INTRODUCIN.

Una enzima es un catalizador proteico. Como sabemos una protena es un

polipptido hecho de residuos de aminocidos, y un catalizador es una sustancia
que altera la velocidad de una reaccin qumica, las enzimas se requieren para
casi todas las reacciones celulares. Teniendo en cuenta la parte biomdica de
cada una de estas; debido a la ausencia, deficiencia o valores elevados de ella se
diagnostica con mayor facilidad al paciente el tipo de enfermedad que tiene ya que
como producto se obtendra una enfermedad por un mal metabolismo.

Objetivos:
1. Reconocer el mecanismo y funcionamiento enzimtico de cada una de
estas enzimas.
2. Tener en cuenta su importancia biomdica en el funcionamiento y
metabolismo teniendo en cuenta cuando se presenta una deficiencia, la
ausencia con valores elevados de cada una de las enzimas que trataremos
posteriormente.


ENZIMAS PLASMTICAS Y OTROS FLUIDOS BIOLGICOS.
A Continuacin hablaremos de las Funciones, actividad enzimtica, ventajas y
desventajas de los anlisis de enzimas, causas de un aumento de la actividad
enzimtica, causas de una disminucin de la actividad enzimtica. Usos de estas
enzimas en el diagnstico clnico. Importancia biomdica.







AMILASA:

FUNCION: Es una enzima que cataliza la hidrlisis del almidn y glucgeno en
molculas de carbohidratos ms pequeas, se produce principalmente en las
glndulas salivares sobre todo en las glndulas partidas y en el pncreas. La
ms importante de las enzimas digestivas que desdoblan el almidn y el
glucgeno hasta maltosa.
VALORES NORMALES:
El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios
dan un rango de 40 a 140 U/L.

ACTIVIDAD ENZIMATICA: Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con
funcin de romper los enlaces glucosdicos entre monosacridos dejndolos en
forma de disacridos y oligosacridos para que puedan ser sustrato de otras
enzimas como la maltasa. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de
origen, estas son la amilasa salival, amilasa pancretica y amilasa intestinal
cuando una inflamacin de estas glndulas aumenta la produccin de esta.


IMPORTANCIA BIOMEDICA: Sirve en el diagnstico de enfermedades
determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una
pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un dao a las clulas
productoras de la enzima en el pncreas, o bien, por una deficiencia renal
(excrecin reducida) o tambin por paperas.
DIAGNOSTICO CLINICO: Se puede hacer un examen sanguneo para medir el
nivel de esta enzima a nivel srico. Este examen se realiza principalmente para
diagnosticar o vigilar enfermedades del pncreas. Tambin puede detectar
algunos problemas del tubo digestivo.


VENTAJAS DE LA AMILASA:
Degradacin de los nutrientes obtenido por la dieta que sirven de sustratos para
la degradacin de otras enzimas.

DESVENTAJAS DE LA AMILASA: La produccin excesiva y la disminucin de
esta provoca patologas como colicistitis entre otras
PATOLOGIAS POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA AMILASA:
Los niveles elevados de amilasa pueden indicar:
Pancreatitis aguda
Cncer del pncreas, ovarios o pulmones
Colecistitis
Ataque de vescula biliar resultante de enfermedad
Infeccin de las glndulas salivales (como paperas) o una obstruccin
Oclusin intestinal
Macroamilasemia
Obstruccin de las vas biliares o pancreticas
lcera perforada
Embarazo ectpico
Gastroenteritis viral

La disminucin de los niveles de amilasa puede indicar:
Dao al pncreas
Enfermedad renal
Cncer pancretico
Toxemia del embarazo

LIPASAS:

FUNCION: La lipasa es una enzima liberada por el pncreas en el intestino
delgado, que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos
de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis
de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres
vivos.
ACTIVIDAD ENZIMATICA: El 90% de los lpidos son triacilgliceroles (TG), otros
fosfolpidos (PL), otros colesterol (C) y steres del colesterol (EC). Hay que
hidrolizarlos antes de que entren en el intestino. Si las grasas son insolubles y el
enzima es soluble hay un problema. Para que el enzima pueda actuar han de
estar en forma de emulsin, lo que se consigue con sales biliares y movimientos
peristlticos del intestino. El enzima que hidroliza los lpidos es una lipasa del
intestino, segregada por el pncreas en forma de precursor inactivo llamado
prolipasa. El precursor se activa en presencia de una protena producida en la
pared intestinal llamada colipasa. La lipasa digiere las grasas hidrolizando el
enlace ster y liberando los cidos grasos. Normalmente libera los de los extremos
dando 2.monoacilglicerol. Una vez dentro del intestino se vuelven a unir formando
el triacilglicerol. Se han de romper para poder pasar.
Valores normales
0 a 160 unidades por litro (U/L). Los rangos de los valores normales pueden variar
ligeramente entre diferentes laboratorios.
IMPORTACIA BIOMEDICA: Esta enzima en humanos se encuentra en la leche
materna y, segn estudios bioqumicos, es idntica a la enzima colesterol esterasa
o lipasa pancretica no especfica, por lo que se supone que el origen es
pancretico y llega a las glndulas mamarias a travs de la circulacin sangunea.
DIAGNOSTICO CLINICO: Este examen se hace para evaluar alguna patologa en
el pncreas, HIPERLIPASEMIA, La lipasa aparece en la sangre cuando el
pncreas presenta dao.
VENTAJAS DE LA LIPASA: La funcin principal de esta lipasa gstrica es ayudar
a la absorcin de grasas.
DESVENTAJAS DE LA LIPASA: Un produccin excesiva o una disminucin de
esta provocan diferentes patologas.
PATOLOGIAS POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA LIPASA:
Los niveles superiores a los normales pueden indicar:
Colecistitis (con efectos en el pncreas)
Cncer pancretico
Pancreatitis
lcera u obstruccin estomacal
Gastroenteritis viral
Las afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen son:
Pancreatitis crnica
Deficiencia familiar de lipasa lipoproteica

TRANSAMINASA
FUNCION: Son enzimas transferasas que catalizan las reacciones de
transferencia de un grupo amino, Estas enzimas son inducibles, porque su
actividad puede aumentarse por la accin de diversas hormonas como la tiroxina o
los glucocorticoides, su reaccin es libremente reversible.
ACTIVIDA ENZIMATICA: Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada
piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su funcin;
acta como transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando su
estructura entre la forma aldehdica (piridoxal fosfato, PLP) y la forma aminada
(piridoxamina-5-fosfato, PMP). El PLP contiene un anillo de piridina ligeramente
bsico y un hidroxilo que es ligeramente cido, hecho que permite que sea muy
estable porque es muy flexible. El grupo ms importante del PLP es el aldehdo.
Las principales aminotransferasas son las hepticas como:
GOT: GLUTAMATO + OXALACETATO ASPARTATO + A-
CETOGLUTARATO
GPT: GLUTAMATO PIRUVATO ______ ALANINA + A-CETOGLUTARATO
VALORES NORMALES: Los niveles normales de GOT en sangre son: 5-40 U/ml.
Los niveles normales de GPT son: 5-30 U/ml
IMPORATANCIA BIOMEDICA: Cuando realizamos un anlisis de sangre la
proporcin que nos encontramos de GOT en relacin con GPT es: GOT / GPT:
1/3. Se utilizan en la clnica para la confirmacin diagnstica del infarto agudo de
miocardio (junto con la determinacin de otras sustancias) y para el estudio de
enfermedades hepticas o musculares.
las reacciones de transaminacin, SON importante sobre todo para la sntesis de
aminocidos no esenciales y la degradacin de la mayora de aminocidos, que
pierden su grupo amino por transaminacin, excepto los aminocidos lisina y
treonina, donde esta reaccin no es posible.
DIGNOSTICO CLINICO: : Adems su medicin en sangre se utiliza para
diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial evidenciar la
presencia de dao heptico.
Enfermedades del hgado: hepatitis, cirrosis sustancias en el hgado de
forma excesiva
Enfermedades del pncreas: cuando se inflama el pncreas, ya que por el
alcohol o por infecciones vricas
VENTAJAS DE LA TRANSAMINASA:
SE DA LA PRODUCCION DE ANIMOACIDOS PARA ELIMINAR EL GRUPO
AMONIO YA QUE PUEDE SER TOXICO PARA EL ORGANISMO
DESVENTAJAS DE LA TRANSAMINASA: LA SOBREPRODUCCIO PUEDE SER
TOXICA PARA NUESTRO ORGANISMO COMO TAMBIEN LO ES LA
DISMINUCION PUEDE PRODUCIR PATOLOGIA
PATOLOGIAS POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA TRASAMINASA.
POR AUMENTO:
CIRROSIS
HEPATITIS VIRAL
ENFERMEDADES DEL PANCREAS
INFARTO AGUDO DEL MIOCARDIO
DESMINUIDO:
ENFERMEDADES RENALES
CETOACIDOCES
VERY VERY

