Estructura de la ATP-Sintasa

Formación del ATP mitocondrial

Realizado por
Dr. Héctor Coirini
Profesor Regular Adjunto
Departamento de Bioquímica Humana
Facultad de Medicina - UBA

- Agosto 2003 -
ATP-Sintasa Compuesta por
Fracción Fo
Complejo protéico C12
espacio intermembrana y las subunidades a y b

Proteínas insertas
en la membrana C12
mitocondrial interna a

b
ε
γ
Fracción F1

Compuesta por matriz mitocondrial

3 subunidades α
3 subunidades β α α
y las subunidades δ
γ ε y δ β

Continúa
 Mecanismo de acción de la ATP-Sintasa

En la siguiente serie, usted podrá ver una animación sobre el

funcionamiento de la enzima involucrada en la síntesis de ATP
mitocondrial

Espacio intermembrana

ATP- Sintasa

Matriz Mitocondrial

Pulse aquí
 H+ H+
H +
H +
H +
H+
H+ H+
H +
H +
H+

H+

H+

Inicialmente
existe un gradiente de protones entre el espacio intermembrana y
la matríz mitocondrial que establece la fuerza PROTON - MOTRIZ
 H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+
H +
H +

H+

H+

En celeste se indican los

protones incluidos dentro de
H+ la proteína de membrana

Los protones comienzan a pasar a través de la proteína

intramembrana produciendo la rotación del complejo proteico
C12 y de la subunidadγ asociada al mismo, iniciando la
dispersión del gradiente electroquímico a través del canal a
 H+
H+ H+ H+
H +
H+ H+
H +
H +

H+ H+
H+

H+

P
Los protones continúan pasando a través del
canal intramembrana produciendo la rotación
del complejo proteico, dispersando el gradiente
 H+ H+ H+ H+
H +
H+ H+
H +
H +

H+
H+

H+

H+

H+

P
En la matriz mitocondrial, los sustratos se
P P aproximan a la Fracción F1
Continúa la dispersión del gradiente de H+
H+ H+ H+ H+ H+

H+ H+
H +
H +

H+

H+

H+

P
H+

P P Los sustratos de la enzima continúan

aproximándose y las subunidades α y β
comienzan a cambiar de conformación
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+
H+ H+
H+ H +

H+ H+
H+
H+

H+

H+

P
H+
P P

Los sustratos de la enzima continúan

H+
aproximándose y las subunidades α y β
exponen sus sitios de unión para los sustratos
Continúa la dispersión del gradiente de H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+

H+

H+

P H+
P P
H+

Las subunidades α y β han cambiado su

H+
conformación y los sustratos de la enzima
continúan aproximándose
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+ H+
H+ H+
H+
H +

H+

H+

H+

P P P
H+
H+

El fosfato comienza a interactuar con las

H+ subunidades α y β
Continúa la dispersión del gradiente de H+
H+ H+
H+ H+
H +

H+

H+

H+

H+

P P H+

H+

H+
Una molécula de ADP interactúa con
las subunidades α y β
Continúa la dispersión del gradiente
 H+ H+
H+
H+
H+ H+

H+

H+

H+
P P
H+

Ambos sustratos de la enzima interactúan

H+
con las subunidades α y β
H+
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+
H+ H+ H+
H +

H+

H+

H+

H+

H+ La Fuerza PROTON-MOTRIZ provoca un nuevo

cambio de conformación incluyendo los sustratos
H+
para que se produzca la reacción química
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+
H +

H+ H+ H+
H +

H+

H+

H+

H+

H+

En estas condiciones de produce la

H+ fosforilación de la molécula de ADP
H+
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+ H+
H+ H+

H+

H+

H+

H+
H+

H+H
+

H+ Los protones que continúan pasando a través

del canal intramembrana vuelven a producir un
H+ cambio conformacional en la Fracción F1 por
rotación del complejo proteico
 H+ H+
H+ H+ H+

H+

H+

H+

H+
H+

P P P
H+

H+
H +

La molécula de ATP formada es menos afin y

comienza a separase de la enzima
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+ H+ H+

H+ H+ H+ H+ H+

H+

H+
H+

H+
H+
H +

P P P
H+
H+
P
Se ha producido una molécula de ATP y la
H+ Fracción F1 pasa a tener una conformación
capaz de aceptar nuevos sustratos
Continúa la dispersión del gradiente de H+
P P
H+ H+
H +
H+ H+ H+
H+

H+

H+
H+

H+

P P P
H+
P

Se aproximan nuevos sustratos a la Fracción 1. El

gradiente de protones se mantiene por acción de la
cadena de transporte de electrones
P P Continúa la dispersión del gradiente H+
 H+
H+ H+ H+ H+
H +

H+ H+

H+
H+

H+
H+

P
H+
P P

H+
Los sustratos de la enzima se aproximan a los
H
sitios de las subunidades α y β
+

Continúa la dispersión del gradiente H+

 H+
H+ H+ H+ H+ H+
H +

H+

H+

H+

H+

P
P P H+

H+ Un nuevo fosfato comienza a interactuar con

H +
las subunidades proteicas α y β
Continúa la dispersión del gradiente H+
H+ H+
H+
H+ H+
H +

H+

H+

H+
H+
P P
H+
H+
H+

Una nueva molécula de ADP interactúa con

las subunidades α y β
Continúa la dispersión del gradiente H+
 H+ H+
H+
H+
H+ H+
H+

H+

H+

H+
P P
H+ H+
H +

H+ Ambos sustratos de la enzima interactúan

con las subunidades α y β
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+ H+
H+ H+
H +

H+

H+

H+

H+ H+

H+
La fuerza PROTON-MOTRIZ provoca un nuevo
H+
cambio de conformación para que se
produzca la reacción química
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+
H+ H+
H +

H+

H+

H+

H+ H+
H+

H+ Los protones que continúan pasando a través

H+
del canal intramembrana vuelven a producir un
cambio conformacional en la Fracción F1 por
rotación del complejo proteico
 H+ H+ H+ H+
H+ H+
H +

H+

H+

H+ H+

P P P H+

H+

H+ H+
La molécula de ATP formada tiene menor
afinidad por el sitio catalíticos y comienza a
separase de la enzima
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+ H+
H +
H + H+ H+ H+
H+ H+
H+

H+

H+ P P P
H+ H +
H+

P
H+ Se ha producido una molécula de ATP y la
Fracción F1 pasa a tener una conformación
P P capaz de aceptar nuevos sustratos
Continúa la dispersión del gradiente de H+
 H+ H+
H +
H+ H+ H+
H+
H+

H+
H+

H+
H+
H+

H+ P P P

P H+

H+
P P
Se repite el proceso otra vez mas y hasta tanto los
sustratos se agoten o el gradiente se disipe totalmente
 MUCHAS GRACIAS
POR SU ATENCIÓN

Cualquier consulta que quiera realizar comuníquese con el

Departamento de Bioquímica Humana de la Facultad de Medicina de
la Universidad de Buenos Aires