Informe de Laboratorio Nº 5 1

BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL

FACULTAD DE INGENIERÍA INDUSTRIAL Y DE SISTEMAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

INFORME DE LABORATORIO Nº 5

BIOQUÍMICA 1

TEMA:

____ Propiedades físicas de las proteínas _____

INTEGRANTES:

CÓDIGO APELLIDOS Y NOMBRES CORREO ELECTRÓNICO

2008002303 Palacios Rodriguez Ângela angie_kc6@hotmail.com
2008015683 Salome Ordoñes Vanessa vanessalome@hotmail.com
2008003532 Salvatierra Ccachulli Amys Celestina syma_0210@hotmail.com
2008235371 Serrano Yarleque Soraida Brigitte brigitte_1415@hotmail.com
2008013626 Zambrano Sayas Linda Lady adriana_2330@hotmail.com

DOCENTE:

Ing. Guillermo Chumbe Gutiérrez

Semestre 2009 – I
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BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

I. INTRODUCCIÓN
Las propiedades físicas de las proteínas es un tema que todos los estudiantes
debemos saber como parte de nuestra Carrera, por eso que en este informe
plasmamos todo lo referente a este tema; su marco teórico, La descripción de
La practica y algunas preguntas.

Por ultimo se tiene las conclusiones y algunas bibliografias referenciales al

tema.

II. MARCO TEÓRICO

PROPIEDADES FÍSICAS DE LAS PROTEINAS

 SOLUBILIDAD

Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace sus

propiedades de solubilidad dependiente de la concentración de sal,
polaridad del solvente, pH, y temperatura. Diferentes proteínas tiene
diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una proteína es
soluble otras precipitan.

Veamos los efectos en la concentración de sales

La solubilidad de una proteína es sensible a la concentración de sal. la

concentración de sal se expresa en términos de fuerza iónica (I= ½Sci Zi2). La
solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica generalmente aumenta con la
concentración de sal. El salting in es el fenómeno por el cual la concentración
de sal aumenta la solubilidad de la proteína. A altas fuerzas iónicas, la
solubilidad de las proteínas disminuye, este fenómeno es conocido como
salting out. Este fenómeno se da básicamente por la competencia por las
moléculas de agua que forman parte de la capa de solvatación

Como siguiente ejemplo con los solventes orgánicos

El uso de solventes orgánicos miscibles con el agua, tales como acetona y

etanol, actúan como buenos precipitantes de de proteínas, ya que tienen
menor poder de disolver estas proteínas, normalmente se utilizan abajas
temperaturas (0ºC), ya que a temperaturas mayores la proteínas tienden a
desnaturalizarse.
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 Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los

puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con
una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de presión y
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH,
determinadas radiaciones electromagnéticas (agentes físicos) así
como los cambios en concentración salina o determinadas
sustancias química como la urea (agentes químicos).
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina renaturalización.

La desnaturalización de las proteínas también se da e por la exposición de

estas a:

• Calor
• La luz ultravioleta.
• Ácidos y bases.
• Solventes orgánicos.
• Sales de iones metálicos pesados.

III. MATERIALES Y MÉTODOS

-MATERIALES:

MUESTRA:
• Clara de huevo
• Leche
• Solución de caseína

MATERIAL DE VIDRIO:
• Baño María
• Tubos de ensayo
• Pinza de madera
• Vasos de precipitación 250mL
• Embudo
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• Papel filtro

REACTIVOS:
• Indicador rojo de metilo
• HCl 10nnmol/L
• NaCl 0,15M
• Etanol
• Acetona
• Solución saturada de sulfato de sódio

-METODOLOGÍA

Se utilizará La experimentación, acompañada de La observación y La

deducción.

IV. DESCRIPCION DE LA PRÁCTICA

• PRECIPITACIÓN POR SALES NEUTRAS:

 Tome 2 ml de caseína en un vaso precipitado.

2 ml de caseína

-PREPARACIÓN: Solución saturada de sulfato de sodio

1) Pese 23g de sulfato de sodio anhidro.

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23 g de sulfato de sodio

2) Disolver en 70 ml de agua destilada a 50ºC. Completar a 100 ml con agua,

cuidando que la temperatura no baje de 37ºC. Guardar a esa temperatura para
evitar su precipitación.

 Agregue 30 ml de la solución saturada de sulfato de sodio. Espere de

10 a 15 minutos para que la precipitación sea completa. Filtre o
centrifugue.
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• PRECIPITACIÓN POR SOLVENTES ORGÁNICAS:

 Tome 2 tubos de prueba y agregue a cada uno 1 ml de solución

de caseína.

1 ml de caseína

 Agregue 3 ml de
acetona a cada tubo de prueba.

