Cintica enzimtica resultados

Tiempo de reaccin TABLA N 1 M de M de H2O2 H2O2 descompuestas residuales M de H2O2 descompuestas/min/mL de enzima

No. Tubo

Parmetro Min

mL de KMnO4 gastados

Micromoles (M) de H2O2 iniciales 100 100 100 100

1 2 3 4

Tiempo 1 Tiempo 2 Tiempo 4 Tiempo 6

4,1 1,9 0,6 0,3

51,25 23,75 7,5 3,75

48,75 76,25 92,5 96,25

95,58 75,49 45,79 32,08

120 100 80 60 Series1 40 20 0 0 2 4 6 8 Grafica n1: actividad enzimtica VS tiempo de reaccin

Actividad enzimtica a diferentes pH

TABLA N2 No. Tubo Parmetro mL de KMnO4 gastados Micromoles (M) de H2O2 iniciales 100 100 100 M de H2O2 residuales M de H2O2 descompuestas M de H2O2 descompuestas/min/mL de enzima

A B C

PH 3,0 PH 7.0 PH 8,3

3,3 1,7 1,5

41,25 21,25 18,75

58,75 78,75 81,25

117,5 157,5 162,5

180 160 140 120 100 80 60 40 20 0 0 2 4 6 8 10 Series1

Grafica n2: actividad enzimtica VS pH

Discusin de resultados a medida que transcurre el tiempo para realizar la catlisis del H2O2 en H2O la enzima va disminuyendo su actividad enzimatica, esto es debido a que se ha aumentad la cantidad de m de H2O2 descompuestas quedando cada vez menos sustrato para ser catalizado. Influencia del pH Para conocer la influencia del pH colocamos en solucin acuosa con buffer y observamos la reaccin enzimtica con el perxido de hidrogeno pH 3.0 La reaccin enzimtica tuvo una velocidad baja y esto se debe a que la protena sufre una desnaturalizacin por el pH . pH 7.0 La reaccin enzimtica fue rpida y consistente esto se debe a que el pH en el que se encuentra la enzima se encuentra en el rango optimo donde puede ocurrir actividad enzimtica sin ninguna alteracin. pH 8,3 Esta reaccin fue inmediata y constante por un buen tiempo, este pH parece ser el mas optimo y no presento decrecimiento de la actividad enzimtica

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA Sabiendo que las enzimas son protenas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el carcter inico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando as las propiedades catalticas de una enzima.. Muchas enzimas tienen mxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8 (1) El pH pero se no afecta la actividad enzimtica, sino la concentracin de protones. Los protones adems de alterar la estructura de la enzima y el sustrato, pueden participar tambin en la reaccin como substrato o producto. En esos casos, la concentracin de protones afecta directamente la velocidad de la reaccin. El pH optimo de la Catalasa es 7 y presento buena actividad enzimtica, pero en pH 8,3 tambin presento una mejor actividad enzimtica y no se observa un decrecimiento de la actividad enzimtica lo cual indica que la enzima aun estaba en el rango optimo del pH sin sufrir una desnaturalizacin por cambios en el pH. Conclusiones la enzima catalasa realiza actividades bioqumicas con actividad enzimtica optima con un valor de 7.0 8,3 sin ningn problema, a mayor acidez la protena tiende a perder su estructura tridimensional por lo que no realiza labores bioqumicas para el benfico de organismos.