Aminocido Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH).

Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida. Segn su obtencin A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son: Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido. Segn la ubicacin del grupo amino[editar editar cdigo] Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos). Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo. Aminocidos codificados en el genoma[editar editar cdigo]

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina. Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el nmero 22 es la pirrolisina que aparece slo en arqueas.1 2 3 Aminocidos modificados[editar editar cdigo]

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una protena. Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas, est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La metionina inicial de todos los polipptidos (codificada por el codn de inicio AUG) casi siempre se elimina por protelisis.4 Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gamma-aminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminocidos. Ejemplos de estos aminocidos no protenicos son: Propiedades cido-bsicas. Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn. pticas. Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustityentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros. Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo y Daminocidos los derivados del D-gliceraldehdo. Qumicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin. Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R o cadena lateral. Solubilidad. No todos los aminocidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser ms soluble. Reacciones de los aminocidos Los aminocidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, que tienen en comn el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadenan pueden ser: La transaminacin, que necesita la participacin de un -cetocido; La descarboxilacin; La racemizacin, que es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas los aminocidos estn presentes nicamente en la configuracin L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminocidos formando parte de pptidos pequeos.

Protena Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada. Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y sta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.1 Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).2 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural. Esta es la funcin ms importante de una molecula (Ej: colgeno), Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico), Transduccin de seales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno) Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingosinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Funciones Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas: Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos; Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin; El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn. Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche. Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos.

5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin. Estructura Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio slo las hay globulares. Propiedades de las protenas[editar editar cdigo]

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Los lpidos son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e hidrgeno y generalmente tambin oxgeno; pero en porcentajes mucho ms bajos. Adems pueden contener tambin fsforo, nitrgeno y azufre . Es un grupo de sustancias muy heterogneas que slo tienen en comn estas dos caractersticas: Son insolubles en agua Son solubles en disolventes orgnicos, como ter, cloroformo, benceno, etc.

Una caracterstica bsica de los lpidos, y de la que derivan sus principales propiedades biolgicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipdos se debe a que su estructura qumica es fundamentalmente hidrocarbonada (aliftica, alicclica o aromtica), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura de la izquierda). La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mnimo. El agua, al ser una molcula muy polar, con gran facilidad para formar puentes de hidrgeno, no es capaz de interaccionar con estas molculas. En presencia de molculas lipdicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias molculas de agua, forzando a la molcula hidrofbica al interior de una estructura en forma de jaula, que tambin reduce la movilidad del lpido. Todo ello supone una configuracin de baja entropa, que resulta energticamente desfavorable. Esta disminucin de entropa es mnima si las molculas lipdicas se agregan entre s, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenmeno recibe el nombre de efecto hidrofbico (Figuras inferiores). Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior Constituyentes importantes de la alimentacin (aceites, manteca, yema de huevo), representan una importante fuente de energa y de almacenamiento, funcionan como aislantes trmicos, componentes estructurales de membranas biolgicas, son precursores de hormonas (sexuales, corticales), cidos biliares, vitaminas etc. FUNCIONES DE LOS LPIDOS Los lpidos desempean cuatro tipos de funciones: Funcin de reserva. Son la principal reserva energtica del organismo. Un gramo de grasa produce 9'4 kilocaloras en las reacciones metablicas de oxidacin, mientras que protenas y glcidos slo producen 4'1 kilocalora/gr. Funcin estructural. Forman las bicapas lipdicas de las membranas. Recubren rganos y le dan consistencia, o protegen mecnicamente como el tejido adiposo de pis y manos.

Funcin biocatalizadora. En este papel los lpidos favorecen o facilitan las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta funcin las vitaminas lipdicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Funcin transportadora. El tranporte de lpidos desde el intestino hasta su lugar de destino se raliza mediante su emulsin gracias a los cidos biliares y a los proteolpidos. CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS Los lpidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composicin cidos grasos (Lpidos saponificables) o no lo posean ( Lpidos insaponificables ). 1. Lpidos saponificables A. Simples Acilglicridos Cridos B. Complejos Fosfolpidos Glucolpidos 2. Lpidos insaponificables A. Terpenos B. Esteroides C. Prostaglandinas CIDOS GRASOS Los cidos grasos son molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un nmero par de tomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH). Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior Se conocen unos 70 cidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos : Los cidos grasos saturados slo tienen enlaces simples entre los tomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de cidos el mirstico (14C);el palmtico (16C) y el esterico (18C) .

Los cidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus molculas presentan codos, con cambios de direccin en los lugares dnde aparece un doble enlace. Son ejemplos el olico (18C, un doble enlace) y el linoleco (18C y dos dobles enlaces). Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior Propiedades de los cidos grasos Solubilidad. Los cidos grasos poseen una zona hidrfila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipfila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Por eso las molculas de los cidos grasos son anfipticas, pues por una parte, la cadena aliftica es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgnicos (lipfila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrfilo). Desde el punto de vista qumico, los cidos grasos son capaces de formar enlaces ster con los grupos alcohol de otras molculas. Cuando estos enlaces se hidrolizan con un lcali, se rompen y se obtienen las sales de los cidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificacin. Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior LPIDOS SIMPLES Son lpidos saponificables en cuya composicin qumica slo intervienen carbono, hidrgeno y oxgeno. Acilglicridos Son lpidos simples formados por la esterificacin de una,dos o tres molculas de cidos grasos con una molcula de glicerina. Tambin reciben el nombre de glicridos o grasas simples Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior Segn el nmero de cidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lpidos: los monoglicridos, que contienen una molcula de cido graso los diglicridos, con dos molculas de cidos grasos los triglicridos, con tres molculas de cidos grasos. Los acilglicridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificacin en la que se producen molculas de jabn.

Ceras Las ceras son steres de cidos grasos de cadena larga, con alcoholes tambin de cadena larga. En general son slidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan estn relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. As las plumas, el pelo , la piel,las hojas, frutos, estn cubiertas de una capa crea protectora. Una de las ceras ms conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal. LPIDOS COMPLEJOS Son lpidos saponificables en cuya estructura molecular adems de carbono, hidrgeno y oxgeno, hay tambin nitrgeno,fsforo, azufre o un glcido. Son las principales molculas constitutivas de la doble capa lipdica de la membrana, por lo que tambin se llaman lpidos de membrana. Son tammbin molculas anfipticas. Fosfolpidos Se caracterizan pr presentar un cido ortofosfrico en su zona polar. Son las molculas ms abundantes de la membrana citoplasmtica. Algunos ejemplos de fosfolpidos Para ver los grficos seleccione la opcin "Descargar" del men superior Glucolpidos Son lpidos complejos que se caracterizan por poseer un glcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipdicas de las membranas de todas las clulas, especialmente de las neuronas. Se sitan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una funcin de relacin celular, siendo receptores de molculas externas que darn lugar a respuestas celulares. Terpenos Son molculas lineales o cclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar: Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina. Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K. Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.