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1.

CUESTIONARIO:
1. Qu son las proteasas? y Cmo se clasifican?
Las enzimas proteasas o proteinasas hidrolizan el enlace peptdico de las protenas. Existen proteasas
comerciales de origen vegetal (papana, ficina y bromelina), animal (pepsina, tripsina y quimotripsina,
renina) y microbianas (de hongos y bacterias). Pueden tener accin endo o exo; en este ltimo caso
pueden ser carboxipeptidasas si remueven el ltimo aminocido del extremo carboxilo, o
aminopeptidasas si lo hacen del extremo amino. Su accin es compleja, pues tienen otro grado de
especificidad, ya que pueden preferir atacar el enlace peptdico entre aminocidos especficos. Por
ejemplo, la renina hidroliza preferentemente el enlace entre fenilalanina y metionina de la casena de la
leche. Se pueden clasificar de acuerdo a la qumica de su mecanismo cataltico en: serino-, tiol-,
metaloproteasas y proteasas cidas.
Las serino-proteasas o proteasas alcalinas poseen un hidroxilo en su sitio activo (que proviene de un
residuo de serina), adems otros residuos importantes para la catlisis son un grupo imidazol (de la
histidina) y un aspartilo. Todas son endopeptidasas y son inhibidas por DFP (diisopropil fsforo
fluorohidrato) que reacciona covalentemente con la serina cataltica. Su actividad ptima se presenta en
un rango de pH entre 7.5 y 10.5. La tripsina, quimotripsina, elastasa y subtilisina son ejemplos tpicos de
este grupo.
Las tiol-proteasas (EC 3.4.22) requieren el grupo sulfhidrilo de un residuo de cistena en el sitio activo.
Otros residuos importantes para la catlisis son el carboxilo y el histidilo. El rango de pH de actividad
ptima es bastante amplio (de 4.5 a 9.5), pero su ptimo est generalmente entre 6 y 7.5. Las proteasas
vegetales (papana, bromelina y ficina) son algunos ejemplos
Las metalo-proteasas requieren la presencia de un in metlico, como el Zn o Mn, en el sitio activo y en
general son exopeptidasas. Se inhiben en presencia de agentes quelantes. Tienen su pH ptimo cercano
a 7.0, por lo que tambin se denominan proteasas neutras. Algunos ejemplos son las carbopeptidasas A
y B y las producidas por Bacillus amyloliquefaciens.
Las proteasas cidas necesitan un grupo carboxilo en el sitio activo, generalmente proveniente de un
aspartilo. Su rango de pH ptimo est entre 2 y 4. Los ejemplos tpicos son la pepsina, la quimosina
(enzimas digestivas de origen animal) y varias proteasas de origen fungal (A. niger).
2. Cules son los parmetros ideales para la actividad cataltica de las proteasas vegetales?
La caracterizacin bioqumica de las proteasas est determinada por su actividad biolgica, es decir por
su actividad enzimtica.
El pH tiene un papel preponderante en este aspecto. Los sitios activos de las enzimas se componen de
grupos ionizables que deben encontrarse en la forma inica adecuada a fin de mantener la conformacin
del sitio activo, unir los sustratos y catalizar as la reaccin. Adems, los sustratos pueden contener
grupos ionizables y slo una forma inica de los mismos puede unirse a la enzima (Segel, 1982).
Las peptidasas asprticas son en su mayora activas a pH cido, pero unas pocas tienen actividad en
condiciones neutras por ej., fitepsina y retropepsina (James, 2004).
La termolisina (metaloproteinasa bacteriana) es activa hasta temperaturas de 60C: esta
termoestabilidad se atribuye a la unin de iones Ca+2. La carboxipeptidasa A tiene dos grupos
ionizables en el sitio activo: su forma catalticamente activa est comprendida entre los pH 6.0 y 9,0. En
los perfiles de actividad vspH se vio que el primer pH (correspondiente al pKa del primer grupo
hidrolizable de la enzima) tiene importancia en la unin productiva del sustrato, en tanto que el segundo
pH (pKa del segundo grupo ionizable) est involucrado en la catlisis (Auld, 2004).
Papana es estable y activa en un amplio rango de condiciones: desde pH 4,0 a 10,0 y hasta
temperaturas
de 80C (Glazer & Smith, 1971).
La Bromelina de la pia es estable a un pH de 5,0 a 8,0 y a temperaturas de 20-65C. Al igual que
termolisina, las subtilisinas (sern proteasas bacterianas de distintas especies del gnero Bacillus)
necesitan Ca+2 para estabilizar su estructura, y se les aade KCl en una concentracin de 0,1 M en los
ensayos de determinacin de actividad con sustratos sintticos (Graycar et al., 2004)
3. Realiza un comentario sobre las aplicaciones de las proteasas en la Biotecnologa.
Las proteasas son protenas que actan como biocatalizadores, es decir que aceleran reacciones
qumicas que de otra forma seran demasiado lentas para mantener las funciones vitales. Su principal
uso es enzimtico en detergentes para ropa, para acelerar la degradacin de las manchas, compuestas
por sustancias orgnicas (protenas, lpidos, carbohidratos).
Es una gran ventaja el uso de enzimas en los detergentes pues remplaza compuestos sintticos,
minimiza el gasto de agua y el consumo de energa.
Gracias a la biotecnologa moderna enzimas de inters industrial pueden ser producidas a gran escala

