UNIVERSIDAD JUAREZ

AUTONOMA DE TABASCO







CLASIFICACION Y ESTRUCTURA DE LOS
AMINOACIDOS

BIOQUIMICA
PROTEINAS
Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas;
constituyen ms del 50 % de su peso seco. Cada protena tiene funciones diferentes
dentro de la clula. Adems la mayor parte dela informacin gentica transmitida
por las protenas.
Las protenas son verdaderas macromolculas que alcanzan dimensiones de las
micelas en el estado coloidal. La estructura de tamao micelar con cargas elctricas
en su superficie les confiere propiedades de absorcin. Las macromolculas
protenicas en ocasiones estn compuestas por una sola cadena polipeptdica; en tal
caso reciben el nombre de monomricas. Cuando la protena esta formada por
varias cadenas polipeptdicas que pueden o no ser idnticas entre s, reciben el
nombre de oligomricas.
Las protenas son macromolculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados.
Todas producen por hidrolisis -aminocidos. Existen 20 -aminocidos, como
sillares para la formacin de protenas, enlazados por uniones cabeza-cola ,
llamadas : Enlace Polipeptdico.
Composicin de las protenas
Todas las protenas contienen:
Carbono
Hidrgeno
Nitrgeno
Oxgeno
Y otros elementos tales como:
Azufre
Hierro
Fsforo
Cinc
Clasificacin de las protenas
Las protenas pueden clasificarse, basndose en su :
Composicin
Conformacin
Segn su composicin, las protenas se clasifican en:
Protenas Simples: Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente -
aminocidos.
Protenas Conjugadas: Son aquellas que por hidrolisis, producen -amino-
cidos y adems una serie de compuestos orgnicos e inorgnicos llamados:
Grupo Prosttico.
Las protenas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prosttico :
Nucleoprotenas (Ac. Nucleco)
Metaloprotenas (Metal)
Fosfoprotenas (Fosfato)
Glucoprotenas (Glucosa)
Segn su conformacin, las protenas pueden clasificarse en:
Protenas Fibrosas: Son aquellas que se hayan constituidas por cadenas
polipeptdicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando
estructuras compactas (fibras o lminas).
Son materiales fsicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas
diluidas. Ej : (colgeno, -queratina, elastina).
Protenas Globulares: Estn constituidas por cadenas polipeptdicas plegadas
estrechamente, de modo que adoptan formas esfricas o globulares
compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su funcin dentro de la clula es mvil y
dinmica. Ej.: (enzimas, anticuerpos, hormonas) Existen protenas que se encuentra
entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las
soluciones salinas. Ej.: (miosina, fibringeno).
Estructura de las protenas
Estructura Primaria: Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptdica, y establece
la secuencia de aminocidos. Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace
polipeptdico. Estructura Secundaria: Ordenacin regular y peridica de la cadena
polipeptdica en el espacio. Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptdica en el
espacio. Arreglos: Hlice-a, Hlice-b, Hlice Colgeno.
Estructura Terciaria: Forma en la cual la cadena polipeptdica se curva o se pliega
para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las
protenas globulares. Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las
atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrgeno,
Puentes desulfuro, etc) Estructura Cuaternaria: Es el arreglo espacial de las
subunidades de una protenas, para conformar la estructura global. Es el
acompaamiento paralelo de las cadenas polipeptdicas, responsable de las
funciones de las protenas. Estructuras Supramoleculares: En ocasiones las protenas
asociadas a otras molculas se ensamblan formando estructuras ms complejas
denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional,
teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformacin cuaternaria
de las protenas oligomricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por
otro. Es la orientacin a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carcter
ptimo.
Las protenas estn compuestas de 20 aminocidos distintos, que forman parte de
ellas en proporciones variables, en un orden definido para cada protena, que es
determinado por un cdigo gentico o memoria biolgica. Las protenas tienen
funciones especficas gracias a su estructura que es dictada por la informacin
gentica. Esta informacin proviene del DNA, pasa al RNA mensajero y es
utilizada en la formacin de una protena dada; esto significa que la informacin
viene desde el gen hasta la protena, la cual ha de ejecutar una funcin.
Las protenas son polmeros de aminocidos, que forman cadenas
polipeptidicas. Cada aminocido o unidad momerica de las protenas tiene un
tomo de carbono central o carbono alfa. Este carbono esta unido a cuatro tomos
o grupos de tomos distintos, excepto en el caso de la glicina, constituyendo un
centro quiral o centro de asimetra en la molcula. El carbono alfa esta unido a un
radical amino (NH2-), a un grupo carboxilo (-COOH), a un hidrogeno (-H) y a
una cadena lateral o radical (R-). Los carbonos de la cadena R se nombran con las
letras beta, gamma, delta, psilon. Los grupos funcionales de cada aminocido se
nombran de acuerdo con el tomo de carbono al que estn unidos, por ejemplo el
grupo alfa-amino.
Ya mencionamos que el carbono alfa es un centro de asimetra, por lo tanto, es
posible que haya en dicho centro dos arreglos diferentes de los sustitutivos, que
corresponden a dos tipos de estructuras que no se superponen (ismeros). Por
acuerdo convencional, la pareja de compuestos se denominan D (dextro o derecha)
y L (levo o izquierda). Estos compuestos en solucin muestran actividad ptica,
porque desvan los rayos de luz polarizada que se hacen incidir en la solucin. La D
o L no indican la direccin de la desviacin de la luz. Todos los aminocidos,
excepto la glicina, pueden existir en la formas D y L, sin embargo, en las protenas
solo encontraran L-alfa aminocidos porque las enzimas que las sintetizan utilizan
nicamente L aminocidos.



ESTRUCTURA Y FUNCION

Los aminocidos son distintos entre s por las diferencias que poseen en la
cadena R. la figura 3.3 muestra la estructura de los aminocidos a Ph 7.0, sus
nombres y los cdigos de una y tres letras que se utilizan para representarlos. En el
primer grupo estn los aminocidos con cadena R neutra (apolares, hidrofobicos)
alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptfano, metionina,
cistena y glicina. El segundo grupo, el de los aminocidos polares, se subdivide en
neutros (hidrofilicos): asparagina, glutamina, serina, treonina y tirosina; bsicos:
lisina, arginina e histidina; y acidos: aspartato y glutamato. Algunos aminocidos
naturales no se encuentran en las protenas, entre los cuales estn la citrulina y la
ornitina, intermediarios en la va de sntesis de urea; el acido cisteico, formado por
oxidacin de la cistena, el cual a su vez si pierde su funcin carboxilo se transforma
en taurina, etc.
Hay aproximadamente 20 aminocidos diferentes que se encuentran
comnmente en las protenas animales y vegetales. Los aminocidos se unen para
formar cadenas que se llaman pptidos.








BIBLIOGRAFIA
BIOQUIMICA
JUAN DIAZ ZAGOYA
INTERAMERICANA Mc GRAW-HILL