INSTITUTO TECNOLOGICO DE TEPIC

Ing. Bioqumica
Unidad 3

Alteraciones o mejora de las propiedades funcionales

de las protenas
Alumnos:
Edna Elizabeth Samaniego Prez
Carlos Alberto Ramrez Castro
Hugo Orlando Villela Palomera
Heriberto Carrillo Camacho
Jessica Berenice Martnez Feliz
ndice
Introduccin ----------------------------------------------------------------------------------------- 2

Efectos de las variaciones del entorno qumico ------------------------------------------- 3

Deshidratacin ------------------------------------------------------------------------------------- 3
Tratamiento con disolventes apolares ------------------------------------------------------- 4
Tratamiento mecnico --------------------------------------------------------------------------- 4
Tratamientos trmicos --------------------------------------------------------------------------- 4
Modificaciones debidas a la accin de las enzimas ------------------------------------- 7
Tratamientos enzimticos de las protenas alimenticias protelisis ----------------- 8
Modificaciones qumicas especficas -------------------------------------------------------- 11
Modificaciones de las cadenas laterales de las protenas ---------------------------- 12
Formacin de uniones covalentes ----------------------------------------------------------- 13
Conclusin ----------------------------------------------------------------------------------------- 13
Bibliografa ----------------------------------------------------------------------------------------- 14

Introduccin

Las protenas utilizadas normalmente como ingredientes alimenticios sufren

durante su preparacin y empleo distintos tratamientos fsicos y qumicos. Durante
su extraccin y purificacin se trata de no alterar sus propiedades estructurales y
funcionales.
Los tratamientos moderados, sean de naturaleza qumica o fsica, solo originan
modificaciones de la conformacin, mientras que los tratamientos trmicos
energticos o el empleo de compuestos qumicos fuertemente reactivos, inciden
sobre la conformacin e incluso actan sobre la estructura primaria de la protena.
Efectos de las variaciones del entorno qumico
La precipitacin de una protena a su pH isoelctrico o por alargamiento son
mtodos sencillos y eficaces para separarlas y purificarlas. Estos procesos
conducen a una agregacin reversible a la protena y frecuentemente sin un
desdoblamiento irreversible o fundamental.
La eliminacin parcial del agua de las soluciones proteicas conducen a un
aumento de la concentracin de todos los constituyentes no acuosos, lo que
resulta en un aumento de las interacciones protena-protena, protena-glcido y
protena-sal y estas interacciones pueden alterar acusadamente las propiedades
funcionales
a
la
protena.
Los pH cidos y alcalinos favorecen el que las protenas fijen aniones y cationes
respectivamente. Esto puede afectar a las propiedades funcionales y en particular
a la solubilidad. Los iones Ca++ rebajan la solubilidad de numerosas protenas de
pH neutro o alcalino.
A pH dbilmente alcalinos, como los de la preparacin de proteinatos, las
repulsiones electrostticas entre grupos carboxilos ionizados conducen a una
disociacin de las protenas oligomericas. A pH apropiados, la presencia de iones
polivalentes o de determinados polielectrolitos aumenta la formacin de puentes
inicos entre molculas proteicas. Es probable que la mejor retencin de agua que
se consigue en la salazn de la carne aadida polifosfatos se deba, en parte, a la
disociacin de las protenas y complicacin del calcio. El NaCl tambin aumenta
la retencin de agua tambin aumenta la retencin de agua por solubilizacion
parcial de las protenas miofibrilares, lo que todava mejora an ms el efecto de
los polifosfatos.
Pueden utilizarse para reticular y precipitar las cadenas polipeptidicas otros
polielectrolitos. Asi mismo, molculas cargadas negativamente, tales como la
carboximetil-celulosa, alginatos, cido poliacrilico o los polifosfatos se fijan, con un
pH dbilmente acido, a las protenas cargadas positivamente. De esta manera
pueden precipitarse y reticularse las protenas de lactosuero y del plasma.

