HISTOLOGÍA – TEJIDO CONJUNTIVO – FUSION GARTNER ROSS

CARACTERISTICAS GENERALES

Este tejido representa un continuo entre el músculo, el tejido nervioso

(separado de ambos por la lámina externa), y el tejido epitelial (separado de el
por la lámina basal). Se componen de células y de matriz extracelular
integrada por sustancia base (fundamental o amorfa) y fibras. Las
principales funciones del tejido conjuntivo son:

• Soporte estructural (huesos y tendones con función de apoyo,

cápsulas y recubrimiento de órganos, etc.),

• servir como medio de intercambio (desechos metabólicos, nutrientes,

oxígeno entre la sangre y células de todo el cuerpo),

• contribuir a la defensa y protección del cuerpo (efectuada por las

células fagocíticas, las células con función inmunitaria productoras de
anticuerpos contra antígenos, células que median la inflamación,
barrera física contra la diseminación e invasión de patógenos), y

• crear un sitio para el depósito de grasa.

A) TEJIDO CONJUNTIVO (TC) EMBRIONARIO

Casi todos los tejidos conjuntivos del organismo tienen un origen

mesodérmico, la excepción es en zonas de la cabeza que provienen del
ectodermo a través de las células de la cresta neural. Producto de la
proliferación de las células multipotenciales del mesodermo junto a células de
la cresta neural se forma un tejido conjuntivo primitivo, el mesenquima (se
conoce como ectomensénquima en la región cefálica), que dará origen a
distintos sistemas y estructuras en el adulto. Hay dos tipos de tejido conjuntivo
embrionario:

• TC mesenquimatoso: Presente en el embrión, tiene una sustancia

fundamental viscosa con escasas finas fibras de colágeno (reticulares)
producto de poco estrés al que está sometido el tejido, y las células
(fusiformes y con muchas prolongaciones) se organizan en una red
tridimensional unidas por nexos (uniones adherentes).

• TC laxo mucoso: Presente en el cordón umbilical. La matriz

especializada y viscosa se conoce como la Gelatina de Wharton. Tiene
fibras colágenas finas y onduladas inmersas en mucha sustancia amorfa.
 Las células mesenquimatosas son fusiformes, están muy separadas y
tienen pocas prolongaciones parecen fibroblastos.

Se cree que en el adulto no se encuentran, excepto en la pulpa dental aunque

se ha comprobado que los pericitos pueden diferenciarse en otras células
conjuntivas.

A) TEJIDO CONJUNTIVO DEL ADULTO

CLASIFICACIÓN DEL TEJIDO CONJUNTIVO

Se divide en:

• Tejido conjuntivo laxo o areolar:

o Fibras colágenas delgadas y escasas

o Sustancia amorfa abundante y ocupa más volumen que las fibras

o Sustancia amorfa con consistencia desde viscosa a gelatinosa

o Importantes para la difusión de Oxígeno y nutrientes

o Se encuentra generalmente por debajo de epitelios de glándulas,

vasos sanguíneos pequeños y epitelios que tapizan la superficie
externa o una cavidad interior.

o Es el sitio de las reacciones inflamatorias e inmunitarias y

dependiendo del sitio se mantienen allí más o menos poblaciones
de células inmunitarias

o La mayor cantidad de sus células viajan de la sangre y forman

parte del sistema inmune.

• Tejido conjuntivo denso (modelado o no modelado)

o TC denso no modelado:

 Preponderancia de las fibras colágenas en disposición

irregular, que le otorgan gran resistencia a fuerzas de
tensión al tejido

 Células escasas y generalmente son fibroblastos

 Sustancia fundamental escasa

  Este tejido es típico de órganos huecos ya que les permite
resistir el estiramiento y la distención (corresponde a la
submucosa)

o TC denso modelado:

 Poca sustancia fundamental

 Preponderan las fibras organizadas de forma regular en

haces paralelos que le otorgan la resistencia máxima al
tejido

 Las células que mantienen el tejido están alineadas entre

los haces de fibras

• Tendones: Haces paralelos de fibras colágenas

entre los cuales se encuentran hileras de
tendinocitos (fibroblastos). Los tendinocitos están
separados del colágeno por una matriz y a H-E tienen
una forma estrellada. La sustancia del tendón está
rodeada por una capsula de TC llamada epitendón
(tejido conjuntivo denso no modelado).El tendón está
divido internamente por endotendones (tejido
conjuntivo laxo) que son extensiones del epitendón
que llevan nervios y vasos sanguíneos.

• Ligamentos: Compuesto por haces de fibras y

fibroblastos dispuestos en forma paralela pero no de
forma tan regular como el tendón. La mayoría tiene
una mayor cantidad de fibras colágeno pero hay
ligamentos (columna vertebral) que poseen más
fibras elásticas porque necesitan mayor elasticidad
(ligamentos elásticos).

• Aponeurosis: Los haces se organizan en capas

múltiples en vez de organizarse paralelamente. Se
disponen en ángulos de 90° entre haces de fibras de
capas vecinas de forma regular (disposición
ortogonal), esto también ocurre en la cornea y se
cree que por eso es transparente.

FIBRAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO

Cada tipo de fibra es producido por los fibroblastos y están compuestas por
cadenas polipeptídica largas. Hay tres tipos, fibras colágeno, fibras elásticas y
fibras reticulares.
 ♣ COLÁGENO

Son flexibles y tienen una gran resistencia tensora. Se ven como fibras
onduladas rosáceas. Se tiñen bien con eosina y otros colorantes ácidos.
También se colorean con el azul de anilina usado en el tricrómico de
Mallory o con verde luz de la técnica de Masson. Por MET se pueden
observar las fibrillas colágeno. El diámetro de la fibrilla depende del tejido
(embrionario: 15 a 20 nm, denso modelado: 300 nm). Cuando se tiñen con
osmio u otros metales pesados al MET o en MFA se observa una secuencia de
bandas transversales espaciado cada 68 nm. Las bandas transversales se
corresponden con la estructura del colágeno. La molécula de colágeno mide
300 nm de longitud, 1,5 nm de diámetro, y tiene una cabeza y una cola.

Las moléculas de colágeno corresponden a triple hélices dextrógiras de

cadenas alfa de tropocolágeno, en donde cada tercer aminoácido de la
cadena alfa es una glicina excepto en los extremos de la cadena alfa, casi
siempre el aminoácido antes de ella es una hidroxiprolina o hidroxilisina, y
el que le sigue es una prolina (recordar H-G-P: HelGa Pataki). El colágeno es
una glicoproteína porque tiene grupos sacáridos unidos a los aminoácidos
hidroxilados. Hay 42 tipos de cadena alfa que van desde 600 a 3000
aminoácidos, si se unen tres cadenas iguales será una molécula
homotrimérica (colágeno II), si son distintas será heterotrimérica (colágeno
I). Según las distintas combinaciones de cadenas alfa se han identificado 27
tipos de colágeno, los cuales se pueden dividir según su modo de
polimerizar, hay colágenos transmembrana, colágenos formadores de redes
hexagonales, multiplexinas (colágenos con dominios en hélice triple alfa e
interrupciones múltiples), etc. Nos fijaremos especialmente en:

• Colágenos fibrilares (I, II, III, V y XI): Forman fibrillas con bandas de
periodicidad de 68 nm y son ricos en prolina, glicina e hidroxiprolina.

• Colágenos formadores de membrana basal (VII, IV, VI): El

colágeno IV que produce la superestructura de colágeno en la
membrana basal de epitelios. El VI ancla la matriz extracelular con la
membrana basal.

• Colágenos que están asociados con fibrillas y tienen hélices

triples interrumpidas (FACIT; IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI):
Presentan interrupciones en las hélices alfa que le otorgan flexibilidad.

Las moléculas de colágeno se alinean cabeza con cola para formar las fibrillas.
Las hileras de moléculas se superponen unas con otras y también hay espacios
de brecha donde se termina una molécula y empieza la siguiente. Hay un
desfase de un cuarto de molécula entre las hileras continuas. La resistencia
de la fibra es consecuencia de los enlaces covalentes entre moléculas
de hileras contiguas y no de las uniones cabeza cola. El patrón de
bandas corresponde al osmio depositado en los espacios entre las moléculas
de una hilera.

BIOSINTESIS Y DEGRADACION DE LAS FIBRAS COLAGENAS

• Acontecimientos intracelulares

1) En los poli ribosomas del RER se lleva a cabo la síntesis de las

cadenas pro-alfa (moléculas de proprecolágeno) con polipéptidos
globulares en sus extremos.