3 ml de acetona
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 Dejando un tubo a temperatura ambiente y el otro en refrigeración por 30

minutos. Anotar sus observaciones.

ambiente refrigeración

 Diluir 1:4 cada muestra con solución de cloruro de sodio 0,15M.

1) Preparar la solución de cloruro de sodio a 0,15M.

Sabemos:

Tenemos:
•

•
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2) Pesar 0,2 g de cloruro de sodio, luego aforarlo con agua destilada hasta
24 ml.

 Agregar a cada tubo de prueba 12 ml de la solución de cloruro de sodio

0,15M por el dato de diluir de 1:4, tenerlas a temperatura ambiente unos
minutos. Anotar sus observaciones.

 Temperatura ambiente:

 Temperatura de refrigeración:
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Resultados finales de la práctica de las propiedades

físicas de las proteínas

V. RESULTADOS Y DISCUSIONES
Describir lo encontrado en la experiencia realizada y responder brevemente las
siguientes preguntas.

 Se observó que cuando agregamos la acetona a la caseína se obtuvo

una coloración rosada por la acetona.

 En la superficie sobresale la caseína (sr precipita la sal).

 Ambiente: Se ha producido una coagulación, pero no tan efectiva.

 Refrigeración: Se nota más la separación.
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1. ¿Qué son las proteínas, como se clasifican?

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos.

Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su:

 Composición
 Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en:

• Proteínas Simples: Son aquellas que por hidrólisis, producen solamente µ
-aminoácidos.
• Proteínas Conjugadas: Son aquellas que por hidrólisis, producen µ -amino-
ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos
llamados: Grupo Prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo

prostético:
♦ Nucleoproteínas (Ac. Nucleico)
♦ Metaloproteínas (Metal)
♦ Fosfoproteínas (Fosfato)
♦ Glucoproteínas (Glucosa)

Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en:

• Proteínas Fibrosas: Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas

polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando
estructuras compactas (fibras o láminas).

Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones

salinas diluidas. Ej. (Colágeno, µ -queratina, elastina).
• Proteínas Globulares: Están constituídas por cadenas polipeptídicas
plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o
globulares compactas.

2. ¿Que es punto isoeléctrico?

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El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta

cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también
en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.

3. Diferencia entre hidrólisis, desnaturalización y precipitación.

La hidrólisis es una reacción química del agua con una sustancia.

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida
a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Un precipitado es el sólido que se produce en una disolución por efecto de una

reacción química o bioquímica. A este proceso se le llama precipitación.

4. ¿Que es pKa?

Es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo negativo de

la constante de disociación de un ácido débil).

5. ¿Que es una constante dieléctrica?

La constante dieléctrica o permitividad relativa de un medio continuo es una

propiedad macroscópica de un medio dieléctrico relacionado con la
permitividad eléctrica del medio.

6. ¿Qué tipo de Proteína son las albúminas?

La Albúmina, es un tipo de proteína simple, compuesta de carbono, hidrógeno,

oxígeno, nitrógeno y un pequeño porcentaje de azufre.

La albúmina es coagulable por el calor, los ácidos minerales, el alcohol y el

éter, y es soluble en agua y en disoluciones diluidas de sal.

7. ¿Que características tienen las globulinas?

Las globulinas son un grupo de proteínas insolubles en agua que se

encuentran en todos los animales y vegetales.

Entre las globulinas más importantes destacan las seroglobulinas (de la

sangre), las lactoglobulinas (de la leche), las ovoglobulinas (del huevo), la
legúmina, el fibrinógeno, los anticuerpos (α-globulinas) y numerosas proteínas
de las semillas.
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Las globulinas son un importante componente de la sangre, específicamente

del plasma. Éstas se pueden dividir en varios grupos.

VI. CONCLUSIONES

 Las proteínas constituyen una de las proteínas mas importantes en le

organismo, ya qué cumplen muchas funciones.

 Las proteínas están constituidas por aminoácidos, por los cuales los
métodos se basan en el reconocimiento de los aminoácidos.

 Realizan las diferentes pruebas con la albúmina, se pudo comprobar

experimentalmente que efectivamente se trata de una proteína.

 Las proteínas son sensibles con las sales metálicas pesadas (mercurio,
cobre, plomo), formando precipitados.

 En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio

en el estado físico de la proteína, mientras que en las coagulaciones se
ha producido un cambio en el estado físico y en la estructura química
por eso es irreversible.

VII. BIBLIOGRAFÍA

http://wapedia.mobi/es/Globulina

http://html.rincondelvago.com/aminoacidos-y-proteinas_1.html

http://es.wikipedia.org/wiki/Punto_isoel%C3%A9ctrico

http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm