Problema 1: Caractersticas de las reacciones enzimticas

Cul de los siguientes enunciados, acerca de las reacciones catalizadas por enzimas, NO es cierto? A. Las enzimas forman complejos con sus sustratos. B. Las enzimas rebajan la energa de activaci n de las reacciones !umicas C. Las enzimas cambian la " de e!uilibrio de las reacciones !umicas. correcta #. $uc%as enzimas cambian de forma ligeramente cuando unen al sustrato. E. Las reacciones ocurren en el centro activo de las enzimas, donde una orientaci n espacial precisa de los aminocidos es una cuesti n mu& importante para la catlisis.

Caractersticas de las reacciones catalizadas por enzimas

Las enzimas son catalizadores biol gicos. Los catalizadores rebajan la energa de activaci n de las reacciones. La rebaja de la energa de activaci n de una reacci n, %ace !ue la velocidad de la reacci n aumente. 'si, las enzimas aceleran las reacciones, rebajando la energa de activaci n. $uc%as enzimas cambian de forma cuando sus sustratos se unen a ellas. (ste efecto se llama )acoplamiento inducido), significando !ue se re!uiere la orientaci n & colocaci n precisa de la enzima para !ue su actividad cataltica sea inducida por la uni n del sustrato. Las enzimas tienen centros activos. (l centro activo de la enzima es la localizaci n sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato & donde tiene lugar la reacci n !umica catalizada por la enzima. *e produce una interacci n mu& precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones d+biles ,puentes de %idr geno, interacciones electrostticas, contctos %idrof bicos & fuerzas de van der -aals.. Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La uni n de un sustrato con su enzima en el centro activo se llama )complejo enzima/sustrato). 0na ecuaci n gen+rica para la formaci n del complejo puede formularse1 Las enzimas no cambian la constante de e!uilibrio de una reacci n. "e! depende s lo de la diferencia entre los niveles de energa de los reactivos & los productos ,2.. Las enzimas no cambian el 2 de una reacci n. Como se demuestra en la grfica de arriba, las enzimas s lo rebajan la energa de activaci n, pero no cambian la diferencia de energa entre los reactivos & los productos. Las enzimas convierten una reacci n no espontnea en una reacci n espontnea.

2.- Problema 2: Constante de equilibrio para la hidr lisis de la sacarosa.

La constante de e!uilibrio para la conversi n del disacrido sacarosa en los monosacridos, glucosa & fructosa, es 345.555. 6u+ puedes concluir acerca de la reacci n1 sacarosa 7 89O glucosa 7 fructosa? A. (s un sistema cerrado. B. Nunca alcanzar el e!uilibrio. C. (s una reacci n espontnea, inicindose con sacarosa. !. La constante de e!uilibrio aumenta cuando la concentraci n inicial de sacarosa aumenta. E. (n el e!uilibrio, la concentraci n de sacarosa es muc%o ms alta !ue las concentraciones de glucosa & fructosa.

"utora del problema 2: Constante de equilibrio para la hidr lisis de la sacarosa.

La constante de e!uilibrio para la conversi n del disacrido sacarosa en los monosacridos, glucosa & fructosa, es 345.555. 6u+ puedes concluir acerca de la reacci n1 sacarosa 7 89O glucosa 7 fructosa? (cuaciones de la reacci n La ecuaci n para la reacci n !umica descrita en este problema es la siguiente1 (sta es una reacci n de %idr lisis. (l disacrido sacarosa es %idrolizado a dos monosacridos, glucosa & fructosa. Las reacciones de %idr lisis biol gicas son casi siempre espontneas ,e:erg nicas.. (l balance entre las reacciones en el sentido directo & el reverso se conoce como e!uilibrio !umico, !ue es definido como la raz n entre los productos de las concentraciones de los productos & las de los reactivos en el e!uilibrio, cuando las concentraciones son definitivas & no van a sufrir mas cambios. ;ara esta reacci n,

Ener#a libre $ equilibrio qumico

(stas reacciones !umicas pueden transcurrir en ambas direcciones, directa & reversa, pero los productos, glucosa & fructosa, tienen un menor nivel de energa libre !ue el reactivo sacarosa. La diferencia entre una reacci n espontnea & otra no %eacci n &o espontnea puede distinguirse por las siguientes relaciones1 espontnea %eacci n espontnea "e! < 3 "e! = 3 2=5 2<5 (:erg nica (nderg nica >eacci n reversa >eacci n directa favorecida favorecida

'a hidr lisis de la sacarosa

(sta es una reacci n espontnea !ue se dispara por la presencia de sacarosa por!ue "e! < 3.

Problema (

Cul de las siguientes grficas representa la velocidad de reacci n frente a la concentraci n de sustrato para una enzima alost+rica, en ausencia & presencia de un in%ibidor alost+rico? La 3 es correcta

"utora del problema (: Cin)tica de una enzima alost)rica. Enzimas alost)ricas

Las enzimas con m?ltiples subunidades tienen estructura cuaternaria. 0na consecuencia de las subunidades m?ltiples es !ue cada subunidad cataltica individual tiene su propio centro activo. (sto significa !ue una enzima con estructura cuaternaria puede unir mas de una mol+cula de sustrato. 'lost+rica significa )forma diferente)@ las enzimas alost+ricas pueden cambiar de conformaci n. Las enzimas alost+ricas presentan conformaciones activa e inactiva como resultado de la uni n del sustrato en el centro activo & de las mol+culas reguladoras en otros lugares de uni n ,centros alost+ricos.. (n el caso simple de una enzima alost+rica con una conformaci n activa & otra inactiva, el cambio en la velocidad de reacci n, con el incremento de la concentraci n de sustrato, es tipicamente una curva con forma sigmoidea )*). ;ara mas informaci n sobre enzimas alost+ricas, revisar la cuestion 34 & su tutorial.

*ni n de e+ectores a las subunidades re#uladoras

Las enzimas alost+ricas pueden tener tambi+n subunidades reguladoras !ue unen mol+culas reguladoras1 in%ibidores o activadores. ' los activadores & los in%ibidores se les llama en general )efectores). Los in%ibidores promueven !ue las enzimas alost+ricas adopten su conformaci n inactiva & los activadores favorecen la conformaci n activa. (ntre las dos conformaciones activa e inactiva e:iste un e!uilibrio. La cantidad de enzima activa e inactiva es dependiente de las concentraciones relativas de sustrato e in%ibidor, como sugiere el siguiente diagrama1

La uni n de un in%ibidor alost+rico provoca !ue la enzima adopte la conformaci n inactiva & promueve la uni n cooperativa de la segunda mol+cula de in%ibidor.

0n e:ceso de sustrato puede revertir el efecto in%ibidor. La uni n del sustrato promueve !ue la enzima asuma la conformaci n activa & se favorezca la uni n cooperativa de sustrato adicional, induciendo la formaci n del producto.

El si#ni+icado de las cur,as de +orma--. con $ sin inhibidor

La forma de la curva sin in%ibidor esta descrita con mas detalle en el tutorial de la cuesti n 34. Cuando la concentraci n de sustrato se incrementa, el sustrato se une a la enzima & dispara el cambio de conformaci n %acia la conformaci n activa de la enzima. (n presencia de in%ibidor, se re!uiere ma&or concentraci n de sustrato para !ue la enzima cambie a su conformaci n activa. *in embargo, cuando se alcanza la suficiente concentraci n de sustrato para disparar el cambio %acia la conformaci n activa, el sustrato se une cooperativamente ,curva con forma/*. & la misma velocidad m:ima se alcanza, en presencia o ausencia de in%ibidor.

Problema /: *na barrera de ener#a separa a los reacti,os $ a los productos en una reacci n qumica.
;ara sobrepasar la barrera energ+tica, !ue e:iste entre los reactivos & los productos, se debe de proveer a la reacci n, en el inicio de la misma, de la energa necesara. ' esta energa, !ue se recupera en el transcurso de la reacci n, se le llama1 A. (nerga de activaci n B. (nerga de iniciaci n C. (nerga de reacci n !. (nerga cin+tica E. (nerga potencial

"utora del problema /: *na barrera de ener#a separa a los reacti,os $ a los productos en una reacci n qumica.
;ara sobrepasar la barrera energ+tica, !ue e:iste entre los reactivos & los productos, se debe de proveer a la reacci n, en el inicio de la misma, de la energa necesara. ' esta energa, !ue se recupera en el transcurso de la reacci n, se le llama1

Ener#a de acti,aci n
8a& una barrera de energa, !ue separa los niveles de energa de los reactivos & de los productos. La energa debe adicionarse a los reactivos para !ue sobrepasen dic%a barrera energ+tica, !ue es recuperada cuando se forman los productos. La barrera energ+tica es conocida como (a, la energa de activaci n. La energa de activaci n es diferente de la energa libre, 2, !ue consiste en la diferencia entre la energa libre de los reactivos & de los productos.