2) Los poli péptidos pasan a las cisternas del RER y se inician las
modificaciones post-traduccionales.

1. Escisión de la secuencia de señal amino terminal

2. Hidroxilación de prolinas y lisinas. La Vitamina C (acido

ascórbico) es un co-factor necesario para la adición de grupos
hidroxilo a las prolinas y lisinas de la cadena pro-alfa por las
enzimas hidroxilasa y lisilhidroxilasa. Si no ocurre este proceso no
se puede lograr la estructura definitiva del colágeno (enlaces de
hidrógeno necesarios). En el escorbuto, producido por deficiencia
de Vitamina C las heridas no curan y la osificación está alterada.

3. Glicosilación, N-glicosilación de los extremos y o-glicosilación de

algunas hidroxilisinas en el RER

4. Formación de la estructura globular en el extremo carboxilo

terminal

5. Formación de la hélice triple por tres cadenas alfa, excepto en los

extremos donde no hay enrollamiento.

6. Formación de enlaces de hidrógeno que estabilizan la molécula.

a. Unión de la chaperona Hsp47 para estabilizar la molécula. Evita

la aglomeración prematura de moléculas. Formación del
procolágeno.

3) Los procolágenos pasan al aparato de Golgi donde forman pequeños

grupos y se envuelven en vesículas que son llevadas a la superficie de la
célula. Se produce la exocitosis.
 • Acontecimientos extracelulares

4) Al ser secretado el procolágeno es convertido en colágeno al ser

cortados sus extremos no helicoidales por la procolágeno peptidasa
asociada a la membrana celular.

5) Alineación de las moléculas de colágeno para formar fibrillas

(fibrilogénesis). Las moléculas de colágeno establecen enlaces
covalentes entre sí que se forman entre los grupos aldehído de la lisina
y la hidroxilisina.

La célula controla la fibrilogénesis a través de indentaciones de su

membrana que forman bahías que concentran las moléculas para el armado.
Por otro lado dirige las vesículas de secreción de colágeno hacia sitios
específicos de la superficie celular. Los colágenos V y XI son importantes
reguladores de la fibrilogénesis. Es normal que las fibrillas de colágeno estén
formadas por más de un tipo de colágeno. Las fibras de colágeno
totalmente maduras se asocian a colágenos de la familia FACIT en la
superficie, esto contribuye a la estructura tridimensional de las fibras o a la
fijación del colágeno a proteoglicanos o a otros componentes de la matriz.

Son los fibroblastos, y sus equivalentes en los distintos tejidos (condrocitos,

osteocitos, pericitos), los encargados de secretar el colágeno. Los colágenos de
la membrana basal son secretados por células epiteliales. La síntesis es
regulada por factores de crecimiento, citocinas y hormonas. El factor de
crecimiento transformante B y el Factor de crecimiento derivado de plaquetas
estimulan la síntesis de colágeno por los fibroblastos, mientras que las
hormonas esteroideas (glucocorticoides) la inhiben.

La fragmentación inicial de la molécula de colágeno insolubles ocurre por

desgaste mecánico, la acción de radicales libres o la escisión proteinásica. La
degradación adicional está a cargo de las proteinasas. Luego los restos
son fagocitados y degradados en los lisosomas. En la artritis reumatoidea y
en la osteoporosis hay una degradación excesiva de colágeno.
Principalmente se distinguen dos mecanismos de degradación:

 Degradación proteolítica: Extracelularmente mediante

metaloproteinasas de la matriz (MMP). Varias células del tejido
conjuntivo, epitelial y células del cáncer (tumores) sintetizan y liberan
estas proteínas hacia la matriz. Hay de varios tipos de MMP, destacan las
colágenasas que degradan los tipos I, II, III y X; y las gelatinasas que
degradan todos los tipos de colágenos desnaturalizados o gelatinas,
fibronectina, lamininas y elastinas. Los colágenos no
 desnaturalizados son resistentes a MMP. La acción de MMP puede
ser inhibida por inhibidores hísticos de metaloproteínas (TIMP).

 Degradación fagocítica: Comprende un proceso intracelular de

fagocitosis en macrófagos y fibroblastos.

