Protenas

Protenas
- Las protenas son polmeros formados por aminocidos unidos por enlaces peptdicos

Aminocidos
- Los aminocidos se clasifican en: no polares, polares, cidos y bsicos. - No polares y polares no tienen carga a pH 7, los cidos tienen carga negativa y los bsicos positiva. La carga vara con el pH.

Aminocidos
- Son aminocidos esenciales los que el organismo no puede sintetizar, tienen que ser suministrados por la dieta.

ESENCIALES

NO ESENCIALES

Arginina (Arg)
Histidina (His) Isoleucina (Ile) Leucina (Leu)

Alanina (Ala)
Aspartato (Asp) Asparragina (Asn) Cistena (Cys)

Lisina (Lys)
Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Treonina (Thr) Triptfano (Trp) Valina (Val)

Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln) Glicina (Gly) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tyr)

Protenas
Las protenas estn formadas por un nmero elevado de aminocidos La carga total de la protena ser la suma de las cargas de sus aminocidos

2 aas: dipptido 3 aas: tripptido 4-10 aas: oligopptido 11-100 aas: polipptido >100 aas: protena

Separacin de protenas
Proteinograma: las protenas debido a que tienen carga elctrica, cuando se colocan en un soporte adecuado en un campo elctrico migrarn hacia un polo o hacia el otro dependiendo de su carga y ms rpido o ms despacio dependiendo de su tamao. Se realiza habitualmente en suero, orina o LCR para detectar patologas.

Estructura de protenas
Las protenas presentan varios niveles de organizacin La secuencia de aminocidos es la estructura primaria y las diferentes formas de plegarse y agruparse conforman las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La funcin de la protena va a depender de su conformacin y su conformacin va a depender de su secuencia.

Estructura de protenas
La estructura secundaria de las protenas puede ser en alfa- hlice o en lmina-beta En ambos casos se mantiene por puentes de hidrgeno Ambas aparecen combinadas en una misma protena

Estructura de protenas
-

La estructura terciaria de las protenas es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. La estructura terciaria posee cantidades variables de hlices-alfa y lminas beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil). En la estructura terciaria, generalmente los aminocidos apolares se sitan hacia el interior de la protena y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de protenas integrales de membrana, los aminocidos hidrofbicos quedan en el interior de la bicapa lipdica La conformacin se estabiliza por interacciones hidrofbicas, polares, puentes de hidrgeno y puentes disulfuro (enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cistenas)

Estructura de protenas

Estructura de protenas
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: el nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero y la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero. En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. Ej. El colgeno, la miosina del msculo o la queratina del cabello o el fibringeno de la sangre.

Estructura de protenas
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser: exactamente iguales, muy parecidos, con estructura distinta pero con una misma funcin, o estructural y funcionalmente distintos. Son protenas globulares la hemoglobina, la insulina, las inmunoglobulinas, Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares y puentes de hidrgeno), y los puentes disulfuro.

Insulina almacenada en forma de hexmero de 6 cadenas iguales

Inmunoglobulina formada por 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras

http://www.youtube.com/watch?v=1eSwDKZQpok&feature=player_embedded

Funciones de protenas
Las protenas tienen funciones muy diferentes: - estructural: colgeno, histonas, - catlisis de reacciones qumicas: enzimas - movimiento: miosina - regulacin y sealizacin: hormonas, factores de transcripcin, inmunoglobulinas - transporte: en la sangre (albmina, mioglobina,), a travs de la membrana (canales inicos).

Enzimas
Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas, hacen que una reaccin qumica que es energticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin el enzima. En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas. Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Ej. lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa polimeriza el ADN.

Clasificacin de protenas
- Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos - Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico Holoprotenas:
- Albmina: protena ms abundante de la sangre. Importante para el mantenimiento de la presin osmtica y el pH y el transporte de hormonas, cidos grasos, bilirrubina, - Globulinas: antitripsina controla enzimas lisosomales, haptoglobina: impide que se excrete la hemoglobina, transferrina: transporta el hierro, inmunoglobulinas: defensa inmune, - Histonas: participan en el enrollamiento del DNA - Enzimas: catlisis enzimtica - Escleroprotenas: Protenas fibrosas componentes de tejidos animales de sostn: queratina, colgeno, elastinas,

Clasificacin de protenas
Heteroprotenas:
- Glucoprotenas: el grupo prosttico es un glcido. Reconocimiento celular. Ej. Grupo sanguneo. - Fosfoprotenas: el grupo prosttico es un fosfato. Ej. Vitelina del huevo, casena de la leche - Lipoprotenas: transporte de lpidos en la sangre. Apolipoprotenas. - Cromoprotenas: Se caracterizan porque la fraccin no proteica presenta coloracin debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxgeno (mioglobina), protenas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoprotenas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
La mioglobina transporta y almacena el oxgeno en el msculo. Cuando pierde el oxgeno se transforma en desoximioglobina. La metaglobina se forma al pasar el hierro de ferroso a frrico.