Problema 0: 1Por qu) las enzimas alcanzan un m2imo de ,elocidad para altas concentraciones de sustrato3
(n la presencia de alco%ol des%idrogenasa, la velocidad de reducci n del acetalde%ido a etanol aumenta a medida !ue lo %ace la concentraci n de acetalde%ido. (ventualmente la velocidad de reacci n alcanza un m:imo, donde posteriores aumentos de la concentraci n de acetalde%ido no tienen efecto. ;or !u+? A. B. C. !. Aodas las mol+culas de acetalde%ido des%idrogenasa estn unidas a mol+culas de acetalde%ido. ' altas concentraciones de acetalde%ido, la energa de activaci n de la reacci n desciende La enzima &a no es especfica para el acetalde%ido ;ara altas concentraciones de acetalde%ido, el cambio en energa libre de la reacci n disminu&e.

"utora del problema 0: 1Por qu) las enzimas alcanzan un m2imo de ,elocidad para altas concentraciones de sustrato3
(n la presencia de alco%ol des%idrogenasa, la velocidad de reducci n del acetalde%ido a etanol aumenta a medida !ue lo %ace la concentraci n de acetalde%ido. (ventualmente la velocidad de reacci n alcanza un m:imo, donde posteriores aumentos de la concentraci n de acetalde%ido no tienen efecto. ;or !u+? La reducci n de acetalde%ido a etanol es una reacci n de o:idaci n/reducci n. (l acetalde%ido es reducido por adici n de 9 electrones & 9 protones aportados por el N'#8, !ue resulta o:idado a N'#7. La ecuaci n para esta reacci n es1

(n la presencia de alco%ol des%idrogenasa, la velocidad de la producci n de etanol aumenta cuando la concentraci n de acetalde%ido aumenta, como se muestra en la siguiente curva de velocidad.

0na reacci n catalizada por una enzima puede escribirse como1

( es la enzima, * es el sustrato ,acetalde%ido., (* es el complejo enzima/sustrato & ; es el producto ,etanol.. (l sustrato se une a un lugar especfico en la superficie de la enzima, conocido como centro activo. La reacci n ocurre en la superficie de la enzima, & despues el producto & la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir otras mol+culas de sustrato & continuar la catlisis de la reducci n del acetalde%ido muc%as veces por minuto.

*na e2plicaci n de la +orma de las cur,as de las cin)ticas enzimtica

' bajas concentraciones de sustrato la velocidad de producci n de etanol aumenta repentinamente con el aumento de la concentraci n de acetalde%ido por!ue %a& muc%a enzima libre disponible ,(.. ;ara altas concentraciones de sustrato, la velocidad de la producci n de etanol alcanza una meseta cuando todos los centros activos de la alco%ol des%idrogenasa estn saturados con sustrato ,complejo (*..

Problema 4: Constante de equilibrio de la ionizaci n del cido ac)tico.

La constante de e!uilibrio de ionizaci n del cido ac+tico, , es 5.55559. 6u+ puedes concluir sobre esta reacci n? A. (s un sistema cerrado. B. (n el e!uilibrio, la concentraci n de C8BCOO8 es muc%o mas alta !ue las concentraciones de C8BCOO/ 7 87. C. Nunca alcanza el e!uilibrio. !. (s espontanea, comenzando con C8BCOO8. E. La constante de e!uilibrio aumenta cuando aumenta la concentraci n inicial de C8BCOO8 .

"utora del problema 4: Constante de equilibrio de la ionizaci n del cido ac)tico.

La constante de e!uilibrio para la ionizaci n del cido ac+tico, , es 5.55559. 6u+ puedes concluir sobre esta reacci n?

Equilibrio qumico
La ecuaci n para la reacci n !umica de este problema describe la ionizaci n del cido ac+tico. (l cido ac+tico ,C8BCOO8. puede ionizarse a acetato ,C8BCOO/. & prot n ,87.. (l balance entre las reacciones en los dos sentidos se conoce como e!uilibrio !umico, !ue se define como la raz n entre la concentraci n de los productos & de los reactivos en el e!uilibrio, cuando no se producen mas cambios en las concentraciones de todos ellos, es decir cuando se %a alcanzado el e!uilibrio. ;ara esta reacci n,

Como la constante de e!uilibrio es mu& pe!ueCa, se puede concluir !ue casi todo el cido ac+tico permanece no ionizado, & !ue la ionizaci n del ac+tico no es espontnea. 'bajo se muestra un resumen de las relaciones entre los valores de la energa libre & la constante de e!uilibrio !umico para el caso en !ue las reaciones sean espontneas o no sean espontneas1 %eacci n espontnea "e! < 3 2=5 (:erg nica >eaccion directa favorecida %eacci n no espontnea "e!= 3 2<5 (nderg nica >eacci n inversa favorecida

5onizaci n del cido ac)tico

(sta es una reacci n no espontnea !ue comienza con el cido ac+tico.

Problema 6: !escripci n de la ,elocidad de reacci n de una reacci n qumica.

Cual de los siguientes enunciados acerca de la velocidad de reacci n NO es cierto? A. B. C. !. E. La velocidad de reacci n es la velocidad a la !ue la reacci n procede %acia el e!uilibrio. La velocidad de reacci n esta gobernada por la barrera de energa entre los reactivos & los productos. Las enzimas pueden acelerar la velocidad de reacci n. Las velocidades de reacci n no son sensibles a la temperatura. Ninguno de estos.

5n+ormaci n #eneral acerca de la ,elocidad de las reacciones

La velocidad de reacci n es la velocidad a la !ue la reacci n procede %acia el e!uilibrio. ;ara una reacci n catalizada por una enzima, la velocidad es usualmente e:presada como la cantidad de producto producido por minuto. La velocidad de reacci n est gobernada por la barrera de energa entre los reactivos & los productos. (n general, la energa debe ser aCadida a los reactivos para sobrepasar la barrera de energa. (sta energa

adicionada se llama )energa de activaci n), & es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dic%a barrera & desciende al nivel de la energa de los productos. Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reacci n. Las enzimas son catalizadores biol gicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones rebajando la barrera de la energa de activaci n entre los reactivos & los productos. ;ara observar un diagrama de la barrera de la energa de activaci n de una reacci n no catalizada & de una reacci n catalizada, ver el tutorial del problema 3. La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas & las velocidades de reacci n. ' bajas temperaturas, el aporte de calor usualmente aumenta la velocidad de una reacci n enzimtica, por!ue los reactivos tienen ma&or energa & pueden alcanzar el nivel de la energa de activaci n con ma&or facilidad. *in embargo, si la temperatura se eleva demasiado, es posible !ue se desnaturalice la enzima, provocando una desorganizaci n de su estructura terciaria & la p+rdida de su actividad cataltica.

Problema 7: Caractersticas de una reacci n e2er# nica.

>eacciones e:erg nicas1 A. Liberan energa B. *on reacciones espontneas C. Aienen una constante de e!uilibrio ma&or !ue 3 !. ;ueden estar acopladas a reacciones enderg nicas E. Aodos los enunciados son ciertos

'iberaci n de ener#a por reacciones e2er# nicas

0n diagrama de energa para una reacci n e:erg nica o espontnea se muestra a la derec%a. (l nivel de energa de los productos es menor !ue el nivel de energa de los reactivos. La energa es liberada en esta reacci n. La cantidad de energa !ue se libera durante la reacci n se denomina 2, !ue es menor !ue cero, es decir negativa.

'as reacciones e2er# nicas se llaman reacciones 8espontneas8

La constante de e!uilibrio para una reacci n e:erg nica is ma&or !ue 3, significando !ue la concentraci n de productos es ma&or !ue la concentraci n de reactivos en el e!uilibrio.

Las reacciones e:erg nicas pueden estar acopladas con reacciones enderg nicas. >eacciones de o:idacion/ reduccion ,redo:. son ejemplos de reacciones e:erg nicas & enderg nicas acopladas. Las enzimas frecuentemente act?an por acoplamiento de una reacci n enderg nica con una reacci n e:erg nica mediante la %idr lisis de 'A;.

Problema 9: Cin)tica de una reacci n enzimtica en presencia de un inhibidor competiti,o.

Cul de las siguientes grficas muestra los resultados de la velocidad de una reacci n frente a la concentraci n de sustrato para una enzima no/alost+rica, en ausencia & en presencia de un in%ibidor no competitivo ,los in%ibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente del centro activo.?

