b- fixation de l'CO2 par l'hme

Les mcanismes molculaires mis en jeu dans la fixation d'O2 par l'hme, sont loin d'tre lucids dans tous leurs dtails, cependant, grce la spectroscopie ultra-rapide, rendue possible par des lasers, les chercheurs ont pu sonder la raction de fixation d'O2 l'chelle de quelques millionimes de milliardime de secondes . Le modle propos, suppose que l'hmoglobine existe sous deux formes "conformation" diffrentes l'une de base affinit et l'autre de haute affinit. Pour caractriser, la dynamique de la transition d'une conformation l'autre chelle atomique, on considre la molcule d'hmoglobine comme un systme molculaire sophistiqu capable de rguler son affinit pour l'O2 par un changement de conformation. En effet, lorsque l'O2 est libr on note un mouvement du fer himnique en dehors du plan de l'hme. La molcule deux tats proposs par Monod, wyman et changeus reste un guide prcieux dans analyse phnomnologique du fonctionnement de l'hmoglobine. Cependant la comprhension des mcanismes de cette rgulation molculaire doit inclure la description de l'ensemble des mouvements internes de la protine. On sait aujourd'hui que la molcule en deux tats une reprsente que deux situation extrme d'un scnario qui doit inclure un continue d'vnements en vie les mouvements de fer en quelques centaines de femto secondes et la rorganisation des sous-units l'chelle de la microseconde, seule la dynamique des vnements voisinage de l'hme comment tre caractrise. Identifier et caractriser les mouvements de la protine une distance plus grande de l'hme constitue l'objectif actuel de nombreuses quipes par le monde. C-dlivrer l'oxygne aux tissus (Voir figure 3et4) 3-les facteurs modifiant l'affinit de l'hmoglobine vis--vis de l'O2 La molcule de l'hmoglobine dont le ligand principal est l'O2 a cependant d'autres ligands physiologiques, qui par l'interaction qu'ils exercent sur l'hmoglobine, susceptibles de modifier son affinit pour l'O2, ces ligands sont ; H+, CO2, 2-3 a temprature: La raction d'oxygnation de l'hmoglobine tant exothermique: Hb + O2 HbO2 + (1015) cal/mol

Une augmentation de temprature dplace l'quilibre vers la gauche et diminue donc l'affinit pour l'oxygne, cet effet est favorable la dcharge de L'O2 au niveau d'un tissu actif (les muscle par exemple) ou la temprature local est plus levs. b - PH et CO2 Une lvation de Pco2 diminue l'affinit pour l'O2 du sang des vertbrs. Cet effet est dit : effet Bohr (fig:15) il est d une double action : celle des protons H+ librs par la dissociation de l'acide carbonique, et celle du CO 2 molculaire lui-mme. En effet, ions H+ et CO2 se lient l'Hb en des sites distincts de celui du site actif fixant l'O2. Les H+ interviennent en renforant les points salins interactnaires de la dsoxyhmoglobine. Cette combinaison (H+, CO2) correspond une interaction allostrique htrotope qui entraine une diminution de l'affinit et favorise donc la dissociation de l'oxygne. L'effet Bohr normal favorise la dcharge de l'O2 de l'oxyhmoglobine dans les tissus actifs ou la Pco2 est leve et le PH faible. C'est probablement la raison pour laquelle chez les mammifres, l'effet Bohr est d'autant plus marqu que la taille est faible et que le niveau du mtabolisme est lev.

c- l'effet RooT phnomne dcouvert chez les poissons (la RooT 1939), est galement connu chez les cphalopodes et les crustacs. Mme sous fort Po2, une baisse de PH est une augmentation de Pco 2 diminue la capacit maximal de fixation de l'O2. Le pigment n'tant jamais totalement satur, l'effet RooT jouerait un rle important dans le fonctionnement de la vessie gazeuse des poissons tlostens. - transport du CO2 par le sang: 1-diffusion des tissus vers les capillaires (fig:3et4) 2 forme de transport du CO2: compte tenu de sa forte solubilit dans l'eau (30 fois suprieure cette de l'O2), le CO2 est facilement entrain hors des cellules et vhicul, par liquides interstitiels, vers le milieu extrieur ou il diffuse aisment. a- CO2 dissous: la fonction de CO2 dissous dans le sang est directement proportionnelle sa pression partielle, chez l'homme, elle varie entre 40 et 50 ml /l, mais ne reprsente en fait que 10 15% de CO2 transport. Cette forme est totalement mineure chez les vertbrs aquatique ou la Pco 2 est faible, mais plus importante chez les vertbrs ariens. b- CO2 hydrats forme principale de transport de CO2 le CO2 molculaire s'hydrate en acide carbonique, qui peut lui-mme se dissocier en ions bicarbonate et H
+ +

CO2 + H2O H2CO2 HCO3 + H L'hydratation du CO2 est une raction lente dans les condition de la chimie ordinaire. Dans la plupart des tissus biologique cependant, et en particulier dans les globules rouges, elle est acclre dans des proportions trs importantes, grce une enzyme qui est une protine zinc, l'anhydrase carbonique. La deuxime dissociation de l'acide carbonique donnant l'ion carbonate CO 3 est peu importante et peut tre nglige dans les conditions de PH physiologique, la proportion d'ions bicarbonates par rapport au CO2 dissous varie en fonction de la temprature, du PH, de la concentration saline du sang, mais elle est toujours importante (20 ions bicarbonates pour une molcule de CO2 dans le sang humain) et constitue donc la forme majeure de transport du CO 2 dans le sang.