Desnaturalizacin-Hidrlisis
Desnaturalizacin de una protena: prdida de la conformacin nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulacin por calor de las protenas de la clara del huevo).
Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad enzimtica

Hidrlisis de una protena: escisin en aminocidos. La hidrlisis enzimtica es la producida por las enzimas que digieren las protenas (Ej. Pepsina)

Funciones de las protenas

Tipos Enzimas Reserva Transportadoras Protectoras en la sangre Hormonas Estructurales Ejemplos cido-graso-sintetasa Ovoalbmina Hemoglobina Anticuerpos Insulina Colgeno Localizacin o funcin Cataliza la sntesis de cidos grasos. Clara de huevo. Transporta el oxgeno en la sangre. Bloquean a sustancias extraas.

Regula el metabolismo de la glucosa.

Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

Contrctiles

Miosina

Prueba de Biuret para protenas

El reactivo de Biuret est compuesto de hidrxido de sodio y sulfato de cobre. El grupo amino de las protenas en presencia del reactivo de Biuret, hace que el reactivo cambie de azul a violeta.

Nucletidos

Nucletidos
- Los nucletidos van a estar formados por un azcar, una base nitrogenada y un grupo fosfato. - La base nitrogenada puede ser prica o pirimidnica. - Las pricas sern la adenina y la guanina y las pirimidnicas la citosina, la timina y el uracilo. - En el ADN aparecern C,T, A y G y en el ARN C, U, A y G.

Nucletidos
- El azcar ser una pentosa que en el ARN ser la ribosa y en el ADN la desoxirribosa. - Pueden tener de uno a 3 grupos fosfato (PO3-2)

Funciones de los nucletidos

Son fundamentales para la vida de las clulas, pues al unirse con otras molculas cumplen cuatro funciones cruciales: - transporte de energa (ATP) - coenzimas (NAD, NADP, FADtransportan electrones; acetil-coA transporta molculas) - transmisor de seales (AMPc, respuesta a adrenalina o al glucagn) - transmiten los caracteres hereditarios (ADN o ARN)

Funciones de los nucletidos

Transporte de energa: Cada nucletido puede contener de 1 a 3 grupos fosfato Monofosfato: AMP, CMP, GMP, UMP, dAMP, dCMP, dGMP, dTMP Difosfato: ADP, CDP, GDP, UDP, dADP, dCDP, dGDP, dTDP Trifosfato: ATP, CTP, GTP, UTP, dATP, dCTP, dGTP, dTTP La forma estable es la que tiene un solo grupo fosfato. Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucletido se encuentra en un estado ms inestable y el enlace del fosfato tiende a romperse por hidrlisis y liberar la energa que lo une al nucletido. Esa energa liberada es utilizada en procesos de sntesis.

Funciones de los nucletidos

Transporte de energa: - Los nucletidos trifosfato son la fuente preferida de energa en la clula. - De ellos, el ATP es el predilecto en las reacciones celulares para la transferencia de la energa demandada. - UTP y GTP tambin complacen las demandas de energa de la clula en la sntesis del glucgeno y en el ciclo de krebs, respectivamente. Adems el GTP es un segundo mensajero de las protenas G, receptores celulares.

http://proteinas-biologia.blogspot.com/2011/04/proteinas-g.html

Funciones de los nucletidos

Transporte de energa: - La hidrlisis de un grupo fosfato de la molcula de ATP produce 7,3 Kcal

7,3 Kcal

Funciones de los nucletidos

- Transporte de electrones, tomos o molculas: - En algunas reacciones metablicas un grupo de tomos se separa de un compuesto y es transportado a otro compuesto. - Este grupo de tomos se une temporalmente a una coenzima: molcula transportadora de tomos o molculas. Acetil-coA - En otros casos lo que la coenzima transporta son electrones. FAD, FMN, NAD, - Muchas son vitaminas - Se denominan coenzimas porque colaboran con las enzimas

