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Outras funes
Funes biolgicas: atividade das enzimas, hormnios e anticorpos Funes de membrana: essenciais para definir atividade biolgica das plantas e animais
IMPORTNCIA
Catlise enzimtica
Reaes qumicas em sistemas biolgicos so catalisadas por macromolculas especficas
Replicao do cromossomo Hidratao do CO2
Transporte e armazenamento
Molculas pequenas e ons
Ferro
Movimento coordenado
Contrao muscular
IMPORTNCIA
Sustentao mecnica
Fora de tenso da pele e do osso: colgeno
Proteo imunitria
Anticorpos
COMPOSIO
ESSENCIALMENTE COMPOSTA POR 20 AMINOCIDOS Aminocidos L Todas as espcies: de bactrias a seres humanos, so construdas pelo mesmo conjunto de 20 aa Todos os 20 aa tem em comum o carbono central (C) o qual est ligado ao tomo de H, e ao grupo amina e a um grupo carboxila (COOH) O que distingue um aa do outro a cadeia complementar ligada ao C
ESTRUTURA
NH2 H C R Grupo NH2 : propriedades bsicas Carboxila (COOH): propriedades cidas Grupamento R: cadeia lateral COOH
ESTRUTURA
ESTRUTURAS DA PROTENA
ESTRUTURA PRIMRIA: SEQUNCIA LINEAR NA QUAL OS AAS CONSTITUINTES SO COVALENTEMENTE LIGADOS ATRAVS DE LIGAES AMIDA (LIG. PEPTDICAS)
Estrutura primria
Ligao peptdica
LIGAES COVALENTES: LIGAES AMIDA ENTRE O GRUPO ALFA-CARBOXILA DE UM AMINOCIDO E O GRUPO ALFA-AMINO DE OUTRO
ESTRUTURA SECUNDRIA
ESTRUTURA SECUNDRIA: arranjo espacial dos tomos de um esqueleto polipeptdico, sem levar em considerao a conformao de suas cadeias laterais A CONFORMAO DEPENDE DA POLARIDADE, HIDROFOBICIDADE DO GRUPO R
Estrutura secundria
ALFA-HLICE
ESTRUTURA ESPIRAL CONSTITUDA DE UM ESQUELETO POLIPEPTDICO CENTRAL BEM AGRUPADO ESPIRALADO, COM AS CADEIAS LATERAIS DE AA ESTENDENDO-SE PARA FORA DO EIXO CENTRAL
-hlices
N-terminal
C-terminal
Dipolo papel importante na estrutura e funcionalidade
BETA-FOLHA
OUTRA FORMA DE ESTRUTURA SECUNDRIA NA QUAL TODOS OS COMPONENTES ESTO ENVOLVIDOS NAS PONTES DE HIDROGNIO Folhas beta antiparalelas Folhas beta paralelas
CONFIGURAO
Estruturas tercirias
ORGANIZAO TRIDIMENSIONAL DA CADEIA POLIPEPTDICA CONTENDO ZONAS DE ESTRUTURA SECUNDRIA BEM DEFINIDAS, FORMANDO UMA UNIDADE COMPACTA (domnios)
Estruturas tercirias
Estrutura quaternria
ASSOCIAO DE 2 OU MAIS CADEIAS POLIPEPTDICAS, PARA COMPOR UMA PROTENA FUNCIONAL INTERAES HIDROFBICAS
Estrutura quaternria
GRUPOS grande frao de -hlices Ex.: mioglobina, hemoglobina grande frao de folha Ex.:imunoglobulina + mistura das duas estruturas, segregadas em diferentes regies Ex.: lisozima / alternncia dentro da protena Ex.: triose fofato isomerase Randmica Ex.: fosfolipase
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DESNATURAO PROTICA
PROCESSO QUE MODIFICA A ESTRUTURA MOLECULAR (estrutura secundria, terciria e quartenria), SEM CLIVAGEM DAS LIGAES PEPTDICAS. EFEITOS Diminuio da solubilidade Alterao na capacidade de fixao da gua Perda de atividade biolgica (Lys, Met, Cys) Aumento da sensibilidade ao ataque de proteases Aumento da viscosidade
AGENTES DESNATURANTES
AGENTES FSICOS CALOR FRIO IRRADIAO INTERFACES PRESSO TRATAMENTOS MECNICOS
Desnaturao
Calor 600 vezes a desnaturao a cada 10OC de acrscimo de T. Frio desnatura algumas protenas, causam agregao e precipitao, concentrando a protena. Irradiao Radicais livres reagem com as protenas. Os efeitos variam com a frequncia e a energia da onda. Raios Uv so absorvidos pelos aa aromticos modificao conformacional
Interfaces protenas que se adsorvem nas interfaces gua/ar ou gua/fase slida, se desnaturam de forma irreversvel Presso hidrosttica Tratamentos mecnicos foras de cisalhamento modificam a rede protica e rompem -hlices
