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Se almacena en forma de grnulos sin MB en el citoplasma, que no solo contienen glucgeno, si no todas las enzimas necesarias para su metabolismo.
Laura del Olmo Mantener la homeostasis de glucosa en sangre, es decir, mantener siempre una [glucosa] constante en sangre, lo que resulta vital para la vida, pues la glucosa es la fuente principal de energa de todos los rganos, y en especial del cerebro y de los glbulos rojos o eritrocitos, ya que constituye su nica fuente de energa. El glucgeno del hgado se rompe en situacin de ayuno ( de glucosa en sangre) expresin de su funcin de reserva de energa.
Las enzimas que metabolizan el glucgeno sern las mismas para el glucgeno heptico que para el muscular, aunque con estructura distinta, pero el control del glucgeno heptico ser totalmente distinto al control del glucgeno muscular ya que sus finalidades son totalmente distintas.
Habamos dicho que tanto el metabolismo como la regulacin importante de glucgeno tendrn lugar en hgado y tejido muscular.
1) GLUCOGENOLISIS = degradacin de glucgeno. Es una ruta metablica catablica que permite la degradacin de glucgeno en glucosa. 2) GLUCOGENOGNESIS = sntesis de glucgeno. Es una ruta metablica anablica que permite la sntesis de glucgeno a partir de glucosa. Ambas se van a producir siempre en los *extremos no reductores* de la molcula de glucgeno.
En resumen, el glucgeno tendr: Cadenas de AMILOSA (14) no ramificadas Cadenas de AMILOPECTINA (16) muy ramificadas c/ 8-10 molculas de glucosa
Lo que nos convendr fisiolgicamente es tener muchos extremos no reductores, porque es el lugar por donde se agrega el glucgeno (el extremo reductor no estar qumicamente activo, es decir, no tendr enzimas que lo reconozcan), y al ser estos muchos, la captacin de glucosa podr dar comienzo en muchos lugares a la vez. Y, por tanto, este gran n de ramificaciones y extremos no reductores es el que permite que el glucgeno acte como tal, de almacn energtico. Por ej.: en un momento determinado en el que aparezca mucha glucosa en sangre que guardar (como despus de 1 comida) el mayor nmero de ramificaciones y en consecuencia de extremos no reductores permitir un/a almacenamiento/captacin de glucosa muy rpido, contribuyendo por tanto a mantener la homeostasis de glucosa en sangre.
Tanto la liberacin (degradacin) como la adicin (sntesis) de glucosas se produce en extremos no reductores, por lo que la degradacin consiste en ir eliminado/liberando glucosas, una a una, a partir de los extremos no reductores del glucgeno, en funcin de las necesidades del organismo (almacenamos glucosa o sintetizamos glucgeno a partir de glucosa cuando sobra tras una comida - , y liberamos o degradamos glucgeno a glucosa cuando esta falta perodos de ayuno o de esfuerzo fsico - ); y la sntesis de igual modo consiste en ir adicionando glucosas, una a una, a los extremos no reductores del glucgeno.
Para que sea eficaz la degradacin el nivel de Pi tiene que ser alto, sino no se puede degradar.
La G1P se transforma en G6P, mediante la enzima FOSFOGLUCOMUTASA. A partir de aqu seguir un camino distinto segn entre en hgado o msculo pues la finalidad del producto (glucosa) ser distinto: hgado plasma y msculo gluclisis (energa). (1) Hgado: la G6P se defosforila en el hgado a glucosa mediante la enzima G6FOSFATASA (enzima que no tiene el msculo) y es enviada inmediatamente a plasma. (2) Msculo: si la glucosa se ha originado en el msculo esqueltico (finalidad del glucgeno muscular: propio consumo), cuando est realizando ejercicio, enva la G6P a gluclisis para producir energa. Como podemos observar, este mecanismo de almacenamiento de la G es tremendamente beneficioso pues ni si quiera har falta gastar energa para fosforilar la glucosa, pues sta ya entra fosforilada a la gluclisis (la mayor parte de la glucosa se libera fosforilada).
Laura del Olmo (2) (16) GLICOSIDASA o GLUCOSIDASA (la verdadera desramificante): rompe el enlace (16) glicosdico liberndose la glucosa libre, y es realmente la que elimina la rama. OJO! Esa glucosa es la nica que se libera libre, la del punto de desramificacin; el resto se libera como glucosa fosforilada (G6P). Ahora la enzima GLUCGENOFOSFORILASA ya puede seguir eliminando glucosas hasta llegar de nuevo a 4 G.
En resumen, la GLUCGENOFOSFORILASA ser la enzima ms importante porque es la que degrada la mayor parte del glucgeno, pero la necesitamos tanto como a su enzima auxiliar, la DESRAMIFICANTE, pues sin sta ltima no podramos continuar la degradacin del glucgeno de las ramificaciones de 4 o < 4 G ni romper enlaces (16). Como vemos y ya he indicado anteriormente, es rentable el almacenar la glucosa como glucgeno porque la mayor parte de ella se libera como glucosa fosforilada (G6P), por lo cual, para entrar en gluclisis ya no gastamos ATP en fosforilarla.
2. Traslada el bloque de 7 G a otro punto de la molcula de glucgeno, pero formando una rama, y por tanto un enlace (16). OJO! Una rama que diste al menos 4 glucosas de otra ramificacin. En resumen, condiciones que ha de cumplir esta enzima: (1) Coger 7 G de un bloque de al menos 11 G (para lo que se hidroliza un enlace (14) (2) Formar una ramificacin (enlace (16) que diste al menos 4 G de otra ramificacin.
Por qu la (nica) actividad de la enzima ramificante recibe el nombre de (46)? El nombre ms correcto sera (14), (16) glucosiltransferasa, porque rompe un enlace (14) y transfiere ese bloque de 7 glucosas formando un enlace (16).
Laura del Olmo Como ya hemos avanzado, aunque las enzimas que metabolizan el glucgeno son iguales tanto en hgado como en msculo, su regulacin ser distinta debido a su distinta finalidad: el hgado lo degrada o almacena en funcin de los requerimientos de los tejidos y el msculo lo almacena y degrada para su autoconsumo. La regulacin est perfectamente coordinada, es decir, cuando la degradacin es muy activa la sntesis est inhibida, y viceversa. Las enzimas ms importantes en la regulacin del metabolismo del glucgeno son: GLUCGENO FOSFORILASA y GLUCGENO FOSFORILASA QUINASA regulan la degradacin de glucgeno GLUCGENOSINTASA regula la sntesis de glucgeno
Inhibidores (-) y activadores (+) alostricos en *MSCULO* (G6P para su autoconsumo): o ATP (-): el msculo degrada glucgeno para gastarlo en l cuando requiere energa (ejercicio
intenso), por tanto, si el nivel de ATP es alto, se bloquear la degradacin de glucgeno. Altas cantidades de ATP inhiben a la enzima. Si su nivel es alto indica que no necesita ms energa.
o G6P (-): indica que ya tiene la glucosa necesaria para realizar gluclisis si fuera necesario.
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o AMP (+): al contrario que el ATP, si su nivel es alto indica que necesita energa (seal de que tiene
hambre), por tanto, si el nivel de AMP es alto, se activar la degradacin de glucgeno. Altas cantidades de AMP activan a la enzima. En conclusin:
OJO! Estos reguladores inhiben (-)/activan (+) a las 2 formas de la enzima: la inactiva defosfo porque no est, y la activa fosfo porque no es necesaria o porque s es necesaria.
Cuando hablamos de que en una enzima interconvertible su forma fosforilada es la activa y su forma defosforilada la inactiva, estamos exagerando en trmino, pues esto no significa que la forma "defosfo" (en este caso) no catalice la reaccin, si no que poseer menor actividad catalizadora, es decir, la activa es la que tendr el 80 % de la actividad, mientras que la inactiva tendr un % de actividad ms bajo, pero no nulo, por tanto, los inhibidores/activadores actuarn sobre ambas formas.
La gamma () es la subunidad cataltica: realiza la actividad enzimtica. La delta () es la subunidad libre en la clula: es la calmodulina o protena ligante de calcio. Se encuentra libre en la clula, aunque en este caso forma parte estructural de esta enzima activacin por unin de Ca Cuando se une a Ca est activada. La activacin por Ca requiere que la calmodulina una 4 Ca (4x4 subunidades = 16) por tanto en total ha de unir 16 Ca. La forma defosforilada si une Ca tambin se activa. La unin de Ca NO estar catalizada por ninguna enzima, depender del nivel de Ca: si hay mucho lo une y si hay poco lo libera.
La actividad ser del 100% cuando se cumplen las 2: (1) que estn fosforiladas las subunidades fosforilables ( y ) y (2) que la subunidad libre () est unida a calcio. Si solo se cumple la activacin por fosforilacin la actividad ser de alrededor del 80%.
Si la PKA se activa y, por tanto, se activan tambin las enzimas que en su forma fosfo o fosforilada son activas (por ej. la glucgeno fosforilasa quinasa), se aumenta la degradacin de glucgeno. Adems el glucgeno a travs de la siguiente cascada potencia la degradacin.
Forma inactiva (-): R2C2
Est formada por 2 subunidades reguladoras y 2 subunidades catalticas (R2C2) y esta ser su forma inactiva. Forma activa (+): R2-AMPc(4)
Pero cuando el nivel de AMPc es alto (debido a que una hormona se ha unido a su receptor y ha activado (+) a la adenilato-ciclasa) este se une a las 2 subunidades reguladoras: 2 subunidades reguladoras unen 4 molculas de AMPc, el cual las separa de las 2 subunidades catalticas y las cuales se liberan, siendo ya ahora activa la enzima R2-AMPc (4) = forma activa de la PKA. El AMPc tiene efectos potentes en la clula: implica una degradacin inmediata por lo que abre el ciclo y transforma el AMPc en AMP (solo regulador alostrico) mediante la enzima FOSFODIESTERASA (AMPc AMP). Esta cascada consigue amplificar el efecto de una hormona. Pocas hormonas activan receptores, AMPc al final el efecto se ha multiplicado x 1000. En conclusin, con una mnima concentracin de una hormona (la fisiolgica) vamos amplificando la seal para al final dar una respuesta tremenda Cascadas = amplifican seales hormonales.
A diferencia de las enzimas reguladoras de la DEGRADACIN de glucgeno (glucgeno-fosforilasa y glucgenofosforilasa quinasa) cuanto ms se fosforila ms se inactiva forma activa (+) = defosfo. Regulacin por ALOSTERISMO: Activador/efector (+) alostrico de la forma inactiva (fosfo): G6P
Si hay mucha G6P, tanto en msculo como en hgado (sobre todo), me interesa sintetizar glucgeno, por lo que quiero que las 2 formas de la enzima se encuentren activas, para incrementar la sntesis al mximo. Altos niveles de 9
Laura del Olmo G6P indican que la forma activa defosfo de la enzima est activa y por tanto ahora tambin se activa la inactiva, dando lugar a una actividad del 100%. A la forma inactiva fosfo se le llama tambin forma D: dependiente de glucosa para ser activa, mientras que a la forma activa defosfo se le llama forma I: independiente de glucosa para ser activa.
Catlisis de la forma "fosfo" inactiva o Mayoritariamente la *PKA*, pero no ser la nica, tambin la glucgeno fosforilasa quinasa activa por fosforilacin o por calcio, y tambin la glucgeno sintasa quinasa regulada por la insulina.
Tambin va a ser importante una catecolamina, la *ADRENALINA* o epinefrina (la catecolamina ms importante), secretada por la mdula adrenal o suprarrenal (de la glndula adrenal o suprarrenal) en respuesta a una situacin de estrs (se viene secretando en pequeas cantidades continuamente pero se secretar en niveles ms altos frente a una emergencia).
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Laura del Olmo La PKA activa a la glucgeno-fosforilasa-quinasa (ya que la forma activa de esta enzima es la fosfo y la PKA cataliza la fosforilacin), por tanto la glucgeno-fosforilasa estar tambin fosforilada y activa, y como estas 2 enzimas son las que catalizan la degradacin del glucgeno SE ACTIVA LA GLUCOGENLISIS (ruta catablica de degradacin del glucgeno)
Por otro lado, si est activa la PKA, la glucgeno-sintasa estar fosforilada, y por tanto inactiva, y como es la enzima que cataliza la sntesis del glucgeno SE INACTIVA LA GLUCOGENOGNESIS
INSULINA
Recordemos que la insulina potencia todas las rutas anablicas *excepto la de la glucosa*, y su efecto final es contrario al del glucagn y al de la adrenalina: disminuye los niveles de glucosa en sangre, por eso recibe el nombre de hormona hipoglucemiante (+) glucogenognesis (ruta anablica) Es secretada por las clulas del pncreas en respuesta a niveles altos de glucosa en sangre (tras una comida). Su deficiencia o falta de actuacin produce la diabetes. Acta a travs de unos receptores especiales, los tirosinaquinasas (Tyr-K), y a travs de ellos tiene mltiples efectos. Su efecto en el metabolismo del glucgeno que se produce en hgado es el siguiente: 11
Laura del Olmo Activa a la PP1, con lo que asegura que todas las enzimas estn defosforiladas y por tanto las degradadoras de glucgeno estarn inactivas, mientras que la sintetizadora de glucgeno, la glucgenosintasa, estar activa en su forma defosfo. As la degradacin de glucgeno o glucogenlisis estar inactiva y la sntesis de glucgeno o *GLUCOGENOGNESIS* activa. La insulina asegura que todas las enzimas estn defosforiladas, y por tanto se inhibe la degradacin de glucgeno, pero la glucgeno-sintasa en su forma defosforilada es activa, por lo que se potencia la sntesis o GLUCOGENOGNESIS. Activa la FOSFODIESTERASA, que degrada el AMPc. Aunque los receptores no estn r/c el AMPc y la PKA, al disminuir los niveles de AMPc, hace un efecto contrario al del glucagn y adrenalina: inactiva a la PKA con lo que aseguramos que las enzimas degradantes permanezcan defosforiladas y por tanto inactivas. Adems, la insulina a travs de un mecanismo complejo asegura que la glucgeno-sintasa-quinasa est inactiva para que no acte, ya que activa su fosforilacin. En conclusin, al contrario que el glucagn o la adrenalina, la insulina va a asegurar que todas las enzimas estn defosforiladas y por tanto las enzimas catalizadoras de la degradacin del glucgeno que son activas en su forma fosfo (glucgeno-fosforilasa y glucgeno-fosforilasa-quinasa), estarn inactivas; y la enzima catalizadora de la sntesis de glucgeno que es activa en su forma defosfo (glucgeno-sintasa), estar activa efecto final: SE POTENCIA LA *GLUCOGENOGNESIS* o SNTESIS DE GLUCGENO, por lo que DISMINUYE EL NIVEL DE G EN SANGRE.
En *MSCULO*: degrada/sintetiza G para uso propio en ejercicio intenso NUNCA ENVA A LOS
TJs! *ADRENALINA* (la ms importante en msculo).
La hormona que controla la mayor parte del metabolismo del glucgeno es msculo es la adrenalina (ejerce el principal control de glucgeno en msculo, al igual que el glucagn ejerce el principal control en hgado). No tiene receptores para el glucagn, no responde a l. La mdula suprarrenal durante el ejercicio secreta adrenalina. En el msculo solo hay receptores *betaadrenrgicos*, cuyo efecto final es el mismo que el del glucagn (se activa la adenilato-ciclasa aumentan los niveles de AMPc): (+) GLUCOGENLISIS o degradacin de glucgeno a glucosa, que no ser enviada a plasma, si no que el propio msculo utilizar para su consumo (-) GLUCOGENOGNESIS o sntesis de glucgeno
Aunque el msculo no tenga receptores alfa-adrenrgicos (aumentan los niveles de Ca2+ en citosol) da igual porque cuando el msculo se va a contraer de manera fisiolgica se disparan los niveles de Ca en el sarcoplasma. Por lo que, cuando el msculo se contrae se encuentra con adrenalina y por otro lado con un alto nivel de Ca en el sarcoplasma se activa a las glucgeno-fosforilasas y se inhibe a la glucgeno sintasa.
INSULINA
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Laura del Olmo Efecto exactamente igual que en hgado: inhibe degradacin de glucgeno y activa la sntesis o GLUCOGENOGNESIS. Diferencia con respecto al efecto de la insulina en hgado: la insulina en msculo favorece la entrada de glucosa para formar glucgeno en msculo, pero la insulina se secreta en respuesta a un alto nivel de glucosa en sangre y mientras que el hgado capta G sin problemas, el msculo en ese momento de mucha G en sangre la almacena como glucgeno pero no la gasta (hasta que lo requiera, como durante el ejercicio intenso). CONFUSO ?
EFECTOS GENERALES QUE SE PRODUCEN EN EL METABOLISMO DURANTE EL PERODO POSTPRANDIAL (tras una comida) INSULINA y EL AYUNO GLUCAGN
El metabolismo de glucgeno y de glucosa (junto al metabolismo de lpidos y protenas pero estos en menor importancia) son los responsables fundamentales del mantenimiento de la homeostasis glucmica (de los niveles de glucosa constantes en sangre). Pueden darse 2 situaciones:
La INSULINA es una hormona que no est potenciada en hgado, por lo que afectar a rutas no solo en hgado sino tambin en msculo, TJ adiposo y TJs extrahepticos en general.
Rutas que se activan (+): la insulina potencia todas las rutas anablicas o de sntesis excepto de la
glucosa
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Laura del Olmo Glucogenognesis o sntesis del glucagn (el hgado recoge las glucosas de sangre para apilarlas en su interior formando/sintetizando el glucagn). Como hay mucha glucosa en sangre se activa la glucogenognesis en hgado y msculo, aunque fundamentalmente en *HGADO*. *Gluclisis o degradacin de glucosa* (excepcin en la actuacin de la insulina), fundamentalmente la *heptica*. Captura de glucosa en *tejidos extrahepticos* (la insulina fomenta la entrada de G), como en el msculo (almacena glucgeno) o en TJ adiposo (para a travs de Acetil-CoA almacenarla como lpidos). La insulina en hgado no est potenciada de forma directa, pero la enzima gluco-quinasa fosforila glucosa en exceso, lo que facilita la captura de glucosa de forma indirecta. Sntesis de lpidos tanto en hgado (en forma de lipoprotenas), pero sobre todo en *TJ adiposo*.
Rutas que se inhiben (-): la insulina inhibir todas las rutas catablicas salvo la de la glucosa (gluclisis,
la cual potencia) Glucogenlisis o degradacin de glucgeno tanto en hgado como en msculo. *Gluconeognesis o sntesis de glucosa* (excepcin en la actuacin de la insulina) en *hgado*. En conclusin, la insulina inhibe todas las rutas catablicas excepto el consumo/degradacin de glucosa (gluclisis) y activa a todas las rutas anablicas excepto la formacin/sntesis de glucosa (gluconeognesis). Como respuesta a una hiperglucemia despus de comer (se puede pasar de 90 mg/100 ml hasta 200 mg/100 ml en comidas ricas en HC) LA INSULINA DISMINUYE EL NIVEL DE GLUCOSA EN SANGRE.
El GLUCAGN es una hormona que en *HGADO* est muy potenciada, por lo que las rutas a las que afecte sern casi todas mayoritarias en hgado.
Las rutas que se activan/inhiben sern las contrarias a las de la insulina.
Rutas que se activan (+): el glucagn potencia/activa todas las rutas de degradacin o catablicas
excepto la de la glucosa (inhibe la gluclisis o degradacin de G) Glucogenlisis o degradacin de glucgeno en *hgado*.
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Laura del Olmo Liplisis o degradacin de grasa. Se activa la liplisis en general, pero fundamentalmente en *TJ adiposo* (degradacin de grasa y AG).
Rutas que se inhiben (-): el glucagn inhibe/inactiva las rutas de sntesis o anablicas excepto la de la
glucosa (activa la gluconeogsis o sntesis de G) Glucogenognesis en hgado. *Gluclisis* o degradacin de glucosa en hgado (excepcin en la actuacin del glucagn), aunque tambin puede ser en TJ adiposo.
El SN en general (cerebro), eritrocitos, hgado NO NECESITAN INSULINA. El resto de TJs no captan glucosa que se reserva para los independientes de insulina (cerebro, eritrocitos). Efecto final: EL GLUCAGN AUMENTA EL NIVEL DE GLUCOSA EN SANGRE.
CONCLUSIN: la insulina actuar tras una comida o hiperglucemia mientras que el glucagn actuar en el ayuno o hipoglucemia. Sobre todo es el *HGADO* el responsable del mantenimiento de la glucemia.
ADRENALINA (*MSCULO*). Mismo efecto que el glucagn salvo por una diferencia: activa la gluclisis o degradacin de glucosa (al contrario que el glucagn, que la inhibe)
La adrenalina es secretada por la mdula suprarrenal en situaciones especiales: de estrs o emergencia, y tambin durante el ejercicio (principal control hormonal en msculo). Su efecto general va a ser muy similar al del glucagn, pero hay una diferencia: la adrenalina tiene muchos receptores por lo que inhibe la sntesis de glucosa o gluconeognesis al contrario que el glucagn, es decir, favorece la degradacin de glucosa o gluclisis. Esto es lgico pues en las condiciones en las que se secreta el glucagn (baja glucosa en sangre), la gluclisis no nos interesa que se active en hgado (si no que se inhiba); mientras que en las condiciones que se secreta la adrenalina (ejercicio) s nos interesa que se active en msculo, para obtener energa. El glucagn (en hgado) potencia la sntesis de glucosa o gluconeognesis, es decir, inhibe la gluclisis.
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Laura del Olmo La adrenalina (en msculo) potencia la gluclisis porque el msculo se encuentra con niveles muy altos de glucosa que necesita gastar por gluclisis (su almacn de glucosa en glucgeno es mucho ms pequeo que en el hgado).
En TJ adiposo su control ser el mismo que el del glucagn, es decir, activa la liplisis o degradacin de lpidos e inactiva la sntesis de lpidos (si hay una situacin de estrs mandamos AG a sangre pero que no van a servir para nada). El glucagn es secretado, fundamentalmente para actuar en el hgado, cuando hay una disminucin del nivel de glucosa en sangre, por lo que su misin ser la de aumentar estos niveles, cmo? Sintetizando/formando glucosa, por lo que no le interesar activar la gluclisis, por eso est inactiva (y la gluconeognesis est activa).
Mientras que la adrenalina es secretada, fundamentalmente para actuar en el msculo, cuando se da una situacin de estrs o ejercicio, por lo que su misin ser obtener energa para el msculo (la misin del hgado en este caso ser surtir de G al msculo), cmo? Degradando glucosa, por lo que nos interesar activar la gluclisis e inactivar la sntesis o gluconeognesis.
LA INSULINA ACTIVA A LA *FOSFODIESTERASA* (cataliza la degradacin de AMPc AMP) LA CUL ES INHIBIDA POR LA CAFENA (mantiene el AMPc elevado ms tiempo y por tanto ste estar activando ms tiempo a la PKA, que a su vez degradar glucgeno ms tiempo)
El glucagn y la adrenalina tienen efectos potentes y ambos actan a travs del AMPc que tiene que degradarse inmediatamente a AMP por la enzima FOSFODIESTERASA, la cual es ACTIVADA/POTENCIADA POR LA INSULINA. Activadores (+) de la *fosfodiesterasa*: insulina Inhibidores (-) de la *fosfodiesterasa*: cafena, teofilina del t, teobromina del cacao (familia de los alcaloides) alargan la accin metablica-hormonal
La cafena por tanto mantiene los niveles de AMPc elevados durante ms tiempo, es decir, est continuamente activando la protena-quinasa-A (PKA) que favorece la degradacin del glucgeno, y por ej. este efecto en la regulacin de la adrenalina es muy importante, ya que aumenta la Psangunea, la contraccin del corazn Los efectos de la cafena son mantener al organismo con capacidad de degradar glucgeno ms tiempo, es decir, mantenernos alerta ms tiempo, pero puede ser perjudicial.
*DIABETES* (ampliar): una de las enfermedades ms frecuentes r/c el metabolismo de HC. Se caracteriza
por una hiperglucemia en sangre que no llega a los TJs, es decir, hay mucha glucosa en sangre pero los tejidos no la pueden utilizar. En resumen, produce que haya poca glucosa en tejidos y mucha en sangre.
Causa: fallo o ausencia de la insulina (unos tienen insulina pero no les funciona correctamente, y otros no tienen insulina pero el efecto final es el mismo). La hay de 2 tipos: o Tipo 1: suele ser gentica y aparece en la juventud. o Tipo 2: asociada a la obesidad y aparece en edad ms avanzada. 16
OBESIDAD
Es gentica y se manifiesta en las primeras etapas de la vida. Si se detecta a tiempo se puede paliar con una dieta muy rica en HC durante toda la vida para evitar retraso mental, coma por hipoglucem ia, aunque el dao al hgado no se pueda paliar. Pronstico grave (alta probabilidad de muerte).
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2. Tipo III: ENFERMEDAD DE CORI (parecida a la anterior pero menos grave) HIPOGLUCEMIA LEVE Enzima deficiente: *DESRAMIFICANTE*
Los TJs ms afectados sern hgado y msculo. Consecuencia: no se termina de degradar el glucgeno ya que la glucgeno-fosforilasa sin ayuda de la enzima auxiliar desramificante, solo podr degradar ramas de > 4 G (no podr degradar dextrinas-lmite de 4 G), por lo cual habr una hipoglucemia pero menos severa que en Von Gierke. En otras palabras, acumulan glucgeno muy ramificado que produce una ligera hipoglucemia pero que es compatible con vida. La enfermedad de Cori es parecida a la enfermedad de Von Gierke en las consecuencias clnicas pero menos severa que sta. Pronstico leve. Cuando se detecta a tiempo el Tto. es una dieta rica en protenas para que el hgado forme glucosa a partir de aminocidos y as corregir la hipoglucemia. La hipoglucemia ser ms leve porque la enzima a la que afecta no es la nica que acta en la degradacin del glucgeno o glucogenlisis, por lo que, aunque sea incompleta, habr degradacin de glucgeno.
3. Tipo IV: ENFERMEDAD DE ANDERSEN PARO HEPTICO por destruccin de la clula heptica (glucgeno lineal, insoluble y difcil de degradar) Enzima deficiente: *RAMIFICANTE* UNA DE LAS POCAS ALTERACIONES QUE AFECTA A UNA ENZIMA DE SNTESIS DE GLUCGENO!!!
La enzima ramificante acta en la glucogenognesis o sntesis de glucgeno, y su falta impide que se puedan formar enlaces (16), es decir, no se podrn formar ramas producindose un glucgeno muy lineal, con pocos extremos no reductores y por tanto poco soluble o muy insoluble. Afecta fundamentalmente al hgado, pero tambin a otros TJs blandos como el bazo (aunque ste almacene poco). Consecuencia: ante este glucgeno tan insoluble y por tanto difcil de degradar, el hgado se ve muy afectado, pudindose llegar a producir un paro heptico por destruccin de la clula heptica. Pronstico muy grave y sin Tto.
Laura del Olmo Consecuencia: persona poco resistente al ejercicio aunque tendr una vida normal. Pronstico leve.
En conclusin, una alteracin en una enzima heptica suele ser poco compatible con la vida mientras que en enzimas musculares la patologa derivada ser mucho ms leve.
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