Aunque la mayora de los polielectrolitos se separan rpidamente de los

constituyentes proteicos, algunos quedan fijos a las protenas en cantidades
apreciables y si esto ocurre as, hay peligro d alterar la solubilidad y propiedades
funcionales de la protena.
Deshidratacin
La eliminacin casi total del agua provoca una agregacin importante
(interacciones protena-proteina), especialmente si se utilizan temperaturas lo
bastante elevadas como para conseguir la energa necesaria para eliminar el
agua. Esto motiva una prdida importante de solubilidad y actividad superficial.
Las condiciones de secado influyen en el tamao y porosidad, tanto interna como
superficial, de las partculas de los polvos; tambin afecta a sus propiedades de
mojabilidad, absorcin de agua, dispersin y/o disolucin. Al eliminar el agua
rpidamente baja la forma de vapor, lo que provoca una concentracin mnima de
la partcula y una emigracin nfima de las sales y/o de los glcidos hacia la
superficie de secado. Se produce durante la liofilizacin y atomizacin. Para
aumentar la porosidad de las partculas puede incluirse, antes del secado,
burbujas gaseosas en la solucin proteica o bien buscar el agrupamiento
controlado de partculas proteicas secas.
Tratamiento con disolventes apolares
Durante la preparacin de ingredientes proteicos, se utilizan diversos disolventes y
de diferentes polaridades con el fin de extraer y eliminar los lpidos (hexano), los
pigmentos hmicos y clorofila (acetona) o los fosfolpidos, el agua, las sales
minerales y glcidos solubles (etanol, isopropanol), se necesita secar antes de
extraer mediante disolventes y tambin puede necesitarse un tratamiento con
vapor, para reducir as la proporcin residual de disolventes. Los tratamientos de
extraccin liberan las regiones hidrfobas inicialmente protegidas, los que
provoca, a menudo, una agregacin e insolubilizacin irreversible (a pH neutro o
isoelctrico). Puede quedar reducida la capacidad de absorcin de agua de la
protena. Los tratamientos de extraccin que utilizan mezclas de agua y
disolventes polares, tales como el etanol o el isopropanol son los que alteran
menos, por lo que la solubilidad se restaura despus de eliminarlos.
Tratamiento mecnico
Un buen triturado en seco de las harinas o de los concentrados proteicos da
polvos que tienen grandes de partculas muy pequeas. Esto mejora la absorcin
de agua, as como de la solubilidad proteica, absorcin de materias grasas y de
las propiedades espumantes. De esta forma un triturado ligero puede permitir
preparar, por turbo separacin, fracciones que tengan un elevado contenido en

protenas (las partculas ricas en protenas o en almidn se separan por la

diferencia de densidad y de tamao).
Las fuerzas de corte intensa, aplicada a las suspensiones o soluciones proteicas,
como la homogeneizacin de la leche, provocan una fragmentacin de los
agregados proteicos (micelas) en subunidades. Con este tratamiento se mejora la
capacidad emulsionante de las protenas. La desnaturalizacin parcial de las
protenas puede estabilizar las espumas, pero el batido excesivo de algunas
protenas tal como la clara de huevo disminuye a causa de la agregacin de
protena, la capacidad espumante y la estabilidad. Las fuerzas mecnicas juegan
un papel importante en los procedimientos de texturacion de las protenas, tales
como la formacin de pastas y fibras. Las alteraciones de protenas asi como las
fuerzas de corte motivan la alineacin de molculas, el cambio de puentes
disulfuro y la formacin de redes proteicas.
Tratamientos trmicos
Los tratamientos trmicos de las protenas, pueden motivar modificaciones
estructurales, la hidrolisis de enlaces peptdicos, modificaciones de las cadenas
laterales de aminocidos e incluso una condensacin con otras molculas, segn
sea la intensidad y duracin del tratamiento trmico, la actividad del agua, pH,
contenido en sales, naturaleza y concentraciones de otras molculas reactivas.
La amplitud y consecuencias de la desnaturalizacin trmica de las protenas
dependen mucho de la naturaleza de la protena condiciones del medio. Las
propiedades de las protenas no ordenadas, tales como los caseinatos
manomricos, resultan poco afectadas, incluso con un calentamiento enrgico.
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Serie 1

