Metabolismo de protenas

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Caractersticas generales

Las protenas son compuestos orgnicos complejos, cuya estructura bsica es una cadena de
aminocidos.
Los aminocidos son sustancias compuestas por carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno. Son
compuestos cristalinos que contienen un grupo cido dbil, carboxilo (-COOH) y un grupo
bsico dbil, amina (-NH2)

Figura III.1: Estructura de aminocidos

Dependiendo de la composicin de la cadena R de los aminocidos, encontramos aminocidos

neutros, cidos, bsicos, azufrados y aminocidos aromticos
Las estructuras de los aminocidos son pticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano
de luz polarizada en diferente direccin dependiendo del estereoismero que se trate. Entre ellos
hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levgiros o L, y
los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrgiros o D. En la naturaleza
encontramos una mezcla de ambos que se denomina racmica, pero los aminocidos que forman
las protenas son, la gran mayora, L.
Los aminocidos son los precursores de otras molculas de gran importancia biolgica que son
las protenas. La unin de aminocidos da lugar a la formacin de pptidos que se denominan
dipptidos, tripptidos, tetrapptidos, pentapptidos, octapptidos o polipptidos, si en su

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formacin intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un nmero cualquiera superior. La unin de polipptidos

entre s da lugar a la formacin de protenas.

Figura III.2: Esquema de los aminocidos como precursores de otras molculas.

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Las protenas estn formadas por aminocidos que pueden ser esenciales y no esenciales. El
cuerpo humano necesita cerca de veinte aminocidos para la sntesis de sus protenas y slo
puede elaborar trece de los aminocidos que se conocen como los aminocidos no esenciales; los
cuales se denominan con este nombre porque el cuerpo puede elaborarlos y no necesita
adquirirlos de la dieta. El resto de los aminocidos son llamados esenciales porque solamente se
obtienen de los alimentos, ya que el cuerpo no los elabora. Si la protena de un alimento
suministra suficientes aminocidos esenciales, entonces se llama protena completa. Al contrario,
si no los suministra, se llama protena incompleta

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Todas las carnes y los otros productos animales son fuentes de protenas completas.
La protena de los alimentos como los granos, las frutas y las verduras se califican como
protenas incompletas bajas o carentes de uno de los aminocidos esenciales. Estas fuentes de
protena son consideradas incompletas. Las protenas vegetales pueden combinarse para aportar
todos los aminocidos esenciales y constituir un aporte proteico completo.
Las protenas constituyen el principal componente de los msculos, rganos y glndulas. Cada
clula viva y todos los fluidos corporales, excepto la bilis y la orina, contienen protena.
En animales superiores, las protenas son los compuestos orgnicos ms abundantes, pues
representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su
papel es fundamental. No existe proceso biolgico alguno que no dependa de la presencia o

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actividad de este tipo de sustancias; las protenas cumplen diferentes funciones: enzimas,
hormonas, trasportadores, los anticuerpos, receptores de muchas clulas, etc.
Todas las protenas contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen
tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno
representa, trmino medio, el 16% de la masa total de la molcula, lo cual permite calcular la
cantidad de protena existente en una muestra, por medicin del N de la misma.
Las protenas son molculas polimricas (poli: muchos; meros: partes) de enorme tamao;
pertenecen a la categora de macromolculas, constituidas por gran nmero de unidades
estructurales que forman largas cadenas.
Las protenas resultan de la unin de molculas de aminocidos por medio de enlaces peptdicos.
Por esto, se pueden clasificar en dos grandes categoras, protenas globulares y protena fibrosas.

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La estructura de las protenas es muy compleja, razn por la cual resulta conveniente describirla
considerando distintos niveles de organizacin:

Estructura Primaria
Se refiere al nmero e identidad de los aminocidos que componen la molcula y al
ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptdica. La unin peptdica slo
permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no presentan ramificaciones.

Estructura Secundaria
A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en funcin de las condiciones
fsicoqumicas del medio, se conforma la estructura secundaria, que es la disposicin espacial
regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptdica, generalmente mantenida por
enlaces de hidrgeno. En este caso suelen darse dos tipos de enlace:
Hlice a: las cadenas de aminocidos tienen varios centros polares y, debido a esto, la fibra suele
enrollarse dando lugar a una hlice que se estabiliza formando enlaces intramoleculares con
puentes de hidrgeno.
Lmina b: las cadenas de pptidos se unen formando filas paralelas que se estabilizan de manera
intermolecular mediante puentes de hidrgeno.