A. 3 B. 9 C. B !. 4 E. ninguna de las grficas.

"utora del problema 9: Cin)tica de una reacci n enzimtica en presencia de un inhibidor competiti,o.
La in%ibici n no competitiva de una enzima puede ocurrir cuando un in%ibidor se une a ella en un lugar distinto del centro activo. Los in%ibidores no competitivos rebajan la velocidad de la reacci n, i.e. la velocidad de formaci n del producto es menor con el in%ibidor presente !ue con el in%ibidor ausente. (sto significa !ue el centro activo esta modificado, pero no in%abilitado, por la presencia del in%ibidor. Como se muestra en la grfica 9, el efecto del in%ibidor no competitivo no puede ser sobrepasado con alta concentraci n de sustrato. ;uesto !ue el in%ibidor & el sustrato no compiten por el mismo lugar de uni n sobre la enzima@ un in%ibidor no competitivo reduce la velocidad de la reacci n en todas las concentraciones de sustrato.

Problema 1:: Caractersticas de las enzimas

Las enzimas1 A. (stn compuestas esencialmente de polip+ptidos, !ue son polmeros de aminocidos.

B. C. !. E.

;ueden unir grupos prost+ticos tales como iones metlicos !ue participan en las reacciones enzimticas. Aienen estructuras definidas. 0nen sus sutratos en el centro activo. Aodos los enunciados son ciertos.

Caractersticas $ estructuras de las enzimas

Las enzimas estn compuestas esencialmente de protenas, !ue son polmeros de aminocidos. Las enzimas pueden unir grupos prost+ticos !ue participan en las reacciones enzimticas. Los grupos prost+ticos no son parte de la cadena polipeptdica de la enzima, pueden ser iones metlicos o varios tipos de compuestos orgnicos. Las enzimas tiene una conformaci n tridimensional mu& definida & en muc%os casos est mu& bien determinada. Como por ejemplo, la estructura definida de la lisozima, con su sustrato ,carbo%idrato. unido en el centro activo, !ue es la figura de la iz!uierda en el panel. Las enzimas unen sus sustratos en los centros activos. (l centro activo es un lugar sobre la superficie de la enzima donde la catlisis de la reacci n tiene lugar. (n las dos figuras de la lisozima mostradas al lado, el panel de la iz!uierda muestra un carbo%idrato, coloreado de verde, unido en el centro activo de la lisozima. (l panel de la derec%a muestra el centro activo vacio. Notar !ue el centro activo forma una %endidura sobre la superficie de la enzima diseCada para interactuar especficamente con el sustrato.

Problema 11: E2plicaci n de la ener#a de acti,aci n

La energa de activaci n es1 A. B. C. !. E. La energa !ue debe ser aCadida al comienzo de la reacci n & !ue es recuperada cuando la reacci n finaliza La diferencia entre las energas de los reactivos & la de los productos La energa !ue es perdida como calor La energa libre (s igual al producto de la entropa por la temperatura absoluta.

Ener#a de acti,aci n
8a& una barrera energ+tica !ue separa los niveles de energa de los reactivos & de los productos. La energa debe ser suministrada a los reactivos para sobrepasar esa berrera energ+tica, !ue es recuperada cuando los productos se %an formado. La barrera energ+tica se conoce como (a, energa de activaci n. La energa de activaci n es distinta de la 2, o incremento de energa libre entre los reactivos & los productos.

Problema 12: 'a ener#a que requieren las reacciones en los sistemas biol #icos.
Las reacciones !ue re!uieren energa pueden ocurrir en los sistemas biol gicos por!ue las enzimas !ue las catalizan consiguen el acoplamiento de la reacci n con otras reacciones !ue conllevan1 A. 0n incremento en la entropa B. 0na baja energa de activaci n

C. No in%ibidores !. ;roductos de menor energa libre !ue los reactivos E. O:idaci n/reducci n

%eacciones acopladas
Las enzimas pueden acoplar reacciones e:erg nicas con reacciones enderg nicas para !ue resulte una reacci n acoplada, !ue en conjunto sea una reacci n e:erg nica. 0na reacci n e:erg nica es una reacci n en la !ue el nivel de energa de los productos es menor !ue el nivel de energa de los reactivos ,una reacci n espontnea.. Considerar las reacciones acopladas descritas en el problema D . (s una reacci n red/o:. Aodas las reacciones redo: son reacciones acopladas, puesto !ue una reacci n de o:idaci n est acoplada con una reacci n de reducci n. La enzima des%idrogenasa reduce el acetalde%ido a etanol, !ue es una reacci n enderg nica ,!ue re!uiere energa.1. .

La reducci n del acetalde%ido est acoplada a la o:idaci n del N'#8 %asta N'#7, !ue es una reacci n e:erg nica. (l N'#7 o:idado tiene un menor nivel de energa !ue el N'#8. La suma de estas dos reacciones es la reacci n acoplada & es catalizada por la acetalde%ido des%idrogenasa, mostrada bajo la lnea en la figura anterior.

Problema 1(: 'a constante de equilibrio de la hidr lisis de la #lucosa-4-+os+ato

La constante de e!uilibrio para la reacci n, glucosa E/fosfato 7 agua concluir acerca de esta reacci n1 A. B. C. !. E. glucosa 7 fosfato, es 9E5. 6ue se puede

(s un sistema cerrado. Nunca alcanza el e!uilibrio. (n el comienzo con la glucosa E/fosfato, no es espontnea. (n el e!uilibrio, la concenntraci n de glucosa es muc%o ma&or !ue la concentraci n de glucosa E/fosfato. La constante de e!uilibrio aumenta cuando la concentraci n inicial de glucosa E/fosfato aumenta.

La ecuaci n para la reacci n !umica descrita en este problema es1

(sta es una reacci n de %idr lisis. La glucosa/E/fosfato es %idrolizada a glucosa & fosfato. Las reacciones de %idr lisis biol gicas son casi siempre espontneas ,e:erg nicas.. (l balance entre las reacciones directa e inversa se conoce como e!uilibrio !umico, !ue se define como la relaci n entre la concentraci n de productos & la de reactivos en el e!uilibrio, cuando no van a ocurrir posteriores cambios de concentraci n. ;ara esta reacci n, el e!uilibrio favorece la formaci n de productos.

Los productos glucosa & fosfato estn en un nivel menor de energa !ue los reactivos. ;uesto !ue "e! < 3, +sta es una reacci n espontnea ,e:erg nica. comenzando con glucosa/E/fosfato.

Problema 1/: 5nterpretando una cur,a de cin)tica enzimtica de +orma 8-8

La grfica muestra los resultados de la velocidad de reacci n frente a la concentraci n del sustrato para1

A. una enzima en presencia de un in%ibidor competitivo B. una e nzima en presencia de un in%ibidor no/competitivo C. una e nzima alost+rica !. una e nzima en presencia de un in%ibidor acompetitivo

E. dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato

"utora del problema 1/: 5nterpretando una cur,a de cin)tica enzimtica de +orma 8-8

Enzimas alost)ricas
Las enzimas con m?ltiples subunidades tienen estructura cuaternaria. 0na consecuencia de las subunidades m?ltiples es !ue cada subunidad cataltica individual tiene su propio centro activo. (sto significa !ue una enzima con estructura cuaternaria puede unir ms de una mol+cula de sustrato. 'lost+rico significa )forma diferente). Las enzimas alost+ricas cambian de forma entre las formas activas e inactivas como resultado de la uni n de los sustratos en el centro activo & de las mol+culas reguladoras en otros sitios. (n el caso simple de una enzima alost+rica con una forma activa e inactiva, el cambio en la velocidad de reacci n con el incremento de la concentraci n de sustrato es tpicamente una curva de forma )*).

El si#ni+icado de la cur,a de +orma - para una enzima alost)rica

' bajas concentraciones de sustrato, la enzima est en la forma inactiva ,conformaci n inactiva.. Cuando la concentraci n de sustrato aumenta, el sustrato se une a la enzima & provoca un cambio de conformaci n a la forma activa de la enzima. #espu+s de !ue el primer sustrato est+ unido, la segunda & siguientes mol+culas de sustrato se unen con ma&or afinidad. (ste fen meno es lo !ue se llama )cooperatividad), & la forma * de la curva indica la uni n cooperativa del sustrato. (l resultado del cambio a la forma activa es un fuerte incremento en la uni n de los otros sustratos, & como resultado, la velocidad de reacci n aumenta mu& rpidamente en un estrec%o margen de concentraci n de sustrato. Cuando todos los centros activos de una enzima alost+rica estn ocupados con sustrato, la velocidad de la reacci n es constante & se alcanza la meseta de la Fm:.