FIBRAS RETICULARES

Están formadas por fibrillas de colágeno del tipo III. Exhiben un patrón de
bandas con periodicidad de 68 nm. Tienen un diámetro reducido (20 nm) y
lo típico es que no se organicen en haces para formar fibras gruesas. No es
posible identificarlas con H-E. pero con técnicas especiales se nota un aspecto
filiforme. Tienen un contenido sacárido mayor que las fibras colágenas, por lo
que son PAS positivo. También se observan por impregnación argéntica, se
ponen negras por lo que se dice que son argirófilas (las colágenas se tiñen
pardo). En los tejidos conjuntivos laxos se observan en el límite con el tejido
epitelial, en los tejidos embrionarios, y alrededor de los Adipocitos, de los vasos
de bajo calibre, nervios y células musculares. Estas fibras forman redes o
mallas. Son importantes para la cicatrización, ya que proveen la fuerza
mecánica inicial a la matriz extracelular de síntesis reciente. Conforme madura
el tejido o se sana la herida se van cambiando por fibras de colágeno tipo I que
es más fuerte. También se encuentran en estromas como sostén de tejidos
linfopoyéticos y hematopoyéticos (excepto el timo) donde son producidos por
células reticulares. En las cercanías de los nervios periféricos las células de
Schwann secretan las fibras reticulares. Las células musculares lisas las
secretan en los vasos sanguíneos y en la capa muscular del tubo digestivo. En
el resto de las localizaciones la fibra es producida por los fibroblastos.

FIBRAS ELÁSTICAS

Son más delgadas que las colágenas y se organizan en redes

tridimensionales. Están entremezcladas con fibras colágenas para evitar
la distensibilidad del tejido y evitar el desgarro por estiramiento excesivo. Se
tiñen con eosina pero difícilmente se observan con H-E; se recogen al ser
teñidas por lo que a veces se pueden identificar. Se tiñen con ocreina o con
resorcina-fucsina. Son producidas por las mismas células que las otras fibras,
en particular los fibroblastos y células musculares lisas. Las fibras de
elastina están conformadas por un núcleo central de elastina y una red
circundante de microfibrillas de fibrilina.

La elastina es una proteína (72 kDa) con abundancia de prolina y glicina,

pero con poca hidroxiprolina y carece de hidroxilisina por completo. Es una
molécula hidrófoba por la distribución aleatoria de la glicina, por lo mismo se
enrolla al azar. Esto permite que las fibras se deslices, se estiren, y vuelvan a
su estado original. También contiene desmosina e isodesmosina
(conformadas por lisina), aminoácidos exclusivos de esta proteína, que se
encargan de formar los enlaces covalentes que unen elastinas de a cuatro. La
elastina forma fibras de grosor variable o capas laminares (arterias
elásticas). Es codificada por uno de los genes más grandes del ser humano.
Son de baja densidad electrónica en el MET.

La fibrilina I (350 kDa) es una glicoproteína que forma microfibrillas finas

de 10 a 12 nm de diámetro. Las microfibrillas se forman primero, son sustrato
de la elastogénesis, y luego la elastina se deposita en su superficie. Las
láminas o membranas de elastina se forman por ausencia de microfibrillas. El
síndrome de Marfan se caracteriza por una falla en la expresión del gen para
fibrilina y provoca falta de microfibrillas asociadas con elastina, se forma tejido
elástico anormal. Son electro-densas al MET. Conforme la fibra elástica crece
las microfibrillas van quedando atrapadas en elastina. Las microfibrillas se
acortan y su cantidad disminuye con la exposición al sol, lo que conduce a
formaciones elásticas aberrantes no funcionales, esto contribuye a la aparición
de arrugas profundas por la pérdida de la elasticidad cutánea.

Las fibras elásticas pertenecen a un sistema fibrilar elástico al que también

pertenecen las fibras de oxilatán (sin elastina) y las de elaunina (con poca
elastina).

En los ligamentos elásticos el material elástico consiste en fibras gruesas de

elastina entremezcladas con colágeno (ligamentos de la columna vertebral). En
los ligamentos elásticos de los pliegues de las cuerdas vocales de la laringe
hay fibras más finas. En los vasos sanguíneos el material elástico es
producido por las células musculares lisas y se haya como laminas
fenestradas dispuestas en capas concéntricas entre las células musculares
lisas.

