Inhibicin competitiva: el inhibidor puede combinarse con la enzima libre de tal modo que compite con el sustrato normal

para unirse al centro activo. Un inhibidor competitivo reacciona reversiblemente con la enzima para formar un complejo enzima-inhibidor (E-I) anlogo al complejo enzima sustato: E + I EI La vmx de la reaccin catalizada por la enzima no variar en presencia del inhibidor competitivo (lgicamente, cuando la [S] sea muy elevada, apenas habr ocasin de que se una la E con una molcula de I). En cambio la Km aparente del sustrato aumentar en presencia del inhibidor (es decir, ser precisa una [S] superior para alcanzar 1/2 vmx). Por lo tanto, en la cintica se refleja como una disminucin de la afinidad de E por S. Un ejemplo clsico de inhibicin competitiva es la de la succinato deshidrogenasa por el malonato y por otros aniones dicarboxilato.

*Inhibicin acompetitiva: aqu el inhibidor no se combina con la enzima libre. Sin embargo se combina con el complejo enzima-sustrato-inhibidor (E-S-I), el cual no se transforma en el producto habitual de la reaccin: ES + I ESI La presencia del inhibidor hace que disminuya la Km aparente en la misma proporcin que la vmx (como el I se une al complejo ES, su presencia se manifiesta tambin a elevadas [S], por lo que disminuye vmx). La Km aparente disminuye (lo cual quiere decir que la [S] precisa para alcanzar 1/2 vmx ser menor). No es que haya aumentado la afinidad de E por S: en realidad se mantiene igual, pero como la vmx ha disminuido, se precisar menor [S] para alcanzar 1/2 vmx y por eso la Km disminuye -y la afinidad aumenta- "aparentemente". La inhibicin acompetitiva es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato, pero es corriente en las reacciones de dos sustratos.

*Inhibicin no competitiva: el inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con el complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la accin de ambos: E + I EI ES + I ESI

La presencia del inhibidor hace que decrezca la vmx (es decir, no puede ser compensada su presencia por elevadas [S]) pero la Km aparente no vara (o sea, que a la misma [S] se alcanza la

1/2 vmx correspondiente a la presencia del inhibidor). En realidad la afinidad de E por S s ha disminuido realmente (aunque no "aparentemente"). Algunas enzimas (no todas) que poseen un grupo -SH esencial, son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados (la enzima requiere esos grupos -SH intactos para su actividad normal). El agente quelante EDTA (tetra-acetato de etilen-diamida) se une reversiblemente al Mg2+ y a otros cationes divalentes, e inhibe as de modo no competitivo a algunas enzimas que precisan esos iones para su actividad. http://tertuliadeamigos.webcindario.com/bio2bach8.html