por fermentacin de microorganismos a los cuales se les puede introducir genes que codifican enzimas
ms estables o resistentes a condiciones extremas de temperatura, alcalinidad y salinidad, por ejemplo
(ingeniera de protenas).
4. Qu es la papana y cules son sus aplicaciones en industria?
La papana es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y que pertenece a una familia de
protenas relacionadas, que incluye endopeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y otras
enzimas con actividades tanto exo-peptolticas como endo-peptolticas.
Las propiedades peptolticas de la papana provocan la ruptura de mltiples enlaces en las protenas
animales, lo que tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la carne destinada al
consumo humano. La papana tambin hidroliza protenas vegetales, y es til para evitar la formacin de
los sedimentos proticos que produce la protena de la cebada en el proceso de fabricacin de cerveza.
Tambin posee propiedades antiinflamatorias cuando es consumida directamente, por lo que los frutos
que la contienen han sido usados como medicamento natural. Un entorno alcalino con pH mayor de 8, o
una temperatura mayor de 37C desnaturaliza la papana rpidamente.
El crecimiento del negocio relacionado con su uso para ablandar carnes para consumo humano y para
evitar la sedimentacin durante la produccin de cerveza ha causado que el consumo mundial de
papana haya aumentado hasta unos cien millones de dlares anuales.
La papana se consigue por la extraccin del ltex, que es un lquido blanco obtenido mediante cortes en
los frutos de papaya inmaduros. Luego, en el laboratorio se separa la enzima y se purifica hasta alcanzar
un nivel ptimo de calidad para su comercializacin y uso.
5. Qu plantas poseen alto contenido de proteasas?
Proteasas de origen vegetal Son tiol-proteasas y se producen principalmente de papaya (Carica papaya),
pia (Anana sativa), higo (Ficus carica, Ficus glabrata), alcachofa (Cynera cardunculus) y soya (Soya
hispidus). La papana se extrae del ltex de la papaya en donde se encuentra en una concentracin de
10% aproximadamente; tiene un peso molecular de 21 000 Da, tiene tres puentes disulfuro, un rango de
pH ptimo de 6.5 a 7.8. Es una proteasa no muy especfica. Por su parte, la bromelina (EC 3.4.22.4) se
obtiene de los tallos pulverizados de la pia. Es una glucoprotena que contiene manosa, xilosa, fucosa y
N-acetil-D-glucosamina, con un peso molecular 33,000 Da y pH ptimo de 5 a 8.

2. BIBLIOGRAFA:

http://blog.uchceu.es/eponimos-cientificos/reactivo-de-fehling/20140507

https://es.scribd.com/doc/95391786/Origen-de-La-Papaina-y-Sus-Usos-en-La-Industria

http://acasti.webs.ull.es/docencia/practicas/5.pdf

http://modelode.com/modelos/ld-reacciones-de-los-carbohidratos.php

http://repositorio.utp.edu.co/dspace/bitstream/11059/2085/1/6641227H565.pdf

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/descubrimiento%20enzimas.html

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Libro-Badui2006_26571.pdf