Enzimas

Son moléculas de naturaleza proteica.

Catalizan reacciones químicas, es decir las aceleran o
retardan.
Solo actúan mientras sea una reacción
termodinámicamente posible y mientras su estructura
nativa se encuentre integra.
Se pueden “Reutilizar” después de haber actuado en
una reacción.
No modifican el equilibrio de la reacción
Tienen un alto grado de especificad.
Su actividad depende del pH y temperatura del medio
en que se encuentre.
La aceleración de las reacciones van de 106 a 1024
Algunas de ellas requieren la presencia de cofactores
o coenzimas para poder actuar.
 Partes del sistema enzimático
Modulador

Sustrato Producto
Enzima Complejo Enzima
enzima-sustrato

Enzima Holoenzima Apoenzima Cofactor O Coenzima

Forma de acción de las enzimas
Clasificación
Para poder clasificar y/o nombrar una enzima se emplean 3 modelos:

Numero Clasificatorio: este es una serie de 4 dígitos preestablecidos los cuales

indican la clase, subclase, y mecanismo de acción y se indica anteponiendo E. C.
(códigos de la comisión enzimática)
Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato

Nombre sistemático: indica de manera rápida y condensada los elementos que

intervienen en la reacción así como el tipo de reacción que se lleva acabo.
Nombre sistemático: ATP:glucosa fosfotransferasa

Nombre trivial: este es un nombre que se le da por semejanza a una figura, en

honor a una persona, etc.
Nombre trivial: hexoquinasa
No. Tipo Función Ejemplo
Transferencia de electrones o iones succinato
1 Oxidoreductasas
H (oxido-reduccion) deshidrogenasa
Transferencia de un grupo quimico
2 Transferasas Glucoquinasa
de un sustrato a otro
3 Hidrolasas Reacciones de hidrolisis Maltasa
acetacetato
4 Liasas Adición o eliminación de enlaces
descarboxilasa
fosfotriosa
5 Isomerasas Forma isómeros
isomerasa
piruvato
6 Ligasas Unión de moléculas
carboxilasa
Sitio activo
Es el área o sección de la enzima donde
se encaja o monta el sustrato para llevar
acabo la reacción.
Se divide en dos partes:
1. Sitio De Unión.
2. Sitio Catalítico.

Sitio Activo

Puentes de hidrogeno
Posee Enlaces covalentes
Interacciones ionicas
Acción Enzimática
Una de la principales funciones de una enzima es reducir
el gasto de energía necesario para llevar acabo una
reacción.

ΔGs
Velocidad Inicial (Vi)
Es la velocidad con que se lleva acabo
una reacción y se ve afectada
directamente por la concentración del
sustrato
Cinética enzimática
La acción de una enzima sobre un
sustrato se ve afectada por los siguientes
factores:
 pH
 Temperatura
 Cofactores
 Concentración de enzima/sustrato
pH
Cofactores y Coenzima
Son elementos que su presencia es
necesaria para la acción enzimática (para
algunas enzimas).
Se encuentran en pequeñas cantidades.
Pueden ser iones metálicos como Cu, Fe,
K, etc. Es cuando se les llama cofactor.
Mientras que las Coenzimas son elementos
de origen orgánico tales como vitaminas
principalmente vitaminas del complejo B.
Concentración de los sustratos
Esta se relaciona con la velocidad de
reaccion de una enzima, si la
concentración de sustrato aumenta (hasta
cierto limite) la velocidad igualmente
aumentará.
Cinética Enzimática
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
las enzimas, lo que nos lleva a deducir el mecanismo de
reacción y su alta especificidad. Y desarrollar formulas
para calcular datos como velocidad, cantidad de
producto, etc.
Modelo de Michaelis-Menten
Este modelo explica la relación entre la
velocidad inicial y la concentración inicial del
sustrato, proponiendo que la reacción enzimática
ocurre en dos etapas, en la primera se forma el
complejo enzima – sustrato y en la segunda este
complejo da lugar a la enzima y producto.
 Formula de Michaelis - Menten

La concentración es S>E

La concentración de producto al inicio es
muy pequeña
El paso limitante de la velocidad es la
transformación de ES a E+P
vo=k3 [ES]
Aplicación de KM
Es una medida de afinidad
 Un valor alto de KM, Indica una baja
actividad
 Un valor bajo de KM, Indica una alta
actividad
Establece un valor aproximado de la
cantidad de sustrato intracelular
Permite la comparacion
Es posible regular la actividad enzimatica
Inhibidores
Estos tienen la función de disminuir la
acción enzimática, interactuando con el
sitio activo o el sitio alosterico.
Existen dos tipos de Inhibidores:
1. Inhibidores Isostericos
2. Inhibidores alostericos

Sustrato

Inhibidor Alosterico
Inhibidor Isosterico
Enzima
 Inhibidores Isostericos
Inhibidor Irreversible
E+I E’
Inhibidor Reversible
E+I EI
ES + I ESI
1. Inhibición Competitiva
2. Inhibición No Competitiva
3. Inhibición Anticompetitiva
 Inhibidores Competitivos
Actúan en el sitio Altas concentraciones de sustrato
inactivan al deshinibidor
activo
Enzimas libres
Modifican KM
(aumenta)

Los inhibidores son específicos

Inhibidores No Competitivos
Actúan en un sitio
alosterico
Se une a enzimas libres y
también al complejo
Enzima-Sustrato
Disminuye la VM
Se mantiene KM
Inhibidor Acompetitivo
Actúa en el sitio alosterico
Solo funciona cuando se encuentra el
complejo Enzima-Sustrato
KM y VM Disminuye
Inhibidores Irreversibles
Inactivan permanentemente a la enzima
Interfieren con el metabolismo normal
La acción del inhibidor depende del
tiempo de acción
Generalmente son tóxicos
 Enzimas Alostericas
Se forman de varias
subunidades
No siguen el modelo de
Michaeli-Menten
La relación entre la
velocidad de reacción y la
concentración de sustrato
sigue cinética sigmoídea
Unen a mas de un sustrato
Tienen estructura cuaternaria