SEMINARIO ENZIMAS 1.

- Mencione algunas diferencias entre un catalizador inorgnico y un catalizador biolgico (enzima)

Enzima: protenas especiales que permiten compatibilizar los tiempos requeridos para las reacciones con los que requiere de vida. Tb. Se les llaman biocatalizadores. Las 4 caractersticas propias que tienen son: son muy especficas actan a t ambiente pueden aumentar la velocidad entre un milln y un trilln de veces trabajan en condiciones de t y acidez particulares Catalizador inorgnico: sustancias que durante la reaccin no sufren cambios y s favorecen una reaccin que ocurre espontneamente para que esta se lleve a cabo en menos tiempo. Algunas caractersticas son: Van a ayudar que las reacciones se realicen espontneamente Durante la reaccin no sufren cambios

2.- Uno de los parmetros cinticos importantes es el valor de Km. Mientras mayor sea el valor de Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato. Es correcta esta aseveracin? Explique brevemente y fundamente su respuesta. Es correcta

3.- Defina y explique qu es el nmero de recambio de una enzima 4.- Explique el mecanismo de accin general de una enzima (su funcionamiento), respecto a la reaccin qumica que cataliza, en trminos de la Energa Libre de la reaccin. 5.- Defina sitio activo de una enzima. 6.- Defina los siguientes conceptos:

Holoenzima son enzimas que carecen de los componentes qumicos apropiados para realizar
la actividad cataltica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o dbiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones qumicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de denomina apoenzima y la fraccin no proteica es el cofactor.

Apoenzima es una protena sin actividad que constituye la holoenzima o enzima activa. Es la parte proteica de la enzima desprovista de los cofactores o grupos prosteicos que pueden ser necesarios para que la enzimasea funcionalmente activa. La apoenzima es catalticamente inactiva. Para que la apoenzima pueda catalizar debe haber una coenzima que generalmente es un vitamina. Tiene en su molcula un centro activo, en donde se relaciona con el sustrato, relacin llave-candado Cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para
la accin de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima, la holoenzima es el complejo apoenzima-cofactor. Entre los cofactores mencionables se encuentran: iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas, denominadas coenzimas.

Coenzima

son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a

una apoenzima constituyen la holoenzima o formacatalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro. A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y consumen durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADHcuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.

Enzima alostrica son aquellos enzimas (protenas globulares que catalizan reacciones
quimicas) que presentan centros alostricos, activadores e inhibidores, adems del habitual centro activo. A este centro alostrico se fija un ligando que modifica la actividad de la enzima. Un ligando es cualquier molcula unida a una macromolcula. Los ligandos que se unen a los centros alostricos se conocen como efectores o moduladores alostricos. Generalmente son molculas pequeas, pero tambin pueden ser molculas grandes, e inclusoprotenas El alosterismo es una de las principales formas de regulacin en la clula debido a que puede producir cambios rpidos y fcilmente reversibles en la actividad de los enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato del enzima (lo que puede ayudar a conectar vas metablicas).

7.- Que es un inhibidor enzimtico?. Mencione y describa tres tipos de inhibicin enzimtica.
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno o corregir un desequilibrio metablico, muchos medicamentos actan como inhibidores enzimticos. La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente. La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los aminocidos necesarios para la actividad enzimtica. En cambio, los inhibidores reversibles se

unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.

Ejemplos de inhibidores reversibles

Como ejemplo de estos imitadores de sustratos caben destacar los inhibidores de la proteasa, una clase muy efectiva de frmacos antirretrovirales usados para tratar el VIH.9 La estructura del ritonavir (figura de la derecha), un inhibidor de la proteasa, consiste en un pptido con tres enlaces peptdicos. Dicha estructura se asemeja a la protena que es el sustrato de la proteasa del VIH, por lo que ambos compiten por la unin al sitio activo de la enzima. Ejemplos de inhibidores irreversibles Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalizacin de casi todas las protenas, pero este no es un efecto especfico. Otro ejemplo sonalgunos tratamientos qumicos no especficos destruyen la estructura de la protena: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentracin de cido clorhdrico, el cual hidrolizar los enlaces peptdicos que mantienen unidos los aminocidos de las protenas. 14