FOSFATASA ALCALINA: La Fosfatasa Alcalina (FA) es una enzima que se
encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo, pero es mayor su presencia en el
hgado, las vas biliares y los huesos. La fosfatasa alcalina tiene un gran variedad
de isoenzimas con leves diferencias en su estructura, que sugieren diferentes
orgenes por cada tejido (FA1 del hgado, FA2 del hueso). Estas isoenzimas
pueden ser cuantificadas por separado si es necesario.
ACTIVIDAD ENZIMATICA: El proceso de eliminar el grupo fosftico se
denomina desfosforilacin
VALORES NORMALES: El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades
internacionales por litro).
Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual
con la edad y el sexo. Los niveles altos de FA normalmente se observan en nios
que presentan un aumento repentino en su crecimiento y en las mujeres
embarazadas.
VENTAJAS DE LA FOSFATASA
DESVENTAJAS DE LA FOSFATASA
IMPORTANCIA BIOMEDICA: La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-
fosfrico-monoster hidrolasa. Estas enzimas proceden de la ruptura normal de
las clulas sanguneas y de otros tejidos, muchas de ellas no tienen un papel
metablico en el plasma excepto las enzimas relacionadas con la coagulacin y
con el sistema del complemento. La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de
las hidrolasas. Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes
en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos,
hgado, placenta, intestinos y rin. Tanto el aumento, as como su disminucin en
plasma tienen significado clnico.
DIAGNOSTICO CLINICO:
Se realiza un examen se hace para diagnosticar enfermedad del hgado y del
hueso o para ver si los tratamientos para dichas enfermedades estn funcionando.
Puede incluirse como parte de las pruebas de la funcin heptica de rutina.
ENFERMEDADES POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA FOSFATASA
ALCALINA:
Tanto el aumento, as como su disminucin en plasma tienen significado clnico.
Las causas de un aumento de FAL:
Enfermedad sea de Paget, obstrucciones hepticas, hepatitis,
hepatoxicidad por medicamentos y osteomalacia.
Las causas de una disminucin de FAL:
Cretinismo y dficit de vitamina C
FOSFATASA ACIDA: Es el nombre dado a todas las fosfatasas que tienen
actividad ptima por debajo de un pH de 7.0. La presencia de fosfatasa cida en
suero proviene de varias fuentes que incluyen: los riones, el hgado, el bazo, los
eritrocitos, las plaquetas y la glndula prosttica. Cada uno de stos contribuye
con isoenzimas de fosfatasa cida que son especficas del rgano o clulas de
origen.
ACTIVIDAD ENZIMATICA El proceso de eliminar el grupo fosftico se
denomina desfosforilacin
VALORES NORMALES: Debe haber menos de 5 nanogramos por mililitro (ng/mL)
de fosfatasa cida tartrato-resistente (TRAP).
VENTAJAS: CUMPLE UN PAPEL MUY IMPORTANTE EN LOS
CARBOHIDRATOS Y LA GRASA TAMBIEN ES NECESARIO PARA QUE SE
PRODUSCA EL CRECIMIENTO CONSERVACION Y REPARCION DE LAS
CELULAS Y TEJIDOS Y A LA PRODUCCION DE ATP
DESVENTAJAS: EL EXCESO DE FOSFORO FAVORECE EL ENVEJECIMIENTO
Y AUMENTA EL RIESGO DE MORTALIDA ESPECIALEMENTE POR CAUSA
CARDIOVASCULARES.
IMPORTAN BIOMEDICA: La fosfatasa cida prosttica es la de mayor inters
clnico ya que pueden encontrarse concentraciones sricas elevadas de esta
enzima en pacientes que padecen carcinoma prosttico con metstasis.
DIGNOSTICO CLINICO : El mdico puede ordenar este examen si uno tiene
signos de leucemia de clulas pilosas, un tipo de cncer de la sangre en el cual
los niveles fosfatasa cida tartrato-resistente (TRAP) estn muy altos. Este
examen tambin se puede hacer para vigilar la actividad de cnceres que se han
diseminado a los huesos, como el mieloma mltiple y los cnceres de prstata,
mama y pulmones. Sin embargo, este examen an no tiene un uso muy amplio
para este propsito.

ENFERMEDADES POR AUNMENTO Y DISMINUCION DE LA FOSFATASA
ACIDA.
Un alto nivel de fosfatasa cida tartrato-resistente en las clulas de la leucemia
corrobora un diagnstico de leucemia de clulas pilosas. Un alto nivel de fosfatasa
cida tartrato-resistente en el plasma es un signo de descomposicin del hueso.
Esto puede deberse a muchos tipos de enfermedades, pero en un paciente con
cncer, probablemente sea indicio de que dicho cncer se ha diseminado al
hueso.
DESHIDROGENASA LACTICA
FUNCION: La deshidrogenasa lctica (DHL) cataliza la conversin del piruvato a
lactato y viceversa. Fue una de las primeras enzimas de las que se encontraron
isoenzimas que se pueden separar por electroforesis.
ACTIVIDAD ENZIMATICA: Esta enzima cataliza la conversin del piruvato a
lactato y viceversa, se encuentra en la sangre y otros tejidos del cuerpo y que
participa en la produccin de energa en las clulas.

VALORES NORMALES: Los valores normales pueden variar ligeramente de un
laboratorio a otro. Un rango tpico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales
por litro).
IMPORTANCIA BIOMEDICA: . Una cantidad elevada de esta sustancia en la
sangre puede ser un signo de dao en los tejidos y algunos tipos de cncer u otras
enfermedades.

DIAGNOSTICO CLINICO: Se puede hacer un examen sanguneo para medir el
nivel de esta enzima a nivel srico. La deshidrogenasa lctica (DHL) se mide con
mayor frecuencia para verificar dao tisular. La enzima de deshidrogenasa lctica
se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, especialmente el corazn, el hgado,
el rin, el msculo esqueltico, las clulas sanguneas del cerebro y los
pulmones. La deshidrogenasa lctica (DHL) afecta la reaccin qumica para la
conversin del piruvato y el lactato. Los msculos en ejercicio convierten la
glucosa en lactato (y los glbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado
en la sangre y finalmente absorbido por el hgado, el cual lo convierte de nuevo en
glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los msculos en reposo, los glbulos
rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.
ENFERMEDADES POR AUMENTO Y DISMINUCION DE ESA ENZIMA QUE NO
ME ACUERDO EL NOMBRE:
Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:
Accidente cerebrovascular (ACV, apopleja)
Ataque cardaco
Anemia hemoltica
Presin arterial baja
Mononucleosis infecciosa
Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal )
Enfermedad heptica (por ejemplo, hepatitis)
Lesin muscular
Distrofia muscular
Estados (neoplsicos) de formacin anormal de nuevos tejidos
Pancreatitis
Muerte de tejido (infarto pulmonar)
Si se eleva el nivel de DHL, el mdico puede ordenar una medicin de las
isoenzimas de deshidrogenasa lctica.
Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son:
Anemia por deficiencia de B12
Anemia megaloblstica
Anemia perniciosa
COLINESTERASA SERICA:
FUNCION:Enzima que cataliza la hidrlisis del neurotransmisor acetilcolina
sobrante en el espacio sinptico en colina y cido actico, reaccin necesaria para
permitir que la neurona colinrgica retorne a su estado de reposo luego de la
activacin, evitando as una transmisin excesiva de acetilcolina, que producira
una sobreestimulacin del msculo y, como consecuencia, debilidad y cansancio

ACTIVIDAD ENZIMATICA: cataliza la hidrolisis del nuerotrasmisor acetilcolina
sobrante en el espacio sinptico en colina y acido actico reaccin necesaria para
permitir que la neurona colinrgica retorne su estado de reposo despus de la
activacin, evitando asi una transmisin excesiva de acetilcolina que producira
una sobreestimulacion del efector y como consecuncia debilidad y cansancio.
VALORES NORMALES:
Normalmente, los valores de la seudocolinesterasa fluctan entre 8 y 18 unidades
por mililitro (U/mL).
VENTAJAS: AYUDA AL SISTEMA NERVIOSO A TRABAJAR
APROPIADAMENTE, LOS NERVIOS NECESITAN ESTAS SUSTANCIAS PARA
ENVIAR SEALES
DESVENTAJAS: SI DISMINUYE LA ACTIVIDAD DE ESTA ENZIMA EL SISTEMA
NERVIOSO SE VERA AFECTADO POR FALTA DE ESTUMALACION
NERVIOSA.
IMPORTANCIA BIOMEDICA: ayudan a descomponer un qumico que los nervios
necesitan para enviar seales. La acetilcolinesterasa se encuentra en los tejidos
nerviosos y en los glbulos rojos, mientras que la seudocolinesterasa se encuentra
principalmente en el hgado.
DIAGNOSTICO CLINICO: Este examen se hace para determinar si una persona
ha estado expuesta a un grupo de qumicos conocidos como organofosfatos, los
cuales se utilizan en pesticidas e inactivan las colinesterasas. El nivel de
acetilcolinesterasa y seudocolinesterasa en la sangre se puede utilizar para
determinar su exposicin y riesgo de toxicidad. El examen tambin se puede
hacer, aunque no muy frecuentemente, para diagnosticar una enfermedad
heptica. Igualmente, se puede ordenar antes de que una persona reciba
anestesia con succinilcolina, la cual se puede administrar antes de ciertos
procedimientos o tratamientos, incluyendo la terapia electroconvulsiva (TEC).
Se puede realizar un examen con el cual se analizan los niveles sanguneos de
ciertas enzimas (acetilcolinesterasa y seudocolinesterasa) que ayudan al sistema
nervioso a trabajar apropiadamente. La acetilcolinesterasa (tambin conocida
como colinesterasa en glbulos rojos sanguneos) y la seudocolinesterasa
(tambin conocida como butirilcolinesterasa o colinesterasa en plasma)
PATOLOGIAS POR AUMENTO O DISMINUCION:
La disminucin en los niveles de seudocolinesterasa puede deberse a:
Infeccin aguda
Desnutricin crnica
Ataque cardaco
Dao heptico
Metstasis
Ictericia obstructiva
Intoxicacin con organofosfatos (qumicos que se encuentran en los
pesticidas)
Las disminuciones ms pequeas pueden deberse a:
Embarazo
Uso de anticonceptivos orales

