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a) Structure thorique : nexiste pas en ralit

b) Forme zwitterionique : prsente


aux valeurs de pH physiologique

Fig. II-01 : Structure gnrale dun acide -amin (sauf la proline).

Fig. II-02 : Stroisomrisme des -amino acides.

Fig. II-03 : Classification et proprits des acides amins protiques.

Fig. II-04 : Structure chimique des 20 acides amins protiques.

Fig. II-05 : Formation rversible d'une liaison disulfure par oxydation


de deux molcules de cystine.

a) Protiques

b) Non protiques

Fig. II-06 : Acides amins peu frquents.

Comportement acide

Comportement basique

Fig. II-07 : Proprit acido-basique (amphotrique) des acides amins.

Fig. II-08 : Ionisation et titration des acides amins.

Fig. II-09 : Formation de la liaison peptidique.

Fig. II-10 : Squence damino acide chez lInsuline Bovine.

Fig. II-11 : Prsentation schmatique de quelques fonctions des protines


membranaires.

Fig. II-12 : Caractristique de la liaison peptidique.

Fig. II-13 : Structure primaire des protines.

Fig. II-14 : Structure secondaire des protines, les hlices .

Fig. II-15 : Hlices de la Ferritine (protine de stockage).

(A)

(B)

(C)

(D)

Fig. II-16 : Structure secondaire des protines, les feuillets .


A) prsentation schmatique des feuillets , B) feuillets antiparallle, C) feuillets
parallle, D) feuillets mixte.

Fig. II-17: feuillets dune protine.

Fig. II-18: Structure tertiaire des protines.


(A : Ribonuclase, B : Myoglobine)
(A)

(B)

Fig. II-19: Structure quaternaire des protines.


(A: Protein Cro du bactriophage , B : Hmoglobine)

Fig. II-20: Les niveaux structuraux des protines.

Fig. II-21: Principe de la dialyse.

Fig. II-22: Sparation lectrophortique des protines sur gels de polyacrylamide.


.

Fig. II-23: Chromatographie daffinit.

Fig. II-24: Chromatographie dexclusion (filtration sur gel).

Mlange de
protines

Fig. II-25: Chromatographie dchange dion.