'a importancia de las enzimas alost)ricas en la re#ulaci n celular

Las enzimas alost+ricas pueden ser reguladas entre mu& altas & mu& bajas velocidades de reacci n con s lo pe!ueCos cambios en la concentraci n del sustrato. Las enzimas alost+ricas son usadas por las c+lulas para regular las rutas metab licas donde la concentraci n de sustratos celulares fluct?a entre lmites mu& estrec%os de concentraci n.

Problema 10: 5nterpretaci n de una cin)tica enzimtica michaeliana

(sta grfica representa la variaci n de la velocidad de reacci n frente a la concentraci n del sustrato@ la raz n por la !ue la curva alcanza una meseta & la velocidad no sigue aumentando para ma&ores concentraciones de sustrato es por!ue1

A. (l centro activo del enzima est saturado de sustrato. B. 8a& un in%ibidor competitivo presente C. 8a& un in%ibidor no competitivo presente !. La enzima alost+rica est blo!ueada en una conformaci n inactiva

E. Aodo el sustrato %a sido convertido en producto

"utora del problema 10: 5nterpretaci n de una cin)tica enzimtica michaeliana

(sta grfica representa la variaci n de la velocidad de reacci n frente a la concentraci n del sustrato@ la raz n por la !ue la curva alcanza una meseta & la velocidad no sigue aumentando para ma&ores concentraciones de sustrato es por!ue1

A. (l centro activo del enzima est saturado de sustrato. B. 8a& un in%ibidor competitivo presente C. 8a& un in%ibidor no competitivo presente !. La enzima alost+rica est blo!ueada en una conformaci n inactiva E. Aodo el sustrato %a sido convertido a producto

%eacciones catalizadas por enzimas

0na reacci n catalizada por una enzima puede escribirse como1 ( es la enzima, * es el sustrato, (* es el complejo enzima/sustrato & ; es el producto. (l sustrato se une a un lugar especfico en la superficie de la enzima, conocido como centro activo. La reacci n ocurre sobre la superficie de la enzima, despu+s el producto & la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir a otra mol+cula de sustrato.

*na ilustraci n de un comple;o enzima-sustrato

La enzima lisozima se muestra con una mol+cula de carbo%idrato unida en el centro activo. (l sustrato se muestra color verde, & esta ocupando el centro activo. (l estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se llama cin+tica enzimtica.

0na curva de cin+tica enzimtica tpica para una enzima no alost+rica se muestra en la grfica1

*na e2plicaci n para la +orma de la cur,a de la cin)tica enzimtica

' baja concentraci n de sustrato la velocidad de reacci n aumenta repentinamente con el aumento de la concentraci n del sustrato por!ue abunda la enzima libre & disponible ,(. para unir al sustrato aCadido. ' alta concentraci n de sustrato, la velocidad de reacci n alcanza una meseta cuando los centros activos de la enzima estn saturados con el sustrato ,complejo (*., & no !ueda enzima libre para unir el sustrato aCadido.

Problema 14: %eacciones que requieren ener#a $ que rinden ener#a

(l resultado de una reacci n GGGGGGGGGG es !ue la energa se libera. La energa debe ser suministrada para !ue una reacci n GGGGGGGGGG tenga lugar. A. catalizada por una enzima, no espontnea B. e:erg nica, enderg nica C. enderg nica, espontnea !. cataltica, no cataltica E. o:idativa, %idr lisis

"utora del problema 14: %eacciones que requieren ener#a $ que rinden ener#a
(l resultado de una reacci n GGGGGGGGGG es !ue la energa se libera. La energa debe ser suministrada para !ue una reacci n GGGGGGGGGG tenga lugar. A. catalizada por una enzima, no espontnea B. e:erg nica, enderg nica C. enderg nica, espontnea !. cataltica, no cataltica E. o:idativa, %idr lisis

%eacci n ender# nica

(n la imagen de la derec%a se muestra un diagrama para una reacci n enderg nica o reacci n no espontnea. (l nivel de energa de los productos es ma&or !ue el nivel de energa de los reactivos. ;ara !ue esta reacci n tenga lugar se debe suministrar cierta cantidad de energa. La cantidad de energa re!uerida se llama 2, !ue es ma&or !ue cero. La constante de e!uilibrio para una reacci n enderg nica es menor !ue 3.