La elastina se sintetiza paralelo al colágeno por el mismo mecanismo (pre-

elastina). Las fibras elásticas pueden estirarse hasta el 150% de su longitud
original.

MATRIZ EXTRACELULAR

Es una red estructural compleja y enredada que rodea y sostiene las células
del tejido conectivo. Contiene fibras (elásticas y colágenas) y la sustancia
fundamental o amorfa que comprende varios proteoglucanos, glucoproteínas
multiadhesivas y glucosaminoglucanos. La función de la matriz depende de la
interacción entre todas sus moléculas, la matriz presenta características
propias mecánicas y bioquímicas en los distintos tejidos. La matriz también
influye sobre la comunicación celular, por ejemplo puede fijar y retener
factores de crecimiento durante el desarrollo embrionario regulando la
diferenciación y crecimiento. Puede proveer de vías para la migración celular,
actuar como barrera bioquímica, fijar células en los tejidos, ejercer efecto sobre
la transmisión de señales a nivel de la membrana celular, etc.
La sustancia fundamental o amorfa es una sustancia viscosa, clara y
resbaladiza al tacto, con alto contenido de agua y poca estructura morfológica.
En H-E se pierde esta sustancia y en PAS o congelamiento se ve amorfa. Está
conformada por tres tipos de moléculas, los proteoglucanos, los
glucosaminoglucanos y las glucoproteínas de multiadhesión.

Son los heteropolisacáridos más abundantes de la sustancia amorfa. Son

polisacáridos de cadenas largas compuestos por unidades de disacáridos que
se repiten. Las unidades de disacáridos contienen una o dos hexosas
modificadas y un acido urónico como el glucuronato o iduronato. Los GAG son
sintetizados por las células de la matriz (excepto el hialuronano) como una
modificación post-traduccional covalente de proteínas llamadas proteoglucanos
(por ejemplo la heparina se forma pro escisión enzimática de heparán sulfato).
Los GAG tienen abundantes cargas negativas a causa de los grupos sulfato y
carboxilo de los sacáridos y por eso son propensos a teñirse con los colorantes
básicos. La alta densidad negativa (polianiones) atrae agua lo que le da
aspecto de gel hidratado, lo que permite el paso de sustancias hidrófilas por la
matriz. La rigidez de los GAG provee un armazón estructural para la célula. Se
agrupan según sus enlaces químicos, los residuos sacáridos, etc. en 7 grupos:

Nombre Localización Función

Hialuronano Liquido sinovial, Desplazar grandes volúmenes de
matriz TC, cuerpo agua por lo tanto es un excelente
vítreo lubricante y amortiguador de
golpes.

Condroitin-4- Cartílago, hueso, Componentes fundamentales del

sulfato válvulas cardiacas agrecano que hay en el cartílago
Condroitín-6- articular que confiere
sulfato amortiguación a golpes
Dermatán Piel, vasos Desempeñan papeles en la
sulfato sanguíneos, oncogénesis, enfermedad vascular,
válvulas cardiacas infección, curación de heridas,
fibrosis y modulación del
comportamiento celular
Queratán Hueso, cartílago, Intervienen en el reconocimiento
sulfato cornea celular de ligandos proteicos, la
guía axónica, movilidad celular,
transparencia corneana y la
implantación del embrión
Heparán Lamina basal, Facilita las interacciones con el
sulfato componente normal factor de crecimiento fibroblástico
de la superficie (FGF) y su receptor
celular
Heparina Sólo en gránulos de Anticoagulante, Facilita las
los mastocitos y interacciones con el factor de
basófilos crecimiento fibroblástico (FGF) y su
receptor
El hialuronano es el más pesado (100-1000 kDa), el resto no sobrepasa los 40
kDa.

El GAG hialuronano (ácido hialurónico) es una molécula rígida muy larga

compuesta por una cadena de carbohidrato de miles de sacáridos, en vez de
los varios centenares (o menos) de los otros GAG. Sus polímeros son muy
grandes y pueden desplazar grandes volúmenes de agua. Se sintetizan por
acción de enzimas de la superficie celular por lo que no poseen modificaciones
post-traduccionales como los demás GAG. El hialuronano es el único que no es
sulfatado. Se presenta siempre como una cadena de carbohidrato libre, no
forma proteoglucanos, sin embargo por medio de proteínas de enlace los
proteoglucanos se unen indirectamente a los hialuronanos formando
macromoléculas gigantes llamadas aglomeraciones de proteoglucanos (gran
cantidad en cartílago). Otra función es la de inmovilizar moléculas en
determinadas ubicaciones de la matriz. El proteoglucano presenta lugares de
unión a factores de crecimiento que median la ubicación, dispersión,
movimiento, etc. de otras moléculas asociadas. La extensa red de
proteoglicano dificulta el paso de sustancias o moléculas, lo que regula la
distribución y el transporte de proteínas dentro del tejido conjuntivo.

