Energia de ativao: a energia necessria para alinhamento dos grupos qumicos reagentes, formao de cargas transientes instveis, rearranjo

o de ligaes e outras transformaes a fim de que a reao acontea. Ou, de outro modo, a energia necessria para levar todas as molculas de um mol de substancia ate o estado de transio, ou seja, a barreira que separa os reagentes dos produtos. Mtodos para elevar velocidade de reao: (1) aumentando a concentrao de molculas em soluo; (2) aumentando o nmero de colises entre as molculas; (3) diminuindo a energia de ativao. Catalisadores: A reduo da energia de ativao pode ser obtida pela presena de catalisadores, que so compostos capazes de aumentar a velocidade de reao sem alterar a proporo reagente-produto no final da reao e sem serem efetivamente consumidos durante o processo. O catalisador participa efetivamente da reao, sofrendo alteraes de sua estrutura qumica (durante), porm retorna sua forma original (fim). Enzimas: So os catalisadores biolgicos. So protenas globulares,

heteropolimricas de vinte diferentes AAs; Algumas possuem o grupo prosttico (grupo no protico). As propriedades caractersticas de cada AA est no grupo R. Vantagens sobre catalisadores inorgnicos: (1) alto grau de especificidade; (2) Regulao da atividade enzimtica, em funo das propriedades estruturais, que permite ajuste fino da velocidade da reao catalisada sobre as condies vigentes; (3) as enzimas so sintetizadas nas prprias clulas onde atuam e sua [ ] est sobre rgido controle. Ao catalticas das E: (1) considerar a diferena de tamanho entre E e S.Os S (reagentes) devem ligar-se molcula da enzima em uma regio chamada sitio ativo. Sitio ativo: O SA um espao com forma definida na estrutura da enzima, composta por grupo R de AAs (que podem estar distanciados da Estrutura primria, mas a Estrutura terciria traz a proximidade uns dos outros. Essa forma definida do SA que confere a especificidade da catalizao. Modelo chave fechadura: A relao espacial entre S e A no deve visualizada como um modelo de chave fechadura. A aproximao e a ligao do S enzima altera sua forma forma do S e fazendo-o adquirir uma nova conformao, ideal para a catlise. Inibidores competitivos: Os inibidores possuem forma estrutural semelhante ao substrato, faltando apenas alguns grupos qumicos para que a reao de fato siga

adiante; O resultado da sua presena no meio o estabelecimento de competio entre as molculas do inibidor e a do Substrato pela ligao com o SA (sitio ativo) da E. A formao do complexo EI reduz a quantidade de enzimas livres (disponveis) para ligar com o substrato. Km' > Km Vmax' ~ Vmax Inibidores no-competitivos: a inibio exercida pela sua capacidade de ligar-se a grupos R especficos. Essa ligao altera a estrutura da E, impedindo a catlise. Vmax < Vmax Km ~ Km Inibidores Acompetitivos: I no compete com o S; Ocorre bloqueio do complexo ES; I acompetitivo se liga somente ao complexo ES. Km < Km Vmax < Vmax Influncia do pH: A maioria das enzimas apresenta um valor de pH para o qual sua atividade mxima. Portanto, a velocidade diminui a medida que o pH se afasta desse valor timo (caracterstico de cada enzima e, com freqncia, prximo do neutro). Em sntese, a influncia exercida sobre os grupos dissociveis de vrios AAs. Influncia da temperatura: Deve ser entendida sobre duas ticas: (1) aumentar a temperatura orienta o aumento da energia cintica (velocidade de reao) das molculas, aumentando a probabilidade de colises. (2) aumentos muito elevados podem levar a desnaturao da E, ou seja, a perda de sua estrutura nativa.

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