Funciones de los nucletidos

Transporte de electrones, tomos o molculas: vitamina B1o tiamina: metabolismo de los hidratos de carbono vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucletidos enzimticos el [FAD+](Flavin-adenn dinucletido)o el [FMN+] (Flavn mononucletido) vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucletidos enzimticos con gran poder reductor como el [NAD+](Nicotin-adenn dinucletido)o el [NADP+] (Nicotin-adenn dinucletido fosfato) vitamina B5 o cido pantotnico: su principal derivado es la coenzima A (CoA) con gran importancia en procesos metablicos. vitamina B6 o piridoxina: metabolismo de aminocidos vitamina B12 o cobalamina: sntesis de DNA

Funciones de los nucletidos

Las hormonas proteicas, son molculas de gran tamao que no pueden entrar en el interior de las clulas blanco, por lo que se unen a receptores que hay en la superficie de sus membranas plasmticas, provocando la formacin de un segundo mensajero, el AMPc, que sera el que inducira los cambios pertinentes en la clula al activar a una serie de enzimas que producirn el efecto metablico deseado.

Funciones de los nucletidos

-Transmitir caracteres hereditarios: Para cumplir esta funcin, los nuclotidos se polimerizan formando polinucletidos en forma de cadena, llamados cidos nucleicos. - Los nucletidos se unen entre s mediante un enlace sterfosfato entre el hidroxilo del c3 del azcar y un hidroxilo del fosfato que a su vez se une al hidroxilo del c5 del siguiente azcar. Es un enlace fosfodiester. - En un extremo tenemos un grupo fosfato libre en 5 y en el otro un grupo 3 libre. La secuencia del cido nucleico se lee en sentido 5 3

Transmitir caracteres hereditarios: - El DNA es una hlice dplex que da un giro completo cada 34 (3,4 nm) y tiene un dimetro de 20 nm. Cada vuelta contiene 10 pares de bases. - El dimetro es constante lo que implica que las bases nitrogenadas estn hacia el interior y se enfrenten purina (A,G)-pirimidina (C,T). - La unin entre bases enfrentadas es por puentes de hidrgeno y se enfrentan concretamente G con C y T con A (bases complementarias). - G se une a C por 3 puentes de hidrgeno y T a A por 2 puentes de hidrgeno. - Las cadenas son anti-paralelas, una 5-3 y otra 3-5

Los cientficos Watson y Crick, fueron acreedores del premio Nobel en 1953, por establecer el modelo del ADN, proponiendo la estructura helicoidal de doble cadena de DNA, como se conoce hoy en da.

Sabiendo la secuencia de una cadena podremos saber la de la complementaria. Una cadena sirve de molde para una nueva cadena complementaria. Sabiendo la proporcin de C+G sabremos la composicin del ADN. La doble hlice suele ser dextrgira. Estas caractersticas corresponden al denominado ADN B En ocasiones el DNA estar sobreenrollado y en ocasiones desenrollado. La molcula de ADN presentar un surco mayor y un surco menor Las cadenas se separarn al incrementarse la temperatura (desnaturalizacin) y se volvern a unir al bajar la temperatura. La temperatura a la que se separan se denomina Tm y depende de la composicin de bases.

Estructura del ARN: - Normalmente formado por una sola cadena de ribonucletidos. - Est presente tanto en las clulas procariotas como en las eucariotas, y es el nico material gentico de ciertos virus (virus ARN). - En el genoma de algunos virus es de doble hebra.

Tipos de RNA: - RNA mensajero: La informacin de la secuencia codificante de un gen (la secuencia que da lugar a una protena) en el DNA es copiada a una molcula de RNA mensajero por complementariedad de bases. Este mensajero ser luego traducido para originar una protena. - RNA de transferencia: Secuencia de RNA que transporta un aminocido a su lugar en la secuencia de una protena. - RNA ribosmico: los ribosomas estn formados por RNA y protenas.

Tipos de RNA: - RNA heterogneo nuclear (hnRNA): Tambin llamado preRNA, es el precursor del mRNA unido a protenas. - RNA reguladores: RNA de interferencia (cortan el mRNA), antisentido (impiden que el mRNA se traduzca), - RNA enzimticos: ribozimas: intervienen en la maduracin del mRNA, en la eliminacin de los intrones, en la formacin de los tRNA, en la formacin del enlace peptdico en la traduccin, - snRNA: forman parte del empalmosoma o espliceosoma. Es un complejo formado por RNA y protenas que se encarga de la maduracin del mRNA (splicing). - RNA mitocondrial

Vitaminas

Vitaminas

Vitaminas
Son micronutrientes orgnicos esenciales para el organismo presentes en pequeas cantidades en los alimentos Los animales no las sintetizan En la naturaleza son sintetizadas por las bacterias y los vegetales Necesarias para el crecimiento, desarrollo, mantenimiento de la energa y bienestar general. Pero no cumplen funciones estructurales o energticas. Mantenimiento de las funciones vitales Sus deficiencias condicionan la aparicin de enfermedades Participan activamente del metabolismo de nutrientes, sntesis de hormonas y neurotransmisores y como cofactores enzimticos.