En la matriz los GAG se unen a proteínas para formar proteoglucanos. La

vinculación de los GAG a un trisacárido específico a un centro proteico
depende de un trisacárido específico (2 galactosa y 1 xilulosa). Puede haber de
1 a 200 GAG unidos a la proteína, pueden ser GAG idénticos o distintos (como
el agrecano). A los proteoglucanos se les halla en la matriz del tejido conectivo
o en membranas celulares. Los proteoglucanos transmembrana como el
sindecano unen la célula con la matriz. El agrecano es un proteoglucano
extracelular importante, se une no covalentemente al hialuronano facilitado
por proteínas de enlace que se encarga de mantener hidratada la matriz del
cartílago. Al agrecano se unen otros GAG como condroitín sulfato y queratán
sulfato a través de trisacáridos de enlace.

Las glucoproteínas de multiadhesión desempeñan un papel importante en la

estabilización de la matriz y en su vinculación con la superficie celular. Poseen
sitios de fijación para muchos elementos de la matriz, como colágeno,
proteoglucanos y los GAG. También interactúan con moléculas de la membrana
plasmática como integrina o laminina. Regulan y modulan las funciones de la
matriz extracelular relacionadas con el movimiento y migración de células,
también estimulan proliferación y diferenciación.

o Fibronectina: Es la glicoproteína más abundante en el tejido conjuntivo.

Son moléculas diméricas compuestas por dos péptidos unidos por enlace
 disulfuro en su extremo carboxilo terminal que forman dos brazos de 50
nm de longitud. Cada molécula tiene sectores que interaccionan con
distintos elementos de la matriz e integrina. Cumple una función
importante en la adhesión célula-matriz.

o Laminina: Presente en las láminas basales y en las láminas externas.

Posee sitios de unión para colágeno IV, heparina, entactina, laminina y el
receptor de laminina en la membrana celular. Participa en el armado de
la lámina basal.

o Tenascina: Sólo está presente en la embriogénesis, desaparece en

tejidos maduros. Reaparece durante la curación de heridas, tumores
malignos y uniones musculotendinosas. Participa en la adhesión de la
célula a la matriz, tiene sitios para factores de crecimiento, heparina,
entre otros.

o Osteopontina: Presente en la matriz extracelular del tejido óseo. Adhiere

a los osteoclastos a la superficie extracelular. Participa en el secuestro
de calcio y en la calcificación del hueso.

o Entactina/Nidógeno: Participan específicamente en la formación de la

lámina basal. Vincula la laminina y el colágeno IV.

CÉLULAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO

Pueden ser células residentes (fijas) o transitorias (errantes).

Las células residentes son las que se diferencian en el tejido y le dan

estructura, o aquellas que migran desde la sangre y no abandonan el tejido
conjuntivo. Encontramos en esta categoría:

o Fibroblastos y sus parientes cercanos como los Miofibroblastos

o Macrófagos

o Adipocitos

o Mastocitos (Células cebadas)

o Stem mesenquimático
Las células móviles son aquellas que migran al tejido conjuntivo desde los
vasos sanguíneos y pueden regresar a la sangre y recircular. Generalmente
pertenecen y/o participan de las respuestas inmunes. Pertenecen a esta
categoría:

o Linfocitos

o Células plasmáticas (Plasmocitos)

o Neutrófilos

o Eosinófilos

o Basófilos

o Monocitos

CELULAS FIJAS O RESIDENTES

♦ Fibroblastos

Tienen a su cargo la producción de las fibras y de los carbohidratos

complejos de la matriz extracelular en el tejido conectivo. Se ubican
cerca de las fibras colágenas. Por H-E. se observa un núcleo discoide
alargado que a veces contiene un nucléolo evidente. Las finas
prolongaciones que conforman el citoplasma no se ven, porque se
confunden con colágeno. Cuando hay una herida el citoplasma del
fibroblasto activo se ve más extenso y presenta basofilia por el aumento
de RER. Contienen un aparato de Golgi prominente. Los fibroblastos que
se encuentran por debajo de la dermis, en epitelios o alrededor de
epitelios glandulares cumplen función de interacción con el epitelio para
la renovación y diferenciación del tejido, constituyen allí poblaciones
replicativas de células.

