Aminoácidos Esenciales

Aminocidos esenciales
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Los aminocidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminocidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las protenas de legumbres con protenas de cereales para conseguir todos los aminocidos esenciales en nuestra nutricin diaria, sin que la calidad real de esta nutricin disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminocidos esenciales son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminocidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maz y lentejas, arroz y man (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida. No todos los aminocidos son esenciales para todos los organismos (de hecho slo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales y no esenciales:
Esenciales
No esenciales
Isoleucina
Alanina
Leucina
Arginina*
Lisina
Aspartato
Metionina
Cisteina*
Fenilalanina
Glutamato
Treonina
Glutamina*
Triptfano
Glicina*
Valina
Prolina*
Histidina
Serina*
Tirosina*
Asparagina*
Selenocisteina* *
Pirrolisina* *
(*) Esencial solo en determinadas condiciones.1 2 (**) En realidad no clasificado. Los aminocidos que contienen azufre, metionina y cistena, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una nica fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y tambin se consideran una nica fuente de aminocidos nutricionalmente equivalentes. En otros mamferos distintos a los humanos, los aminocidos esenciales pueden ser considerablemente distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitira
sintetizar la taurina, que es un cido derivado de la cistena, as que la taurina es esencial para los gatos. Un detalle interesante es que casi ningn animal puede sintetizar lisina
[editar] Referencias
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Isoleucina
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Isoleucina
Nombre (IUPAC) sistemtico

cido 2-amino-3-metilpentanoico
General Otros nombres cido 2-amino-3metilpentanoico
Smbolo Frmula molecular Nmero CAS PubChem Densidad Masa molar
Ile, I C6H13NO2 Identificadores 73-32-5 791 Propiedades fsicas 1.700 kg/m3; 1.7 g/cm3 131,17 g/mol
Punto de fusin 557 K (283,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) Familia Esencial Codn 2,26; 9,60 Bioqumica Aminocido S AUU, AUC, AUA
Punto 6,02 isoelctrico (pH)

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
Exenciones y referencias
La isoleucina (abreviada Ile o I)1 es uno de los aminocidos naturales ms comunes, adems de ser uno de los aminocidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Su composicin qumica es idntica a la de la leucina, pero la colocacin de sus tomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).
Contenido
[ocultar] 1 Biosntesis 2 Catabolismo

3 Fuentes de isoleucina 4 Vase tambin
5 Enlace externo 6 Referencias
[editar] Biosntesis
Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente protenas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una va de varios pasos, comenzando por el cido pivrico y cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosntesis incluyen2 :

Acetolactato sintasa (tambin conocido como cido Acetohidroxi Sintetasa) Dihidroxi-cido deshidratasa Valina aminotransferasa
[editar] Catabolismo
Isoleucina es un aminocido tanto glucognico como cetognico. Despus de una transaminacin con -cetoglutarato, el esqueleto de carbn puede ser convertido en Succinil CoA, y entregado al ciclo del cido tricarboxlico para oxidacin o conversin en Oxaloacetato para la glucognesis. Tambin puede ser convertido en Acetil CoA y entregado al ciclo del cido tricarboxilico al condensarse con Oxaloacetato para formar Citrato. En mamferos, Acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato pero puede ser usado para sintetizar cuerpos cetnicos o cidos grasos, por lo que es cetgeno.
[editar] Fuentes de isoleucina

A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, protenas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha. 3
[editar] Vase tambin
Aminocidos ramificados
[editar] Enlace externo
Biosntesis de isoleucina y valina
1.
IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved 2007-0517. 2. Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6. 3. List is in order of highest to lowest of per 200 Calorie serving of the food, not volume or weight.
Leucina
Leucina

cido 2-amino-4-metilpentanoico
General Smbolo Frmula molecular Nmero CAS Leu, L C6H13NO2 Identificadores 61-90-5
PubChem Densidad Masa molar
6106 Propiedades fsicas 1165 kg/m3; 1,165 g/cm3 131,17 g/mol
Punto de fusin 566 K (292,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) Familia Esencial Codn 2,32; 9,58 Bioqumica Aminocido S UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG

La leucina (abreviada Leu o L)1 es uno de los veinte aminocidos que utilizan las clulas para sintetizar protenas. Est codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que leucina reduce la degradacin del tejido muscular incrementando la sntesis de protenas musculares en ratas viejas.2 Leucina se usa en el hgado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formacin de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca de siete veces mayor que el uso en el hgado.3 La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida.
Aminocidos ramificados
[editar] Enlaces externos

Biosntesis de la Leucina ICTSL - Proveedor de Leucina en Europa
1. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved 2007-0517. 2. L. Combaret, et al. Human Nutrition Research Centre of Clermont-Ferrand. A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasomedependent proteolysis in aged rat skeletal muscle]". Journal of Physiology Volume 569, issue 2, p. 489-499. Retrieved 2008-03-25. 3. J. Rosenthal, et al. Department of Medicine, University of Toronto, Toronto, Canada. "Metabolic fate of leucine: A significant sterol precursor in adipose tissue and muscle". American Journal of Physiology Vol. 226, No. 2, p. 411-418. Retrieved 2008-0325.
Lisina
Lisina

cido 2,6-diaminohexanoico
General Smbolo Frmula semidesarrollada Frmula estructural Frmula molecular Lys, K Ver imagen Ver imagen C6H14N2O2
Identificadores Nmero CAS PubChem Masa molar Punto de fusin 70-54-2 (ismero L) 866 Propiedades fsicas 146,19 g/mol 497 K (223,85 C) 2,15; 9,16; 10,67 64,2 g/100 ml Aminocido S AAA, AAG 9,74 Bioqumica Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH)
Propiedades qumicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua

La lisina (abreviada Lys o K) es un aminocido componente de las protenas sintetizadas por los seres vivos. Es uno de los 10 aminocidos esenciales para los seres humanos.
Contenido
[ocultar] 1 Estructura qumica 2 Biosntesis

3 Metabolismo 4 Sntesis 5 Fuentes dietticas 6 Propiedades 7 Importancia clnica 8 Papel en la nutricin animal
9 Curiosidades 10 Bibliografa 11 Vase tambin 12 Fuentes 13 Enlaces externos
[editar] Estructura qumica

Acta qumicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en puentes de hidrgeno y como base general en catlisis. Este grupo amino, adems de proveer de carga positiva a las protenas, es acetilable por enzimas especficas, conocidas como acetiltransferasas. Se considera que esta acetilacin es una modificacin post-traduccional, puesto que se produce despus de la traduccin de la protena a partir del ARN mensajero. Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales ms comunes incluyen la metilacin del grupo -amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto ltimo ocurre en la calmodulina. El colgeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina a travs de la lisil hidroxilasa. La O-glicosilacin de los residuos de lisina en el retculo endoplsmico o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas protenas para la secrecin de la clula.
[editar] Biosntesis
Como aminocido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales y, por consiguiente, stos deben ingerirlo como lisina o como protenas que contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosntesis de este aminocido. La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a travs del cido diaminopimlico, y la segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el cido -aminoadpico. En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de cido asprtico, que se convierte en primer lugar en -aspartil-semialdehdo. La ciclizacin genera dihidropicolinato, que se reduce a [[1-piperidina-2,6-dicarboxylato]]. La apertura del anillo de este heterociclo genera una serie de derivados del cido pimlico, que finalmente generar lisina. Algunas de las enzimas que participan en esta biosntesis son las siguientes:1
1. Aspartokinasa 2. -aspartato semialdehdo deshidrogenasa 3. dihidropicolinato sintasa
4. 1-piperidina-2,6-dicarboxilato deshidrogenasa
5. N-succinil-2-amino-6ketopimelato sintasa
6. Succinil diaminopimelato aminotransferasa
7. Succinil diaminopimelato desuccinilasa

8. Diaminopimelato epimerasa
9. Diaminopimelato descarboxilasa
[editar] Metabolismo
La lisina se metaboliza en los mamferos para dar acetil-CoA, a travs de una transaminacin inicial con -cetoglutarato. La degradacin bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina, a travs de un proceso de descarboxilacin.
[editar] Sntesis
La lisina sinttica, racmica, se conoce desde hace mucho tiempo.2 Una sntesis prctica inicia a partir de caprolactama.3
[editar] Fuentes dietticas

Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al da. En cantidades mnimas se encuentra en todos los cereales (gramneas), pero es muy abundante en las legumbres. Contienen cantidades significativas de lisina:

Alcaravea negra (16,200 - 20,700 ppm) Algarroba (26,320 ppm) Altramuz (19,330 - 21,585 ppm) Amaranto Berros (1340 - 26,800 ppm) Esprrago (21,360 - 23,304 ppm) Espinaca (1,740 - 20,664 ppm) Frijol (2390 - 25,700 ppm) Lenteja (7120 - 23,735 ppm) cultivada en vivero Lenteja (19,570 22,035 ppm) Nuez de la India (5370 - 25,165 ppm) Quinoa
Soya (24,290 - 26,560 ppm) Kiwicha
Son buenas fuentes de lisina aquellos alimentos ricos en protena: carnes (especficamente las carnes rojas, la de puerco y la de ave), queso (en particular el parmesano), algunos pescados (bacalao y sardinas) y huevos.
[editar] Propiedades
La L-lisina es un elemento necesario para la construccin de todas las protenas del organismo. Desempea un papel central en la absorcin del calcio; en la construccin de las protenas musculares; en la recuperacin de las intervenciones quirrgicas o de las lesiones deportivas, y en la produccin de hormonas, enzimas y anticuerpos.
[editar] Importancia clnica

Se ha sugerido que la lisina puede ser benfica para aquellas personas que presentan infecciones con herpes simple.4 Sin embargo, hacen falta ms estudios para corroborar esta afirmacin. Vase Herpes simplex - Lysine. Existen conjugados de lisina que resultan prometedoras para el tratamiento del cncer, pues al parecer provocan que las clulas cancerosas se autodestruyan cuando el frmaco se utiliza en combinacin con el uso de fototerapia, sin daar a las clulas no cancerosas.5 La lisina, ingerida con L-carnitina, ayuda a que la carnitina disminuya notablemente los niveles de colesterol en la sangre. Se dice tambin que la lisina ayuda al desarrollo mental, por lo que es bueno comenzar desde nio a consumir lisina. Por supuesto, a travs de una prescripcin mdica. La lisina estimula la liberacin de la hormona del crecimiento. Esto ha hecho que se utilice, sola o combinada con otros aminocidos, en nios para estimular el crecimiento y en ancianos para retrasar el envejecimiento.
[editar] Papel en la nutricin animal

La lisina es un aminocido esencial limitante para muchas especies animales de importancia zootcnica. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de alimentos para ganado se emplea el concepto de "aminocido limitante" para incorporar la cantidad correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos disponibles y el posible empleo de lisina sinttica. Esto ltimo es comn y muy econmico de hacer en la alimentacin de los cerdos y otras especies de inters zootcnico. El Objetivo es optimizar el crecimiento del ganado.
En el caso de la nutricin del ganado lechero la lisina es tambin limitante junto con la metionina, pero no se puede emplear lisina sinttica directamente debido a que la fermentacin microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin embargo existen ya opciones de productos comerciales con una proteccin qumica que impide dicha degradacin, aunque el empleo econmico de dicha alternativa es an disputable.
[editar] Curiosidades
En la novela de Michael Crichton Parque Jursico y tambin en la adaptacin cinematogrfica de 1993 se presentan un dato falso o, por lo menos, informacin distorsionada: en ambas obras se dice que los dinosaurios del parque fueron alterados genticamente (clonados) y que, por consiguiente, su organismo era incapaz de producir lisina. De esa manera los animales no abandonaran el parque: dependeran de los suplementos de lisina que les ofrecan los veterinarios. La Lisina es el aminocido favorito de Sheldon Cooper, uno de los protagonistas de la serie The Big Bang Theory de Warner Channel.
[editar] Bibliografa
1. Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger, Principles of Biochemistry, 3a. ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6. 2. Braun, J. V. Synthese des inaktiven Lysins aus Piperidin" Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 1909, Volume 42, p 839-846. DOI: 10.1002/cber.190904201134. 3. Eck, J. C.; Marvel, C. S. dl-Lysine Hydrochlorides Organic Syntheses, Collected Volume 2, p.374 (1943). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV2P0374.pdf 4. Griffith RS, Norins AL, Kagan C. (1978). A multicentered study of lysine therapy in Herpes simplex infection. Dermatologica. 156 (5): pp. 257-267. PMID 640102. 5. ScienceDaily. Chemists Kill Cancer Cells With Light-activated Molecules. Consultado el 24-01-2008.

Acetillisina Conspiracin para fijar el precio de la lisina Desaminacin Sacaropina
[editar] Fuentes
La mayor parte de la informacin de este artculo se tradujo de la pgina de Wikipedia en ingls, que a su vez fue traduccin de la pgina alemana (German Wikipedia).

Sobre las primeras fases de la biosntesis de la lisina (en ingls) [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Lys2.html Sobre las ltimas fases de la biosntesis de la lisina (en ingls) [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Lys3.html Sobre el catabolismo de la lisina (en ingls) (Queen Mary, University of London) Computational Chemistry Wiki en compchemwiki.org L-Lisina en PDRhealth.com
Metionina
Metionina

cido 2-amino-4-metiltiobutanoico
General Smbolo Met, M Frmula molecular C5H11NO2S
Identificadores Nmero CAS PubChem Densidad Masa molar Punto de fusin Acidez (pKa) 63-68-3 6137 Propiedades fsicas 1340 kg/m3; 1,34 g/cm3 149,21 g/mol 554 K (280,85 C) 2,16; 9,08 Bioqumica Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH) Aminocido S AUG 5,74
Propiedades qumicas Solubilidad en agua Soluble

La metionina ( abreviada como Met o M) es un -aminacido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Este aminocido esencial est clasificado como no polar.
Contenido
[ocultar] 1 Funcin 2 Biosntesis

3 Otras vas biomdicas 4 Regeneracin de la metionina 5 Conversin a cistena 6 Biosntesis de poliaminas 7 Otras biosntesis 8 Aspectos dietticos
9 Restriccin en el consumo Metionina 10 Vase tambin 11 Referencias 12 Enlaces externos
[editar] Funcin
Junto a la cistena, la metionina es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen azufre. Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosntesis de la cistena, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolpidos. Fallos en la conversin de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis. Este aminocido es usado tambin por las plantas en la sntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina es uno de los dos aminocidos codificados por un nico codn (AUG) del cdigo gentico. (el otro es el triptfano que est codificado por UGG). El codn AUG es tambin el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciacin de la traduccin de una protena desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en la posicin de la archea durante la traduccin, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales.
[editar] Biosntesis
Resumen metablico de la metionina Enzimas:

EC 2.1.1.- Metil Transferasas SAM dependientes EC 2.1.1.5 Betaina-homocistena S-metiltransferasa EC 2.1.1.13 Metionina sintasa EC 2.3.1.30 Serina acetiltransferasa EC 2.3.1.46 Homoserina O-succiniltransferasa EC 2.5.1.6 Metionina adenosiltransferasa
EC 2.5.1.47 Cistena sintasa EC 2.5.1.48 Cistationina -sintasa EC 3.3.1.1 S-Adenosilhomocistena hidrolasa EC 4.1.1.57 Metionina descarboxilasa EC 4.2.1.22 Cistationina--sintasa EC 4.4.1.1 Cistationina -liasa EC 4.4.1.8 Cistationina--liasa
Como aminocido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o protenas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una va que utiliza tanto cido asprtico como cistena. Primero, el cido asprtico se convierte, via la -aspartilo-semialdehdo, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocistena. Posteriormente va la metilacin del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina-sintetasa y la cistationina--sintetasa requieren Piridoxil-5-fosfato como cofactor, mientras que la metiltransferasa homocistena requiere de Vitamina B12 como cofactor. Las enzimas que participan en la biosntesis de la metionina son:

Aspartokinasa -aspartato semialdehdo deshidrogenasa homoserina dehidrogenasa homoserina acetiltransferasa cistationina--sintetasa cistationina--liasa metionina sintetasa(en mamferos, este paso es efectuada por la homocistena metiltransferasa)
[editar] Otras vas biomdicas

A pesar de que los mamferos no pueden sintetizar metionina, aun as todava se puede utilizar en una gran variedad de vas biomdicas: Generacin de la homocistena
La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa. SAM sirve como donante de metiles en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocistena (SAH). La adenocilhomocistenasa convierte el SAH a homocistena. Hay dos destinos de la homocistena, puede ser la regeneracin de la metionina o para formar cistena.
[editar] Regeneracin de la metionina

La metionina puede ser regenerada a travs de la va de la homocistena, participando la metionina sintetasa. Tambin puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a travs de la va de la metionina en la que la enzima beatina-homocistena metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5% de todas las protenas solubles en el hgado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la emtionina y la homocistena an mayor que la metionina sintetasa.
[editar] Conversin a cistena

La homocistena puede ser convertida a cistena. 1. La cistationina-beta-sintetasa (una enzima dependiente del PLP) combina homocistena y serina para producir cistationina. En vez de degradar cistationina via cistationina-beta-liasa, caracterstica esta degradacin de la biosntesis, en este caso la cistationina es rota pasando a cistena y en la -ketobutirato produciendo cistationina-Y-liasa. 2. La alfa-ketocido deshidrogenada convierte alfaketobutirato en propionilo-CoA que es metabolizado a propionil-CoA en un proceso de tres pasos.
[editar] Biosntesis de poliaminas

Las poliaminas espermina y espermidina requieren la transferencia de un sustituyente 3aminopropil al nitrgeno de una molcula de putrescina o de espermina. Dicho grupo se obtiene por descarboxilacin de la S-Adenosil metionina (SAM). Cuando se sintetiza la espermina o la espermidina, el S-metiltiorribsido sufre una serie de transformaciones de tal manera que se recupere la metionina. Dicha ruta se conoce como Ruta de salvamento de la metionina ("Methionine Salvage Pathway")1
Ruta de salvamento de la metionina Enzimas:

EC 1.13.11.54 Acirreductona dioxigenasa dependiente de hierro (II). EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxygenasa dependiente de nquel (II) EC 2.5.1.22 Espermina sintasa
EC 2.6.1.5 Tirosina transaminasa (Tambin puede transaminar metionina)2 EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinasa EC 3.1.3.77 Acirreductona sintasa EC 3.2.2.16 Metiltioadenosina nucleosidasa EC 4.1.1.50 S-Adenosilmetionina descarboxilasa EC 4.2.1.109 Metiltiorribulosa 1-fosfato deshidratasa EC 5.3.1.23 S-metil-5-tiorribosa-1-fosfato isomerasa
[editar] Otras biosntesis

La metionina est implicada en la biosntesis de etileno,3 la nicotianamina,4 las salinosporamidas5 y varios glucosinolatos6 tales como la sinigrina, la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el sulforrafano7
[editar] Aspectos dietticos

En las smillas de ssamo podemos encontrar nveles bastante altos de metionina, al igual que en nueces brasileas, pescado , carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas contienen metionina, slo en pequeas cantidades. La mayora de legumbres, tienen una cantidad muy baja de metionina. La metionina racmica suele aadirse como ingrediente a la comida para mascotas.
Fuentes alimentarias de metionina8 Alimento Semillas de ssamo g/100g 1.656 1.008 0.814 0.312 0.309 0.253 0.197 0.151 0.117 0.077 0.052
[editar] Restriccin en el consumo Metionina
Nueces brasileas Soja concentrada en protenas Avena Cacahuetes Garbanzo Maz Almendra Habas pintas cocinadas Lentejas Arroz Negro, cocinado y de grano mediano
Cada da son ms los estudios que muestran que la restriccin en el consumo de metionina puede incrementar el perodo de vida de algunos animales. En 2005, un estudio mostr que la restriccin en el consumo de metionina sin restriccin de energa en los roedores, aumenta la duracin de su vida.

ARN Ciclo de la metionina Ribosoma Sntesis proteica
1. Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles (1995). The Methionine Salvage Pathway in Klebsiella pneumoniae and Rat Liver IDENTIFICATION AND CHARACTERIZATION OF TWO NOVEL DIOXYGENASES. The Journal of Biological Chemistry, 270: pp. 3147-3153. doi:10.1074/jbc.270.7.3147. 2. Heilbronn J, Wilson J, Berger BJ. (1999). Tyrosine aminotransferase catalyzes the final step of methionine recycling in Klebsiella pneumoniae.. J Bacteriol. 181 (6): pp. 1739-47.. 3. http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html
4. 5.
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Fenilalanina
Fenilalanina

cido 2-amino-3-fenilpropanoico
General Smbolo Frmula molecular Phe, F C9H11NO2
Identificadores Nmero CAS PubChem Masa molar Punto de fusin Acidez (pKa) Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH) 63-91-2 994 Propiedades fsicas 165,19 g/mol 556 K (282,85 C) 1,83; 9,13 Bioqumica Aminocido S UUC, UUU 5,48
Propiedades qumicas

La fenilalanina es un aminocido. Se encuentra en las protenas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los diez aminocidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte tambin de muchos psicoactivos.
Contenido
[ocultar] 1 Bioqumica 2 Fuentes de fenilalanina

3 Patologas 4 Referencias
[editar] Bioqumica
La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos, su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptfano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reaccin catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es tambin el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropptidos como la
somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrpica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.
[editar] Fuentes de fenilalanina

La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en protenas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lcteos; como de origen vegetal como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrpicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromtico no es edulcorante por s mismo, necesita estar unido al cido asprtico para este cometido. La fenilalanina es parte de la composicin del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad nica de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actan como potentes analgsicos endgenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migraas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
[editar] Patologas
La enfermedad gentica fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metablica alterna hacia fenilpiruvato, un neurotxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulacin de este neurotxico causan oligofrenia fenilpirvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20.Tambin influye bastante al metabolismo. Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes clculos renales.1
1. [MedlinePlus] (julio de 2007). Alcaptonuria (en espaol). Enciclopedia mdica en espaol. Consultado el 11 de julio de 2008.
[[Categora:Amino jhnuh8hy9jho cidos cetognicos]]
Treonina
Treonina

Treonina
General Otros nombres cido 2-amino-3hidroxibutanoico Frmula molecular Nmero CAS Masa molar C4H9NO3 Identificadores n/d 119.12 g/mol Propiedades fsicas Propiedades qumicas Solubilidad en Si agua Bioqumica Esencial Codn Si ACU, ACA, ACC, y ACG

La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminocidos que componen las protenas; su cadena lateral es hidrfila. Est codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genticamente), aunque tambin puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de protenas para su uso farmacutico.
Contenido
[ocultar] 1 Biosntesis 2 Fuentes

3 Referencias 4 Enlaces externos
[editar] Biosntesis
Como un aminocido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en protenas que contengan treonina. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del cido asprtico por la va Aspartil-semialdehdo y homoserina. Enzimas involucradas en su sntesis incluyen:2

Aparto quinasa -Aspartil-semialdehdo deshidrogenasa Homoserina deshidrogenasa Homoserina quinasa Treonina sintasa
[editar] Fuentes
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesn, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de ssamo.
1. "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 2. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6
Biosntesis de Treonina
Triptfano
Triptfano

cido 2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico
General Smbolo Frmula molecular Nmero CAS PubChem Densidad Masa molar Punto de fusin Punto de Trp, W C11H12N2O2 73-22-3 6305 Propiedades fsicas 1.340 kg/m3; 1.34 g/cm3 204,23 g/mol 501 K (227,85 C) 563,65 K ( C) Identificadores
descomposicin Propiedades qumicas Acidez (pKa) Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH) 2,38; 9,34 Bioqumica Aminocido S UGG 5,89

El triptfano (abreviado como Trp o W) es un aminocido esencial en la nutricin humana. Es uno de los 20 aminocidos incluidos en el cdigo gentico (codn UGG). Se clasifica entre los aminocidos apolares, tambin llamados hidrfobos. Es esencial para promover la liberacin del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulacin del sueo y el placer. Su punto isoelctrico se ubica a pH=5.89. La ansiedad, el insomnio y el estrs se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptfano.
Contenido
[ocultar] 1 Fuentes de triptfano 2 Propiedades del triptfano

3 Vase tambin 4 Lecturas complementarias
[editar] Fuentes de triptfano

El triptfano es un aminocido esencial, es decir, que slo se obtiene a travs de la alimentacin. Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dtiles, las semillas de ssamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los platanos, la calabaza y la espirulina. Las personas que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptfano as como aquellas personas sometidas a altos niveles de estrs. Para un buen metabolismo del triptfano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.
[editar] Propiedades del triptfano
Como aminocido esencial ayuda a que el organismo elabore sus propias protenas. El triptfano es esencial para que el cerebro segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral. Favorece el sueo, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueo-vigilia. En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina. El efecto tranquilizante de la serotonina acta con un ansioltico. El triptfano es muy til en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptfano ayuda a que la serotonina controle el apetito evitando as la tpica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el da. Al actuar sobre el estrs nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso. En casos de agresividad debido a tensin nerviosa por ansiedad. Ayuda a la formacin de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos de triptfano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina. Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que si no, acta como simple aminocido o protena, pero no efecta su funcin beneficiosa sobre el sistema nervioso. El triptfano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de un mdico especialista. El L-5-Hidroxitriptfano (5-HTP) es una variante ms eficaz que el triptfano.

Serotonina 5-Hidroxitriptfano (5-HTP) Triptamina
[editar] Lecturas complementarias
den Boer JA, Westenberg HG (1990). Behavioral, neuroendocrine, and biochemical effects of 5-hydroxytryptophan administration in panic disorder. Psychiatry research 31 (3): pp. 26778. doi:10.1016/0165-1781(90)90096-N. PMID 2139731.
Angst J, Woggon B, Schoepf J (1977). The treatment of depression with L-5hydroxytryptophan versus imipramine. Results of two open and one double-blind study. Archiv fr Psychiatrie und Nervenkrankheiten 224 (2): pp. 17586. PMID 336002. Artculo en Psychology Today] Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (2006). Serotonin a la carte: supplementation with the serotonin precursor 5-hydroxytryptophan. Pharmacol. Ther. 109 (3): pp. 32538. doi:10.1016/j.pharmthera.2005.06.004. PMID 16023217. Informacin suplementaria sobre el 5-HTP del Centro Mdico de la Universidad de Maryland
Valina
Valina

Valina
General Otros nombres Smbolo Frmula molecular Nmero CAS Densidad Masa molar cido 2-amino-3metilbutanoico Val, V C5H11NO2 Identificadores n/d 1316 kg/m3; 1,316 g/cm3 117.15 g/mol Propiedades fsicas
Punto de fusin 298 K (24,85 C)
Propiedades qumicas Solubilidad en agua Esencial Soluble Bioqumica S

La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminocidos naturales ms comunes en la Tierra, cuya frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. En el ARN mensajero, est codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminocidos esenciales.Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos). La Valina es la responsable de una enfermedad gentica conocida como Anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S, que hace que los glbulos rojos tengan una forma de hoz en vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre 6 y 10 veces menor, causando anemia y otras complicaciones. La anemia falciforme se produce por una mala codificacion de la hemoglobina, sustituyendo por valina el cido glutmico que debera ir.
Contenido
[ocultar] 1 Biosntesis 2 Fuentes

3 Vase tambin 4 Referencias
[editar] Biosntesis
Valina es un aminocido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un componente de protenas. Es sintetizado en plantas a travs de muchos pasos a partir del cido pirvico. La cascada inicial tambin termina en Leucina. El intermediario, cido oxoisovalerianico, pasar por una aminacin con glutamato. Enzimas involucradas en la biosintesis incluyen:1
cido acetohidroxi isomeroreductasa Dihidroxi-cido deshidratasa Valina aminotransferasa
[editar] Fuentes
Varias fuentes alimenticias de valina pueden ser el pltano, el requesn, los frutos rojos, los chocolates, las semillas de durazno y las especias suaves.

Aminocidos ramificados http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/ap/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/ap bot-farm2e/images/fig096.gif Biosntesis de la valina e isoleucina
1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6
Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Valina Categoras: Aminocidos esenciales | Aminocidos neutros no polares | Aminocidos
Histidina
Histidina

cido 2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico
General Smbolo Frmula molecular Nmero CAS PubChem Masa molar Punto de fusin Acidez (pKa) Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH) His, H C6H9N3O2 71-00-1 6274 Propiedades fsicas 155,16 g/mol 560 K (286,85 C) 1,70; 6,04; 9,09 Bioqumica Aminocido S CAU, CAC 7,59 Identificadores
Propiedades qumicas

La histidina es un aminocido esencial (no puede ser fabricado por el propio organismo y debe ser ingerido en la dieta). Es uno de los 22 aminocidos que forman parte de las protenas codificadas genticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania. Los productos lcteos, la carne, el pollo y el pescado son ricos en histidina. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilacin. La
histamina es una sustancia liberada por las clulas del sistema inmune durante una reaccin alrgica. Participa tambin en el desarrollo y manutencin de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas.
Contenido
[ocultar] 1 Propiedades qumicas 2 Biosntesis de la histidina

3 Caractersticas y beneficios 4 Usos teraputicos de la histidina 5 Referencias
[editar] Propiedades qumicas

El aminocido tiene un pKa de 6,5. Esto significa que, pequeas variaciones del pH fisiolgico cambiarn su carga total. Por debajo de un pH de 6, el anillo imidazol est mayoritariamente protonacin, con carga positiva. El anillo imidazol es tambin Hidrocarburo aromtico. Durante la catlisis, el nitrgeno bsico de la histidina es capaz de captar un protn de la serina, tironina y cistena, por eso forma parte del centro cataltico de determinados enzimas. Su cadena lateral est cargada positivamente (aminocido bsico) a valores de pH fisiolgico. De los veinte alfa-aminocidos, nicamente la histidina (con un pkH=6) ioniza dentro de la escala de pH fisiolgicos. A un pH de 6, su grupo lateral imidazol slo est cargado en un 50% lo que hace que la histidina sea neutra en un extremo bsico del espectro de pH fisiolgico. Este hecho tiene como consecuencia que las cadenas laterales de la histidina participen en las reacciones catalticas de las enzimas. En lo que respecta a su papel en la molcula de hemoglobina, el quinto ligando del hemo Fe(II) es HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II) est posicionado o,22 fuera del plano del hemo de la lado de la histidina proximal y, adems, est coordinado por oxgeno. La histidina distal (distante) se une mediante un puente de hidrgeno al oxgeno. En la hemoglobina la sexta posicin del ligando Fe (II) se movi hasta un punto de 0,55 fuera del plano del hemo. Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la conversin de la histidina en glutamato es ms complicada respecto a la del resto de aminocidos que se degradan mediante esta reaccin. Se desamina de forma no oxidativa, luego se hidrata y su anillo imizol se cliva para formar N-formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere el tetrahidrofolato para formar cido glutmico y N5-formimino-tetrahidrofolato.
[editar] Biosntesis de la histidina

Cinco de los seis tomos de la histidina derivan del 5-fosforribosil-alfa-pirofosfato(PRPP) un intermediario tambin involucrado en la biosntesis del triptfano, los nucletidos de purina y los de pirimidina. El sexto carbono de la histidina se origina a partir del ATP. Los tomos de ATP que no se incorporan en la histidina se eliminan como 5-aminoimidazol-4carboxamida ribonucletido que tambin es un intermediario en la sntesis de purinas. La biosntesis inusual de la histidina a partir de una purina se cit como evidencia que apoya la hiptesis de que la vida en su origen se bas en el RNA. Los residuos de histidina son con frecuencia componentes de los sitio activo de las enzimas, donde actan como ncleofilo o catalizadores generales cido-base, o ambos. Por consiguiente, el descubrimiento de que el RNA tiene propiedades catalticas sugiere que la mitad imidazol de las purinas cumple un papel similar en estos enzimas RNA (ribozimas). Esto sugiere que la va de la sntesis de la histidina es un fsil de la transicin hacia una forma de vida ms eficiente basada en protenas.
[editar] Caractersticas y beneficios

Al remover el grupo cido carboxlico de la histidina, por la enzima histidina descarboxilasa la convierte a histamina, una importante sustancia fisiolgica que se encuentra libremente presente en el intestino y en los grnulos basfilos de las clulas del Sistema fagoctico mononuclear. La histamina es un poderoso vasodilatador, y est involucrado en reacciones alrgicas, como la urticaria e inflamacin. La histamina tambin estimula la secrecin de pepsina y cido clorhdrico por el estmago. La histidina se encuentra elevada en plasma y cerebro durante deficiencias de protenas y tambin en algunas condiciones patolgicas, lo que dirige la posibilidad de provocar efectos directos en funciones del sistema nervioso central.
[editar] Usos teraputicos de la histidina

Este aminocido es vital para nuestro organismo ya que su descarboxilacin permite su transformacin en histamina, por lo que es utilizada en el tratamiento de la artritis reumatoide (inflamacin y falta de movilidad), enfermedades alrgicas, lceras y anemia. En combinacin con la hormona de crecimiento y otros aminocidos, contribuye a la reparacin de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular . En el sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las neuronas y utilizada como neuromodulador. Fuera del sistema nervioso es un mediador de medios fisiolgicos. La deficiencia de histidina puede causar problemas en la audicin. Tambin se sabe que la histidina ayuda en la desintoxicacin de metales pesados, ayuda en el tratamiento de la impotencia y la frigidez, mejora la respuesta inmunitaria, ayuda a evitar los vmitos en el embarazo. Es
importante tambin en el mantenimiento de las vainas de mielina que rodean los axones neuronales. Es necesaria tambin tanto para la produccin de glbulos rojos como blancos en la sangre, protege al organismo de los daos por radiacin y reduce la presin arterial.
1. BIOQUMICA: Fundamentos para medicina y ciencias de la vida / Mller-Sterl, Werner; [Versin espaola por Josep Joan Centelles Serra].- Barcelona: Revert, 2008 2. BIOQUMICA / Donald Voet y Judith G. Voet - 3 edicin - Buenos Aires: Mdica Panamericana, 2006. Traducido por: Silvia Rondinone, Diana Klajn y M.V. Preciado 3. LEHNINGER: PRINCIPIOS DE BIOQUMICA / David L. Nelson y Michael M. Cox - 5 edicin - Barcelona: Ediciones Omega 2009. Traducido por: Claudi M. Cuchillo Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Histidina Categoras: Aminocidos | Aminocidos bsicos | Aminocidos esen
Tirosina
Tirosina

Tyrosine
General Otros nombres 2-Amino-3-(4hydroxyphenyl)propanoic acid
Frmula estructural Frmula molecular
C9H11N1O3
n/d
Identificadores Nmero CAS 60-18-4 PubChem 1153
Propiedades fsicas Masa molar n/d
Propiedades qumicas
La tirosina es uno de los 20 aminocidos que forman las protenas. Se clasifica como un aminocido no esencial en los mamferos ya que su sntesis se produce a partir de la hidroxilacin de otro aminocido: la fenilalanina. Esto se considera as siempre y cuando la dieta de los mamferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el aminocido fenilalanina s que es esencial. Su nombre en ingls es Tyrosine. Sus abreviaturas son Tyr e Y. Como todos los aminocidos est formado por un carbono central alfa (C) unido a un tomo de hidrgeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenlico. La palabra tirosina proviene del griego tyros, que significa queso. Se llama as ya que este aminocido fue descubierto por un qumico alemn llamado Justus Von Liebig a partir de la protena casena, que se encuentra en el queso. Se conocen tres ismeros distintos del aminocido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y la orto-tirosina. Aunque la forma ms conocida y estudiada es la para-tirosina o tambin llamada L-tirosina.
Contenido
[ocultar]

1 Propiedades 2 Biosntesis
o o
2.1 Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina 2.2 Microorganismos
3 El metabolismo de la tirosina 4 La tirosina como precursor

o o o
4.1 Las catecolaminas 4.2 La melanina 4.3 Hormonas del tiroides: triyodotironina y tiroxina
5 Enfermedades relacionadas con el metabolismo de la tirosina

o o o o
5.1 Tirosinemias 5.2 Alcaptonuria 5.3 Albinismo 5.4 Parkinson
6 La fosforilacin de la tirosina 7 La sulfatacin de la tirosina 8 La tirosina como terapia 9 Referencias
Tirosina.
De forma general, las propiedades de los aminocidos se deben a la naturaleza de su cadena lateral, su reactividad y la conformacin de las cadenas proteicas que forman. Lo mismo sucede en la tirosina. La tirosina es un slido que forma cristales y que generalmente presenta un color blanquecino, aunque tambin puede ser incoloro. Se considera un aminocido polar y protonable. Aunque normalmente se clasifica como aminocido hidrofbico a causa de su anillo aromtico. Hay que tener en cuenta que tambin contiene un grupo hidroxilo. Normalmente se encuentra sin carga, aunque a pH muy bsico presenta carga negativa. Por lo que respecta a su solubilidad sabemos que es soluble en agua y ligeramente soluble en alcohol. Tambin conocemos su insolubilidad en ter.
Se trata de una molcula pticamente activa, lo cual significa que hace girar el plano de la luz polarizada. Como la mayora de los aminocidos (todos excepto la glicina) presenta una asimetra en el carbono alfa, de manera que no puede superponerse a su imagen en el espejo. Decimos que presenta quiralidad. El punto isoelctrico de este aminocido se encuentra en 5,7. El punto isoelctrico es el pH en el cual la protonizacin tiene la misma extensin que la desprotonizacin. Por lo que respecta al punto de fusin de la tirosina adquiere valores distintos segn el tipo de calentamiento. En calentar la tirosina de forma rpida y en un tubo cerrado se funde descomponindose a 342 C aproximadamente. En cambio, en calentar la tirosina de forma lenta se funde a 290 C. La masa de la cadena lateral de la tirosina es cercana a los 163,1 Daltons y el promedio de aparicin de dicho aminocido en las protenas es del 3,5%. Este aminocido absorbe la luz ultravioleta. La eficiencia en la absorcin de la energa luminosa est relacionada con su coeficiente de extincin molar. La absorbancia ms usual es de una longitud de onda comprendida entre 260 y 300nm, debido a su cadena lateral. Aunque se sabe que a pH elevado (cuando la cadena lateral de la tirosina tiene un pKa= 10) la absorbancia de la tirosina se desplaza hacia longitudes de onda ms elevadas (hacia el rojo). Para la solubilizacion de la tirosina con agua se requiere calentar a 40 aproximadamente para alcanzar la solubilizacion.
[editar] Biosntesis
La sntesis de la tirosina se puede dar de dos formas distintas. En los mamferos se obtiene a partir de la hidroxilacin de la fenilalanina, mientras que en algunos microorganismos se consigue directamente a partir del profenato. El hecho de que la tirosina sea un precursor de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), de la melanina y de la tiroxina influye en su sntesis. Esto es debido a que la produccin de tirosina est regulada por la demanda de dichas molculas.
[editar] Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina
En los mamferos, la tirosina se sintetiza a partir de un proceso de hidroxilacin del aminocido esencial fenilalanina. En esta reaccin interviene la enzima fenilalanina hidroxilasa, la cual precisa un cofactor llamado tetrahidropterina. Esta reaccin es irreversible ya que no es posible la sntesis de fenilalanina a partir de la tirosina.
[editar] Microorganismos
En los microorganismos el proceso de obtencin de la tirosina es el siguiente:

1. Condensacin del fosfoenolpiruvato (un intermediario de la gluclisis) con la eritrosa 4-fosfato (un intermediario de la va de las pentosas fosfato). Esta reaccin da lugar a un glcido abierto de siete carbonos. 2. Oxidacin del glcido que se haba formado. Pierde su grupo fosforilo y forma un anillo de 3-deshidroquinato. 3. Deshidratacin de dicha molcula para obtener 3-deshidrosiquimato. 4. Reduccin del 3-deshidrosiquimato a siquimato por la accin del NADPH. 5. Fosforilacin del siquimato mediante ATP para formar siquimato 3fosfato. 6. Condensacin del siquimato 3-fosfato con una molcula de fosfoenolpiruvato para dar lugar a 5-enolpiruvil-inermediario. Esta ltima molcula pierde su grupo fosforilo y se convierte en corismato. El corismato es el precursor comn de los tres aminocidos aromticos. 7. Conversin del corismato a prefenato, el precursor inmediato de los anillos aromticos de los aminocidos fenilalanina y tirosina. Esta conversin tiene lugar mediante la accin de una mutasa. 8. Descarboxilacin oxidativa del prefanato para obtener phidroxifenilpiruvato. 9. Transaminacin hasta obtener tirosina.
[editar] El metabolismo de la tirosina

En el metabolismo de la tirosina se producen dos molculas: fumarato y acetoacetato. Tiene las etapas siguientes:
1. Transaminacin de la tirosina a p-hidroxifenilpiruvato mediante la accin de una enzima llamada tirosina aminotransferasa. 2. Produccin de cido homogentsico a partir del p-hidroxifenilpiruvato. Este paso tiene lugar a partir de una compleja reaccin que incluye una descarboxilacin, una oxidacin, una migracin de la cadena carbonada lateral y una hidroxilacin. 3. Escisin del anillo aromtico del cido homogentsico mediante la enzima homogentisato oxidasa para obtener maleilacetoacetato. 4. Isomerizacin de la forma cis a la forma trans mediante una reaccin catalizada por la maleilacetoacetato isomerasa, que da lugar a fumarilacetato . 5. Escisin a fumarato y acetoacetato.
El fumarato puede ser utilizado para producir energa en el ciclo de Krebs (o ciclo del cido tricarboxlico) o bien para la gluconeognesis. El acetoacetato puede ser utilizado para la sntesis lipdica o para la produccin de energa en forma de acetil CoA.
[editar] La tirosina como precursor

Los aminocidos son las unidades a partir de las cuales se obtienen pptidos y protenas. Pero adems actan como precursores de muchas otras molculas ms pequeas, pero que desempean funciones biolgicas importantes y muy variadas. En el caso de la tirosina, se trata de un precursor de las hormonas del tiroides, de las catecolaminas (la adrenalina, la dopamina, la noradrenalina) y de la melanina.
[editar] Las catecolaminas
Una parte del acetoacetato y del fumarato metabolizado a partir de tirosina que no se ha utilizado para la sntesis de protenas se utiliza para obtener catecolaminas mediante las etapas siguientes:
1. Hidroxilacin de la tirosina a partir de una enzima llamada tirosina hidroxilasa, la cual tambin precisa la biopterina como cofactor. Se obtiene dihidroxifenilalanina, ms conocida como DOPA. 2. Descarboxilacin de la DOPA mediante la DOPA descarboxilasa, dando lugar a dopamina (un neurotransmisor). 3. En la mdula suprarrenal se convierte la dopamina en noradrenalina mediante una reaccin de hidroxilacin donde acta la dopamina hidroxilasa.
4. Tambin en la mdula suprarrenal se convierte la noradrenalina en adrenalina.
Las catecolaminas son conocidas por su regulacin de los estados de nimo. Se ha observado que en niveles bajos de catecolaminas las personas tienden a sufrir ansiedad y depresin.
[editar] La melanina
La melanina es un pigmento que da color al pelo y a la piel. Adems protege de las radiaciones ultravioletas. La conversin de tirosina a melanina requiere la participacin de tirosinasa, una protena cataltica que se caracteriza por contener cobre. El proceso se puede apreciar en el esquema:
[editar] Hormonas del tiroides: triyodotironina y tiroxina
Las hormonas bsicas de la glndula tiroides son la tiroxina (T4) y su forma celular activa: la triyodotironina (T3). El aminocido tirosina est involucrado en el proceso de formacin de estas hormonas necesarias para el organismo. El proceso de sntesis es el siguiente:
1. Captacin y concentracin del yodo. El yodo que ingerimos con la dieta se dirige prcticamente todo a la glndula tiroides. Una vez all, entra a los tirocitos en su forma ionizada (I-) por la membrana basal gracias a la accin de una protena transportadora llamada NIS (Natrium-Iodide Symporter). 2. El yodo sale del tirocito por la membrana apical mediante la ayuda de otra protena llamada pendrina. 3. El yodo es oxidado por la enzima tiroperoxidasa (TPO). 4. La misma enzima, la TPO, incorpora el yodo al aminocido tirosina para formar 3-monoiodotirosina (MIT) o diiodotirosina (DIT).
5. La enzima tiroperoxidasa (TPO), tambin permite la unin de dos diiodotirosina para formar la hormona tiroxina. Para la formacin de la hormona triiodotironina se necesita la unin de una molcula MIT con una molcula DIT, tambin mediante la catlisis de la enzima TPO.
Cuando estn sintetizadas, las hormonas van a parar al torrente sanguneo donde de transportan hasta los tejidos donde ejecutan su funcin.
[editar] Enfermedades relacionadas con el metabolismo de la tirosina

[editar] Tirosinemias Artculo principal: Tirosinemia
Consiste en una acumulacin y/o excrecin de la tirosina y de sus metabolitos como consecuencia de la ausencia o la deficiencia de la enzima tirosina aminotransferasa. Hay diversos tipos: tirosinemia hepatorrenal o de tipo I y tirosinemia oculocutnea o de tipo II. Ambas enfermedades son autosmicas recesivas. El tipo I se trata de una disfuncin de los tbulos renales, raquitismo y polineuropata. Est causada por la falta de fumarilacetoacetato hidrolasa. La acumulacin de fumarilacetoacetato y maleilacetato conduce a la alquilacin del ADN y a la generacin de tumores. El tipo II produce lesiones en los ojos y en la piel. Adems de un retraso mental.
[editar] Alcaptonuria
Es una enfermedad que padecen las personas que tienen una deficiencia en homogentisato oxidasa, las cuales excretan casi toda la tirosina que ingieren en su forma de cido homogentsico mediante la orina. En los primeros aos de vida, la nica consecuencia de la enfermedad es un color oscuro de la orina. Pero conforme se van acumulando en los huesos y el tejido conjuntivo los pigmentos que se forman en la oxidacin del homogentisato, se puede producir ocronosis. Tambin se trata de una enfermedad autosmica recesiva.Ademas se ve inhibida debido a a la glucolisis heterolitica sintota que se origina en poseedores de VIH.
[editar] Albinismo
Consiste en una enfermedad que se caracteriza por el hecho de que la piel y el cabello estn poco o nada pigmentados. Se produce por la falta de una enzima llamada zetasa , la cual acta en el proceso de formacin de melanina a partir de tirosina. La falta de pigmentos en la piel causa a los albinos ms sensibilidad a las radiaciones solares. Esta se puede manifestar como quemaduras en la piel y/o carcinomas. Adems la falta de pigmentacin en los ojos contribuye a la fotofobia.
[editar] Parkinson
Se trata de una enfermedad que acostumbra a afectar a poblacin de ms de 60 aos de edad, aunque tambin se ha observado en gente ms joven. Consiste en unos temblores que de forma gradual van interfiriendo en la funcin motora de diversos grupos musculares. El defecto que causa esta enfermedad es la degeneracin de unas clulas que se encuentran en una zona del cerebro llamada substantia nigra y en el locus coeruleus del cerebro. Est relacionada con el aminocido tirosina ya que en situaciones normales, estas clulas producen el neurotransmisor dopamina.
[editar] La fosforilacin de la tirosina

La tirosina puede sufrir una fosforilacin en su grupo hidroxilo (-OH) a causa de la accin de numerosas enzimas del tipo tirosina quinasa. Estas enzimas estn implicadas en la transduccin de seales y en la regulacin de la actividad enzimtica ya que se conoce que la fosforilacin de residuos de tirosina tiene la capacidad de activar o inhibir enzimas y receptores.
[editar] La sulfatacin de la tirosina

El aminocido tambin puede sulfatarse. Se trata de una modificacin postraduccional que solo se produce en aquellas protenas que pasan a travs del aparato de Golgi y que se van a secretar al exterior o que tienen algn dominio extracelular. La enzima que se encarga de catalizar el proceso de sulfatacin se llama proteintirosil sulfotransferasa, la cual se encuentra en la membrana del aparato de Golgi con su sitio activo orientado hacia el lumen
de este compartimento. El donante de grupos sulfatos en esta reaccin es el 3fosfoadenosina-5-fosfosulfato. La sulfatacin es una modificacin que afecta a las actividades biolgicas de los neuropptidos, al proceso de protelisis de protenas precursoras y al transporte intracelular de protenas secretoras. Fundamentalmente reforzara las interacciones protena-protena. Se conoce que la gastrina y la colecistoquinina poseen una tirosina sulfatada, lo cual aumenta considerablemente la potencia de ambas hormonas.
[editar] La tirosina como terapia

La tirosina se utiliza teraputicamente en algunos casos de depresin y estrs. Tambin se usa en pacientes esquizofrnicos, ya que se ha visto que en estas personas el transporte de tirosina en los fibroblastos de la piel es ms reducido.

DEVLIN, T. Bioqumica, libro de texto con aplicaciones clnicas. Editorial Revert. 4 edicin. Barcelona. 2006. NELSON, D. y COX, M. Lehninger, principios de bioqumica. Editorial Omega. 4 edicin. Barcelona. 2006. STRYER, L., BERG J. y TYMOCZKO, J. Bioqumica. Editorial Revert. 5 edicin. Barcelona. 2004. HAWLEY. Diccionario de qumica y de productos qumicos. Traduccin: GARCA, L. y TULLA, R. Editorial Omega. Barcelona. 2006. VOLLHARDT, C. y SCHERE, E. Qumica orgnica. Estructura y funcin. Editorial Omega. Barcelona. 2005. ALBIR, M., SERRA, A. y CHICOTE, J. Gran Vox: diccionario qumico. Editorial Spes. Barcelona. 2003. VOET, D. y VOET, J. Bioqumica. Editorial Omega. Barcelona 1992. Video de Pilar Santiesteban: http://tv.uvigo.es/es/serial/180.html
Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Tirosina Categoras: Aminocidos aromticos | Aminocidos glucognicos | Aminocidos cetognicos
Selenocistena
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L-Selenocistena.
Selenocistena. El aminocido nmero 21. Fue descubierto en 1986. Est presente en el ARNm codificado con las bases nitrogenadas UGA, codn conocido por el nombre de palo, que generalmente codifica para la terminacin de la traduccin proteica, pero en conjuncin con un fragmento del ARNm denominado SecIS (Secuencia de Insercin de la Selenocistena) codifica para la insercin de dicho aminocido en la cadena peptdica. El fragmento SecIS se localiza en arqueobacterias y eucariotas en la seccin 3'UTR ,y en bacterias inmediatamente despus del codn palo. Los niveles de selenio en el medio celular tambin son relevantes para la utilizacin de este aminocido proteico, esto se debe a que el ARNt que inserta la selenocistena no contiene dicho aminocido en un principio, si no que contiene serina, posteriormente, la Selenocisten-sintetasa cataliza la reaccin de este aminocido inicial con un donador de selenio de alta energia, para formar as el Selenocisten-ARNt.
[editar] Funciones
Los pptidos seleniados forman una familia generalmente enzimtica, y presentan la selenocisteina normalmente en su centro activo. En bacterias y arqueobacterias, estas enzimas realizan funciones catablicas y de oxidacin-reduccin, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anablicas.

ribosoma aminocido pirrolisina
ATSDR en Espaol - ToxFAQs: selenio: Departamento de Salud y Servicios Humanos de EE.UU. (dominio pblico) Artculo sobre selenocistena y pirrolisina en castellano, blog de divulgacin cientfica ilustracin sobre la insercin de la selenocistena en castellano El contenido de este artculo incorpora material de una entrada de la Enciclopedia Libre Universal, publicada en espaol bajo la licencia Creative Commons Compartir-Igual 3.0.
Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Selenociste%C3%ADna Categoras: Protenas | Compuestos de selenio | Aminocidos Categora oculta: Wikipedia:Enciclopedia Libre Universal Herramientas personales Iniciar sesin / crear cuenta Espacios de nombres Artculo Discusin Variantes Vistas

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NO ESCENCIALES
Alanina
Alanina

cido 2-aminopropanoico
General Smbolo Ala, A Identificadores Nmero CAS PubChem Densidad 56-41-7 5950 Propiedades fsicas 1401 kg/m3; 1,401 g/cm3 Frmula molecular C3H7NO2
Masa molar Punto de fusin Acidez (pKa) Solubilidad en agua Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH)
89,09 g/mol 570 K (296,85 C) 2,33; 9,71 166,5 g/l Bioqumica Aminocido No GCU, GCC, GCA, GCG 6,11
Propiedades qumicas

Alanina (Ala o A) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminocido ms pequeo despus de la glicina y se clasifica como hidrfobico. La alanina es un aminocido no esencial para el ser humano pero es de una importancia. Existe en dos distintos enantimeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminocidos ms ampliamente usados en biosntesis de protena, detrs de la leucina, encontrndose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 protenas.1 La D-alanina est en las paredes celulares bacteriales y en algunos pptidos antibiticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las protenas globulares.
Contenido
[ocultar] 1 Estructura 2 Biosntesis

3 Sntesis 4 Funcin 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Vase tambin
8 Enlaces externos
[editar] Estructura
El tomo de carbono de la alanina est enlazado con un grupo metil (-CH3), siendo por tanto clasificada como un aminocido aliftico.
[editar] Biosntesis
La alanina es muy comn por transferir su grupo amino al piruvato. Debido a las reacciones de transaminacin a travs de la enzima alanina transaminasa (EC 2.6.1.2), la cual es rpidamente reversible, la alanina puede fcilmente biosintetizarse del piruvato, por lo que est presente en los ciclos metablicos de la gliclisis, gluconeognesis, y en el ciclo del cido ctrico.
Distribucin de la glucosa, alanina y cido lctico (V. Ciclo de Cori) Alternativamente, las bacterias obtienen alanina por descarboxilacin del carbono 4 del aspartato, por accin de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.1.1.12), llevndose a cabo la siguiente reaccin: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH
[editar] Sntesis
La alanina racmica puede ser sintetizada por la condensacin del acetaldehdo con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a travs de una sntesis de Strecker, o por amonlisis del cido 2-bromopropinico:2
[editar] Funcin
El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es comn verlo en la funcin proteica. Sin embargo, puede desempear un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros tomos no reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.
[editar] Fuentes de alanina

En general, las protenas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lcteos son ricas en alanina.
1. Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de protenas" en Prediccin de estructuras proteicas y los principios de la conformacin de protenas'. (Fasman GD, ed.), pp 599-623, Plenum Press, New York. 2. (1929) "dl-Alanine". Org. Synth. 9: 4; Coll. Vol. 1: 21. .
Aminocidos
Arginina
Arginina

cido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino) pentanoico
General Otros nombres Smbolo Frmula molecular cido 2-amino5-guanidinopentanoico Arg, R C6H14N4O2 Identificadores Nmero CAS 74-79-3 PubChem Densidad Masa molar Punto de fusin Acidez (pKa) Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH) 6322 Propiedades fsicas 1100 kg/m3; 1,1 g/cm3 174,2 g/mol 517 K (243,85 C) Propiedades qumicas 2,03; 9,00; 12,10 Bioqumica Aminocido S AGA, AGG, CGU, CGC, CGA, CGG 10,76

La arginina es uno de los 20 aminocidos que se encuentran formando parte de las protenas. En el tejido heptico, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en poblacin peditrica, como un aminocido esencial. Este aminocido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glndulas endocrinas.1
Contenido
[ocultar] 1 Empleo 2 Historia

3 Sntesis 4 Referencias 5 Vase tambin 6 Enlaces externos
[editar] Empleo
La arginina es un aminocido esencial, y puede estimular la funcin inmunolgica al aumentar el nmero de leucocitos. La arginina est involucrada en la sntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio,2 as como estimular la liberacin de hormona de crecimiento (somatropina),3 reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la recuperacin de los deportistas debido a los efectos que tiene de retirar amonaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaerbico) de los msculos y convertirlo en urea que se excreta por la orina.4 Se emplea en la biosntesis de la creatina. Se suele encontrar en ciertos productos ergognicos que contienen xido Ntrico (NO) ya que potencia los efectos vasodilatadores.5 La arginina es un aminocido que se incluye en las dietas equilibradas de los gatos, su ausencia puede provocar serios trastornos relacionados con exceso de amonaco en sus tejidos.6
[editar] Historia
La arginina fue aislada por primera vez de extracto de semillas de lupino, en 1886 por el qumico suizo Ernst Schulze. La arginina es un aminocido que se utiliza en ingredientes de muchas cremas cosmticas, con la falsedad paradigmtica de suponer que su aplicacin epidrmica sera capaz de estimular la protena y trasformarla en msculo. Muchos estudios han intentado sustraer de diversos modos la arginina de forma pura o en aceites, pero resulta complicado, ya que al igual que la Vitamina C y otros muchos sustratos, se destruye con el calor, entre 39 y 50 C.
La arginina se encuentra en la gran mayora de productos del mar, pescado, mariscos, crustceos, grandes mamferos acuticos como las ballenas hacen un aceite con ellas, ese aceite es demandado por diversas empresas cosmticas por su contenido en arginina.
[editar] Sntesis
La arginina se sintetiza de citrulina por accin secuencial de las enzimas citoslicas argininosuccinato sintetasa (ASS) y de la argininosuccinato liasa (ASL). Esto es energticamente costoso, ya que la sntesis de cada molcula de argininosuccinato requiere la hidrlisis de adenosn trifosfato (ATP) a adenosn monofosfato (AMP); i.e., dos ATP equivalentes. La Citrulina puede proveerse de mltiples fuentes:

de la arginine va xido ntrico sintetasa (NOS); de la ornitina va catabolismo de la prolina o de la glutamina/glutamato; de la dimetilarginina asimtrica (ADMA) va DDAH.
Los caminos de enlaces arginina, glutamina, prolina son bidireccionales. O sea, la utilizacin neta o produccin de esos aminocidos es altamente dependiente del tipo de clula y del estadio de desarrollo. En el cuerpo, la sntesis de arginina ocurre principalmente va el eje intestinalrenal, donde los epitelios del intestino delgado, que produce citrulina primariamente desde la glutamina y de glutamato, colabora con las clulas tubulares proximales del pncreas, que extrae citrulina de la circulacin y la convierte en arginina, que es colocado en la circulacin. Consecuentemente, anomalas intestinales o de funcin renal puede reducir la sntesis endgena de arginina, haciendo necesario subir el requerimiento del aminocido en la dieta. La sntesis de arginina desde la citrulina ocurre a bajo nivel en muchos otros tejidos, y la capacidad tisular de sintetizar arginina puede incrementarse marcadamente bajo circunstancias que tambin inducen la sintetasa xido ntrico (iNOS). As, la citrulina, un coproducto de la reaccin NOS-catalizada, puede reciclarse a arginina en el camino bioqumico citrulina-NO o camino arginina-citrulina. Esto se demuestra por el tipo de tejidos, la citrulina puede substituirse por arginina en varios grados para soportar la sntesis de NO. Sin embargo, la citrulina se acumula junto con nitratos y nitritos, las formas finales estables de NO, en las clulas productoras de NO.7 8
1. "Arginine: biochemistry, physiology, and therapeutic implications", Barbul A.; JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1986 Mar-Apr;10(2):227-38 2. "Vascular endothelial cells synthesize nitric oxide from L-arginine", R. M. J. Palmer D. S. Ashton & S. Moncada; Nature 333, 664 - 666 (1988).
3.
"Arginine stimulates growth hormone secretion by suppressing endogenous somatostatin secretion", J Alba-Roth, OA Muller, J Schopohl and K von Werder; Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism, Vol 67, 1186-1189, 1988 "The prevention of ammonia toxicity by L-arginine and related compounds.", Greenstein Jp, Winitz M, Gullino P, Birnbaum Sm.; Arch Biochem Biophys. 1955 Nov;59(1):302-3. "Effects of Injecting Excess Arginine on Rat Pancreas", Toshimi Mizunuma, Sumio Kawamura and Yasuo Kishino; Journal of Nutrition Vol. 114 No. 3 March 1984, pp. 467-471; 1984 "Arginine metabolism in cat kidney", O Levillain, P Parvy, and A Hus-Citharel; J Physiol. 1996 March 1; 491(Pt 2): 471477; marzo de 1996 Enzymes of arginine metabolism J Nutr. 2004 Oct; 134(10 Suppl): 2743S-2747S; PMID 15465778 Free text "The L-Arginine-Nitric Oxide Pathway", Salvador Moncada, and Annie Higgs, New England Medical Journal, Volume 329:2002-2012, December 30, 1993
4.
5.
6. 7. 8.

Hidrxido de creatina HEXAGON GLOBAL PHARMACEUTICAL COMPANY Ricardo Jose Sanchez Herniquez en Venezuela Dicta Talleres sobre la importancia de este Producto.

NIST Chemistry Webbook Suplementacin con L-Arginina Dieta para aumentar masa muscular
Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Arginina Categoras: Aminocidos | Aminocidos neutros no polares | Aminocidos esenciales | Aminocidos glucognicos | Cdigo ATC A | Cdigo ATC B | Sustitutos del plasma | Terapia heptica
cido asprtico
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cido asprtico

cido 2-aminobutanodioico
General Smbolo Frmula molecular Asp, D C4H7NO4
Identificadores Nmero CAS PubChem 56-84-8 5960
Propiedades fsicas Densidad 1.700 kg/m3; 1.7 g/cm3 133,10 g/mol 543,15 K (270 C)
Masa molar Punto de fusin
Punto de 597,15 K ( C) descomposicin Propiedades qumicas
Acidez (pKa)
1=1,990; 2=3,900 3=10,002 0,45 g/100 ml
Solubilidad en agua
Bioqumica Familia Esencial Codn Aminocido No GAU, GAC

El cido asprtico o su forma ionizada, el aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte aminocidos con los que las clulas forman las protenas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH2CO2H. A pH fisiolgico, tiene una carga negativa (es cido); pertenece al grupo de aminocidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminocido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosntesis tiene lugar por transaminacin del cido oxalactico, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.
Contenido
[ocultar]
1 Metabolismo o 1.1 Formacin de aspartato

o o o
1.2 Rutas metablicas relacionadas 1.3 Inactivacin 1.4 Receptores
2 Funciones 3 Bibliografa 4 Vase tambin 5 Enlaces externos
[editar] Formacin de aspartato
El aspartato no es esencial en mamferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reaccin de transaminacin. Tambin se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).
Paso de oxalacetato y glutamato a aspartato y -cetoglutarato a travs de la aspartato transaminasa [editar] Rutas metablicas relacionadas
El aspartato participa en la formacin de glutamato a travs de la glutamato-aspartato transaminasa citoslica. El aspartato es tambin un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeognesis.
Ciclo de la urea [editar] Inactivacin
El mecanismo de inactivacin es la recaptacin. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona est el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la clula glial est el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro.
[editar] Receptores
Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrpicos y metabotrpicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.
[editar] Funciones
El aspartato es uno de los aminocidos que actan como neurotransmisores.
Dunn, M. S.; Smart, B. W. DL-Aspartic AcidOrganic Syntheses, Collected Volume 4, p.55 (1963). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV4P0055.pdf IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved on 2007-05-17. Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6. Philip E. Chen, Matthew T. Geballe, Phillip J. Stansfeld, Alexander R. Johnston, Hongjie Yuan, Amanda L. Jacob, James P. Snyder, Stephen F. Traynelis, and David J. A. Wyllie. 2005. Structural Features of the Glutamate Binding Site in Recombinant NR1/NR2A N-Methyl-D-aspartate Receptors Determined by Site-Directed Mutagenesis and Molecular Modeling. Molecular Pharmacology. Volume 67, Pages 1470-1484.

Neurotransmisor Glutamato Qumica orgnica
http://www.biopsicologia.net/fichas/fic-67-3.html
Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_asp%C3%A1rtico Categoras: Aminocidos | Aminocidos glucognicos | Aminocidos cidos |
Cistena
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Cistena

cido 2-amino-3-sulfanilpropanoico
General Smbolo Frmula molecular Cys, C C3H7NO2S
Propiedades fsicas Masa molar Punto de fusin 121,16 g/mol 513,15 K (240 C)
Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1,91; 8,14; 10,28 280 g/l
Solubilidad en agua
Bioqumica Familia Esencial Codn Aminocido No UGU, UGC
Punto isoelctrico 5,07 (pH)

No debe confundirse con cistina.
La cistena ( abreviada como Cys o C) es un -aminocido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2SH. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cistena son UGU y UGC. La parte de la cadena donde se encuentra la cistena es el tiol que es no polar y por esto la cistena se clasifica normalmente como un aminocido hidrofbico. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es susceptible a la oxidacin para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cistena que tienen un importante papel estructural en muchas protenas. La cistena tambin es llamada
cistina, pero esta ltima se trata de un dmero de dos cistenas a travs de un puente disulfuro.
Contenido
[ocultar]
1 Fuentes o 1.1 Fuente alimenticia que nos provee la L-cistena

o o
1.2 Fuente industrial 1.3 Biosntesis
2 Funciones biolgicas
o o o o o
2.1 Precursor de glutatin antioxidante 2.2 Puentes disulfuro 2.3 Precursores de grupos hierro-sulfuro 2.4 Unin al ion metlico 2.5 Modificaciones postraduccional
3 Otros metabolitos 4 Aplicaciones 5 Oveja 6 Reduccin de los efectos txicos del alcohol
o
6.1 N-acetilcistena (NAC)
7 Vase tambin 8 Enlaces externos
[editar] Fuentes
[editar] Fuente alimenticia que nos provee la L-cistena
A pesar de que est clasificada como aminocido no esencial, en algunos casos, la cistena podra ser esencial para bebes, ancianos y personas con ciertas enfermedades metablicas o que sufren de sndromes de malabsorcin. La cistena normalmente es sintetizada por el cuerpo humano dentro de condiciones fisiolgicas normales, siempre que haya metionina suficiente. La cistena es potencialmente txica y es catabolizada en el aparato digestivo y en el plasma de la sangre. La cistena viaja de forma segura a travs del aparato digestivo y
del plasma y es reducida rpidamente a las dos molculas de cistena que entran en la clula. La cistena se encuentra la mayora de los alimentos con alto contenido proteico, como son:

Recursos animales: cerdo, carne embutida, pollo, pavo, pato, fiambre, huevos, leche, requesn, yogurt. Recursos vegetales: pimientos rojos, ajos, cebollas, brcolis , coles de Bruselas, muesli , germen de trigo.
Como otros aminocidos la cistena tiene un carcter anfotrico.
(R)-Cistena (izquierda) (S)-Cistena (derecha) en un zwitterion inico de pH neutro [editar] Fuente industrial
La L-Cistena fue obtenida industrialmente por hidrlisis de pelo y queratina. Pero actualmente la principal ruta de obtencin de esta trata de la fermentacin utilizando un mutante de E. Coli. Wacker Chemie introdujo una ruta a partir de sustituyentes tiazonilos. Mediante esta ruta la L-Cisteina es producida por la hidrlisis del la mezcla racmica de cido 2-amino-2-tiazolin-4-carboxylico usando Pseudomas thiazolinophilum.
[editar] Biosntesis
Sntesis de la cistena. La cistena beta sintetasa cataliza la reaccin superior y la cistationina gamma-liasa cataliza la reaccin inferior.
En animales, la biosntesis comienza con el aminocido serina. El sulfuro se deriva de la metionina que es convertida en homocistena mediante el intermedio Sadenosilmetionina.Tras esto la Cistationina beta-sintetasa combina homocistena y serina para formar el tioter asimtrico cistationina. La enzima cistationina gamma-liasa convierte la cistationina en cistena y alpha-ketobutirato. En plantas y bacterias la biosntesis de la cistena empieza tambin a partir de la serina que pasa a convertirse en O-acetilserina por actuacin de la enzima serina acetiltransferasa (EC 2.3.1.30). La enzima O-acetilserina (tiol)-liasa ((OAS-TL; EC 2.5.1.47), usando azufre en forma de cido sulfhdrico, convierte este ster en cistena por desplazamiento del acetato.
[editar] Funciones biolgicas

El grupo tiol de la cistena es nucleoflico y fcilmente oxidable. La reactividad aumenta cuando el tiol es ionizado y los residuos de cistena en protenas tienen valores de pH cercanos a la neutralidad, por lo que a menudo se encuentran tioles en forma reactiva en la clula. Debido a su alta reactividad, el grupo tiol de la cistena tiene numerosas funciones biolgicas.
[editar] Precursor de glutatin antioxidante
Debido a la habilidad de los tioles de sufrir reacciones redox, la cistena tiene propiedades antioxidantes. Estas propiedades antioxidantes de la cistena son mayoritariamente expresadas en glutationes tripptidos que se producen tanto en humanos como en otros organismos. La disponibilidad sistemtica de glutatin oral (GSH) es insignificante, por esto ha de ser biosintetizado a partir de los aminocidos que lo constituyen como son la cistena, la glicina y el cido glutmico. El cido glutmico y la glicina se encuentran abundantemente en la mayora de las dietas occidentales, as que la disponibilidad de cistena puede ser el substrato limitante.
[editar] Puentes disulfuro
Los puentes disulfuro tienen un papel importante en el ensamblaje y la estabilidad de algunas protenas, normalmente las protenas secretadas al medio extracelular. Desde que la mayora de los compartimentos celulares son medios reducidos, los puentes disulfuros son generalmente inestables en el citosol, excepto algunas excepciones que vemos a continuacin. Los puentes disulfuros en protenas se forman por la oxidacin de grupos tioles de residuos de cistena. Los otros aminocidos que tambin contienen azufre, como la metionina no pueden formar puentes disulfuro. Oxidantes muy agresivos convierten la cistena en los correspondientes cido sulfnico y cido sulfnico. Los residuos de cistena tienen un papel de gran valor en protenas reticuladas, ya que incrementa la rigidez de las protenas y tambin confiere resistencia proteoltica. Dentro de la clula, los puentes disulfuros entre residuos de cistena actan de soporte en la estructura secundaria de polipptidos. La insulina es un ejemplo de protenas con cistenas reticuladas, en donde dos cadenas separadas de pptidos son conectadas por un par de puentes disulfuros.Las protenas
disulfuro isomerasas catalizan la propia formacin de puentes disulfuros; la clula transfiere cido deshidroascrbico al retculo endoplasmtico. En la naturaleza, las cistenas se encuentran , en general, oxidadas a cistinas siendo su nica funcin la nucleoflica.
Figura 2: Cistina (en forma neutral) se deriva de dos molculas de cistena. Formando un puente disulfuro. [editar] Precursores de grupos hierro-sulfuro
Cistena es una importante fuente de azufre en el metabolismo humano. El azufre de los grupos hierro-sulfuro y de las nitrogenasas es extrado de la cistena y pasa a convertirse en alanina durante el proceso.
[editar] Unin al ion metlico
Aparte de las hierro-sulfuro-protenas, muchas otros cofactores metlicos en enzimas son uniones para el sustituyente del tiol de los residuos de cistena. Ejemplos de esto son el zinc en los dedos de zinc y el alcohol desidrogenasa; el cobre en las protenas azules cuprosas, el hierro en el citocromo P450; y el nquel en las [NiFe]-hidrogenasa. El grupo tiol tambin tiene gran afinidad con los metales pesados, por lo que protenas que contienen cistena como la metalotionina que unir metales como el [[mercurio], plomo y cadmio fuerte.
[editar] Modificaciones postraduccional
Aparte de su oxidacin a cistina, la cistena participa en numerosas modificaciones postraduccionales. El grupo tiol nucleoflico permite a la cistena conjugar otros grupos, como por ejemplo en la prenilacin, las ligasas de la ubiquitina transfieren ubiquitina a sus colgantes, protenas y a las caspasas que participan en la protelisis en el ciclo apopttico. Las intenas (intrones de protenas) normalmente actan como ayuda para la cistena cataltica. Estos papeles de la cistena son tpicos limitados al medio intracelular, donde el medio est reducido y la cistena no se encuentra oxidada en cistina.
[editar] Otros metabolitos
El producto de descarboxilacin de la cistena es la cisteamina, una amina bigena que es componente fundamental de la coenzima A. El producto de la transaminacin de la cistena es el mercaptopiruvato, el cual puede degradarse a piruvato o reducirse a mercaptolactato por diversas rutas posibles, dependiendo del organismo. Muchos microorganismos y plantas fijan aniones cianuro por sustitucin nuclefila con el sulfhidrilo para dar como producto cianoalanina, la cual se puede hidrolizar a aspartato. El azufre de la cistena puede metilarse para obtener un homlogo de la metionina llamado S-metilcistena.1 2
Resumen metablico de la cistena
Enzimas:

EC 1.8.1.6 Cystina Reductasa EC 1.1.1.27 L-lactato deshidrogenasa EC 2.1.1.63 Cistena S- Metiltransferasa EC 2.3.1.30 Serina O-acetiltransferasa EC 2.5.1.47 Cistena sintasa (O-acetil-L-serina sulfhidrilasa) EC 2.6.1.3 Cistena transaminasa EC 2.8.1.2 3-Mercaptopiruvato azufre transferasa EC 4.2.1.65 3-Cianoalanina hidratasa EC 4.4.1.8 Cistationina -liasa EC 4.4.1.9 L-3-cianoalanina sintasa EC 4.4.1.15 D-cistena desulfhidrasa
Un grupo de metabolitos provienen de la oxidacin del tomo de azufre de la cistena. Un ejemplo de estos metabolitos es la taurina y el cido cisteico.
Biosntesis de la taurina
Enzimas:

EC 1.8.1.3 Hipotaurina deshidrogenasa (HP-DH) EC 1.13.11.19 Cisteamina dioxigenasa (CYA-DO) EC 1.13.11.20 Cistena dioxigenasa (Cys-DO) EC 4.1.1.29 Sulfoalanina descarboxilasa (SAlaD) EC 4.4.1.10 Cistena liasa (CysL)
La cistena puede conjugarse con un grupo alilo (De origen biosinttico an no reportado), para as dar la S-alilcistena, la cual al oxidarse en el tomo de azufre genera la aliina, el precursor de los alil disulfuros y alilsulfxidos que dan aroma a la cebolla y al ajo.3
[editar] Aplicaciones
La cistena, principalmente como L-enantimero, es un precursor en la industria alimenticia, en la industria farmacutica y en la industria del cuidado personal. Una de sus mayores apliciones es la produccin de sabores. Por ejemplo, la reaccin de cistena con azcares en la reaccin de Maillard produce sabores de la carne. el campo del cuidado personal, la cistena es usada como permanente predominantemente en Asia. Ya que la cistena es usada para romper los puentes disulfuros que se encuentran en la queratina del cabello.La cistena es un objetivo muy popular en laboratorios a la hora de investigar estructuras biomoleculares. En 1994 , en estudios en cinco de las principales compaas tabaqueras se observa que la cistena es uno de los 599 aditivos de los cigarros. Como muchos aditivos del tabaco, su uso a propsito es desconocido.
[editar] Oveja
Las ovejas necesitan la cistena para producir la lana. Para ellas es un aminocido esencial que ha de ser ingerido comiendo hierba. Como consecuencia, durante etapas de sequa, las ovejas paran de producir lana. Sin embargo han sido desarrolladas ovejas transgnicas que pueden producir su propia cistena.
[editar] Reduccin de los efectos txicos del alcohol

La cistena ha sido propuesta como preventiva o antdoto para alguno de los efectos negativos del alcohol, incluyendo daos en el hgado o la resaca. La cistena contrarresta los efectos dainos del acetaldehdo que es el mayor producto del metabolismo del alcohol y es responsable de la mayora de los efectos tardos del alcohol y de los daos de larga duracin asociados con el uso de alcohol ( pero no referidos a efectos inmediatos como la embriagadez). La cistena supone el siguiente paso en el metabolismo, que significa convertir el acetilaldehdo en el relativamente daino cido actico. En estudios a roedores, los animales testados recibieron dosis de LD50 de aldehdo ( la cantidad que normalmente mata a la mitad de todos los animales.) Estos que recibieron cistena tuvieron una cifra del 80% de supervivencia, mientras que a los que se les aadi tiamina, sobrevivieron en su totalidad. Todava no existe ninguna clara evidencia en contra de su efectividad en humanos que consumen alcohol en niveles normales.
[editar] N-acetilcistena (NAC)
La N-acetil-L-cistena (NAC) es un derivado de la cistena en la que el grupo acetilo est unido al tomo de nitrgeno. Este compuesto puede ser considerado como un suplemento diettico, a pesar de que esta no es una va ideal, ya que se cataboliza en el intestino. El NAC suele ser utilizado como medicina para la tos ya que rompe los puentes disulfuros en
la mucosa licuando esta, haciendo ms sencilla expulsin. Tambin esta accin de romper los puentes disulfuros hace que el NAC sea muy til a la hora de disminuir las anomalas en el grosor de la mucosa en pacientes que padecen Fibrosis qustica. El NAC tambin es usado como antdoto especfico en casos de sobredosis de paracetamol.

Cistinuria Selenocistena Aminocidos Tiol

Computational Chemistry Wiki International Kidney Stone Institute http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/cystein en.html On the hydrophobic nature of cysteine. 952-10-3056-9 Interaction of alcohol and smoking in the pathogenesis of upper digestive tract cancers - possible chemoprevention with cysteine Cystine Kidney Stones [1] [2] [3]
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cido glutmico
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cido glutmico

cido 2-aminopentanodioico
General Smbolo Frmula molecular Glu, E C5H9NO4
Propiedades fsicas Densidad 1460 kg/m3; 1,46 g/cm3 147,13 g/mol
Masa molar
Punto de fusin 472,15 K (199 C) Propiedades qumicas Solubilidad en agua Soluble

El cido glutmico, o en su forma ionizada, el glutamato (abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminocidos que forman parte de las protenas. El cido glutmico es crtico para la funcin celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminocidos cidos, o con carga negativa a pH fisiolgico, debido a que presenta un segundo grupo carboxilo en su cadena secundaria. Sus pK son 1,9; 3,1; 10,5 para sus grupos alfa-carboxilo, delta-carboxilo y alfaamino Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor est mediado por la estimulacin de receptores especficos, denominados receptores de glutamato, que se clasifican en: ionotrpicos (canales inicos) y
receptores metabolotrpicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a protenas G) de cido glutmico. Todas las neuronas contienen glutamato, pero slo unas pocas lo usan como neurotransmisor. Es potencialmente excitotxico, por lo que existe una compleja maquinaria para que los niveles de estas sustancia estn siempre regulados. Desempea un papel central en relacin con los procesos de transaminacin y en la sntesis de distintos aminocidos que necesitan la formacin previa de este cido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina, ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido fresco).
[editar] Uno de los aminocidos ms activos metablicamente

El cido glutmico es uno de los aminocidos ms abundantes del organismo y un comodn para el intercambio de energa entre los tejidos. Se considera un aminocido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular. Es un sustrato para la sntesis de protenas y un precursor del metabolismo anablico en el msculo mientras que regula el equilibrio cido/bsico en el rin y la produccin de urea en el hgado. Tambin interviene en el transporte de nitrgeno entre los diferentes rganos. Las clulas de la mucosa intestinal son voraces consumidoras de este aminocido al igual que lo requieren como fuente de energa las clulas del sistema inmunitario. Finalmente, el cido glutmico es un precursor para la sntesis de cidos nucleicos (sntesis del ADN) y otras molculas con alto potencial antioxidante como es la produccin del glutatin. Varios estudios cientficos1 han demostrado que el estmago, intestino, pncreas y bazo consumen un 95% del cido glutmico ingerido en la dieta, con lo que es importante tomar una dieta rica en protenas para no alterar el equilibrio de aminocidos con acceso al resto del organismo despus de este paso inicial de nutrientes por el aparato digestivo. En su forma libre produce un sabor especfico y peculiar que se conoce con el nombre de umami. Igual que es un aminocido clave en nuestro organismo, lo es tambin para otros seres vivos, tanto de origen animal como de origen vegetal, con lo que hay muchos alimentos ricos en cido glutmico que al combinarlos con una dieta sana y equilibrada producen un sabor agradable. En la industria alimentaria, se utiliza como potenciador del sabor en sazones y condimentos (E621, glutamato monosdico). Adems de esto, el glutamato parece ser que tambin interviene en la liberacin de las GnRH (hormona liberadora de la gonadotropina) fundamental para el dimorfismo cerebral y corporal. Efectivamente, un descenso de GABA, junto con un aumento de glutamato coincide con un aumento en la liberacin de GnRH. Del mismo modo, se sabe que cuando comienza la pubertad aumenta la glutaminasa, enzima encargada de la sntesis de
glutamato, que a su vez dinamiza o controla la pulsatilidad de la GnRH a travs de receptores NMDA.
1. Intestinal glutamate metabolism. [J Nutr. 2000] - PubMed Result Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_glut%C3%A1mico Categoras: Aminocidos | Aminocidos glucognicos | Aminocidos cidos | Neurotransmisores | cidos | Potenciador del sabor Herramientas personales Iniciar sesin / crear cuenta Espacios de nombres Artculo Discusin Variantes Vistas

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Glutamina
Glutamina

cido 2-amino-4-carbamoilbutanoico
General Smbolo Frmula molecular Gln, Q C5H10N2O3
La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminocidos que intervienen en la composicin de las protenas y que tienen codones referentes en el cdigo gentico; es una cadena lateral de una amida del cido glutmico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del cido glutmico con un grupo funcional amina . Est codificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros aminocidos presentes en los alimentos. Se trata del aminocido ms abundante en los msculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminocidos presentes) y est muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro.1 Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestin en la dieta mediante suplementacin ya que evita la disminucin del msculo debido a stress antioxidativo.
Propiedades fsicas Masa molar Punto de fusin 146,14 g/mol 458 K (184,85 C)
Propiedades qumicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 2,17; 9,13 soluble
Bioqumica Familia Esencial Codn Aminocido No CAG, CAA
Punto isoelctrico 5,65 (pH)

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique
Contenido
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1 Funciones 2 Biosntesis 3 Ocurrencia 4 Usos 5 Protocolo 6 Referencias 7 Vase tambin
[editar] Funciones
La glutamina es una de las pocas molculas de aminocido que posee dos tomos de nitrgeno (normalmente solo poseen un tomo de N). Esta caracterstica le convierte en una molcula ideal para proporcionar nitrgeno a las actividades metablicas del cuerpo. Su biosntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos (txicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en los msculos del cuerpo (casi un 60% del total de aminocidos),as como en la sangre y su existencia se emplea en la sntesis de protenas (lo que le convierte en un suplemento culturista debido a los efectos ergognicos de reparacin de las fibras musculares). La glutamina se emplea en biosntesis del oxidante glutationa. Los niveles de glutamina en sangre son a veces indicadores de un trastorno en el organismo de carcter catablico, como pueda ser la necrosis intestinal. La glutamina posee un efecto tampn que neutraliza el exceso de cido en los msculos (tal y como es el cido lctico) generado especialmente en la prctica del ejercicio anaerbico intenso. Este tipo de cidos, acumulados en los msculos de los deportistas son una de las principales causas de la fatiga, adems de la denominada catablisis muscular, el efecto tampn se plasma en la disminucin de la carga positiva de los iones H+ procedentes de los cidos.2 Algunas investigaciones han mostrado que la ingesta de suplementos de glutamina pueden proporcionar una capacidad adicional de tampn cuando el balance muscular cido/alcalino en los msculos tiende a romperse para ser ms cido (permitiendo de esta forma que se puedan realizar ejercicios de musculacin durante ms tiempo y a una mayor intensidad).3 La glutamina retira el amoniaco (residuo de la actividad deportiva anaerbica) de ciertos tejidos y lo pone en el torrente sanguneo, la glutamina junto con la alanina transportan ms de la mitad del nitrgeno del organismo. Cabe mencionar que este aminocido previene la prdida de masa muscular en tiempo de reposo, o bien cuando se desea realizar trabajo aerbico intenso, el cual puede llevarnos a una prdida temporal de este.
En el rin la glutamina ejerce un rol importante en las clulas del tbulo renal, junto a la glutaminasa, para la sntesis del amoniaco (NH3), el cual es uno de los compuestos que utiliza el rin como un buffer urinario, para la estabilizacin del pH sanguneo.
[editar] Biosntesis
La sntesis de la glutamina consiste en la reaccin qumica entre el glutamato con la molcula de NH4+ y a raz de esta sntesis se insertan dos grupos aminos por cada molcula sintetizada).
[editar] Ocurrencia
Se encuentra en alimentos de origen animal y vegetal con alto contenido proteico, el problema que existe es que se destruye con el cocinado de los mismos y en muchas ocasiones se deben comer crudos (el perejil y las espinacas crudas son una buena fuente de glutamina1 ); los lcteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco; mnimamente en la leche y el yogurt (en general los productos lcteos). Se han encontrado trazas de L-Glutamina en alimentos fermentados como puede ser el miso4
[editar] Usos
Este aminocido en suplemento diettico srve para que los msculos ejercitados no bajen de volumen. En ciertas ocasiones, como el estrs, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial". Se emplea en casos en los que algunas dolencias han postrado a un paciente en cama durante un periodo largo de tiempo, los atletas de musculacin lo emplean debido a sus efectos "constructores" de msculo, as como en los pacientes de cancer y sida.1 Esto es debido a que las situaciones de trauma, ciruga y dems situaciones de estrs hacen que los msculos liberen glutamina al torrente sanguneo con la consiguiente prdida de masa muscular. La suplementacin de L-glutamina puede ser beneficiosa en casos de artritis, enfermedades inmunodeficientes, fibrosis, desordenes intestinales, lceras ppticas, daos en los tejidos debido a radiacin, cancer (en algunos casos se detectan niveles anormales submnimos de glutamina) , etc. La glutamina se comercializa en polvo y en capsulas. Los suplementos deben guardarse en un ambiente seco ya que la humedad favorece la hidrlisis de la glutamina en amonaco y en cido piroglutmico. La glutamina no debera ser administrada a personas con cirrosis, problemas renales, sndrome de Reye,5 o cualquier otro problema de salud resultante de un exceso de amoniaco en sangre. Investigaciones realizadas en animales han mostrado que la administracin de glutamina tiene efectos de reduccin del apetito, sin embargo este efecto no se ha estudiado en humanos.6 Se ha administrado con xito en la nutricin parenteral de los pacientes hospitalarios (en dosis estndares, que van desde los 2.8 hasta los 7.3 gramos/1000 caloras). L-Glutamina es biosintetizada por el hgado y los pulmones. Durante el ejercicio de musculacin intenso se liberan ciertas cantidades de glutamina superiores a las cantidades
que sintetiza el cuerpo humano. Los estudios cientficos han demostrado que este consumo desgasta las reservas naturales de glutamina en los msculos,7 es por esta razn por la que ciertos atletas lo emplean como suplemento diettico. Por ejemplo los atletas que realizan ejercicio anaerbico liberan cerca de un 45% comparado con los niveles anteriores a la realizacin del ejercicio. Cuando los mismos atletas prosiguen con ejercicio aerbico durante 10 das, su concentracin de glutamina en el plasma desciende hasta un 50%. El descenso en los niveles de glutamina se mantiene incluso seis das tras la recuperacin del ejercicio. Estos datos sugieren que este tipo de atletas necesita una suplementacin de glutamina en sus dietas capaz de reponer las reservas en los msculos. Los atletas que someten a un sobre-esfuerzo a sus msculos (sin un adecuado reemplazo de glutamina) incrementan su riesgo de infeccin y a menudo se recuperan ms lentamente de los daos sufridos.7
[editar] Protocolo
Se suele administrar en cantidades diarias que rondan los 50 miligramos/kilogramo de peso corporal. Es aconsejable tomar la glutamina cuando el estmago est vaco para que no interacte con otros aminocidos obtenidos de la dieta.
1. 2006 2. 3. 4. 5. "Increased plasma bicarbonate and growth hormone after an oral glutamine load", Welbourne, T.C. Am J Clin Nutr, 61: 1058-61, 1995. "Interorgan glutamine metabolism during acidosis", Welbourne, T.C., & Joshi, S. Jnl Parent Ent Nutr, 14: 775-855, 1990. Glutamine. Vitamins & health supplements. "Role of glutamine in cerebral nitrogen metabolism and ammonia neurotoxicity", Arthur J.L. Cooper, Mental Retardation and Developmental Disabilities Research Reviews, Volume 7, Issue 4 , Pages 280 - 286, 2001 "L-glutamine supplementation of a high fat diet reduces body weight and attenuates hyperglycemia and hyperinsulinemia in C57BL/6J mice,", Opara, E.C., Petro A., et al. J Nutr, 126: 273-79, 1996. a b "Depression of plasma glutamine concentration after exercise stress and its possible influence on the immune system,", Keast, D., Arstein, D., et al. Med J Aust, 162; 15-8, 1995.
a b c
"Prescription for Nutritional Healing", Phyllis A. Balch, Avery,
6.
7.

Suplemento culturista Transglutaminasa tisular
Glucosamina
Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Glutamina Categoras: Aminocidos | Aminocidos neutros polares | Aminocidos glucognicos | Cdigo ATC A | Suplementos culturistas | Frmacos del sistema digestivo y metabolismo Herramientas personales Iniciar sesin / crear cuenta Espacios de nombres Artculo Discusin Variantes Vistas

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Glicina
Glicina

cido 2-aminoetanoico
General Otros nombres glicocola Smbolo Frmula molecular Gly, G C2H5NO2
Propiedades fsicas Apariencia Densidad slido blanco 1607 kg/m3; 1,607 g/cm3 75,07 g/mol
Masa molar
Punto de fusin 509 K (235,85 C)
Propiedades qumicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 2,4; 9,8 225 g/l
Bioqumica Familia Esencial Codn Aminocido No GGU, GGC, GGA, GGG 5,97
Punto isoelctrico (pH)
Termoqumica fH0slido -528.6 kJ/mol

Para ver la planta con el mismo nombre, vase Glicina (planta).
La glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el cdigo gentico est codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral de los 20 aminocidos presentes en la clula. Su frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminocido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. La glicina acta como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965. La glicina se utiliza -in vitro- como medio gstrico, en disolucin 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente txicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidad.
Contenido
[ocultar]
1 Metabolismo o 1.1 Sntesis

o o
1.2 Eliminacin 1.3 Receptores
2 Funciones 3 Presencia de glicina en el espacio 4 Vase tambin 5 Bibliografa 6 Enlaces externos
[editar] Sntesis
La glicina no es esencial en la dieta humana, ya que el propio cuerpo se encarga de sintetizarla. Todas las clulas tienen capacidad de sintetizar glicina. Hay dos vas para sintetizarla: la fosforilada y la no-fosforilada. El precursor ms importante es la serina. La fosfoserina fosfatasa, desfosforila a la fosfoserina hasta serina. La enzima serina hidroximetil transferasa da lugar a la glicina a partir de la serina. La glicina usada como neurotransmisor es almacenada en vesculas, y es expulsada como respuesta a sustancias. Industrialmente se prepara mediante una reaccin de un solo paso entre el cido cloroactico y el amonaco.
ClCH2COOH + NH3 H2NCH2COOH + HCl [editar] Eliminacin
El mecanismo de recaptacin es dependiente de sodio y cloruro.

[editar] Receptores
La glicina tiene un receptor (distinto de los receptores para el GABA) que adems puede unir -alanina, taurina, L-alanina, L-serina y prolina. No se activa con GABA. Un antagonista es el alcaloide estricnina, que bloquea la glicina y no interacciona con el sistema del GABA. Aumenta la conductancia para el cloro (parecido al receptor de la glicina al GABA-A).
Este receptor se ha purificado utilizando el alcaloide estricnina. Este receptor es un complejo de subunidades y , con estructura pentamrica, con homologa al GABA-A y el receptor nicotnico. Tambin posee 4 dominios transmembranales. En el citosol, se unen a gefinina para anclarse al citoesqueleto. Se piensa que otros receptores ionotrpicos pueden tener un sistema similar de anclaje a la membrana.
La glicina tambin es un co-agonista del receptor NMDA para glutamato. El nmero 9 seala su lugar de unin
[editar] Funciones
La glicina se utiliza para sintetizar gran nmero de sustancias; por ejemplo, el grupo C2N de todas las purinas se consigue gracias a la glicina. Tambin es un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la mdula espinal, tallo cerebral y retina. La DL50 de la glicina es 7930 mg/kg en ratas (va oral), y normalmente causa la muerte por hiperexcitabilidad.
Esquema que muestra cmo la glicina participa en la estructura de las purinas
[editar] Presencia de glicina en el espacio

En el 2009 la NASA parece estar confirmando que, definitivamente, la vida en el espacio, fuera de la tierra, es algo completamente normal. El nuevo indicio es muy contundente. Segn le explic a Radio Nacional de Colombia la cientfica Jaime Elsila Cook, integrante del laboratorio de Astroqumica de la Divisin de Exploracin del Sistema Solar de la NASA. Segn Cook, la sonda Stardust vol en 2004 muy cerca de la cola del cometa Wild 2 y se unt de glicina, una sustancia indispensable para el origen de la vida en la Tierra. Stardust tena una malla que capturaba dichas sustancias y que fue traa de nuevo a la tierra en 2006. Los cientficos iniciaron las investigaciones y hallaron que, sin duda, se trata de la vital sustancia. Sin embargo, siempre hubo dudas, pues como est en la tierra, se pensaba que posiblemente la malla estaba contaminada desde cuando se fabric la sonda. Pero, finalmente, descubrieron que, en efecto, la glicina provena del cometa. Cook explic a Radio Nacional que lo que sabemos es que la Tierra fue golpeada por muchos cometas hace millones de aos y ahora lo que estamos comprobando es que estos cometas podan haber portado estos aminocidos que seran un ingrediente clave en el inicio de la vida en nuestro planeta. Y coment que "nuestro descubrimiento apoya la teora de que algunos ingredientes de la vida surgieron en el espacio y llegaron a la tierra a travs del impacto de meteoritos y cometas". Por eso, Carl Pilcher, director del Instituto de Astrobiologa de la NASA, le dijo a la agencia de noticias EFE que el descubrimiento de su equipo de trabajo sustenta la sospecha de que en el espacio abundan las sustancias bsicas para dar la vida, por lo que considera que sta puede ser ms comn de lo que se cree en el resto del universo. Los resultados y la explicacin completa de la investigacin sern publicados en la revista Meteorites and Planetary Science. En 1994, un equipo de astrnomos de la Universidad de Illinois, a cargo de Lewis Snyder, asegur haber encontrado la molcula de glicina en el espacio. De acuerdo con simulaciones por ordenador y experimentos en laboratorio, la glicina se form probablemente cuando trozos de hielo que contenan molculas orgnicas simples fueron expuestos a la luz ultravioleta. En 2009 la NASA confirm la presencia de esta molcula en el cometa Wild 2 gracias a las muestras obtenidas por la sonda Stardust que quedaron atrapadas en un aerogel especial y posteriormente fueron enviadas a la Tierra en una cpsula de descenso.

Aminocido Fenil trimeticona
Prolina
Prolina

cido pirrolidin-2-carboxlico
General Smbolo Pro, P Identificadores Nmero CAS PubChem Masa molar Punto de fusin Acidez (pKa) 147-85-3 614 Propiedades fsicas 115,13 g/mol 494 K (220,85 C) 1,95; 10,47 Bioqumica Frmula molecular C5H9NO2
Propiedades qumicas
Familia Esencial Codn Punto isoelctrico (pH)
Aminocido No CCA, CCU, CCG, CCC 6,3

La prolina (Pro, P) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el ARN mensajero est codificada como CCU, CCC, CCA o CCG. Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. Aunque no posee un grupo imino, en ocasiones es referida errneamente como un iminocido. Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del cido glutmico, y por tanto no es un aminocido esencial. Es una molcula hidrfoba. Su masa molar es 115,13 g/mol. La prolina est involucrada en la produccin del colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos. la proliana es la que confiere flexibilidad a la molecula de inmunoglobulina en la region de bisagra de esta.

Hidroxiprolina Ribosoma
Serina
Serina

cido 2-Amino-3-hidroxipropinico
General Frmula semidesarrollada Frmula molecular Nmero CAS Estado de agregacin Apariencia Densidad Masa molar C3H7NO3 n/d 302-84-1 Slido Cristales blancos o polvo 1.603 kg/m3; 0,001603 g/cm3 105.09 g/mol
Identificadores Propiedades fsicas
Propiedades qumicas
La serina (abreviada Ser o S)1 es uno de los veinte aminocidos componentes de las protenas codificado en el genoma.
Contenido
[ocultar] 1 Propiedades 2 Catabolismo

3 Biosntesis 4 Sntesis 5 Metabolitos de la serina
6 Funciones 7 Referencias
El estereoismero natural es el L. Adems de poseer todas la propiedades comunes a los aminocidos, tiene un grupo hidroxilo en la posicin 3, por lo que se le clasifica como aminocido polar. La serina es un aminocido no esencial, lo que significa que se requiere para el cuerpo humano para funcionar correctamente, pero no tiene que provenir de una fuente externa. En su lugar, se produce tpicamente en el cuerpo de metabolitos, como la glicina. Sus codones son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Slo el estereoismero L aparece de forma natural en las protenas. La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a partir de protenas de seda, una fuente muy rica en serina. Por lo tanto, su nombre se deriva del latn para la seda, sericum. La estructura de la serina se estableci en 1902.2
[editar] Catabolismo
La serina puede ser catabolizada ya sea por:

Amonlisis oxidativa: Se lleva a cabo una eliminacin del hidroxilo, tautomera de la enamina a imina y su consecuente hidrlisis para dar piruvato. Conversin reversible a glicerato: El paso irreversible del catabolismo por esta va es la fosforilacin del glicerato para dar 3-fosfoglicerato, el cual se puede reincorporar a la gluclisis o a la gluconeognesis2
[editar] Biosntesis
La serina puede ser biosintetizada a partir de varias rutas, pero las dos que dan una biosntesis neta de serina son:
A partir del gliceratos: Ya sea a partir del glicerato o del 3-fosfoglicerato (Catabolito de la gluclisis) la serina se puede biosintetizar por dos alternativas: una es oxidando el hidroxilo de la posicin 2 del fosfoglicerato, para as formar el piruvato 3-fosfato, la cual se transamina a fosfoserina para posteriormente hidrolizarse; la otra alternativa es oxidar el hidroxilo de la posicin 2 del glicerato para dar el 3-hidroxipiruvato, el cual se transamina a serina. A partir de la glicina: En plantas, cuando se lleva a cabo la fotorrespiracin el cloroplasto absorbe O2, que es catalizado junto con la ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP) por la enzima RuBisCO; transformndola as en cido gliclico o glicolato. El glicolato es traspasado al peroxisoma (saco membranoso que contiene enzimas) y con la accin de O2, son catalizados por la enzima oxidasa, transformando por una parte en perxido de hidrgeno y en glioxilato, el que incorpora nitrgeno por transaminacin y forma el aminocido glicina. Dos de estos aminocidos son llevados a la mitocondria donde finalmente se logran tres compuestos: serina,
amonaco y CO2. Los gases CO2 y amoniaco se liberan. La serina regresa al peroxisoma en donde puede ser utilizada o transformada en glicerato. ste es llevado al cloroplasto en donde, mediante el gasto de una molcula de ATP, se reintegra al ciclo de Calvin como 3-fosfoglicerato. La glicina, por otro lado, puede ser convertida reversiblemente en serina por accin del N5,N10 tetrahidrofolato (Me=THF) por accin de la glicina hidroximetiltransferasa.2
Resumen biosinttico y catablico de la serina Enzimas:

EC 1.1.1.29 Glicerato deshidrogenasa EC 1.1.1.81 Hidroxipiruvato reductasa EC 1.1.1.95 Fosfoglicerato deshidrogenasa EC 1.4.2.1 Glicina deshidrogenasa (citocromo) EC 2.1.2.1 Glicina hidroximetiltransferasa
EC 2.3.1.29 Glicina C-acetiltransferasa EC 2.6.1.51 Alanina-glioxilato transaminasa EC 2.6.1.52 Fosfoserina transaminasa EC 2.7.1.31 Glicerato quinasa EC 3.1.3.38 3-Fosfoglicerato fosfatasa EC 3.1.3.3 Fosfoserina fosfatasa EC 4.3.1.17 L-Serina amonio-liasa
Otras rutas metablicas que pueden dar serina como producto son:

Degradacin de fosfolpidos que contengan serina. En la biosntesis de la metionina se utiliza una molcula de cistena como fuente de azufre, para dar la cistationina, la cual se hidroliza para obtenerse serina. El esqueleto precursor de la cistena es idntico al de la serina producida. Por hidrlisis de protenas.
[editar] Sntesis
La serina racmica puede ser preparada a partir de acrilato de metilo a travs de varios pasos.3 Tambin se produce naturalmente cuando la luz UV incide sobre ciertas mezclas frigorficas, tales como una combinacin de agua, metanol, cianuro de hidrgeno y amonaco, lo que sugiere que puede ser fcilmente producido en regiones del espacio.4
[editar] Metabolitos de la serina

La serina es importante en el metabolismo,2 ya que participa en la biosntesis de purinas y pirimidinas. Es el precursor de varios aminocidos como la glicina, la cistena en plantas y el triptfano en las bacterias. Es tambin precursor de diversos metabolitos primarios y secundarios, tales como los esfingolpidos, las fosfatidilserinas, la etanolamina y sus derivados, la colina y sus derivados, el cido flico, la enterobactina,5 el cido 2,3diaminopropinico6 (Constituyente de las capreomicinas), la cicloserina7 y la monobactama SQ 26,180.8
[editar] Funciones
La serina juega un importante papel en la funcin cataltica de muchas enzimas. Se ha demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina, la tripsina, y muchas otras enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos y muchas sustancias utilizadas en los insecticidas actan mediante la combinacin con un residuo de serina en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, lo que genera la inhibicin total de la enzima. La
acetilcolinesterasa degrada el neurotransmisor acetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el msculo con el fin de permitir que el msculo u rgano se relaje. El resultado de la inhibicin de la acetilcolina es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera que cualquier impulsos nerviosos son transmitidos continuamente y las contracciones musculares no se detienen.9 Como componente de las protenas, su cadena lateral puede sufrir O-glicosilacin, en la que puede haber una relacin funcional con la diabetes. Es uno de los tres residuos de aminocidos que son comnmente fosforilados por las quinasas en la sealizacin celular en organismos eucariotas.
Asparagina
Asparagina

cido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
General Smbolo Frmula molecular Asn, N C4H8N2O3
Propiedades fsicas Densidad 1.000 kg/m3; 1 g/cm3 132,12 g/mol
Masa molar
Punto de fusin 508 K (234,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,16; 8,73
Bioqumica Familia Esencial Codn Aminocido No AUU, AAC

La asparagina (abreviada como Asn o N) es uno de los 20 aminocidos codificados en el cdigo gentico. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo funcional. En
el ser humano no es un aminocido esencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC.1 Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando son calentados a temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado.
Contenido
[ocultar]

1 Historia 2 Funcin estructural en las protenas 3 Fuentes

o o
3.1 Fuentes dietarias 3.2 Biosntesis
4 Degradacin 5 Funcin 6 Referencias 7 Enlaces externos
[editar] Historia
La asparagina fue aislada por primera vez en 1805 por el quimico francs Pierre Robiquet y analizada en 1806 por el mismo y Louis-Nicolas Vauquelin a partir del jugo del esprrago, en el que abunda, convirtindose en el primer aminocido en ser aislado. El olor caracterstico de la orina de los individuos despus del consumo de esprrago es atribuido a varios subproductos metablicos de la asparagina. El nombre asparagina proviene del ingls, asparagine, derivado de asparagus, esprrago. Se suele utilizar los nombres asparragina y asparraguina, ms fieles al origen del nombre, que siguiendo la misma lgica, debi haber sido esparraguina, en espaol.
[editar] Funcin estructural en las protenas

Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlaces de hidrgeno con el esqueleto del pptido, los residuos de asparagina suelen ser encontrados al principio y al final de la estructura de hlice alfa, y en vueltas o asas en lminas beta. Se
cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrgeno que de otro modo estaran satisfechas por el esqueleto del polipptido. La glutamina, con un grupo metileno extra, tiene mayor entropa conformacional y en consecuencia es menos til en este sentido. La asparagina tambin provee sitios clave para la N-glicosilacin, una modificacin de la cadena de protena con la adicin de cadenas de carbohidratos.
[editar] Fuentes
[editar] Fuentes dietarias
La asparagina no es un aminocido esencial, lo que significa que puede ser sintetizado a apatir de intermediarios de ruta metablica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en:

Fuentes animales: productos lcteos y suero lcteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco. Fuentes vegetales: esprragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
[editar] Biosntesis
El precursor de la asparagina es el oxalacetato. El oxalacetato es convertido a aspartato usando una enzima transaminasa. La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo -cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintasa produce asparagina, AMP, glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, y ATP. En la reaccin de la sintasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con -aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.
[editar] Degradacin
El aspartato es un aminocido glucognico. La L-asparginasa hidroliza al grupo amida para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato que puede luego ser metabolizado en el ciclo del cido ctrico o gluconeognesis.
[editar] Funcin
El sistema nervioso requiere asparagina. Tambin juega un papel importante en la sntesis de amonaco.
1.
IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado el 17-05-2007.

Wikimedia Commons alberga contenido multimedia sobre Asparagina Computational Chemistry Wiki Asparagus Makes Your Pee Stink Wikcionario tiene definiciones para asparagina.
Pirrolisina
Pirrolisina

n/d
General Frmula molecular n/d
Identificadores Nmero CAS Propiedades fsicas Masa molar Propiedades qumicas

n/d n/d
La pirrolisina es un aminocido natural codificado en el genoma, derivado de la lisina; empleado por algunas bacterias metangenas. Se encuentra codificada en el ADN por el codn UAG (normalmente la seal de parada mbar). Fue descubierta en el ao 2002 por varios investigadores de la Universidad Estatal de Ohio en la arquea Methanosarcina barkeri.1
1. Gayathri Srinivasan, Carey M. James, Joseph A. Krzycki (2002). Pyrrolysine Encoded by UAG in Archaea: Charging of a UAG-Decoding Specialized tRNA. Science 296 (5572). p. 1459-1462. http://dx.doi.org/10.1126/science.1069588.
Ahora que ya my vida se encuentra normal,que tengo en casa a quien sueno co n verme llegar Ahora puedo decir que me ecnuetro de pie, ahora que me va muy bien Ahora que con el tiempo logre superar, aquel amor que por poco me llega a matar ahora ya no hay mas dolor, ahora al fin vuelvo a ser yo pero me acuerdo de ti y otra vez piedo la cama pero me acuerdo e ti y se me dsgarra el alma pero me acuerdo de ti y se borra my sonrisa pero me acuerdo de ti y my mundo se hace trisas ahora que my futuro comienza a brillar ahora que me ha devuelto la seguridada ahora ya no hay dolor, ahora al fin vuelvo a ser yo,
peo me acuerdo de ti y otra vez pierdo la cama, pero me acuerdo de tiu y se me desgarra el alma pero me acuerdo de ti y se boorra my sonrisa pero me acuerdo de ti y my mundo see Hace trisas oooooooooo pero me acuerdo de ti aaaaaaoooooooooo pero me acuerod e ti y se me desgarra el alma o pero me acuerdo de ti aveces pienso que te miento cuando te digo que te uiero por que esto ya no es querer aveces creo que muerto cuando despieeto y no estas por que se que es to ya no es querer es algo mas que la distanci aque el dolor y mna nostalgia sabemos ue esto no nos ba aseparara es darte un beso cada noche que tus manos me enamkres y que lo nuestro cresca cada dia mas por que somos algo mas avecs creo que he vivido mas de mila nios con tigo por que se que esto ya no es querer acavces pienso que es mentira es algo mas algo que me llena algo que no mata hi emnvenena algo mas aglo mas que mar algo mas que la distanci a que el dolor y la nostalgia es darte un beso cada nuche que tus manos me anmires y que no liesntro cresca daca diu amas por que somos algo mas y yo se que ni es querer por que en tus ojos yo me puedo perdder acasp nos abes que tu eres para my nla noche eel dia
INTRODUCCION Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo. Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Las protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de protenas existentes y como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica". OBJETIVOS 1. Reconocer la presencia de algunos aminocidos en las protenas. 2. Adquirir informacin sobre algunas propiedades fsicas y qumicas de aminocidos 3. Conocer algunas propiedades de las protenas. MARCO TEORICO Los grupos R de los aminocidos son diversos, por lo que pueden reaccionar de varias maneras. As, aminocidos como al cido asprtico y el cido glutmico poseen un segundo cido carboxlico, la lisina, posee un segundo grupo amino. Adems, otros aminocidos con grupos laterales reactivos son: la cistena (-SH), la arginina (guanidio), la histidina (imidazol), la serina, la treonina y la tirosina (alcoholes), la asparagina y la glutamina (amidas), la metionina (un tioeter) y el triptofano (indol). La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el estudio y anlisis de las protenas. Como un ejemplo, se menciona el caso de las lisinas, que reaccionan con aldehdos (carbonilo) para formar bases de shift, esto se ha aprovechado para producir un papel aldehdico, al que las protenas se unen covalentemente , lo que permite fijarlas para su estudio. Tambin es posible hacer reaccionar las cistenas o las lisinas con diversos grupos qumicos reactivos presentes en resinas, con lo que es posible unir protenas a materiales para columnas de cromatografa y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores estere o selectivos para ligandos especficos. Una tercera aplicacin de la reactividad de los restos laterales de los aminocidos est en identificar el tipo de aminocidos involucrados directamente en cierta funcin de unas protenas. As. Por ejemplo, si un residuo de cistena participa en el reconocimiento de un ligando especfico, al modificar este residuo con metil-metano-tiosulfonato, la protena pierde su actividad biolgica. En cambio, si el metil-metano-tiosulfonato se aade cuando el ligando est presente, la presencia del ligando protege a la cistena con la que interacta y evita la prdida de la funcin. Adems, las propiedades qumicas de los aminocidos ciertamente son aprovechadas por los sistemas vivos para realizar diferentes funciones. PRESENTACION En animales superiores, las protenas son los compuestos orgnicos ms abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel es fundamental. No existe proceso biolgico alguno que no dependa de la presencia y/o
actividad de este tipo de sustancias; las protenas cumplen diferentes funciones: enzimas, hormonas, trasportadores, los anticuerpos, receptores de muchas clulas, etc. Todas las protenas contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, trmino medio, el 16% de la masa total de la molcula, lo cual permite calcular la cantidad de protena existente en una muestra, por medicin del N de la misma. Debido a su gran tamao, cuando se dispersa a estas molculas en un solvente adecuado, forman obligadamente soluciones coloidales, con caractersticas especiales que las distinguen de las soluciones de molculas pequeas. Por medio de la hidrlisis, las molculas protenicas son escindidas en sus monmeros, los aminocidos. Y cientos o miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Los aminocidos, como ya hemos comentado, son materia prima de protenas y pptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo. No obstante, tambin pueden utilizarse como materia prima del metabolismo energtico, de hecho, alrededor del 30% de los aminocidos, pasan a una ruta metablica que, despus de eliminar el nitrgeno de la molcula, enva los productos desaminados al ciclo de Krebs. REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS 1. Reaccin de la ninhidrina ALBMINA: Al agregarle 5 gotas de solucin de ninhidrina calentado a ebullicin durante 2-3 minutos se obtuvo un color prpura, el cual significa prueba positiva para cualquier aminocido. Lisina + NaOH El color fue mas intenso en la segunda experiencia ya que en la primera la estructura no se rompe y por lo tanto no se alcanza a percibir la coloracin. 2. Reaccin de milln ALBMINA: Al agregarle 5 gotas de reactivo de milln la solucin obtuvo un precipitado con una coloracin de amarillo claro. Al calentar la solucin no se obtuvo un cambio a simple vista, solo se observo que el reactivo de milln no actu sobre la albmina esto demuestra que es prueba negativa La Albmina, es un tipo de protena simple, compuesta de carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y un pequeo porcentaje de azufre. La albmina es coagulable por el calor, los cidos minerales, el alcohol y el ter, y es soluble en agua y en disoluciones diluidas de sal. Es parte importante de la alimentacin, y est presente en la clara de huevo, la leche, el msculo y el plasma sanguneo; tambin se produce en las plantas, especialmente en las semillas. Puesto que la albmina se coagula cuando se calienta a 71 C, es
til para separar precipitados que enturbian disoluciones; as se aclaran disoluciones en el refinado del azcar y otros procesos. La albmina forma compuestos insolubles con muchas sales metlicas, como el cloruro de mercurio, el sulfato de cobre y el nitrato de plata. TIROSINA: Al agregarle 5 gotas de reactivo de milln la solucin obtuvo un precipitado con una coloracin de rojo ladrillo. Al calentar la solucin se no obtuvo un cambio en la coloracin rojo ladrillo ya que las 2 sustancias se disolvieron dejando como resultado prueba positiva para reaccin de aminocidos. La tirosina pertenece al grupo de aminocidos con grupos polares sin carga. Participa como promedio en un 3,5% (en relacin con todos los aminocidos) de la composicin de las protenas. Los mamferos pueden sintetizar la tirosina, un aminocido no esencial, a partir de la fenilalanina, un aminocido esencial que debe obtenerse a travs de la alimentacin. FENILANINA: Al agregarle 5 gotas de reactivo de milln la solucin no presento un cambio notable en la coloracin. Al calentar la solucin no se obtuvo un cambio a simple vista, solo se observo que el reactivo de milln no actu sobre la fenilanina esto demuestra que es prueba negativa para reaccin de aminocidos. La fenilanina forma parte del grupo de aminocidos con grupos no polares (hidrfobos). Este aminocido participa como promedio en un 3,5% (en relacin con todos los aminocidos) de la composicin de las protenas. El precursor para su biosntesis es el corismato, una molcula en forma de anillo que se obtiene, entre otros, a partir de productos intermedios de la gliclisis. No puede ser sintetizado por los mamferos, por lo que constituye uno de los aminocidos esenciales. La ausencia de una enzima, la fenilalanina hidroxilasa, que cataliza la degradacin de fenilalanina a tirosina, provoca una enfermedad denominada fenilcetonuria. 3. Reaccin xantoproteica ALBMINA: Al agregarle 1ml de cido ntrico concentrado TIROSINA: GLICINA: 4. Reaccin sakaguchi ALBMINA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solucin obtuvo un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo, tomo una coloracin roja en la parte superior y en la parte inferior un color blanco.
GLICINA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solucin obtuvo un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo, tomo una coloracin verde en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. ARGININA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solucin obtuvo un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo, tomo una coloracin roja en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. CREATINA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solucin obtuvo un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo, tomo una coloracin roja en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. REACCIONES GENERALES DE LAS PROTENAS 1. Prueba del biuret para enlaces peptdicos UREA: A medida que fuimos calentando la urea hasta que se solidifico el papel tornasol presento un cambio de coloracin de roja a azul, esto se debe a que la urea es bsica y pasa a ser del grupo acido. Al agregarle 2ml de NaOH lo que observamos fue los siguientes cambios: Tubo 1. La solucion presento un cambio de incoloro a un color moradito. Tubo 2. La solucion presento un cambio en la parte de arriba rojo y abajo incoloro. Tubo 3. La solucion presento un cambio ya que quedo todo de color naranja Al agregarle las 5 gotas de CUSO4 Tubo 1. La solucion presento un cambio a morado oscuro. Tubo 2. La solucion presento un cambio a un morado mas oscuro. Tubo 3. La solucin presento un cambio a un morado un poco mas oscuro. Todas las muestras dieron como resultado positivo DISCUSION DE RESULTADOS:
La producen los pptidos y las protenas, pero no los aminocidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptdico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los aminocidos. Cuando una protena se pone en contacto con un lcali concentrado, se forma una sustancia compleja denominada biuret, de frmula:
Que en contacto con una solucin de sulfato cprico diluida, da una coloracin violeta caracterstica. Entre las reacciones coloreadas especficas de las protenas, que sirven por tanto para su identificacin, destaca la reaccin del Biuret. 2. Desnaturalizacin de protenas ALBUMINA Amarillo, al agregar 0.5 ml de HCL se formo una estructura con forma de telaraa. Al calentarse presento una precipitacin de espuma y se solidifico, al ponerle el papel tornasol se puso de color rojo. Al agregarle NaOH fue cambiando hasta llevarlo al PH mas cercano a la neutralidad es decir hasta que el papel tornasol cambio a azul. CASEINA Amarillo, al agregar 0.5 ml de NaOH no presento ningn cambio en la coloracin ni en su estructura solo se presento un poco de burbujas. Al calentar no paso nada pero al agregar el papel se puso azul. Al agregar HCl 10 gotas cambio su PH a la neutralidad es decir el papel tornasol se puso de color rojo. GELATINA
Polvito, se volvi una mezcla al agregrsele agua. DISCUSION DE RESULATADOS: Se pudo observar que todas las muestras se coagularon, debido al gran tamao de sus molculas forman con el agua soluciones coloidales que pueden precipitar formndose cogulos al ser calentadas a temperaturas superiores a 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, cidos, alcohol, etc. La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalizacin por los agentes indicados que al actuar sobre la protena la desordenan por destruccin de sus estructuras secundaria y terciaria. CONCLUSIONES *Las protenas constituyen una de las molculas ms importantes en el organismo, ya que cumple muchas funciones. *Las reacciones se utiliza en trabajos analticos, as como en la visualizacin de las bandas de los aminocidos despus de su separacin por electroforesis o por cromatografa. *Las protenas estn constituidos por aminocidos, por los cuales los mtodos se basan en el reconocimiento de los amincidos.

Aminoácidos Esenciales

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Aminocidos esenciales

Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidos_esenciales Categora: Aminocidos esenciales

Nombre (IUPAC) sistemtico

General Otros nombres cido 2-amino-3metilpentanoico

Smbolo Frmula molecular Nmero CAS PubChem Densidad Masa molar

Punto 6,02 isoelctrico (pH)

3 Fuentes de isoleucina 4 Vase tambin

5 Enlace externo 6 Referencias

[editar] Fuentes de isoleucina

[editar] Vase tambin

[editar] Enlace externo

Biosntesis de isoleucina y valina

Nombre (IUPAC) sistemtico

PubChem Densidad Masa molar

6106 Propiedades fsicas 1165 kg/m3; 1,165 g/cm3 131,17 g/mol

Punto 5,98 isoelctrico (pH)

[editar] Vase tambin

[editar] Enlaces externos

Biosntesis de la Leucina ICTSL - Proveedor de Leucina en Europa

Nombre (IUPAC) sistemtico

Propiedades qumicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

9 Curiosidades 10 Bibliografa 11 Vase tambin 12 Fuentes 13 Enlaces externos

[editar] Estructura qumica

7. Succinil diaminopimelato desuccinilasa

[editar] Fuentes dietticas

Soya (24,290 - 26,560 ppm) Kiwicha

[editar] Importancia clnica

[editar] Papel en la nutricin animal

[editar] Vase tambin

Acetillisina Conspiracin para fijar el precio de la lisina Desaminacin Sacaropina

[editar] Enlaces externos

Nombre (IUPAC) sistemtico

General Smbolo Met, M Frmula molecular C5H11NO2S

Propiedades qumicas Solubilidad en agua Soluble

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

9 Restriccin en el consumo Metionina 10 Vase tambin 11 Referencias 12 Enlaces externos

Resumen metablico de la metionina Enzimas:

[editar] Otras vas biomdicas

[editar] Regeneracin de la metionina

[editar] Conversin a cistena

[editar] Biosntesis de poliaminas

Ruta de salvamento de la metionina Enzimas:

[editar] Otras biosntesis

[editar] Aspectos dietticos

[editar] Restriccin en el consumo Metionina

[editar] Vase tambin

ARN Ciclo de la metionina Ribosoma Sntesis proteica

[editar] Enlaces externos

Nombre (IUPAC) sistemtico

General Smbolo Frmula molecular Phe, F C9H11NO2

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

[editar] Fuentes de fenilalanina

[[Categora:Amino jhnuh8hy9jho cidos cetognicos]]

Nombre (IUPAC) sistemtico

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

3 Referencias 4 Enlaces externos

[editar] Enlaces externos

Nombre (IUPAC) sistemtico

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

3 Vase tambin 4 Lecturas complementarias

[editar] Fuentes de triptfano

[editar] Propiedades del triptfano