Leucinoamidapeptidasa
FUNCION: La leucina aminopeptidasa (LAP) es un enzima proteoltico localizada
en las clulas hepticas, que hidroliza la unin peptdica prxima a la los grupos
libres de aminopeptidasa
ACTIVIDAD ENZIMATICA: Cataliza rpidamente la hidrlisis de los pptidos que
contienen leucina.
VALORES NORMALES:
Hombres: 80 a 200 U/mL
Mujeres: 75 a 185 U/mL
Nota: U/mL = unidades por mililitro.
VENTAJAS: AYUDA AL BUEN METABOLISMO ES DE LAS CELULAS
HEPATICAS
DESVENTAJAS: CUANDO HAY UNA ACOMULACION SE CREAN TUMORES
HEPATICOS ENTRE OTROS DAOS HEPATICOS
IMPORTANCIA BIOMEDICA: La leucina aminopeptidasa es liberada en la sangre
cuando hay un dao en las clulas hepticas, posiblemente producto de drogas o
infecciones, como la hepatitis.
DIAGNOSTICO CLINICO:
La leucina aminopeptidasa (LAP) es una enzima heptica de poca especificidad
diagnstica. Principalmente, encontramos niveles elevados de leucin-
aminopeptidasa (LAP) en nios con ictericia causada por dao heptico, en
hepatitis viral, cirrosis, neoplasias hepticas, pancreatitis y obstruccin heptica.
La leucina aminopeptidasa srica es un examen que mide qu tanta cantidad de
esta protena est en la sangre.

PATOLOGIA POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA ENZIMA
LEUCINOAMINADAPEPTIDASA
Colestasis
Cirrosis
Hepatitis
Isquemia heptica (reduccin del flujo sanguneo al hgado)
Necrosis heptica (muerte del tejido heptico)
Tumor heptico y cncer del hgado

GAMMA GLUTAMIL TRANSFERASA (GGT)
Localizacin:
La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo
los riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn
Funcion:
su rol principal es en el metabolismo del glutatin mediante la transferencia de la
fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos L-
aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la
homeostasis intracelular del estrs oxidativo.
Usos clnicos:
La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gamma-glutamil, una va para la
sntesis y degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas y xenobiticos.
Valores normales:
el rango normal de la enzima en la sangre va de 40 a 78U/L.
Importancia biomdica:
La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo
los riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn, cerebro, y las
vesculas seminales como tambin lo son las transaminasas y la
lactatodeshidrogenasa. Est involucrada en la transferencia de aminocidos a
travs de la membrana celular y el metabolismo de los leucotrienos. Su rol
principal es en el metabolismo del glutatin mediante la transferencia de la
fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos L-
aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la
homeostasis intracelular del estrs oxidativo.
Diagnostivo:
Los niveles de GGT superiores al normal pueden deberse a:

-Alcoholismo
-Diabetes
-Bloqueo del flujo de la bilis desde el hgado (colestasis)
-Insuficiencia cardaca
-Hepatitis
-Isquemia heptica (falta de flujo de sangre)
-Necrosis heptica
-Tumor heptico
-Enfermedad pulmonar
-Enfermedad del pncreas
-Cicatrizacin del hgado (cirrosis)
-Uso de drogas hepatotxicas


Ventajas:
. La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gamma-glutamil, una va para la
sntesis y degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas y xenobiticos.
Metaboliza el glutatin a una variedad de molculas aceptoras como el agua,
algunos L-aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la
homeostasis intracelular del estrs oxidativo.

Desventajas:
En dficit de esta encontramos mayor estrs oxidativo por mal metabolismo del
glutatin

PATOLOGIA
Por aumento:

GGt e hgado graso
Ya que la GGt tiene una alta sensibilidad en el hgado, es uno de los mejores
marcadores del consumo crnico de alcohol e hgado graso. El hgado graso
alcohlico, as como el hgado graso no alcohlico pueden progresar a
enfermedades hepticas avanzadas, incluyendo la inflamacin, cirrosis y cncer
heptico.