VITAMINAS
Clasificacin
HIDROSOLUBLES
No se acumulan en el organismo Se disuelven en agua Se eliminan rpidamente Es preciso aportarlas diariamente

LIPOSOLUBLES
Se acumulan en el organismo No se disuelven en agua Se almacenan en hgado y tejido graso

VIT C COMPLEJO B

A D E K

Carnes, visceras, huevo, leche

Legumbres, cereales, levaduras, Frutos frescos y secos Ctricos , vegetales de hojas verdes Aceites , lacteos y derivados y huevo

Vitaminas

Deficiencias vitamnicas
Vitamina A: - ceguera nocturna - xeroftalmia: sequedad persistente de la conjuntiva - queratomalacia: la crnea se seca y se vuelve opaca - hiperqueratosis: engrosamiento de la capa externa de la piel Vitamina K: - coagulopatas Vitamina D: - Raquitismo - Osteomalacia: bajo depsito de calcio en los huesos que los debilita. Vitamina E: - Degeneracin muscular y nerviosa Biotina: - Dermatitis

Deficiencias vitamnicas
cido flico: - Anemia megaloblstica Vitamina B1 (tiamina): - Beri- Beri: afecta al sistema cardiovascular o al nervioso - Polineuropata: nervios perifricos - Sndrome de Wernicke- Korsakoff: prdida de memoria y coordinacin muscular Vitamina B2: - Dermatitis: inflamacin de la piel - Queilitis: inflamacin en la comisura labial - Estomatitis: aftas en la boca Vitamina B3: - Pelagra: diarrea, dermatitis, demencia y muerte Vitamina B5: - Trastorno del comportamiento - Hiporexia: prdida de apetito - Dermatitis - Debilidad muscular

Deficiencias vitamnicas
Vitamina B6: - Hiporexia - Convulsiones - Trastorno del comportamiento - Neuropata Vitamina B12: - Anemia - Trastornos del crecimiento Vitamina C: - Grave: escorbuto - Leve: atrofia muscular - Hiporexia - Susceptibilidad a infecciones - Trastorno del crecimiento

Intoxicacin vitamnica
Vitaminas liposolubles pueden generar hipervitaminosis o intoxicacin Vitamina A decaimiento, irritabilidad, aumento presin intracraneal, vmitos, dolor de cabeza, descamacin de la piel Vitamina D sntomas de hipercalcemia, anorexia, nauseas, vmitos, constipacin, clicos renales por clculos

Bioelementos
Podemos dividirlos en tres categoras: - Primarios: los ms abundantes: C, H, O, N - Secundarios: no tan abundantes - Elementos traza o oligoelementos: muy poco abundantes pero tambin imprescindibles

Bioelementos secundarios
CALCIO (Ca): Forma parte de estructuras esquelticas (calcio-fosfatos) Interviene en la contraccin muscular, coagulacin sangunea Transmisin del impulso nervioso FOSFORO (P): Forma parte de nucletidos (cidos nucleicos) Forma parte de fosfolpidos (membranas celulares) Forma parte de coenzimas (cofactores enzimticos) Forma parte de estructuras esquelticas (calcio-fosfatos) SODIO (Na): Necesario para la conduccin nerviosa y contraccin muscular Regulador de la presin osmtica celular Principal catin extracelular CLORO (Cl): Regulador de la presin osmtica celular POTASIO (K): Necesario para la conduccin nerviosa y contraccin muscular MAGNESIO (Mg): Forma parte de la molcula de clorofila Cofactor enzimtico AZUFRE (S): Componente de algunos aminocidos (cistena, metionina) Coenzima A

Oligoelementos
HIERRO (Fe): Componente de la hemoglobina y citocromos Cofactor enzimtico

MANGANESO (Mn): Interviene en la fotolisis del agua (clorofila) YODO (I): Necesario para la sntesis de tiroxina (Tiroides)

COBALTO (Co): Forma parte de la vitamina B12 (Hemoglobina) ZINC (Zn): LITIO (Li): Cofactor enzimtico Acta sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular