KM es la concentracin de sustrato para la cual la velocidad de

reaccin es la mitad de la velocidad mxima. En efecto, si KM = [S],

la ecuacin de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.

El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A

menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor
KM, menor afinidad. Este hecho tiene fcil explicacin si tenemos en
cuenta que KM se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3
destruyen el complejo ES, mientras que la reaccin 1 lo forma. As, si KM
es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a
destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si KM es pequea, el
complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran
afinidad hacia el sustrato).

La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos

anlogos. Si dos sustratos del mismo enzima tienen distinta KM, el que
presente mayor KM tiene menor afinidad por el enzima, y la reaccin
transcurre siempre a menor velocidad que con el sustrato de menor KM,
salvo a concentraciones saturantes de sustrato, donde la v = Vmax.

Los valores de KM de muchos enzimas son prximos a los de la

concentracin fisiolgica de sus sustratos, de forma que pequeas
variaciones en la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad
de toda una ruta metablica.