GGT y enfermedad cardaca
En un reporte publicado en "Circulation: Journal of the American Heart
Association," del 2005, los investigadores citaron la prueba de GGT como una de
las maneras mas simples de determinar si un individuo tiene riesgo de muerte por
enfermedades cardiovasculares. Los investigadores analizaron los datos de un
estudio de largo plazo de 160.000 adultos australianos y encontraron que cuanto
ms alto es el nivel de GGT en la sangre, mayor es el riesgo de muerte por causas
cardiovasculares.

En dficit
Los niveles de GGT ms bajos del rango normal pueden deberse a la ingesta de
frmacos como el clofibrato o las pastillas anticonceptivas, y a tratamientos de
remplazo hormonal a base de estrgeno. Cualquier tipo de dao al hgado da
lugar a bajos niveles de GGT.


TRIPTASA
Funcin
tras su liberacin inactiva rpidamente el fibringeno e inhibe la coagulacin, Esto
se ve incrementado por la liberacin masiva de heparina, que est muy
relacionada con la tripsina en los grnulos. Disminuye, tambin, la actividad
broncodilatadora de ciertos pptidos como el pptido intestinal vasoactivo
induciendo broncoconstriccin.
Actividad enzimtica
Tienen funcin serinproteasas y como tal: cortan la cadena polipeptdica en el lado
carboxilo de aminocidos especficos, es decir, reconocen secuencias en la
estructura primaria.
Valores normales
Las concentraciones de triptasa varan entre 1 y 10ng/ml.
Importancia biomdica
es una proteasa neutra liberada junto con la histamina por mastocitos
inmunolgicamente activados. Se presentan altos niveles de triptasa en suero y en
lquido nasal tras la activacin de mastocitos en anafilaxis en casos de rinitis
alrgica.
Diagnstico clnico
Las mediciones de triptasa srica pueden ser tiles en el establecimiento de
anafilaxia, ademas la deteccin en sangre de unos niveles constantemente
elevados de triptasa, puede estar relacionada con la presencia de otras
enfermedades, tales como una insuficiencia renal o heptica, as como con una
mastocitosis sistmica, enfermedad causada por la proliferacin de los mastocitos.
Ventajas
Cuando se activan son capaces de desencadenar la reaccin alrgica. La triptasa
es capaz de favorecer la inflamacin y el broncoespasmo dando la oportuna
respuesta alergena
Desventajas
Una excesiva respuesta alergena producto de altos niveles de produccin de esta
enzima, dando como resultado patologas llevadas de la mano con el aumento an
la actividad mastocitaria


Patologas

En exeso
Anafilaxia
La anafilaxia consiste en una reaccin inmunitaria generalizada del organismo,
que constituye una de las complicaciones ms graves y potencialmente mortales.
Mastocitosis
enfermedad causada por la proliferacin de los mastocitos ya que La triptasa es la
nica protena que se concentra selectivamente en los grnulos secretores de los
mastocitos humanos.

En deficit
Bajos niveles de triptasa son clnicamente insignificantes.

Orina
Funcin: La orina es un lquido acuoso transparente y amarillento, de olor
caracterstico, secretado por los riones y eliminado al exterior por el aparato
urinario. Se eliminan aproximadamente 1,4 litros de orina al da. La orina normal
contiene un 96% de agua, un 4% de slidos en solucin y aproximadamente 20 g
de urea por litro.
Importante saber que?
Cerca de la mitad de los slidos son urea, el principal producto de degradacin del
metabolismo de las protenas. El resto incluye nitrgeno, cloruros, cetosteroides,
fsforo, amonio, creatinina y cido rico.

