FACULTAD DE CIENCIAS BIOLGICAS

PROPIEDADES DE aminoacidos y PROTENAS 27 DE MAYO 2013

RECLAMAR SEPARATA PROTEINAS ALIMENTARIAS CHEFTEL pp 5-102
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AMINOACIDOS Y PROTEINAS

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

grupo a-amino

grupo carboxilo

Ca
Son a-amino cidos

ESTEREOISOMERIA

L-alanina

D-alanina

Las protenas estn formadas por L-aminocidos

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

R sin carga, alifticos

R sin carga, polares

R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO (cido asprtico)

GLUTAMATO (cido glutmico)

R con carga (+) a pH celular

H+

LISINA

ARGININA

HISTIDINA

Aminocidos Clasificacin Aminocidos

AMINOCIDOS NO ESENCIALES

1. Alanina 2. Acido asprtico 3. Acido glutmico 4. Tirosina 5. Asparagina 6. Glicina 7. Glutamina 8. Prolina 9. Serina 10.Cisteina Aminocidos

Aminocidos Clasificacin Aminocidos

AMINOCIDOS ESENCIALES 1) Isoleucina 2) Histidina (en nios) 3) Arginina (para jovenes en crecimiento) 4) Leucina 5) Lisina 6) Valina 7) Treonina 8) Triptfano 9) Metionina * 10) fenilalanina ** * necesario para la sntesis de cisteina ** necesario para la sntesis de tirosina

Aminocidos

Fenilalanina: aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de nimo, recuperacin y desarrollo de tejidos, sistema inmunolgico y control del dolor.
Metionina :(Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hgado residuos de procesos metablicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depsito de grasas en arterias y en el hgado). Histidina : (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparacin de tejidos, en la formacin de glbulos blancos y rojos. Tambin tiene propiedades antiinflamatorias).

Arginina : (Estimula la liberacin de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperacin y cicatrizacin de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).
Triptfano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueo, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia). Treonina (Es un componente importante del colgeno, esmalte dental y tejidos. Tambin le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrpico, evita la acumulacin de grasas en el hgado). Leucina (Interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular). Isoleucina (Las mismas propiedades que la Valina, pero tambin regula el azcar en la sangre e interviene en la formacin de hemoglobina). Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorcin del calcio, formacin de colgeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtencin de energa de las grasas y en la sntesis de las protenas). Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos).

Alanina (Interviene en numerosos procesos bioqumicos del organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa).
Acido asprtico (Ayuda a reducir el nivel de amonaco en sangre despus del ejercicio). Glicina (Es utilizada por el hgado para eliminar fenoles (txicos) y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en los msculos y tambin de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular). Serina (Es fundamental en la formacin de algunos neurotransmisores, en la metabolizacin de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunolgico). Asparragina (Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central). Acido glutmico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico). Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulacin del apetito, sueo, reduccin del stress. Tambin es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal). Cisteina (Est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre). Glutamina (Se detalla ms abajo). Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colgeno, piel, tendones y cartlagos).

Caractersticas cido-Base de los Aminocidos

R-COOH <> R-COO + H+

R-NH3+ <> R-NH2 + H+

 La ionizacin, es importante, facilita su anlisis cuantitativo Todos los aminocidos en solucin acuosa a un pH prximo a la neutralidad estn bajo la forma de "Zwitteriones.

Aminocidos Propiedades acido bsicas, Aminocidos ionizacin.

Aminocidos

Propiedades acido bsicas, ionizacin.

Acido:

Caractersticas anfotrica cido-base.

Base:

Aminocidos

 Un aminocido puede en solucin presentarse de la siguiente manera:

Propiedades acido bsicas, ionizacin.

Carcter anftero confiere capacidad de recibir y donar electrones y alcanzar un punto isoelctrico (pI).
pI: cuando presentan mismo nmero de cargas positivas y negativas.

Aminocidos

pK2 = 9,69

P I= 6,20

pK1 = 2,34

Espectro de absorcin de aminocidos

El triptfano, la tirosina y fenilalanina absorben los rayos ultravioletas para longitudes de onda superiores a 240 nm.

La longitud de onda correspondientes a su mximo de absorcin es: triptfano 278 nm, la tirosona 274.5 nm, fenilalanina 260nm

Trp Phe

Tyr
Aminocidos

PROTENA
C, H, O y N. S, P, Fe, Mg y Cu entre otros elementos.

PLINIO EL VIEJO (59 A.C. 24 D.C.)

Plinio el viejo (s. I) = ALBUMEN, lo acu para la clara de huevo (album ovi, lo blanco del huevo)
Bioqumica de los Alimentos 27

CUAJO el ltimo de las

protenas estudiados intensamente en este tiempo, tras tratar la leche con cidos. Este material insoluble fue el que William se Prout denomin CASENA (Lat. caseum, (1785-1850) insoluble en cido). En 1827 clasific las sustancias de los alimentos en: SACARINOSAS, OLEAGINOSAS ALBUMINOSAS .
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Jns Jakob Berzelius (17791848)

Suguiere por 1 vez el trmino: PROTENA, (1835).

Bioqumica de los Alimentos

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Gerardus Johannes Mulder (1802-1880)

Usa por primera vez La palabra PROTENA (1838).

