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QU ES LA QUERATINA?
La estructura de la protena del pelo, la queratina, es una protena fibrosa con estructura helicoidal y est unida principalmente por enlaces disulfuro y por puentes de hidrgeno. Tiene alto contenido de Cistena (por eso los enlaces disulfuro) y su contenido de Histidina, Metionina y Triptfano es muy bajo. Alto contenido en azufre. La cadena polipeptdica de esta protena se enrolla en una hlice a de giro a la derecha que se estabiliza por puentes de hidrgeno entre los aminocidos. La resistencia adicional proviene del enrollamiento con giro a la izquierda de cuatro de las hlices
anteriores para formar una sper hlice denominada protofibrilla. Los factores estabilizadores de la protofibrilla son los puentes de hidrgeno intermoleculares y los puentes disulfuro intermoleculares formados por la oxidacin de residuos de Cistena yuxtapuestos. Once de las protofibrillas se combinan y forman agregados denominados microfibrillas; a su vez, cientos de estos se combinan para formar una matriz proteica llamada macrofibrilla. As, una fibra de cabello esta constituida por el apilamiento de clulas formadas por macrofibrillas. Constituye el componente principal de las capas ms externas de la epidermis de los vertebrados y de otros rganos derivados
COMPONENTES Y ESTRUCTURA:
Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes: La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminocidos restos (monmeros) de cistena, los cuales constituyen puentes disulfuro. La queratina beta no presenta cistena ni, por lo tanto, puentes disulfuro.
Queratina alfa Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina. As, existe mayor cantidad de de queratina alfa en los cuernos de un animal y en las uas que en el pelo. Adems la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uas, y otras faneras.
Queratina beta La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araa.
Estructura:
La queratina es una protena con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la protena, se pliega sobre s misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamndose as protena -hlice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan caracterstica gracias a los puentes de hidrgeno y a las fuerzas hidrofbicas, que mantienen unidos los aminocidos de dicha protena. Todo esto unido le da a la protena esa especial dureza caracterstica.
La queratina del cabello se clasifica dentro de las protenas fibrosas; sus caractersticas son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua y soluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas y de gran resistencia fsica con funciones estructurales.La queratina es la responsable de que la piel y rganos tengan una consistencia dura y resistente, para que cumpla con la funcin de proteccin, en la piel, la queratina la hace un tanto impermeable.
El pelo est construido macrofibrillas de queratina empaquetadas por afuera, stas estn formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a travs de puentes disulfuro , la queratina del pelo se encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina, si por ejemplo, aplicamos calor ms humedad, el pelo puede incluso duplicar su longitud, esto sucede por que se rompen los puentes de hidrgeno de la hlice y las cadenas polipeptdicas adoptan una conformacin -beta, no obstante los grupos -R de las queratinas son muy voluminosos, lo que hace que la conformacin -beta se desestabilice y al poco tiempo adopte de nuevo la conformacin en hlice con lo que el pelo recupera su longitud
original. Es incorrecto decir que el pelo est formado por clulas, solo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que mantiene a las microfibrillas empaquetadas por afuera en la forma que alguna vez tuvo la clula que las sintetiz; el folculo piloso es el que posee clulas activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores. La cutcula, formada por clulas compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello, a la vez que influye en el brillo y color del mismo, son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo, los tratamientos mecnicos ( mal cepillado, etc.), las condiciones medioambientales (polucin, etc.), provocan su deterioro y mencin especial a los trabajos qumicos (desrizado, etc.), estos provocan que la cutcula se hinche y abra, algo que con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello, convirtindolo en seco, frgil, poroso y hasta quebradizo.
DE QU DEPENDE LA PERMEABILIZACIN DEL PELO DE UNA PERSONA LISA Y UNA PERSONA NEGRA O CON PELO RIZADO?
Con respecto a lo de la persona lisa, ella genticamente tiene sus enlaces disulfuro en una disposicin lineal ms relajada (no tiene muchos enlaces) lo que hace que la estructura de las fibras de queratina sea lisa, mientras que una persona de cabello rizado, tiene muchos ms enlaces disulfuro lo que hace que la protena se pliegue mucho ms sobre si misma dando la estructura rizada al pelo. La permeabilizacin del pelo depende de la cantidad de enlaces disulfuro que la Queratina posea (eso viene dado genticamente), y de la formawww.apuntesdeanatomia.com 2 o los pliegues que por ende posea. De esta manera, la persona lisa al tener menor cantidad de enlaces disulfuro y una disposicin mas relajada de la protena, permite que el agua penetre ms fcilmente que en el pelo de una persona negra la cual la cantidad de enlaces disulfuro y la disposicin de la protena, le dificultan ms el paso al agua.
