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ENZIMAS Es una protena de origen natural que cataliza reacciones biolgicas con un cierto grado de especificidad.

Existen enzimas naturales y enzimas aadidas. Las enzimas son producidas por clulas vivas. Las enzimas naturales pueden tener una accin favorable como daina. La estructura qumica de toda enzima es de carcter proteico globular y puede o no requerir otra molcula llamada cofactor. La parte proteica de la enzima se llama APOENZIMA que al unirse con el cofactor forma la HALOENZIMA que acta propiamente como catalizador. Les afecta los mismos factores que a las protenas: temperatura, disolventes, sales, pH, etc. Que modifican su estructura qumica con la consecuente prdida de su actividad cataltica. Los minerales mas comunes que pueden actuar como cofactores son: Cu, Mo, Zn, Mg, Fe, Mn y Ca. Las vitaminas mas comunes que pueden actuar como cofactores son: B1, nicotinamida, piridoxal, ac pantotnico y B2. La sustancia que sufre la transformacin se conoce como SUSTRATO. UNIDAD DE ACTIVIDAD es la cantidad de enzima que habr de transformar a su sustrato a una velocidad de un micromol por minuto bajo condiciones establecidas. ACTIVIDAD ESPECIFICA es la cantidad de unidades de actividad por miligramo de protena. CLASIFICACIN La Comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica las divide en 6 grupos segn el tipo de reaccin involucrada: I. OXIDORREDUCTASAS.- Son las comprometidas en la oxidacin y reduccin entre 2 sustratos. Ej. Deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas, catalasa. Intervienen en los procesos de respiracin y fermentacin. TRANSFERASAS.- Catalizan la transferencia de varios grupos qumicos diferentes al hidrgeno, como grupos metilo, acetilo, aldehdo, cetona, amino, fosfato, etc., de un sustrato a otro. Ej. Transaminasas, transacetilasas, quinasas. HIDROLASAS.- Son responsables de la rotura hidroltica de uniones. Ej. Lipasas, proteinazas, pectinestearasas, amilasas, maltasas, etc. LIASAS.- Catalizan la rotura de uniones pero no por hidrlisis. Ej. Carboxilasas, descarboxilasas, aldolasas, hidratasas. ISOMERASAS.- Transforman a sus sustratos de una forma isomrica a otra. Ej. Racemasas, epimerasas. LIGASAS.- Son enzimas que catalizan ciertos tipos de sntesis. Catalizan reacciones que consisten en la unin de 2 molculas acopladas con la

II.

III. IV. V. VI.

intervencin de un enlace pirofosfato de ATP o de un trifosfato similar. Ej. Piruvato carboxilasa, succinil CoA sintetasa. PROPIEDADES Debido a su unin con el sustrato existen 2 propiedades: ESPECIFICIDAD E INHIBICION. ESPECIFICIDAD: Gran mayora de enzimas catalizan reacciones especficas, se ha dividido en 4 grupos: a) ESPECIFICIDA ESTEREOQUIMICA.- Las enzimas utilizan D o L ismeros como sustrato. Ej. Las enzimas tienen especificidad para monosacridos D y aminocidos L, as tenemos la deshidrogenasa lctica. b) BAJA ESPECIFICIDAD.- Las enzimas atacan un determinado tipo de enlace qumico sin importar la naturaleza del sustrato. Ej. Lipasas c) ESPECIFICIDAD DE GRUPO.- Actan sobre un sustrato que contiene un determinado enlace y un grupo qumico especfico al lado de dicho enlace. Ej. Tripsina que hidroliza enlaces peptdicos en los que el grupo carboxilo del enlace que est dado por lisina o arginina. d) ESPECIFICIDAD ABSOLUTA.- La enzima utiliza una sola y muy especfica sustancia como sustrato. Ej. Ureasa, maltasa. INHIBICION: INHIBICION NO ESPECIFICA: Las enzimas son destrudas por desnaturalizacin irreversible o por rompimiento hidroltico. Se desnaturaliza por agentes calor, extremas acidez o alcalinidad o precipitacin con ac tricloroactico. INHIBICION COMPETITIVA: El inhibidor compite con sustrato por sitio activo. Implica una estructura molecular semejante entre inhibidor y sustrato. El grado de inhibicin depende de concentracin del inhibidor y sustrato. Si concentracin del sustrato es suficientemente alta, el efecto del inhibidor puede ser completamente superado. INHIBICION NO COMPETITIVA: El inhibidor se combina con la enzima en algn punto diferente al sitio activo. En este caso la cantidad del inhibidor depende de la concentracin del inhibidor, y este efecto inhibidor no puede ser completamente superado por la alta concentracin de sustrato NOMENCLATURA La Comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica desarroll una forma sistemtica para nombrarlas en forma ordenada. El mtodo de nomenclatura numrico consiste en nombrar a las enzimas con un nmero de 4 dgitos. Primer dgito.- Grupo al que pertenece la enzima de acuerdo a su clasificacin. Segundo dgito.- Subclase de enzima, en el caso de hidrolasas se refiere al tipo de enlace hidrolizado Ej. 3.1 (enlace ster), 3.2 (enlace glucosdico), 3.4 (enlace peptdico).

Tercer dgito.- Segunda subdivisin, ofrece mas informacin con respecto al tipo de sustrato. Ej hidrolasa de enlace ster (3.1, el tercero si el enlaces es un ster carboxlico (3.1.1), un tioster (3.1.2), ster monofosfato (3.1.3). Cuarto dgito.- Indica especficamente el sustrato de la enzima. CINETICA ENZIMATICA Es el estudio de la velocidad de reaccin y los factores que afectan estas velocidades. Los factores mas importantes son: Concentracin de sustrato, concentracin de enzimas, pH del medio y temperatura. CONCENTRACION DE SUSTRATO.- La velocidad de una reaccin enzimtica normalmente aumentar con la concentracin del sustrato aunque solo hasta cierto grado. De all la velocidad se modificar poco hasta que la curva se haga horizontal, es decir la velocidad se haga constante. Sucede cuando la E=k y trabajando a pH y temperaturas ptimas con ausencia de inhibidores. CONCENTRACIONES DE ENZIMAS.- La velocidad de la reaccin enzimtica es directamente proporcional de la concentracin de la enzima. Sucede cuando pH y temperaturas son ptimas, la concentracin de sustrato es constante, existe ausencia de inhibidores. EFECTO DE LA TEMPERATURA.- Una elevacin de temperatura de 10C hace aumentar de 2 a 4 veces la velocidad de la reaccin. Ocurre dentro de ciertos lmites ya que una vez que la enzima alcanza una determinada temperatura un aumento posterior de sta hace disminuir su actividad por efecto de desnaturalizacin. La temperatura para la mayora esta entre 30C y 40C. La mayora resultan rpidamente inactivadas entre 70C y 90C. A temperaturas bajas la actividad enzimtica se enlentece sin detenerse por completo. INFLUENCIA DEL PH.- La accin cataltica tiene lugar dentro de lmites relativamente estrechos. Cada reaccin posee su pH ptimo. El pH depende de sustratos involucrados y de condiciones de reaccin (tiempo de incubacin, temperatura, concentracin de sustrato, etc). Ph muy alto o muy bajo causar desnaturalizacin irreversible. OTROS FACTORES IMPORTANTES EFECTO DE ACTIVIDAD DE AGUA.- La actividad enzimtica es muy baja con contenidos de humedad menores y aumenta con el contenido de agua libre. Los alimentos deshidratados sin embargo pueden tener actividad enzimtica debido al mayor contacto que tiene la enzima con el sustrato.

EFECTO DE AGENTES INHIBIDORES Y ACTIVADORES.- Agentes inhibidores como Hg, Ag y Pb retardan la accin enzimtica. Ca, Mg, Na, K, Mn, Zn y Fe actan como activadores, se cree que stos forman parte del sitio activo de la enzima. INACTIVACION DE LAS ENZIMAS MEDIANTE EL CALOR La mayorara de las enzimas son muy termolbiles, la mayora se inactiva a una temperatura de 70C- 80C. Algunas enzimas pueden regenerar su actividad despus de un tiempo cuando la exposicin al agente desnaturalizante sea intenso. La inactivacin trmica de las enzimas se debe aparentemente a la prdida de la estructura de los sitios activos y la regeneracin se debe a un proceso de reorganizacin, al menos parcial de la molcula, restaurando los sitios activos. La actividad residual de una enzima se emplea como ensayo para una medida de la eficacia de un tratamiento trmico. Ej la fosfatasa como indicador de una adecuada pasterurizacin, la peroxidasa como ndice de destruccin de la lipoxigenasa, la clorofilasa y otras en el escaldado de frutas y vegetales. ENZIMAS NATURALES DE LOS ALIMENTOS Pueden contribuir favorablemente a las caractersticas y propiedades de los alimentos o en forma negativa al inducir diferentes reacciones que reducen la calidad final del producto. PRODUCTOS CARNICOS.- Existen un gran nmero de enzimas provenientes del metabolismo propio de las clulas que continan con su actividad an despus de que el animal es sacrificado. Estas reacciones ayudan a suavizar el tejido muscular y a mejorar el sabor. As tenemos enzimas proteolticas naturales de la carne, CATEPSINAS, se han clasificado en A,B,C,D y E, que tienen un pH ptimo entre 3.5 a 5.0 y se producen en los lisosomas de las clulas del hgado y rin. CEREALES.- El maz, trigo, arroz, cebada continan con su actividad enzimtica despus de cosechados y almacenados. Las enzimas ms importantes son las hidrolasas como proteasas, lipasas y amilasas que forman parte del sistema respiratorio y del metabolismo de los cereales. La mas importante son las AMILASAS. Los cereales no germinados tienen altas concentraciones de beta-amilasa y muy poca alfa-amilasa, su accin sobre el almidn trae consigo la produccin de dextrinas y unidades de maltosa. FRUTAS Y VEGETALES.- Entre las principales tenemos PECTINASA, LIPASA, LIPOXIGENASA, CLOROFILASA, PROTEASA, PEROXIDASA, POLIFENOLOXIDASA Y AC ASCORBICO OXIDASA, que deterioran la calidad de frutos frescos.

Las pectinasas actan sobre jugos ctricos y de tomate clarificndolos. Al exponer los tejidos de los frutos al oxgeno se induce la prdida de vitamina C debido a la accin de la ac ascrbico oxidasa. USO DE LAS ENZIMAS EN LA INDUSTRIA Se utilizan diferentes enzimas comerciales para manufactura o procesamiento de alimentos. VENTAJAS: 1. Son de origen natural, no son txicas. 2. Muy especfica en su accin. 3. Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y pH. No requiere condiciones drsticas ni equipos muy costosos. 4. Actan a bajas concentraciones y pueden controlarse su velocidad ajustando pH, temperatura y concentracin de enzima. 5. Fcilmente inactivada Las limitaciones son el alto costo y su disponibilidad a nivel industrial. CARBOHIDRASAS.Las principales son AMILASAS, CELULASAS, DISACARIDASAS Y PECTINASAS. Las AMILASAS pueden ser de origen fngico, bacterial y vegetal. Varan en su termolabilidad. Las de origen fngico son ms termolbiles. Las amilasas de origen bacteriano son ms termoestables. Las ms importantes son las alfa y las beta amilasa. La beta-amilasa hidroliza el almidn atacndolo por su extremo no reductor y produce molculas de maltosa y dextrinas. La alfa amilasa hidroliza los enlacen qumicos al azar, y el producto son dextrinas, maltosa y glucosa. Unos de los principales usos de las amilasas es en la industria de la panificacin ya que producen los azcares que sirven de sustrato a los microorganismos durante la fermentacin. La actividad conjunta de las dos amilasas forma maltosa que tiene varias funciones en el pan: a) Mejora color (reacciones de mailllard) b) Aumenta volumen c) Mejora la textura por inducir una hidrlisis parcial del almidn. Se emplean tambin para produccin de jarabes de glucosa a partir del almidn. Las CELULASAS atacan la celulosa produciendo CELULODEXTRINAS Y GLUCOSA, se usan para ablandar tejidos de vegetales y frutas. Las disacaridasas ms importantes son la INVERTASA y la LACTASA que hidrolizan la sacarosa y la lactosa respectivamente. La invertasa se utiliza para la fabricacin de

miel artificial y azcar invertido, la ventaja de este ltimo es su alta solubilidad y poca tendencia a cristalizar en la confitera. Las PECTINASAS degradan las sustancias pcticas de frutas y vegetales. LIPASAS.Algunas son de origen microbiano aunque son poco empleadas. Su mayor uso son en lcteos, en fabricacin de quesos para el desarrollo del sabor. Tambin su uso en bebidas lcteas con sabor a chocolate tienen su sabor al uso controlado de stas. PROTEASAS.Pueden ser de origen pancretico o pregstrico y microbiano. Hidrolizan las protenas en forma ordenada, la mayora tiene cierta especificidad para un determinado enlace peptdico. Existen 2 clases: Endopeptidasas hidrolizan los enlaces peptdicos internos Exopeptidasas Atacan sus aminocidos terminales, puede subdividirse en aminopeptidasas (actan por el grupo amino) y carboxipeptidasas (actan por el grupo carboxilo). Ej. Origen animal: Pepsina, tripsina, quimotripsina y renina Origen vegetal: Papana, bromelina y ficina. Renina Coagulacin de la leche para fabricacin de queso. Ablandamiento de la carne se emplean las de origen vegetal y microbiano. Papana, bromelina y ficina son muy activas sobre el tejido conectivo (colgeno y elastina), menor accin sobre protenas de fibras musculares. Las de origen microbiano mayor efecto sobre el msculo y menor sobre colgeno y elastina. Papana mas utilizada en solucin, inyectando en sistema circulatorio, debido a que se usa en bajas concentraciones y tiene gran estabilidad a temperaturas elevadas. Luego se debe refrigerar. Industria cervecera Evita enturbamiento a bajas temperaturas. Se emplean papana, bromelina. GLUCOSA OXIDASA.Se utiliza para anlisis cuantitativo de glucosa. Eliminacin de la glucosa del huevo antes de ser deshidratado para evitar oscurecimiento enzimtico durante almacenamiento. CATALASA.Emplea para eliminar perxido de hidrgeno residual usado para blanqueado o pasteurizacin en fro.