♦ Miofibroblastos

Célula del tejido conjuntivo fusiforme y alargada que no se identifica con

facilidad por H-E. Presenta características de células musculares lisas y
de fibroblasto al MET. Además de Golgi y RER contiene filamentos de
actina dispuestos longitudinalmente y cuerpos densos similares a los de
las células musculares lisas. El núcleo con frecuencia tiene una
apariencia ondulada (fenómeno asociado con la contracción muscular).
 La diferencia con la célula muscular lisa es que carece de una lamina
basal (lámina externa) que lo rodee. Suelen estar aisladas pero sus
prolongaciones interactúan con otros Miofibroblastos formando nexos
(uniones de hendidura). Interviene en la contracción (retracción) de las
heridas.

♦ Macrófagos

Los macrófagos del tejido conjuntivo (histiocitos), derivan de las células

sanguíneas llamadas monocitos, los cuales viajan por la sangre y se
diferencian en macrófagos en el tejido conjuntivo. Son difíciles de
identificar a menos que estén realizando función fagocítica. Poseen un
núcleo arriñonado (indentado), tiene lisosomas abundantes en el
citoplasma y se pueden poner en evidencia con alguna técnica para
detectar la presencia de fosfatasa acida (ME o MO). Con el MET se ven
numerosos pliegues y prolongaciones digitiformes que engloban
sustancias a fagocitar. Poseen gran desarrollo del Golgi y del RE (liso y
rugoso). Contiene mitocondrias y muchos lisosomas. La secreción puede
ser regulada o constitutiva. La secreción regulada puede ser activada
por fagocitosis, señales provenientes de linfocitos (linfocinas), complejos
inmunes y complementos. La liberación de proteasas y GAGasas
facilitan el movimiento del macrófago por el tejido conjuntivo. El
macrófago puede fagocitar por conceptos de limpieza o defensa. Su
actividad está relacionada con el sistema inmune, los macrófagos
poseen en sus membranas moléculas del complejo mayor o complejo de
histocompatibilidad del tipo II (MHC II), que les permiten interaccionar
con los linfocitos T helper (coadyuvantes) CD4. Cuando los macrófagos
fagocitan una célula extraña los antígenos (poli péptidos cortos de una
célula extraña) son exhibidos en la superficie de la molécula del MHC II.
Si un linfocito T helper CD4 reconoce el antígeno exhibido se activa y
desencadena una respuesta inmunitaria. Por lo tanto los macrófagos son
células presentadoras del antígeno (ACP).

Cuando encuentran cuerpos extraños los macrófagos pueden fusionarse

para formar una célula grande de hasta 100 núcleos que fagocita el
material extraño. Estas células multinucleadas reciben el nombre de
célula gigante de cuerpo extraño (se les llama células de Langhans si los
núcleos están a la periferia formando un anillo).

♦ Adipocitos
Se diferencian a partir de células madres mesenquimáticas y acumulan
lípidos en su citoplasma de forma gradual. Se encuentran aisladas o en
grupos en todo el tejido conjuntivo laxo. Si están en gran cantidad
conforman el tejido adiposo. También intervienen en la síntesis de
hormonas, mediadores de la inflamación y factores de crecimiento.

EJEMPLOS DE TEJIDOS POR CLASIFICACION

TEJIDO EJEMPLOS
Conjuntivo Laxo -Pared de la vagina
-Glándula mamaria
-Estroma de órganos macizos
-Dermis
-Mucosas
-Glándulas
-Endotendón
Conjuntivo denso regular o -Tendones
modelado -Ligamentos
-Cornea
-Aponeurosis
Conjuntivo denso irregular o no -Piel de las glándulas que
modelado envuelven órganos glandulares
(hígado y bazo)
-Vainas que revisten tendones y
nervios
-Capa reticular de la dermis
-Epitendón