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Serie 2

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Fig.1 influencia del calentamiento sobre la capacidad de retencin del agua del
musculo
de
vaca.
Cuando los tratamientos trmicos se aplican a un pH isolelectrico surge una fuerte
agregacin de la protena. Esto se utiliza para separar purificar cuantitativamente
las protenas del lactosuero lquido, la sangre o el plasma.
Por otro lado el contenido en agua en una solucin de protenas afecta
profundamente a la entalpia y desnaturalizacin. Si la temperatura de
desnaturalizacin es minima (74 C) para un contenido de agua del 30-50% pero
aumenta fuertemente cuando la protena se deshidrata (122 C con 3% de agua).
La entalpia de desnaturalizacin decrece sensiblemente cuando el contenido en
agua es inferior a 30%.

140

120

100

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Serie 1
60

Serie 2

40

20

Fig.2 Influencia
del contenido en agua sobre la temperatura de
desnaturalizacin y sobre la entalpia de desnaturalizacin de la mioglobina del

cachalote. La transicin de conformacin fue seguida por microcalorimetra

diferencial.

Las temperaturas inferiores al punto de congelacin tambin pueden provocar

desnaturalizacin de las protenas y alterar las propiedades funcionales. Ejemplos
son el endurecimiento y descenso de retencin de agua de la actomiosina del
pescado, la precipitacin de las micelas de la casena en la leche.
La hidrolisis limitada de los enlaces peptdicos, que se produce cuando las
protenas vegetales se calientan a 100 C durante 10 a 15 horas en HCl 1 a 3M,
multiplicada por 3 el nitrgeno no proteico y puede mejorar mucho la solubilidad,
por esta causa aumentan las propiedades superficiales de ingredientes tales como
las protenas del gluten.
Para finalizar los tratamientos trmicos enrgicos a pH alcalino, pueden producir
una desulfuracin de la cistena o cistina, as como la formacin de residuos de
lisoalanina, lantionina y aminocidos D, no utilizables nutricionalmente.

MODIFICACIONES DEBIDAS A LA ACCION DE ENZIMAS

Modificaciones in vivo de las protenas

Se pueden producir in vivo ms de 135 tipos de modificaciones enzimticas de

las protenas, despus de la sntesis de cadenas polipeptdicas al nivel ribosoma.
En su mayora, estas modificaciones se refieren a cadenas laterales de
aminocidos con excepcin de la glicina y de los aminocidos apolares.
Las protelisis in vivo, tienen un papel fundamental en las funciones biolgicas
de numerosas protenas. Para transformar los zimgenos enzimticos inactivos en
enzimas tales como la tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas, elastasa y
fosfolipasa se necesita una protelisis especifica limitada. As mismo implica una
etapa donde ocurre una transferencia de protenas secretoras, desde el ribosoma
a travs de las membranas intracelulares. Un ejemplo es la casena, las protenas
de lactosuero y la ovoalbmina que tienen un pequeo segmento hidrfobo
prximo a sus aminocidos N-terminales; este segmento fija un receptor de
membrana que facilita la transferencia y despus se elimina de las protenas por
protelisis.
Tratamientos enzimticos de las protenas alimenticias protelisis

Para conseguir un mejor conocimiento de las propiedades fsico-qumicas, de las

protenas alimenticias, se utilizan algunas modificaciones enzimticas de las
cadenas laterales de aminocidos. As, la desfosforilizacion de las casenas por la
fosfatasa alcalina, ayudo a conocer la funcin de los grupos fosfatos en la fijacin
del calcio y en la sensibilidad de las casenas al calcio.

La disminucin del tamao molecular por protelisis, resulta claramente

desfavorable para las propiedades gelificantes y visco elsticas de las protenas.
Sin embargo, una protelisis limitada de las protenas del gluten puede aumentar
la expansin de la masa durante la fabricacin de pan y mejorar la textura al
comer un alimento que se le apliquen estos parmetros a sus componentes.
En los procesos anteriores de formacin de plasteina (7,14), la primera etapa
implica una protelisis de una suspensin de protena al 5% por la pepsina o la
papana a un pH neutro para obtener pptidos de 10.000 a 20.000 daltons. La
segunda etapa implica una concentracin de hidrolizados hasta un contenido en
protenas del 30 al 40%, la adicin de la misma o de otras proteasas y el ajuste del
pH. Esto permite agrupar los pptidos en
transpeptidacin del siguiente tipo:

plateinas por raciones de

Los esteres de cidos grasos o de aminocidos tambin pueden reaccionar con

grupos alfa-aminados, como lo hace el intermediario acilado del enzima. (7,9)
Como se indic anteriormente, la primera etapa puede aprovecharse para mejorar
la solubilidad de las protenas desnaturalizadas por el calor y tambin puede
ayudar a reducir y eliminar impurezas (defectos de sabor, olor, color etc.).
La segunda etapa se utiliz para unir por covalencia pptidos ricos en azufre a los
hidrolizados proteicos de soja (resaltemos que tambin es posible un
incorporacin directa de distintos aminocidos esenciales utilizando esteres de
aminocidos).
Haciendo reaccionar protenas succiniladas y esteres apolares alcalinizados de
leucina en presencia de papana, se logr obtener molculas anfipolares que
posean excelentes propiedades emulsificantes y espumantes (23). Tambin
puede utilizarse la formacin de plasteina para modificar los pptidos amargos
resultantes de la primera etapa de protelisis.
En la actualidad, este procedimiento de formacin de plasteina es aun
probablemente demasiado costoso para utilizarlo en la industria alimenticia.
La transglutaminasa, que se estudi anteriormente, tambin puede utilizarse para
fijar aminocidos sobre cadenas polipeptidicas o para crear uniones covalentes
entre cadenas (11-13, 15, 19). La transglutaminasa (EC 2. 3. 13) cataliza una
reaccin de calcio que depende de transferir grupos acilo en los cuales los grupos
carboxamida de los residuos de glutamina son los donantes del acilo. Los grupos
amino. Primarios de diversos compuestos pueden actuar como aceptores del
acilo, con formacin consecutiva de gama-amidas mono sustituidas de residuos de
cido glutmico:

Si se aade al medio de reaccin una amina (R-NH2) apropiada, por ejemplo un

aminocido, el grupo R se fija de manera covalente sobre los residuos de
glutamina de la protena. Tambin puede formarse substratos por la reaccin de
los grupos e-aminados de residuos de lisina y entonces hay formacin de puentes
covalentes intra o intermoleculares de tipo e-(gama-glutamil)-lisina (enlaces
isopeptidicos) la trasglutaminasa puede purificarse a partir de la sangre o del
hgado de algunos mamferos.
Se considera que la reaccin que acaba de describirse puede utilizarse para
mejorar la textura de soluciones o dispersiones de diversas protenas.

Modificaciones qumicas especficas

La estructura primaria de las protenas puede modificarse qumicamente para
mejorar sus propiedades funcionales (2, 4, 6, 8, 14, 17,21). Esta propiedad se
utiliz, con xito para estudiar las relaciones estructura-funcin en las protenas
(funciones enzimticas y otras funciones biolgicas, as con sus propiedades
fsico-qumicas y funcionales).
Sin embargo, hay que resaltar que las modificaciones qumicas hechas sobre
protenas alimenticias o forrajes, pueden producir serios inconvenientes e incluso
llegar a la alteracin del valor nutricional, de forma parecida a la observa durante
los tratamientos trmicos enrgicos (ver prrafo 1.4) debido a la formacin de

derivados de aminocidos qu pueden ser txicos y la contaminacin por reactivos

qumicos que tambin pueden ser txicos.

Modificaciones de las cadenas laterales de las protenas

La alteracin de los residuos de aminocidos puede surgir por calentamiento a pH
cidos o alcalinos.

