Aminocidos: son compuestos

qumicos caracterizados por poseer

un grupo funcional amino (-NH2) y
otro cido (-COOH) unidos a una
cadena lateral (-R). [Si el grupo R
es un hidrgeno se habla de
glicocola R = H)
Los aminocidos son compuestos anfteros ya que en funcin del pH del medio
pueden comportarse como cido (dador de protones) como bases (aceptor de
protones).
Cada aminocido tiene su punto isoelctrico (PI) caracterstico a cuyo pH tiene
un carcter neutro, es decir, no presenta carga neta alguna. El carcter bsico
de su grupo amino (NH3+) es suficiente para hacerlo reaccionar con el grupo
carboxilo (COO-) formndose un in dipolar tambin denominado Zwitterion
cuya carga total es nula. Este proceso se denomina neutralizacin.
En disolucin acuosa en los aminocidos existe un equilibrio entre la forma
catinica y aninica.
LOS PRINCIPALES 20 AMINOCIDOS QUE FORMAN
PARTE DE LAS PROTENAS SON:
ESENCIALES NO ESENCIALES

FENILALANINA (PHE) ALANINA (ALA)

LEUCINA (LEU) GLICOCOLA (GLY)

VALINA (VAL) PROLINA (PRO)

TRIPTOFANO (TRP) SERINA (SER)

METIONINA (MET) TIROXINA (TIR)

LISINA (LIS) CISTEINA (CYS)

ARGINIA (ARG) GLUTAMINA (GLN)

La secuencia de aminocidos de una protena (estructura
primaria) le confiere una identidad propia que es responsable
de la funcin biolgica que lleva a cabo. Pero esta funcin
biolgica para que se lleve a cabo las protenas deben estar
dotadas de una estructura tridimensional que puede ser
secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura secundaria: las cadenas d aminocidos se
pliegan sobre s mismas dando estructuras de hlice (alfa) o
de lmina plegada (beta)
Estructura terciaria: las estructuras anteriores se pliegan
sobre si mismas.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Simples: compuestas solo por aminocidos
Conjugadas: formadas por un componente
proteico (aminocidos) y un componente no
proteico (grupo prosttico). Segn este
grupo prosttico se dividen
segn varios criterios
Atendiendo a su composicin
pueden ser
Nucleoprotenas: formadas por la asociacin con cidos
nucleicos.
Cromoprotenas: tiene como grupo prosttico un colorante
(Hb).
Glucoprotenas: unidas a un compuesto hidrocarbonado.
Lipoprotenas: unidas a lpidos en proporcin variable.
a su vez en
Disposicin espacial
fibrosas y globulares
se clasifican en
Las protenas formadas por
cadenas polipeptdicas
paralelas a un eje y unidas por
un puente disulfuro y de
hidrgeno recibe el nombre de
protenas fibrosas (colgeno).

Aquellas formadas por una
ms hlices alfa enrolladas
sobre s mismas sobre una
estructura compacta se
denomin aglobulares (la mayor
parte de los enzimas, de las
hormonas y de los
anticuerpos).
Fibrosas
Globulares
Segn su
Protena estructural: mantienen unidas las
estructuras. Por ejemplo el colgeno
De transporte: transportan molculas o
iones en el organismo. P.E.: albmina.
Catalizadores biolgicos: son enzimas.
P.E.: catalasa, fosfato deshidrogenasa.
Mensajeros qumicos: hormonas como la
calcetonina insulina
Defensa inmunolgico: son protenas que
activan como anticuerpos como por
ejemplo la Ig G e Ig M.
hsticas (tejido) y
hemticas (sangre)
funcin biolgica
Localizacin
pueden ser de 2 tipos
se clasifican en
Definicin de protenas
plasmticas: es la suma
de las concentraciones de
todas y cada una de las
protenas presentes en el
plasma. Su valor normal
en el organismo es de 7-8
gr/dl.
Son las protenas presentes en el plasma.
Son ms de 125 diferentes y tienen distintas
funciones en el organismo que son:
1. fuentes de nutricin para los tejidos,
ejemplo albmina
2. participacin activa en el mantenimiento
del equilibrio osmtico, es decir,
mantiene la adecuada distribucin
hdrica en los distintos compartimentos
del organismos, ejemplo albmina.
3. importante funcin como
amortiguadores o tampones (mantiene el
equilibrio del pH)
4. importantes funciones de transporte,
ejemplo albmina y frmacos
5. funciones defensivas, ejemplo
gammaglobulinas
6. otras funciones:
factores de coagulacin (fibringeno)
inhibidores enzimticos