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PROTEINAS
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros la unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.

AMINOCIDOS
Del griego Ammon = dios egipcio cerca de cuyo templo se prepararon por primera vez las sales de amonio a partir de estircol de camello. Las subunidades (monmeros) que forman las protenas (polmeros). Cada aminocido posee por lo menos un grupo funcional amino ( bsico) y un grupo funcional carboxilo (cido) y difiere de otros aminocidos por la composicin de su grupo R.

FUNCIONES DE LOS AMINOCIDOS

1. L - Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa. 2. L - Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico. 3. L - Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central (SNC). 4. Acido L- Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del Hgado y su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con otros aminocidos formando molculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguneo. 5. L - Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco. 6. L - Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de la insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina. 7. L - Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre. 8. L - Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin de la glucosa por el cerebro. 9. Acido L - Glutamnico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico. 10. L - Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo. 1

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11. L - Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular. 12. L - Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos. 13. L - Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con otros aminocidos, est implicada en la regulacin de la presin sangunea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso. 14. L - Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios. 15. L - Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal. 16. L - Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos. Los Ocho (8) Esenciales 17. L - Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular. 18. L - Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular. 19. L - Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas. 20. L - Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. 21. L Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas. 22. L - Triptfano: Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo. 23. L - Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido L- Asprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin. 24. L - Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

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EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.

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COMPORTAMIENTO QUMICO
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 AA diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de AA que componen la molcula proteica. Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos. El enlace peptdico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convencin, la secuencia de una protena se lee siempre a partir de su extremo amino. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos AA que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una protena es: (-NH-C -CO-). Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organizacin, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor inters para el estudio de la estructura y funcin de una protena. Clsicamente, la secuenciacin de una protena se realiza mediante mtodos qumicos. El mtodo ms utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la protena e iniciar una serie de reacciones cclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en da esta serie de reacciones las realiza de forma automtica un aparato llamado secuenciador de AA.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. La alfa-hlice 2. La lmina beta.

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ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. 2. Los puentes de hidrgeno 3. Los puentes elctricos 4. Las interacciones hifrfobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

1. HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos 1. HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Globulares

Fibrosas

HETEROPROTENAS Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Glucoprotenas

Lipoprotenas Nucleoprotenas Cromoprotenas

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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aqu. Insulina y glucagn Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas Inmunoglobulina Trombina y fibringeno Hemoglobina Hemocianina Citocromos Ovoalbmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbmina, de la leche

Estructural

Enzimatica

Hormonal

Defensiva

Transporte

Reserva

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