Aula 3.

Protenas globulares, Metaloproteinas (hemoglobina), Protenas fibrosas (colgeno e

elastina)

Definio

Protena vem do grego protos = primeiro So macromolculas resultantes da condensao de molculas aminocidos atravs da ligao peptdica. As protenas so polipeptdios que resultam na condensao de milhares de molculas de aminocidos. As sua macromolculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares at vrios milhes.

Definio/Composio:

Exemplo: Citocromo C: 13.000 Ribonuclease: 14.000 Mioglobulina: 17.000 Gliadina: 28.000 Pepsina: 35.500 Insulina: 36.000 Ovoalbunina: 45.000 Hemoglobina: 68.000 Soroglobulina: 180.000 Casena: 375.000 Fribrinognio: 450.000 Tiroglobulina: 630.000 Hemocianina: 2.800.000 Vrus: 250.000.000

CLASSIFICAO DAS PROTENAS

Quanto a Composio:

- Protenas Simples - Por hidrlise liberam apenas aminocidos. - Protenas Conjugadas - Por hidrlise liberam aminocidos mais um radical no peptdico, denominado grupo prosttico. Ex: metaloprotenas, hemeprotenas, lipoprotenas, glicoprotenas, etc.

Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas: - Protenas Monomricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptdica. - Protenas Oligomricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptdica; So as protenas de estrutura e funo mais complexas.

Quanto Forma: - Protenas Fibrosas - Na sua maioria, as protenas fibrosas so insolveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. So formadas geralmente por longas molculas mais ou menos retilneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as protenas de estrutura, como colgeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrpodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguneo ou a miosina dos msculos. Algumas protenas fibrosas, porm, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que so formadas por mltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. - Protenas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, so mais ou menos esfricas. So geralmente solveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vrios milhes. Nesta categoria situam-se as protenas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de protenas globulares e fibrosas

PROTENAS HOMLOGAS

So protenas que desempenham a mesma funo em tecidos ou em espcies diferentes. Estas protenas possuem pequenas diferenas estruturais, reconhecveis imunologicamente. Os segmentos com seqncias diferentes de aminocidos em protenas homlogas so chamados "segmentos variveis", e geralmente no participam diretamente da atividade da protena. Os segmentos idnticos das protenas homlogas so chamados "segmentos fixos", e so fundamentais para o funcionamento bioqumico da protena.

ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS

As protenas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro nveis, crescentes em complexidade:

1 - Estrutura Primria - Dada pela seqncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula. - o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. - A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". - A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres. - Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

Frmulas estruturais de amino cidos

alanina

glutamina

cido amino butrico serina

arginina asparagina

fenilalanina cido asprtico

cido glutmico cistena

glicina leucina

histidina lisina

homocistena serina

valina tirosina metionina triptofano

norvalina

2 - Estrutura Secundria - dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. - o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. - Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila.

- O arranjo secundrio de um polipeptdeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula.

3 - Estrutura Terciria - Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na seqncia polipeptdica. - a forma tridimensional como a protena se "enrola". - Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. - Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. - Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.

4 - Estrutura Quaternria - Surge apenas nas protenas oligomricas. - Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. - Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc. - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

AMINOCIDOS

CARACTERSTICAS GERAIS - So as unidades fundamentais das protenas.

- Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de apenas 20 aminocidos. - Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas. Os aminocidos que intervm na composio das protenas (existem outros) so nmero de 20 e obedecem estrutura geral representada na figura abaixo:

ESTRUTURA QUMICA GERAL - Os 20 aminocidos possuem caractersticas estruturais em comum, tais como: A presena de um carbono central, quase sempre assimtrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um tomo de hidrognio. O quarto ligante um radical chamado genericamente de "R", responsvel pela diferenciao entre os 20 aminocidos. a cadeia lateral dos aminocidos. o radical "R" quem define uma srie de caractersticas dos aminocidos, tais como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa. So metaloproteinas: hemoglobina, mioglobina, enzimas da cadeia respiratria Uma metaloprotena uma protena que contm um ou mais ons metlicos na sua estrutura, seja diretamente ligados cadeia polipeptdica, seja inseridos numa molcula no protica covalentemente ligada cadeia polipeptdica.

Muitas metaloprotenas so enzimas (metaloenzimas), em particular oxidorredutases. Uma grande parte so protenas de transferncia electrnica, servindo como meio de transporte de eltrons para outras metaloenzimas. O metal de transio mais encontrado em metaloprotenas o ferro. Outros metais de transio de relevo incluem o zinco, o cobre e o molibdnio. Tambm se consideram metaloprotenas aquelas contendo os metais alcalino-terrosos magnsio e clcio. So encontradas metaloprotenas em todos os domnios da Vida. O funcionamento e a estrutura das metaloprotenas so estudados pela Qumica Bioinorgnica. Uma forma usual de classificar protenas quanto ao metal (ou metais) que contm: - Protenas contendo ferro As protenas contendo ferro constituem o grupo mais diversificado de metaloprotenas. Podem ser classificadas quanto presena de um grupo hemo em protenas hmicas e protenas no-hmicas. O exemplo clssico de protena hmica a hemoglobina, responsvel pelo transporte de oxignio na corrente sangunea. Tambm a catalase uma metaloprotena, especificamente uma metaloenzima; a catalase hmica usa grupos hemo na reao que catalisa. Os citocromos formam um grupo numeroso de protenas hmicas: existem diversos tipos de citocromos, sendo a maioria protenas de transferncia electrnica. As protenas contendo ferro no hmico dividem-se em diversas famlias, podendo classificar-se por exemplo quanto quantidade de ons ferro que contm. Deste modo, podem ser mononucleares se tiverem um on ferro (como acontece com algumas lipoxigenases), dinucleares se tiverem dois (como na protena de transporte de oxignio hemeritrina), existindo tambm protenas polinucleares, com mais de dois ons ferro (como as ferredoxinas, protenas de transporte electrnico). Outra forma de classificar protenas contendo ferro no hmico quanto existncia de enxofre como ligando do on ferro. As protenas deste grupo so denominadas protenas de ferro-enxofre. Neste inclui-se normalmente protenas que contm enxofre inorgnico (no proveniente de cadeias laterais de aminocidos) que se encontra ligado aos ons ferro. Um exemplo deste tipo de protenas encontra-se na enzima aconitase, que participa no ciclo dos cidos tricarboxlicos: a regulao da atividade da enzima feita atravs da adio de um ferro ao centro de ferro-enxofre, convertendo uma forma inativa (trs ferros) numa forma ativa (quatro ferros).

Existem tambm protenas contendo centros mistos de ferro e outro metal. Um exemplo a enzima hidrogenase de nquel-ferro, presente nalgumas bactrias: o centro ativo possui um on nquel, alm de um ferro. Na maioria dos casos, os ons ferro em protenas encontram-se no estado de oxidao (II) ou (III), encontrando-se nalgumas situaes excepcionalmente os estados de oxidao mais elevada (IV) e (V). Existem ainda, ptn contendo cobre (enzimas, cadeia respiratoria aerbia), nquel (urease, enzima com nquel), molibdnio ou tungstnio (metabolismo de degrao de purinas).

- CIDOS NUCLICOS - ENZIMAS