CLASIFICACION DE LAS PROTEASAS De acuerdo con el aminocido o metal que posean en su sitio activo Dependiendo de la naturaleza del sitio

sobre el cual actan. Sern-proteasas. Son sensibles al fosfato de fluordiisopropilo por tener Endopeptidasas. Son aquellas enzimas que hidrolizan un residuo de serina en su sitio activo; ms del 40 % de las proteasas los enlaces peptdicos internos de una protena (tripsina microbianas pertenecen a este grupo, las cuales frecuentemente son y quimotripsina) dando como resultado cadenas de activas en una regin de pH de 8 a 12, por lo que se denominan pptidos. proteasas alcalinas. Tiol-proteasas. Tienen un residuo de cistena en su sitio activo y son Exopeptidasas. Actan sobre enlaces terminales de una ms sensibles a los agentes mercuriales como el paraprotena (aminopeptidasa y carboxipeptidasa), cloromercuribenzoato; solamente unas pocas proteasas son de este basndose en su sitio de accin sobre el nitrgeno o el tipo. carbono terminal. Metaloproteasas. Son quelato-sensibles y tienen un tomo metlico Aminopeptidasas. Actan sobre el nitrgeno libre (generalmente Zn++) como un componente esencial para su actividad terminal de la cadena polipeptdica liberando un proteoltica. Estas son usualmente ms activas a pH neutro (proteasas aminocido o un dipptido o tripptido. neutras). Proteasas cidas. Como su nombre lo indica, son activadas a pH cido Carboxipeptidasas. Actan sobre el carbono terminal de y tienen en su sitio activo un grupo carboxilato, generalmente de un la cadena polipeptdica. Se subdividen en cuatro residuo de aspartato. subgrupos dependiendo de su mecanismo cataltico y al grupo funcional presente en su sitio activo