Teniendo encuenta que, La lipasa es filtrada por el glomrulo debido a su bajo
peso molecular y normalmente se reabsorbe por completo en los tbulos
proximales y no existe en la orina normal. En pacientes con insuficiencia de la
reabsorcin tubular renal, causada por alteraciones renales, se observa lipasa en
la orina. La actividad lipasa urinaria est inversamente relacionada con el
aclaramiento de creatinina.
Enzimas en la orina:
Deshidrogenasa Lctica, transferasa del gamma-glutamil, alfa amilasa,
uropepsinogeno, lisozima, beta-N-acetilglucosaminidasa, uroquinasa, la proteasa

Liquido Cefalorraqudeo
El LCR, es el lquido seroso contenido en los ventrculos cerebrales. Se forma
principalmente en los plexos coroideos y espacio subaracnoideo. Su volumen en
adulto es de unos 150 ml y en recin nacido de 10 a 60 ml. Se renueva cada 2-4
horas. Su aspecto es incoloro, claro y de baja viscosidad. Contiene pocas
protenas, principalmente albmina y globulina, y su pH oscila entre 7.28 y 7.34
Valores normales
Los valores normales de glucosa en LCR son de 40 - 80 mg/dl, 50% - 80% de la
concentracin en sangre, con pacientes en ayunas
Enzimas
. Creatinaquinasa (CK): El valor medio es inferior a 4 U/l. Se eleva en
lesiones cerebrales isquemicas.
Adenosin-desaminasa (ADA): Los valores normales estan alrededor de
0,4 U/l. Aumenta de forma caracteristica en la meningitis tuberculosa, pero
tambien en infiltracion por linfomas.
Funcin: Es una enzima esencial en el metabolismo de las purinas, con un papel
especialmente importante en la diferenciacin y proliferacin de linfocitos T y del
sistema monocito-macrfago. Se han identificado dos tipos de ADA:
ADA srica, que se encuentra en hemates, linfocitos, suero y en pequeas
cantidades en hgado y bazo
ADA hstica, que est en los homogeneizados de todos los tejidos del organismo.
Lactato-deshidrogenasa (LDH): Sus niveles normales son un 10% de la
concentracion serica.
Inters clnico: Aumenta en traumatismos cerebrales, afecciones degenerativas,
convulsiones, meningoencefalitis y tumores.
Existen varias isoenzimas de la LDH. La LDH4 y la LDH5 estan muy elevada en
las meningitis meningococicas, pero cuando aparecen la LDH1 y la LDH2
constituye indicacion de que hay afeccion de la corteza cerebral.

Lisozima: Su aumento es habitual en las meningitis bacterianas agudas.
Funcin: Es una enzima de 14,4 kilodalton que daa las clulas bacterianas
catalizando la hidrlisis de las uniones beta 1,4 entre los residuos de cido N-
acetilmurmico y N-acetil-D-glucosamina en un peptidoglicano.
Inters cliico: La lisozima es abundante en numerosas secreciones como la saliva,
las lgrimas y el moco donde acta como una barrera frente a las infecciones.
Tambin es muy abundante en la clara del huevo, de donde se extrae para su uso
industrial, en particular para el control de las bacterias lcticas en los vinos.
Adems de encontrarse en la saliva y en las lgrimas, la lisozima est presente en
el bazo, los pulmones, los leucocitos, el plasma, la leche y el cartlago.
La deficiencia en lisozima, debida a mutaciones en el gen LYZ situado en el
cromosoma 12, ha sido asociada a displasias esquelticas y a un aumento de la
propensin a las infecciones. Como enzima funciona atacando a los
peptidoglicanos, lo que explica su localizacin en la pared celular de las bacterias




Conclucion
como sabemos las enzimas son protenas que realizan muchas funciones
catlizadoras para dar origen a muchos productos biolgicos. en el transcurso de
este trabajo hemos observado la importancia de las enzimas en nuestro
organismo, y que apartir de los estudios de esta podemos detectar patologas ya
sea por concentraciones elevadas de sustrato, dficit enzimatico, ausencia lo cual
generara un mal metabolismo e incluso metstasis de una que otra patologa.
Este grupo se siente satisfecho por este curso de biologa metabolica, ya que
sabemos su importancia y pese a eso hemos logrado resolver muchas dudas.
Cordialmete le agradesemos a la licenciada olfa contraras por compartir su
conocimiento con nosotros de manera muy considerada