Mecanismo y control de

la actividad enzimtica

Mecanismo de accin
Una vez que el sustrato se une al sitio activo, los grupos
funcionales de las cadenas laterales de los aminocidos
vecinos pueden funcionar como catalizadores cido
bsicos.
Los cofactores participan dada su cercana en el
intercambio de grupos activos.
Los iones metlicos facilitan la fijacin del sustrato y el
cofactor.
Se forman complejos metlicos con metales:
con puente de sustrato.
con puente enzimtico.
con puente metlico.

Catlisis de la fructosa difosfato

+

Lys356
Arg352

2
Glu327

Arg307

P
Hys392

Arg257

His258

Regulacin de la actividad
enzimtica
Para que la vida se sostenga en condiciones de equilibrio es necesario
que el metabolismo se ajuste con precisin a las necesidades de los
tejidos.
El equilibrio metablico se obtiene regulando la actividad enzimtica
mediante el cambio de la :
cantidad de enzima presente.
cantidad de otros productos.
eficacia de la actividad enzimtica.

Adems el flujo de metabolitos impide que se haga efectivo la cualidad

de reaccin qumica reversible, por cuanto no hay posibilidad de
acumulacin de un producto especfico.

La cantidad de
enzima depende de...
Equilibrio entre velocidad de sntesis y degradacin de la
enzima.
Presencia de inductores en el medio de cultivo de la clula.
Enzimas inducidas
Enzimas constitutivas (independientes del sustrato)

Presencia de catabolitos que reprimen la actividad de una

enzima en particular.
Sntesis de enzimas como proenzimas sin actividad cataltica.

Enzimas alostricas
Aquellas que son reguladas
mediante la presencia de efectores
en un sitio alostrico ( no ligado al
sitio cataltico de la enzima).
Las enzimas alostricas muestran
una
cintica
sigmoidea
de
saturacin con el sustrato.
Cintica sigmoidea que supone
existencia de un umbral de activacin por debajo del cul la enzima
es insensible a pequeas variaciones de sustrato, mientras que por
encima pequeos cambios de sustrato producen efectos drsticos.

95%

20%

10

[S]mM

20

Modificaciones covalentes
En algunas enzimas la
regulacin
depende
de
modificaciones estructurales
reversibles, como la unn
covalente con un grupo Prot.
fosfato.
Fosfatasa
El proceso obtiene el fosfato
Pi
del ATP y es dependiente
del aporte de energa del
mismo.
Las formas fosforilada y no
fosforilada son diferentes
(una activa y otra inactiva) y
dependen de la presencia de
fosforilasas y fosfatasas.

OH
ATP

Prot.
Quinasa
E

OO-P=O
O-