Fenilalanina

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Fenilalanina

General Smbolo qumico Frmula molecular Phe, F C9H11NO2 63-91-21 994 Propiedades fsicas Masa molar Punto de fusin 165,19 g/mol 556 K (283 C)

Identificadores Nmero CAS PubChem

Propiedades qumicas Acidez Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH) 1,83; 9,13 pKa Aminocido S UUC, UUU 5,48

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

La fenilalanina es un aminocido. Se encuentra en las protenas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los ocho aminocidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte tambin de muchos psicoactivos.

ndice

1 Bioqumica 2 Fuentes de fenilalanina 3 Patologas 4 Referencias

Bioqumica
La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos. Su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptfano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reaccin catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es tambin el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrpica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.

Fuentes de fenilalanina
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en protenas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lcteos; como de origen vegetal como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrpicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromtico no es edulcorante por s mismo, necesita estar unido al cido asprtico para este cometido. La fenilalanina es parte de la composicin del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad nica de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actan como potentes analgsicos endgenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migraas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

Aminocido
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Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 (actualmente se consideran 22, los ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

ndice

1 Estructura general de un aminocido 2 Clasificacin o 2.1 Segn las propiedades de su cadena o 2.2 Segn su obtencin o 2.3 Segn la ubicacin del grupo amino 3 Aminocidos codificados en el genoma 4 Aminocidos modificados 5 Propiedades 6 Reacciones de los aminocidos 7 Vase tambin 8 Referencias 9 Bibliografa 10 Enlaces externos

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos que se presentan a continuacin son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W). Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K) Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono n 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos). Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo. Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Aminocidos codificados en el genoma

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina. Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es la

selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el nmero 22 es la pirrolisina que aparece slo en arqueas.1 2 3

Aminocidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una protena. Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas, est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La metionina inicial de todos los polipptidos (codificada por el codn de inicio AUG) casi siempre se elimina por protelisis.4 Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gammaaminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminocidos. Ejemplos de estos aminocidos no protenicos son:

Sarcosina Etilglicina o cido -aminobutrico (AABA) cido djenclico Hipoglicinas A y B Mimosina Aliina Canalina Canavalina Ornitina Homometionina Homoserina Homoarginina Homofenilalanina Homocistena Homoleucina Cistationina Norvalina Norleucina Ciclopentenilglicina -Alanina cido gamma-aminobutrico cido ibotnico cido pipeclico cido guanidinactico

Taurina cido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico cido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico cido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico cido diaminopimlico Semialdehdo asprtico Semialdehdo glutmico Citrulina DOPA Quinurenina Nicotianina cido 2-azetidincarboxlico -(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina -(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina Indospicina N-(indol-3-acetil)lisina (p-hidroximetil)fenilalanina 0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum 5-Hidroxitriptfano cido licoprdico, aislado de Lycoperdon perlatum cido lentnico cido estizolobnico cido estizolbico Tiroxina Azoxibacilina

Propiedades

cido-bsicas. Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas. Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustityentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido

antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son Laminocidos, pero ello no significa que sean levgiros. Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo y Daminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.

Qumicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin. Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad. No todos los aminocidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser ms soluble.

Reacciones de los aminocidos

Los aminocidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, que tienen en comn el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. La transaminacin, que necesita la participacin de un -cetocido; 2. La descarboxilacin; 3. La racemizacin, que es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas los aminocidos estn presentes nicamente en la configuracin L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminocidos formando parte de pptidos pequeos.

Aminocidos y Pptidos

Estructura y clasificacin de los aminocidos. Cdigos de abreviacin Existen 20 aminocidos diferentes de que forman parte de las protenas. Todos ellos son -aminocidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrgeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-. El carbono- recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminocidos (R) se denomina cadena lateral.

Dado que los diferentes aminocidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos segn el tipo de cadena lateral que posean.

Aminocidos alifticos En esta grupo se encuadran los aminocidos cuya cadela lateral es aliftica, es decir una cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V

Leucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, I

Aminocidos aromticos La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza aliftica, pero difiere de los dems aminocidos en que su cadana lareral est unida tanto al carbono alfa como al nitrgeno del grupo amino.

En esta grupo se encuadran los aminocidos cuya cadela lateral posee un anillo aromtico. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenlico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromtico, lo que lo hace menos hidrofbico y mas reactivo. El triptfano tiene un grupo indol.

Prolina, Pro, P

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y

Triptfano, Trp, W

Aminocidos azufrados Hay dos aminocidos cuyas cadenas laterales poseen tomos de azufre, son la cistena, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioster.

Aminocidos hidroxilados Otros dos aminocidos tienen cadenas alifticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucha ms hidroflicos y reactivos.

Cisteina, Cys, C Metionina, Met, M

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T

Aminocidos bsicos Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos: lisina,arginina e histidina.

Lisina, Lys, K

Histidina, His, H Arginina, Arg, R

Aminocidos cidos y sus amidas En este grupo encontramos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas correspondientes. Estos son el cido asprtico y el cido glutmico (a estos aminocidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales estn cargadas negativamente a pH fisiolgico). Los derivados sin carga de estos dos aminocidos son la

asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

cido asprtico, Asp, D

Asparragina, Asn, N

cido glutmico, Glu, E

Glutamina, Gln, Q

Para visualizar la estructura tridimensional de los aminocidos constituyentes de las protenas pincha aqu (S tu navegador tiene instalado el "plug in" Chime puedes usar esta otra pgina.