Del griego: sustancia original de la que estn hechos los seres vivos Bioqumica de los Alimentos 30

Hermann Emil Fischer (1852-1919)

Premio Nobel de Qumica en 1902

"in recognition of the extraordinary services he has rendered by his work on sugar and purine syntheses"

DESCUBRIDOR DEL ENLACE PEPTDICO

Bioqumica de los Alimentos 31

Pauling y Mirsky predijeron, en 1937, que el enlace peptdico era plano y que los grupos NH y CO del mismo formaran puentes de hidrgeno.
Bioqumica de los Alimentos 32

LA HLICE a

Producto de la genialidad de Pauling Enlace peptdico plano Paso de rosca no entero (3.6 residuos/vuelta) Bioqumica de los Alimentos

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Ceremonia de entrega del Premio Nobel de 1962

Bioqumica de los Alimentos 34

Las protenas Formadas por unidades bsicas los aminocidos, los cuales se unen para formar una cadena. Son macromolculas, de PM muy elevados.

DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS

PM

nmero nmero de de cadenas aminocidos polipeptdicas

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura primaria

estructura secundaria

estructura terciaria

estructura cuaternaria

secuencia de aminocidos

a-hlice

plegamiento tridimensional

ensamblaje de subunidades

REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS : FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Aminocido Aminocido

enlace peptdico : enlace amida

AA1

AA2

AA3

AA4

enlaces peptdicos

extremo amino libre N terminal

extremo carboxilo libre C-terminal

ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena y es mantenida por los enlaces peptdicos

amino terminal

carboxilo terminal

ESTRUCTURA PRIMARIA

El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace y una rotacin restringida

El enlace peptdico tiene una geometra plana

slo existe libre rotacin en torno al Ca

LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS estructuras peridicas, con ngulos f y y que se repiten

a lo largo de la estructura.

a-hlice

lmina plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA a-hlice

La a-hlice se estabiliza a travs de puentes de hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro

residuo i con i + 4

a-hlice
los puentes de hidrgeno son paralelos al eje central de la hlice Los radicales van dirigidos hacia afuera
3,6 aminocidos / vuelta

la a-hlice es right-handed

LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE

Ca

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

Su Ca no puede rotar libremente

ESTRUCTURA SECUNDARIA estructura : es una forma extendida de la cadena polipeptdica

Estas formas extendidas se asocian formando lminas

Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas diferentes A. lmina antiparalela
vista desde arriba

vista lateral

Los radicales de los aminocidos van sobre y bajo el plano medio de la lmina, en forma alternada. Es ms estable con aminocidos con R pequeos.

B. paralela

vista desde arriba

vista lateral

Lmina plegada entre segmentos de una misma cadena ( en verde )

Colgeno

COLAGENO

triple hlice
cada hlice posee la secuencia (glicina-aminocidox-prolina/hidroxiprolina)n

3 aa / vuelta

las hlices NO son a-hlices

ESTRUCTURA TERCIARIA
La ESTRUCTURA TERCIARIA corresponde a plegamientos tridimensionales. La protena se pliega sobre s misma y tiende a una forma globular

En su mantencin participan los grupos radicales de los aminocidos.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina

Protena ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA TERCIARIA

segmentos con a-hlice y otros con estructura

PUENTE DE HIDROGENO

INTERACCION HIDROFOBICA

ENLACE IONICO

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

FORMACION DE PUENTES DISULFURO

Los radicales hidrofbicos se alejan del agua

En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos apolares (amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la protena

mioglobina

seccin transversal de la mioglobina

ESTRUCTURA CUATERNARIA La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde a la asociacion de cadenas polipeptdicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro.

HEMOGLOBINA

dmero

TBP

tetrmero

HEMOGLOBINA

DENATURACION

PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA DE UNA PROTEINA NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA!

DENATURACION

DENATURACION PUEDE SER

REVERSIBLE O IRREVERSIBLE

DENATURACION PUEDE SER

TOTAL O PARCIAL

puentes disulfuro

DENATURACIN urea + mercaptoetanol

PLEGAMIENTO
(se retiran los

agentes denaturantes)

cistenas

puentes disulfuro

DENATURACION DENATURACION IRREVERSIBLE 1. CALOR: ROMPE TODAS LAS INTERACCIONES DEBILES.

2. pH EXTREMOS: CAMBIA LA CARGA DE LOS RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.

CLASIFICACIN DE PROTENAS

Por Su Composicin: las protenas pueden ser simples (homoproteinas) y conjugadas (heteroproteinas).
HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos.
HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.

Por Su Forma: tenemos globulares y fibrosas. Por Su Solubilidad : de acuerdo con este criterio se han dividido en albminas, globulinas, histonas, glutelinas, prolaminas y escleroprotenas. Por Su Funcin Biolgica: a estas protenas se les designa con el nombre genrico de biopolmero.

CARACTERISTICAS FISICOQUIMICAS DE LAS PROTEINAS

Estructura coloidal. Carcter anftero. Afinidad con el agua. -efecto del pH. -influencia de la temperatura. -efecto de las sales. -efecto de solventes poco polares. Hidrlisis.

Oxidacin reduccin. Caractersticas organolpticas. Cristalizacin. Desnaturalizacin. -calor y frio. -acidez o bases. -tratamiento mecnico. -agentes reductores. Efectos de la desnaturalizacin.

ENZIMAS

ENZIMAS Endgenas
CLASIFICACION

Exgenas
DENOMINACION Hidrolasas

Toman el nombre del sustrato que degradan

Intrnsecas del alimento Se incorporan como aditivo Amilasas, pectinasas, proteasas, estearasas

Oxidorreductasas Fenolasas, lipoxidasas, peroxidasas,catal azas

Endopecti_ Pepsina, ESPECIFICIDAD dasas tripsina y quimiotripsi_ na. Exopectidasas

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