Estructura Terciaria
Es la estructura de la mayora de las protenas globulares, aparece a partir de que la hlice a se
vuelve a enrollar. Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de
atraccin o repulsin electrosttica, a enlaces de hidrgeno, a fuerzas de Van der Walls y a
puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria
Son estructuras de carcter oligomrico, que estn compuestos por varias cadenas separadas pero
entrelazadas en estructura terciaria. Se aplica slo a protenas constituidas por dos o ms cadenas

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polipeptdicas y se refiere a la disposicin espacial de esas cadenas y a los enlaces que se

establecen entre ellas (puentes de hidrgeno, atracciones electrostticas, interacciones
hidrofbicas, puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.). Un ejemplo de este
tipo de estructura es la hemoglobina que est compuesta por cuatro subunidades de mioglobina.

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Las protenas desempean distintas funciones en las clulas de todos los seres vivos.

Funciones catalticas.

Funciones de transporte (transporte de oxgeno y de grasas en la sangre).

Funciones estructurales: Forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos,

tendones, piel, uas, etc.).

Funciones de defensa (inmunoglobulinas o anticuerpos).

Desempean funciones reguladoras (hormonas).

Funciones contrctiles (actina y miosina)

Funciones nutricionales.

Los aminocidos poseen un gran numero de funciones claves en los procesos energticos

(precursores en la gluconeognesis y sntesis de hormonas) y en el sistema nervioso central (

neurotransmisores)
Tabla: Requerimientos diarios de protenas

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Tabla: Funciones y ejemplos de protenas

Estructural

Enzimtica

Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de

las reacciones qumicas

Hormonal

Defensiva

Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno

Transporte

Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos

Reserva

Ovoalbmina, de la clara de huevo

Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas

Los animales pueden degradar oxidativamente las protenas en tres situaciones metablicas
distintas:

1. Recambio proteico: Sntesis y degradacin de protenas, los aminocidos que no se

utilizan para la nueva sntesis, se degradan oxidativamente.

2. Dieta rica en Protenas: Los aminocidos no se pueden almacenar.

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3. Inanicin o Diabetes Mellitus: No hay hidratos de carbono, o no pueden utilizarse

correctamente. Se recurre a las protenas corporales como combustible. En estas
circunstancias, los aas. Pierden sus grupos amino y los -ceto cidos as formados se
oxidan a CO2 y H2O. O pueden convertirse en glucosa y proporcionar energa para el
funcionamiento del cerebro, msculo y otros tejidos.

Oxidacin de aminocidos

Durante la degradacin de los aminocidos. se producen compuestos intermediarios del

metabolismo, que se pueden convertir en glucosa o que se puede oxidar en el ciclo del cido
ctrico. La mayora de los aminocidos se oxidan en el hgado y algunos de ellos (los
aminocidos de cadena ramificada) tambin en el msculo.
Hay un factor importante que distingue la degradacin de aminocidos. de los otros procesos de
degradacin, que es la presencia de un grupo amino, por lo tanto todas las rutas degradativas
pasan por una etapa clave, donde se separa este grupo

Protena intracelular

Protena de la dieta

Aminocidos

-Cetocidos

Ciclo de Krebs

Gluconeogenesis

CO2 + H2O

NH4

Biosisntesis aas

Excrecin

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Degradacin de protenas: Tracto gastrointestinal

La entrada de protenas en el estomago estimula que la mucosa gstrica secrete la hormona

GASTRINA. Esta hormona provoca la secrecin de HCl, responsable de la acidez del jugo
gstrico (pH entre 1,5 y 2,5), que acta como antisptico matando las bacterias y clulas forneas
y desnaturaliza las protenas, permitiendo que sus enlaces sean mas accesibles a la accin de
proteasas.
El PEPSINOGENO, precursor inactivo o zimgeno, se convierte en pepsina activa en el jugo
gstrico por accin de la PEPSINA . En el estomago la PEPSINA hidroliza las protenas en una
mezcla de pptidos mas pequeos.
Los contenidos acdicos del estomago pasan al intestino delgado, entonces baja el pH y se
estimula la accin de la hormona SECRETINA a la sangre. Esta hormona estimula al pncreas
para que secrete bicarbonato al intestino delgado y neutralice el pH, donde continua la digestin
de las protenas.
La entrada de aminocidos en la parte superior del intestino, libera la hormona
COLECISTOQUININA, que estimula la secrecin de varias enzimas pancreticas, que tienen
actividad a pH entre 7 y 8. Estas enzimas son producidas en las clulas del pncreas como
precursores

inactivos

zimgenos

(TRIPSINA,

QUIMIOTRIPSINA

CARBOXIPEPTIDASA)
La sntesis de las enzimas en forma de precursores inactivos protege a las clulas exocrinas del
pncreas del ataque autodestructivo. El pncreas tambin se protege produciendo un inhibidor
especifico INHIBIDOR PANCRETICO DE TRIPSINA.
Una vez que el TRIPSINOGENO, entra en el intestino delgado se convierte, se convierte en
TRIPSINA, su forma activa, por accin de la ENTEROPEPTIDASA, enzima secretada por
clulas intestinales.
La

PEPSINA,

en

el

intestino

produce

TRIPSINA,

QUIMIOTRIPSINA

CARBOXIPEPTIDASA, que hidrolizan cadenas mas pequeas.

La degradacin de pptidos en el intestino delgado se completa por accin de otras peptidasas,
produciendo aminocidos libres.

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Los aminocidos se transportan a clulas epiteliales que cubren el intestino delgado, entran en
los capilares sanguneos y se transportan al hgado.

Eliminacin del grupo amino

Despus de las reacciones de desaminacin que se producen en los aminocidos, el amonio se

debe excretar. En funcin de los diferentes organismos, la forma de hacerlo vara, por ejemplo,
en los organismos ureotlicos (urea), uricotlicos (cido rico) o amoniotlicos (amoniaco).
Los organismos vivientes excretan el exceso de nitrgeno que resulta del metabolismo de
aminocidos en una de tres formas. Muchos organismos acuticos simplemente excretan
amoniaco. Donde el agua es menos abundante, el amoniaco se transforma en una molcula
menos txica, adems de que su excrecin necesita de menos agua. Uno de estos productos es la
urea, la cual es excretada por la mayora de los vertebrados terrestres, el otro producto posible de
excrecin es el cido rico, que es excretado por aves y reptiles terrestres.
En animales amoniotlicos, por ejemplo, peces seos, el amonaco se libera rpidamente de la
sangre en las branquias, gracias al gran volumen de agua que pasa a travs de stas. Las bacterias
y protozoos simplemente liberan el amonaco al medio en que el agua es abundante, donde se
disuelve este compuesto.
Mientras que los animales uricotlicos, las aves y reptiles, la disponibilidad de agua es limitada.
Puesto que la excrecin de urea por la orina necesita un gran volumen de agua, esta circunstancia
hara imposible el vuelo de las aves y provocara una deshidratacin de los reptiles que habitan
en zonas ridas. Para evitar esto, el amoniaco se convierte en cido rico, compuesto insoluble
que se excreta en forma de masa semislida de cristales de cido rico en las heces.
En la especie humana, el in amonio es un compuesto muy txico que se convierte en el hgado
y el rin en urea, en el llamado ciclo de la urea. sta pasa al torrente sanguneo y es eliminada
por el rin en la orina.
En nuestro organismo el glutamato, es el aminocido encargado de almacenar de manera
temporal y mantener dentro de los niveles aceptados el amonio, mientras que la glutamina es el
aminocido encargado del transporte de este grupo.

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El proceso se puede resumir de la siguiente manera, el grupo amonio de los aminocido se

elimina por transaminacin al -cetoglutarato formando glutamato, dejando el correspondiente
-cetocido. En esta reaccion no hay desaminacin neta, porque se amina el -cetoglutarato. El
efecto de esta reaccin es recoger los grupos aminos de los aminocidos en un solo compuesto el
glutamato.
El glutamato es sustituido por la glutamina para la funcin de transporte, en la reaccin mediada
por la glutamina sintasa, la glutamina pasa a la corriente circulatoria, desde donde la captura el
hgado y la convierte de nuevo en glutamato, separndose el amonio por medio de la accin de la
glutaminasa.
El glutamato se transporta a la mitocondria heptica donde se libera el grupo amino por accin
de la enzima glutamato deshidrogenasa.

COO

COO
H3N + C H
R
AMINOACIDO

aminotransferasa

C O
R
-CETOACIDO

COO
COO

H3N + C H

H3N + C H
R

-CETOGLUTARATO

CH2
CH2
COO
GLUTAMATO

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La mayor parte de los aminocidos se metabolizan en el hgado, excepto los aminocidos de

cadena ramificada (Leucina, Isoleucina y Valina), que se oxidan principalmente en el msculo,
tejido adiposo, rin y tejido cerebral. Estos tejidos poseen una aminotransferasa que no se
encuentra en el hgado y acta sobre los aminocidos ramificados produciendo los -Cetocidos
correspondientes. El amoniaco pasa al hgado, transportado por la glutamina o la alanina.