Enfermedades
MICRO : En la ltima dcada se han identificado mutaciones en 18 genes de queratina, asociadas con enfermedades epiteliales. El diagnstico molecular, en combinacin con la histopatologa clsica, ser de gran ayuda diagnstica y teraputica. Queratinas El citoesqueleto de todas las clulas eucariticas consiste en tres redes principales: los microfilamentos, los microtbulos y los filamentos intermedios. Los microfilamentos y microtbulos participan en la divisin celular, contraccin, orientacin y polarizacin, y anclaje. En cambio, la funcin de los filamentos intermedios no se comprendi hasta el reconocimiento de mutaciones puntuales en diversos trastornos de la piel. En el citoplasma de las clulas epiteliales los filamentos intermedios de queratina forman una trama compleja desde el ncleo hasta la membrana celular. Las queratinas se clasifican en dos grupos (tipo I y tipo II) de protenas de filamentos intermedios. Enfermedades de la queratina
Tambin se la conoce como hiperqueratosis epidermoltica. Se presenta con eritrodermia y formacin de ampollas desde el nacimiento, con progresin a hiperqueratosis generalizada grave en la vida adulta.
alopeca casi completa. La microscopia electrnica revela defectos en la estructura de los microfilamentos del cabello. Puede haber queratosis folicular y anormalidades de las uas. Gentica molecular en el diagnstico de estas patologas. Diagnstico prenatal Antes de la identificacin de las mutaciones mencionadas, el diagnstico slo se realizaba mediante el anlisis histolgico. Aunque este estudio sigue teniendo enorme importancia, la posibilidad de realizar anlisis gentico permite identificar la alteracin exacta. Conclusiones En la ltima dcada se identificaron mutaciones en 18 genes de queratina. Adems de permitir un mejor abordaje diagnstico, es de esperar que el avance etiolgico se asocie con otras posibilidades de terapia destinadas a aliviar la importante sintomatologa asociada con estas entidades.
Name
Transcript ID
Protein ID ENSXETP00000027305
NP_001006687.1 ENSXETT00000027305
Transcript and Gene level displays In Ensembl a gene is made up of one or more transcripts. We provide displays at two levels: Transcript views which provide information specific to an individual transcript such as the cDNA and CDS sequences and protein domain annotation. Gene views which provide displays for data associated at the gene level such as orthologues,paralogues, regulatory regions and splice variants.
This view is a gene level view. To access the transcript level displays select a Transcript ID in the table above and then navigate to the information you want using the menu at the left hand side of the page. To return to viewing gene level information click on the Gene tab in the menu bar at the top of the page. Name krt (Jamboree) Gene type Known protein coding Prediction Method Transcripts were annotated by the Ensembl genebuild.
Region in detail
50
60 bps
25
Transcript summary
Statistics Exons: 9 Transcript length: 1,557 bpsTranslation length: 421 residues Type Known protein coding Prediction Method Transcripts were annotated by the Ensembl genebuild.
Exones : ENSXETE00000153403
Intron 1-2 ENSXETE00000153404 Intron 2-3 ENSXETE00000153405 Intron 3-4 ENSXETE00000153406 Intron 4-5 ENSXETE00000153407 ENSXETE00000153408 Intron 6-7 ENSXETE00000153409 Intron 7-8 Intron 5-6 ENSXETE00000153410
Qu protenas?
Statistics Ave. residue weight: 111.565 Charge: -10.5 Isoelectric point: 4.8444 Molecular weight: 46,968.83 Number of residues: 421
Description F
prosite
359
367
Intermediate_filament_CS PS00226
prints
140
153
Keratin_I
PR01248
prints
161
184
Keratin_I
PR01248
prints
215
235
Keratin_I
PR01248
prints
287
302
Keratin_I
PR01248
prints
313
339
Keratin_I
PR01248
prints
64
72
Keratin_II
PR01276
prints
137
150
Keratin_II
PR01276
prints
151
170
Keratin_II
PR01276
Los genes del tipo cdds son los que hay en la tabla siguiente que se encuentran en negrita.
