Instituto Tecnolgico de Mrida.

BIOQUIMICA

Unidad 3
Tarea 6: Propiedades generales de las enzimas reguladas y no regualdas.

Alumno: Jos Eduardo Borges Martnez.

Profesor(a): Ing. Sara Alicia Novelo.

Carrera: Ing. Bioqumica.

Fecha de entrega: 4 de Marzo del 2013.

Introduccin. El presente trabajo nos dar a conocer informacin acerca de las enzimas que regulan la actividad enzimtica y de otras que no. Es decir se hablaran de las enzimas reguladoras y las no reguladoras, sus caractersticas y propiedades generales de cada una de ellas, de la misma forma podemos notar cuales son las diferencias que existen entre cada una de ellas su clasificacin de cada una y sobre todo cuales son los procesos enzimticos que ayudan a la bioqumica en diferentes aspectos. Propiedades generales de las enzimas reguladas y no reguladas. Enzimas reguladas. El modelo de Michaelis-Menten ayud mucho al desarrollo de la qumica de las enzimas gracias a su simplicidad y aplicabilidad. Sin embargo, este modelo no explica las propiedades cinticas de muchas enzimas. Un grupo de enzimas que no obedecen la cintica de Michaelis-Menten son las enzimas alostricas. Estas enzimas son protenas grandes, formadas por varias subunidades, o sea que presentan varios sitios activos. En las enzimas alostricas la unin de un sustrato a un sitio activo puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molcula, este mecanismo se conoce como cooperatividad. Algunas enzimas muestran cooperatividad positiva, en la cual la unin de una molcula de sustrato a un sitio activo incremente la afinidad de los restantes sitios activos por el sustrato. Adems la actividad de una enzima alostrica puede ser alterada por molculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la protena que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. As, las propiedades catalticas de las enzimas alostricas pueden ajustarse para cumplir con las demandas inmediatas de la clula. Debido a ello las enzimas alostricas son los puntos clave de regulacin de las vas metablicas. Las enzimas reguladas por modificaciones no-covalentes son llamadas de alostricas. Las mismas son encontradas en casi todas las vas metablicas y generalmente est catalizando una reaccin irreversible localizada en el inicio de la va. En cuanto a su estructura, son oligomricas o sea compuestas de varas cadenas poli peptdicas, cada una con una casa de campo activa. La conexin del substrato a la casa de campo activa de una de las subunidades afecta la

conformacin de las dems, facilitando la conexin de los dems substratos a casas de campo activas.

Las enzimas reguladoras se dividen en tres grupos: a) Homotrficas: en las cuales el mismo sustrato puede actuar como modulador, generalmente positivo. b) Heterotrficas: aquellas que son moduladas positiva o negativamente por sustancias distintas del sustrato para cada una de las cuales la enzima posee un sitio especfico de reconocimiento. c) Homotrficas-heterotrficas: responden a efectos regulatorios del mismo sustrato y de sustancias distintas del mismo

Propiedades especficas.

Presentan un sitio diferente al centro activo, al que se une reversiblemente y en forma no covalente al efector o modulador. El centro alostrico es especfico para la unin del modulador. Las enzimas pueden ser reguladas por moduladores positivos, que aumentan su actividad cataltica y moduladores negativos que la disminuyen.

Cuando la enzima presenta un modulador especfico es monovalente y cuando hay ms de uno, polivalente. Dos o ms sistemas multi enzimticos, pueden estar conectados por una o ms enzimas polivalentes, formando una red de control.

Son reguladas por unin no-covalente de moduladores Constituyen excepciones a muchas reglas generales: efecto homotrpico (positivo o negativo) efecto Heterotrpico (positivo o negativo)

Hay dos modelos que explican el comportamiento cintico de las enzimas alostricas: El modelo simtrico (Monod) y el Modelo secuencial (Koshland).

Enzimas no reguladoras.

