Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando

o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula,
liberando uma molécula de água ( H2O ). Isto é uma reação de síntese por desidratação
que ocorre entre moléculas de aminoácidos.

A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e a grupo funcional

resultante é uma amida . Polipeptídeos e proteínas são cadeias de aminoácidos presas
por ligações peptídicas. A espinha dorsal do PNA ( quimicamente similar ao DNA e
RNA) também é mantido por este tipo de ligação.
A ligação C-N tem um caráter parcial de dupla ligação, com o átomo de N alcançando
uma carga positiva parcial e o O uma carga negativa parcial, não permitindo que a
molécula normalmente gire sobre esta ligação. O arranjo inteiro dos quatro átomos
C,O,N,H da ligação peptídica assim como os dois carbonos vicinais da ligação é uma
estrutura planar. Esta ordenação planar rígida é o resultado da estabilização por
ressonância da ligação peptídica. Por isso, o esqueleto resultante é uma série de planos
sucessivos separados por grupos metilenos substituidos. Isso impõem restrições
importantes no número de conformações que uma proteína pode adotar.
Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise ( adição de água ). Em
determinadas condições e na presença de água, ocorre a quebra destas ligações
espontaneamente com libertação de aproximadamente 10 Kj/mol de energia livre,
porém o processo é extremamente lento. Em organismos vivos, o processo é facilitado
pelas enzimas. Os organismos vivos também empregam enzimas para formar os
peptídeos; este processo requer energia. O comprimento de onda de absorção para uma
ligação peptídica é de 220-280 nm.

PROTEINAS
CONCEITO GERAL
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e
importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São
encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são
fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada
para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da
informação genética é expressa pelas proteínas.
 Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por
aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação
peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o
grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de
uma amida.

São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da

palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais,
as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos
desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos
vegetais as proteínas estão presentes.
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com
suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as
enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as
enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas
substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos
organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos
nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são
insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito
elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as
proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as
queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a
conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro
sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas,
porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são
formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas
helicoidalmente.
- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são
mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes
aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários
milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

Fórmulas estruturais de amino ácidos

alanina
glutamina

serina

asparagina

ácido aspártico

cisteína

glicina

histidina
 homocisteína

valina

metionina

norvalina

ácido amino butírico

arginina

fenilalanina

ácido glutâmico
leucina

lisina

serina

tirosina

triptofano

ENZIMAS
CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações
biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua
extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores
aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as
reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por
enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as
enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar
dela como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto
complexo de reações.
 As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais
do metabolismo celular.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem
trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima.
Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
- Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas
sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
- Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina,
Ptialina.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários

critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de
Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
- Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de
transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as
Desidrogenases e as Oxidases.

Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

- Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência
de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil,
etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

- Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente.

Ex: As peptidades.

- Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção

de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as
Descarboxilases são bons exemplos.
 - Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros
ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.

- Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a

partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia
(ATP). São as Sintetases.

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram

em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a
1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.
Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de
temperatura e pH.
Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua
atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e
compartimentalizadas.