Figura 7. Principales posibilidades de modificacin qumica de las protenas

alimenticias.
Parece que los efectos benficos proceden de modificaciones de conformacin
debidas a una disminucin de los enlaces hidrogeno y aun aumento de las

repulsiones electrostticas. Los tratamientos alcalinos producen, cuando ocurren,

la conversin de algunos residuos de cistena en dehidroalamina.
Las principales clases de reacciones utilizadas para la modificacin qumica de las
cadenas laterales de aminocidos son la acilacin, alquilacin, oxidacin y
reduccin. Una cadena lateral determinada, puede reaccionar de diversas formas
con los reactivos, del mismo modo que determinado reactivo puede reaccionar con
varios tipos de cadenas laterales.
Algunos reactivos tienen que estar disueltos, antes de aadirlos a la solucin
acuosa de protena en pequeas cantidades de disolventes orgnicos. Para otros
se necesita utilizar reactivos y condiciones del medio suaves, porque en caso
contrario las modificaciones de la conformacin proteica y las propiedades
funcionales pueden sobrepasar lo deseado. No todas las cadenas laterales de un
tipo determinado manifiestan, necesariamente, la misma reactividad frente a un
reactivo, porque esto est en funcin de los aminocidos prximos en la protena y
de la conformacin de la cadena proteica.
En general, la modificacin de los grupos laterales de una protena motiva, una
modificacin de la polaridad y en algunos casos, de la carga neta. Cuando estas
modificaciones son considerables, la protena puede enrollarse, desplegarse o
agregarse con otras molculas de protena. Tambin puede modificarse el
comportamiento de la protena frente al agua u otros constituyentes como los
lpidos.
Las propiedades funcionales tambin dependen de la amplitud de la modificacin
qumica. La fijacin covalente de polioles aumenta la polaridad de la protena, asi
como su solubilidad y resistencia a la precipitacin trmica, porque se dificulta o
disminuye la agregacin hidrfoba, que surge a causa del desdoblamiento trmico.
Las protenas se pueden hacer ms hidrfobas introduciendo grupos apolares
laterales mediante acilacin o una alquilacin reductora de los grupos -aminados,
tiol o hidroxilo. El agente acilante puede ser un anhdrido intermolecular de un
cido monocarboxilico. Las propiedades emulsionantes de las protenas mejoran
siempre por acetilacin, a causa del hecho de que, probablemente, la molcula
llega a hacerse muy anfipolar.
Formacin de uniones covalentes
Cuando las cadenas laterales de protenas se transforman en grupos muy
reactivos, pueden reaccionar rpidamente para dar uniones intra o
intermoleculares. Se pueden utilizar reactivos bifuncionales tales como los
aldehdos malonico y glutarico, el formaldehido polimerizado, para volver a unir

entre si los grupos -aminados de los residuos de lisina. Corrientemente esta

reaccin baja la solubilidad y digestablidad de la protena.
La reticulacin de las protenas tiene varias aplicaciones no alimenticias, tales
como la transformacin de las pieles de animales en cuero, la formacin de
toxinas atenuadas para producir vacunas y la preparacin de trasplantes
quirrgicos biolgicamente compatibles. Las protenas destinadas a los rumiantes
tambin pueden reticularse para limitar su degradacin en la panza.
La formacin de uniones disulfuro puede introducirse por oxidacin moderada de
los grupos tiol, en presencia de aire, bromatos o enzimas oxidantes. Esta reaccin
se utiliza corrientemente en la industria de panadera para mejorar las propiedades
viscoelasticas de las protenas de gluten.
Conclusin
Podemos decir que existen muchas alteraciones o mejora de las propiedades
funcionales, entre las alteraciones que existen cabe destacar que no todas son
pensadas para un bien en el organismo, hay desventajas sobre el hecho de alterar
estas protenas, pero por otro lado tambin existen ventajas. La mejora de las
propiedades funcionales es otro caso similar, tiene ventajas y desventajas. Mejorar
algo se define como la accin de perfeccionar algo, hacindolo pasar de un buen
estado a otro mejor, sin embargo al hacer esto se debe tomar en cuenta que no
afectes ptras propiedades de las protenas.
Como se ve, la modificacin qumica de las protenas es un camino prometedor
para la mejora de las propiedades funcionales. Sin embargo, las consecuencias
nutricionales y toxicolgicas de estas modificaciones qumicas plantean cuestiones
de reglamentacin que pueden impedir una rpida generalizacin.

Bibliografa

Protenas alimentarias (Cheftel)

http://www.wordreference.com/definicion/mejorar
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-modifications-sp.php