Las enzimas no reguladoras son conocidas de igual forma como inhibidores enzimticos. La actividad de una enzima puede ser disminuida o eliminada completamente por la accin de ciertas sustancias a las cuales se las conoce con el nombre genrico de inhibidores enzimticos. La inhibicin enzimtica es de gran importancia fisiolgica, ya que a veces la inhibicin de una sola enzima que forma parte de una cadena de reacciones metablicas puede inhibir por completo a todo el proceso metablico involucrado y ejercer en esa forma un efecto profundo y a veces fatal sobre el organismo. De ms est recalcar la importancia que este fenmeno tiene en farmacologa y toxicologa como as tambin en el desarrollo de herbicidas e insecticidas.

Los inhibidores pueden clasificarse en dos grandes grupos: 1) Irreversibles. 2) Reversibles i) competitivos ii) no competitivos En el primer caso la enzima no recobra su actividad por remocin del inhibidor libre. Esto es debido a que el inhibidor irreversible, acta por lo general modificando irreversiblemente o aun destruyendo algunos de los grupos esenciales del centro activo. En el segundo caso, la enzima recobra su actividad por remocin del inhibidor libre. Lo cual demuestra que hay un equilibrio entre el inhibidor libre y la enzima. Ejemplos de uno y otro tipo de inhibidores los encontramos entre los llamados reactivos de tioles.

Otro ejemplo de inhibicin irreversible es el representado por los llamados gases neurotxicos que se desarrollaron durante la 2 guerra mundial, para ser utilizados como gases de guerra. Son sustancias que reaccionan con el grupo alcohlico del resto lateral correspondiente a la serina de algunas enzimas que tienen un hidroxilo en el centro activo y que es necesario para que la enzima presente actividad. En la inhibicin competitiva el inhibidor se combina reversiblemente con la enzima en el sitio por el cual se debera unir el sustrato, impidiendo por lo tanto la formacin del complejo activo enzima-sustrato. De ah el nombre de competitiva porque efectivamente tanto el inhibidor como el sustrato compiten por el mismo sitio y tratan de desplazarse mutuamente de la enzima. Por ello este tipo de inhibicin se caracteriza en que puede disminuirse considerablemente

aumentando la concentracin de sustrato. En este tipo de inhibidores se incluyen sustancias que estructuralmente son muy parecidas al sustrato y que por lo pueden ocupar el lugar que ocupara el mismo sobre la enzima pero que no pueden ser atacas por la misma. Un ejemplo clsico de este tipo de inhibicin es el de la inhibicin de la succinato deshidrogenasa, enzima que tiene por sustrato el cido succnico, por otras sustancias estructuralmente parecidas al cido succnico, como el cido malnico, el cido oxlico, y el cido glutrico.

En la inhibicin no competitiva, se postula que el inhibidor se une con la enzima en otro sitio, que no es aquel por el cual se une el sustrato. Por esa razn la unin del sustrato con la enzima no es afectada por la presencia del inhibidor y se puede formar entones un complejo enzima-sustrato- inhibidor. Pero este complejo es catalticamente inactivo y no puede escindirse en productos de la reaccin y complejo enzima-inhibidor. Este tipo de inhibicin se caracteriza entonces porque no puede ser revertido por un aumento de la concentracin de sustrato. El sustrato no puede desplazar al inhibidor unido a la enzima.

Conclusin.

Para finalizar quisiera mencionar que con este trabajo se cumplieron mis objetivos marcados desde el inicio, ya que pude adquirir conocimiento e informacin sobre las enzimas reguladoras o alostricas y las no reguladoras o inhibidores enzimticos, cabe mencionar que el conocer acerca de estos tipos de enzimas y su clasificacin y caractersticas es de gran importancia para nuestra carrera porque llegara un momento dado que nosotros tendremos que tener en nuestro conocimiento la informacin para poder realizar una practica o actividad futura. Bibliografa. http://www.fmvuba.org.ar/grado/medicina/ciclo_biomedico/segundo_a%C3%B1o/bi oquimica/Seminario%207-Inhibicion%20enzimatica.pdf. Stryer, L., Berg, J.M., Tymoczko, J.L. (2008). (6 edicin). Bioqumica. Ed.: Revert. Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. y Yaez, E. (2011) Bioqumica Ed. Mdica Panamericana. Mckee, T., Mckee, J.R. (2003). Bioqumica. Ed.: McGraw-Hill Interamericana.