Ciclo glucosa-alanina
La alanina tambin juega un papel especial en el metabolismo de los aminocidos, acta de
transportador de equivalentes de amoniaco y del esqueleto carbonado del piruvato desde el
msculo al hgado. El amoniaco se excreta y el piruvato se utiliza para producir glucosa que
vuelve al msculo.
La utilizacin de alanina para transportar amoniaco desde msculos esquelticos muy activos al
hgado es otro ejemplo de la economa intrnseca de los organismos vivos. Los msculos
sometidos a contraccin vigorosa operan de forma anaerbica, produciendo no solo amoniaco a
partir de la degradacin de protenas, sino tambin grandes cantidades de piruvato a partir de
glucosa.
Los dos productos van al hgado, el amonaco para ser convertido en urea para excrecin y el
piruvato para formar glucosa y volver a los msculos. Por lo tanto se solucionan dos problemas
en un solo ciclo: transportan tomos de carbono del piruvato y el exceso de amoniaco, producto
de la oxidacin de protenas.
En el hgado, la alanina forma piruvato, material de partida para la gluconeognesis y libera
NH4+ para la sntesis de urea. De esta forma la carga energtica de la gluconeognesis se impone
al hgado y no al msculo, de modo que el ATP disponible en el msculo sirve para la
contraccin muscular.
.

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Figura: Ciclo Glucosa-Alanina

PROTEINA MUSCULAR

AMINOACIDOS
NH4
GLUCOSA

PIRUVATO

GLUTAMATO
ALANINA
AMINOTRANSFERASA

ALANINA

MUSCULO

-cetoglutarato

GLUCOSA
SANGUINEA

ALANINA
SANGUINEA

ALANINA

-cetoglutarato
ALANINA
AMINOTRANSFERASA

GLUCOSA

HIGADO

PIRUVATO
GLUTAMATO

NH4

UREA

Ciclo de la Urea

El amoniaco es muy toxico para los tejidos animales. En animales ureotlicos, excretan el
nitrgeno aminco en forma de urea, que se forma en el hgado por el ciclo de la urea.
La arginina es el precursor inmediato de la urea. La arginasa hidroliza la arginina dando urea y
ornitina, resintetizandose la arginina en el ciclo de la urea. La ornitina se convierte en citrulina a
expensas del carbamoil fosfato y se transfiere un grupo amino del aspartato a la citrulina
volvindose a formar arginina. La ornitina se regenera en cada vuelta de ciclo.

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Figura: Ciclo de la Urea

Varios de los intermediarios y productos laterales del ciclo de la urea son tambin intermediarios
del ciclo del cido ctrico, por lo que ambos ciclos estn interconectados. La actividad del ciclo
de la urea regulada al nivel de sntesis enzimtica y por regulacin alostrica de la enzima que
forma carbamoil fosfato.

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La formacin de urea no toxica tiene un elevado costo de ATP. Los defectos genticos en las
enzimas del ciclo de la urea se pueden compensar mediante regulacin de la dieta.

Rutas de degradacin del esqueleto carbonado:

Luego de la eliminacin de los grupos aminos por transaminacin al -cetoglutarato, los

esqueletos carbonados de los aminocidos se oxidan a compuestos que pueden entrar en el ciclo
del cido ctrico, para ser oxidados a CO2 y H2O.
Existen 20 aminocidos con distintos esqueletos carbonados, por lo tanto 20 rutas catablicas
distintas para su degradacin. En el hombre solo aportan del 10 al 15 % de la produccin de
energa corporal, por lo que las rutas degradativas individuales son muchos menos activas que la
gluclisis o que la degradacin de cidos grasos.
Las 20 rutas catablicas convergen para formar 5 intermediarios por los que esqueletos
carbonados de los aminocidos pueden entrar en el ciclo del cido ctrico:

Acetil-CoA

-cetoglutarato

Succinil-CoA

Fumarato

Oxalacetato
De aqu se pueden desviar a la gluconeognesis u oxidar a CO2 y H2O.
Diversas enfermedades humanas graves pueden relacionarse con defectos genticos de enzimas
especificas de las rutas del catabolismo de los aminocidos.

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