CALOR/AQUECIMENTO
Representao esquemtica do efeito de sinais hidrofbicos sobre a probabilidade de adsoro de protenas em interfaces de fluidos
AGENTES QUMICOS
pH SOLVENTES ORGNICOS E DETERGENTES SOLUES AQUOSAS DE COMPOSTOS ORGNICOS SAIS
pH extremos de pH causam forte repulso eletrosttica entre grupos ionizados. As vezes reversvel Solventes orgnicos e detergentes alteram a constante dieltrica, provocando rompimento das interaes hidrofbicas Solues aquosas de compostos orgnicos (uria, sais de guanidina) ruptura de ligaes H e diminuio de interaes hidrofbicas Sais ons reagem com protenas via interaes eletrostticas inespecficas
EFEITO DO pH
Solubilidade de protenas
Salting in Salting out
Digesto de protenas
Absoro
AA livres so captados pelos entercitos (carreador Na+) Di e tripeptdeos so captados por um sistema de transporte ligado a H+ Os peptdeos so hidrolisados no citosol liberados para o sistema portaAA livres que sero metabolizados no fgado ou liberados na circulao geral
LMEN
Entercito Capilar AA
Protenas
Polipeptdeos
Peptdeos (2 6 AA)
Pepsina Quimiotripsina Tripsina Elastase Carboxipeptidases A e B
AAN DI TRI
AA
AA
DI TRI
Hemeprotenas globulares
So protenas especializadas as quais contm um grupo heme Grupo heme tem funo especfica determinada pela estrutura tridimensional da protena Humanos: hemoglobina e mioglobina (hemeprotenas mais abundantes) liga de forma reversvel o oxignio
Mb = 1 UNIDADE
Hb= 4 SUBUNIDADES
Hemoglobinopatias
Anemia Falciforme
Doena gentica ocorre em pessoas que herdaram dois genes mutantes Doena hereditria mais comum nos EUA afetando cerca de 80.000 norte-americanos Ocorre populao afro-americana Caracteriza-se por episdios dolorosos (crises) que ocorrem durante toda a vida
Anemia hemoltica crnica Suscetibilidade a infeces Sndrome aguda do peito Acidentes vasculares cerebrais Alteraes sseas
Doena da hemoglobina C e SC
Hemoglobina C Mutao gentica: troca de um aa (lisina substitui o glutamato) Pacientes homozigotos apresentam anemia hemoltica crnica leve Hemoglobina SC comum pacientes permanecem bem at sofrerem uma crise de infarto, que ocorre aps parto ou cirurgia
Metemoglobinemias
Oxidao do grupo heme que no pode se ligar ao oxignio Pode ser causada por uso de frmacos Problemas genticos Caracterizada por cianose chocolate colorao marrom azulada na pele e membranas
Talassemias
Doenas hemolticas hereditrias distrbio comum em um nico gene Tem-se talassemia e talassemia -Talassemia gravemente anmicos, requerem transfuses frequentes -Talassemia anemia hemoltica leve a moderadamente grave
Protenas Fibrosas
Colgeno
Protena abundante no corpo humano Longa, rgida e composta de 3 cadeias polipeptdicas Diferentes funes em cada rgo Disperso na forma de gel que sustenta a estrutura Matriz extracelular Humor vtreo do olho Grande resistncia no caso dos tendes Na crnea: empilhado de forma a transmitir luz com o mnimode disperso
colgeno
TRIPLA HELICE
CORTE TRANVERSAL
Elastina
Sintetizado a partir da tropoelastina (polipeptdeo linear com 700aa) Rica em prolina e lisina Rede semelante borracha, amplamente interconectada, podendo ser distendida em qualquer direo quando tensionada
Elasticidade ao tecido conjuntivo
REFERNCIAS BIBLIOGRFICAS
Branden, C. & Tooze, J. Introduction to protein structure. New York and London, 1991, Ed. Garland Publish. Voet, Donald, Voet Judith G & Pratt, Charlotte W. Fundamentos de Bioqumica Eskin, M.N.A - Biochemistry of Foods. Cap. 4. Fennema, O.R. Qumica de los alimentos, Editorial Acribia SA, 1a. Edio, 1993. Nakai, S. & Modler, H.W. Food Proteins. Properties and caracterization. Canada, 1996, Sries: Food Science and Technology.