Start
End
Length Sequence
..........acttggggcaagcagagctcagagtatcagctcatacaggggaacacatc
ACTGCTACATTGGGCCCCTTAACATTACAGCATCACAATGAGTTTCTCTA
CTCTCAATCCTCCCGCTATGGTGTTCTGGCATCACCCATGGTGAATCGGG
GGCAGGGGGTGCCCAGACTGTCCGGATGTCCTCTGCTAAACTGACCAGCT
129
GTCCGTTCCTTGGAGCAAGCCAACCATGAGCTGGAGCTGAAGATCAGGGA
ATCAATGATGCAAGCATTGACAATGCCAGGCTGGTCCTCCAGATCGACA GCAGCTGATGACTTCAAAATCAA
Intron 3-4 4
374,448 374,964 0
517 157
gtaagtgatctactctactcatttc..........taaccacatattgtacccactccag
GTATGAGTCAGAGCTGGCCATTAGGACTGGAGTCGAAAGCGACATTATC
GAACTTGCTGTTGCTAGGGCCAGTGCCAGAGGCCAAGTTGATGTACAGG
CCTCCTGTTGACCTGTCACAGATCATGTCTGATGTGAGGGCTCAGTATGA GAGAAGAACCGCCAGGAGGTGGAAGCCTGGTACAGAGGACAG
Intron 5-6 6
373,047 373,589 0
543 126
gtaagaaggctttggaaagcctcag..........ttgaagtttcctttttatttaacag
AGCGAAAATCTCAACAAAGAAGTTGCCACCAACACAGCTGCTCTCCAGA
AAAGGAGCACTGGAAGGCACTTTGGCAGAAACCGAGGCCCGATATGGAG
CACCTTCAGGCCATGATCACGCAAATAGAATTAGACCTTCAAAACTTAC
GAGCGCCAGTCTTTGGAGTATAAGTTGTTGCTCGATGCCAAGACAAGGC ATTTCCACCTACAGACGCCTGCTAGAAGGAGAAGACACCAG Intron 7-8 8 370,865 372,504 1 1,640 gtaggggcccctgactgcctttatt..........atattgttctttttattgtttttag 26 1,041 ATTTTCCCAGACTGAAACACAGAAAG gtaagctattttgcaatagttctta..........ctgaccttcctttcctttgttgcag
379
CTGTTACCATCGTCAGTAAGGAACAAAGCAAGAGCTCCATCAAAAAGGT
TCGAAGAAGTAGTCGACGGGAAAGTGGTCTCTTCTAGGGTCGAGGAAGT
CCTAAAAAGAATCTTAAGAATTAAGAGCCTGTACCTGAGAAAGGGCAG
AATAACATAGTCTTGAAGGCAACCAAGAAGCTTCATTTTAAAATGTAG
TGTTTAATATGACAGAGAAGATATGAAAGCAGAAGAGAAATTAGCAAA
This transcript is a product of gene ENSXETG00000014526 - There are 2 transcripts in this gene: ENSXETP00000031783
ENSXETP00000054380
>gi|49522805|gb|AAH74628.1| keratin [Xenopus (Silurana) tropicalis] MSFSTRSVSQSSRYGVLASPMVNRALSVAGGAQTVRMSSAKLTSSAFAGPSALDVSSFGNNGKETMQNLN DRLASYLERVRSLEQANHELELKIREYCEKKAAIGSPDVSGYYNIINLLRSQINDASIDNARLVLQIDNA KLAADDFKIKYESELAIRTGVESDIIGLRRVLDELTLNKTDLELEIESLKEELIYLKKNHEEELAVARAS ARGQVDVQVDSAPPVDLSQIMSDVRAQYEGMMEKNRQEVEAWYRGQSENLNKEVATNTAALQTSKSQITD LKRTIQSLEIELQSLLSMKGALEGTLAETEARYGAELNHLQAMITQIELDLQNLRSDAERQSLEYKLLLD AKTRLEMEISTYRRLLEGEDTRFSQTETQKAVTIVSKEQSKSSIKKVKTVIEEVVDGKVVSSRVEEVTEK S