ENZIMAS ESTRUTURA E FUNO

Enzimas so os catalisadores de sistemas biolgicos. So notveis dispositivos moleculares, que determinam o perfil de transformaes qumicas. Elas tambm participam na transformao de diferentes formas de energia. As caractersticas mais impressionantes das enzimas so o seu poder cataltico e a sua especificidade. Alm disso, a ao de muitas enzimas regulada de acordo com a necessidade do organismo. Neste ED prope-se como modelo de substncia cataltica a enzima Xantina Oxidase. Esta enzima atua na converso de xantina em cido rico, o qual enviado para o sistema excretor. O defeito nesta enzima provoca, em muitas pessoas, a gota.

ROTEIRO DE ESTUDO 01. Por que a reao qumica de converso de xantina a cido rico necessita ser catalisada? 02. A que classes de compostos pertencem os catalisadores das reaes orgnicas? 03. Compare a reao (xantina cido rico), catalisada e no catalisada, atravs de um grfico, indicando a energia dos reagentes, energia dos produtos e caminho da reao.

04. Explique a ocorrncia ou no das reaes acima, mediante a presena das enzimas envolvidas. 05. Em uma reao enzimtica qualquer, compare as concentraes da enzima com a do substrato de acordo com o esquema abaixo:

Coenzimas so molculas orgnicas, no proticas, de complexidade variada, cuja associao com determinadas enzimas essencial para que a enzima possa exercer seu papel cataltico. Atuam como aceptores de tomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma dada reao e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de uma outra reao.

Usar os dados da Tabela 1 para responder as questes de 6 a 11. Tabela 1. Valores hipotticos para a velocidade da reao catalisada pela xantina oxidase

V0 ( moles/ mim ) = Velocidade inicial da reao. ATENO: A concentrao de enzima fixa. 06. Como varia a velocidade de reao em funo da concentrao do substrato (xantina)? 07. Que aspecto teria o grfico de velocidade de reao (ordenadas) e concentrao de xantina (abscissas)? 08. Por que, apesar do tubo nmero 9 ter concentrao de substrato 5 vezes maior do que a do tubo nmero 8, suas velocidades so praticamente iguais? Que velocidade seria esperada para um tubo que contivesse xantina em concentrao 5,0 x 10 M? 09. Qual o porcentual de enzimas que se apresentam ligadas xantina no tubo 4? Em que forma apresentam-se as enzimas restantes? Se em um tubo, a velocidade de reao for 35 moles/min., qual o percentual de enzimas que se encontrariam ligadas xantina? Sob que formas estariam s enzimas restantes? 10. Qual a concentrao de xantina que produz velocidade de reao igual metade da velocidade mxima? 11. Se a reao for feita com um substrato pelo qual a enzima tem afinidade maior do que pela xantina, a concentrao deste substrato que provocaria velocidade igual metade da velocidade mxima dever ser maior ou menor do que a do tubo 4?
-2

Ligases Isomerases Liases Oxidorredutases Transferases Hidrolases

CLASSES DE ENZIMAS Catalisam reaes de formao e novas molculas a partir da ligao entre duas j existentes, sempre s custas de energia (ATP). So as Sintetases. Catalisam reaes de interconverso entre ismeros pticos ou geomtricos. As Epimerases so exemplos. Catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnia e gs carbnico. As Dehidratases e as Descarboxilases so bons exemplos.. So enzimas que catalisam reaes de transferncia de eltrons, ou seja: reaes de oxi-reduo. So as Desidrogenases e as Oxidases. Enzimas que catalisam reaes de transferncia de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases. Catalisam reaes de hidrlise de ligao covalente. Ex: As peptidades

02. ENZIMAS REGULAO

ROTEIRO DE ESTUDO No tratamento da gota, utiliza-se a droga alopurinol, pois, esse composto um anlogo da hipoxantina. Com base nos resultados da tabela abaixo, responda a questo 01.

01. Comparando as frmulas da hipoxantina e do alopurinol, faa hipteses para explicar as velocidades encontradas nos tubos 1, 2, 3 e 4, 5 da Tabela abaixo.

Considere as reaes seguintes, com valores hipotticos das velocidades, para responder as questes 2 a 5. Reaes Xantina Frutose 6P Succinato
xantina oxidase

V0 sem alopurinol V0 com alopurinol cido rico 70moles/min 100moles/min 42moles/min 47moles/min 100moles/min 42moles/min
2+

V0 com Hg

2+

24moles/min 50moles/min 12moles/min

fosfofrutoquinase

Frutose1,6-bisP Fumarato

succinato desidrogenase

02. Para o tratamento da gota, o alopurinol pode ser substitudo por Hg ? Por qu?

03. Demonstre graficamente a curva obtida quando: a) adicionado alopurinol em todos os tubos da tabela acima b) adicionado Hg a todos os tubos que originaram os dados da tabela acima. 04. Grandes aumentos das concentraes de xantina, frutose 6-fosfato e succinato alterariam as velocidades de reao medidas em presena de Hg ? Por qu? 05. Explique por que o pncreas, rgo que sintetiza tripsina, uma enzima que catalisa a hidrlise de protenas, no digerido por essa enzima.
2 2

06. De acordo com esquema abaixo, generalize o mecanismo de ao de compostos que atuam como o 2+ alopurinol e dos compostos que atuam como o Hg .

07. Uma soluo contm enzimas e seu substrato, mas no ocorre reao. Que hipteses podem explicar este fato? 08. Dada a via metablica hipottica:

a) qual o efeito do composto F sobre as duas vias metablicas? b) que tipo de regulao est sendo feita pelo composto F nessas vias metablicas? c) diferenciar uma enzima alostrica de uma enzima michaeliana.

09. Conceitue enzimas e explique sua importncia para os seres vivos. 10. Comente sobre a afirmativa: Toda enzima uma protena, mas nem toda protena uma enzima. (considere as propriedades catalticas do RNA). 11. Esquematize uma reao enzimtica (de forma simplificada), exemplificando. 12. Relacione energia de ativao e atuao das enzimas nos organismos vivos. 13. Conceitue centro ativo e centro alostrico. 14. Cite a classificao oficial das enzimas. 15. Faa um comentrio sobre a especificidade enzimtica e exemplifique. 16. O que so cofatores enzimticos? Que tipos existem? Exemplifique. 17. A propsito das coenzimas NAD, FAD e Co-A: a. Cite sua origem (vitamnica); b. Escreva seu nome por extenso; c. Escreva sua estrutura molecular. 18. Esquematize (graficamente) e descreva os efeitos do pH, da temperatura , da concentrao da enzima e da concentrao do substrato sobre a atividade enzimtica. 19. O que KM (Constante de Michaelis Menten)? Qual o seu significado bioqumico?