Vous êtes sur la page 1sur 39

UNIVERSIDAD

NACIONAL
MAYOR DE SAN
MARCOS
(Universidad del Per, Decana De Amrica)











CURSO : QUIMICA ORGANICA
TEMA : PROTEINAS
DOCENTE : Fritz Choquesillo Pea
INTEGRANTES : Luis Daniel Gaitn Lpez
Ricardo Zavaleta Hurtado
Diego Chavez Aquio

2014





DEFINICION
Las protenas o prtidos son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El
trmino proviene del griego proteios, que significa 'prominente, de primera calidad', se les
conoce tambin con el trmino albuminoides que significa parecido a las albminas.
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se clasifican en dos tipos:
Protenas Simples (holoproteidos), formadas solo por aminocidos o sus derivados.
Protenas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados de
sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y
desdoblamiento de las anteriores.
Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el
80 % del protoplasma deshidratado de toda clula), tambin por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos).
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms
verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural: Es la funcin ms importante de una protena (Ejm: colgeno)
Inmunolgica: Porque los anticuerpos son protenas.
Enzimtica: (Ejm: sacarasa y pepsina)
Contrctil: (actina y miosina)
Homeosttica: Colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn
qumico)
Transduccin de seales: (Ejm: rodopsina)
Protectora o defensiva: (Ejm: trombina y fibringeno)
Las protenas estn formadas por aminocidos, las protenas de todos los seres vivos estn
determinadas mayoritariamente por su gentica, es decir, la informacin gentica determina
en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.
Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por un gran nmero de unidades
estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas
molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales,
con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas.
Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes
de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen

veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y
miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica
de una protena.
Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno(CHON), y casi todas
poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido
de nitrgeno representa, por trmino medio, 16 % de la masa total de la molcula; es decir,
por cada 6,25 g de protena existe 1 g de N.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH
2
) de residuos de aminocido adyacentes. La
secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN)
mediante el cdigo gentico, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones
qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en
la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar
juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos
proteicos estables.
Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de
los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:
La mayora de las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos
vivientes.
Una variedad de hormonas, reguladores de actividades celulares
La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes patgenos;
Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la
contraccin;
El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.
Tambin cumplen funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o
la casena de la leche.


Todas las protenas realizan funciones elementales para la vida celular, pero adems cada
una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, pueden clasificarse en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que
resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta
enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los
alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que
exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de
la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraos, o la queratina que protege la piel, as como
el fibringeno y protrombina que forman cogulos.

5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del
organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva
el oxgeno por medio de la sangre.

6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan
a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin,
como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.



















Propiedades de las protenas

SOLUBILIDAD
Las protenas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad
es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces
dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se
solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide
que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta
propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H
+
) del medio donde se encuentran.
DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria. En estos
casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una
proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la concentracin;
alta salinidad; agitacin molecular; etc... El efecto
ms visible de ste fenmeno es que las proteinas
se hacen menos solubles o insolubles y que pierden
su actividad biolgica.
La mayor parte de las proteinas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y
60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se
enfrian por debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible
(renaturalizacin) pero en muchos casos es
irreversible.


ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las especies
de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras
especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos
individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres
vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las
mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada
individuo. La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros sanguneos; etc...
O los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.











































Aminocidos
Los aminocidos son compuestos orgnicos que contienen las funciones cido carboxlico y
amino. Dos aminocidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a travs de un enlace
amida, formando un dipptido. El dipptido puede incorporar un tercer aminocido,
formando un tripptido. Cadenas con ms de 50 aminocidos se denominan protenas.

Se denomina enlace peptdico, al enlace que une los dos aminocidos para formar el
dipptido.
Los aminocidos se pueden clasificar en a, b o g-aminocidos dependiendo de la posicin
del grupo amino en la cadena carbonada.

Son especialmente importantes los a-aminocidos, puesto que pertenecen a esta familia los
20 aminocidos que forman parte de las protenas. Con excepcin de la prolina, estos
aminocidos presentan la siguiente estructura:

Con excepcin de la Glicina (R=H) los aminocidos presentan el carbono a asimtrico. Se
observa que todos los aminocidos obtenidos a partir de proteinas (naturales) pertenecen a
la serie L (grupo amino a la izquierda en la proyeccin de Fischer).



los 20 aminocidos que forman parte de las protenas son: Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T),
Cistena (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G),
Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina
(Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptfano (Trp,W), cido asprtico (Asp,D) y cido glutmico
(Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).




Los aminocidos esenciales


Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos
organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de
estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando
un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son
de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los
lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden
sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.


En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:

Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina

Enlace peptdico

Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin)
entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo
aminocido.

La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una
reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin
es un di pptido. El grupo carboxilo libre del di pptido reacciona de modo similar con
el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.




Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman.









Estructura de las protenas


Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que
consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de
otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es
determinante en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de
aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal.
Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de los
aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la
formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. As,
la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la
cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que
estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en trminos de
estructura secundaria. Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el
espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por
tanto, es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir,
cmo se enrolla una determinada protena. As mismo, las protenas no se componen,
en su mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen agrupar
varias cadenas polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas
mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de
varias cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares
mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:

Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o
enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la
conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura
cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.









Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en
la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que
estn enlazadas las posibilidades de estructuracin a nivel primario son
prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 aminocidos
diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de aminocidos
que componen la molcula proteica.





Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los
distintos aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Los
tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino
(condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena
lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminocido siguiente).
Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una
protena es: (-NH-C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para entender su
funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la forma que
adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible que el origen
de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta anomala, si es
severa, podra resultar en que la funcin de la protena no se ejecute de manera
adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.




La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de
nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se puede
utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas

modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten que esta
conversin pueda hacerse directamente.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son
covalentes: son los enlaces peptdicos.

Estructura secundaria


La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena
polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos
que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.

Hlice alfa


En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.




Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una conformacin
denominada hlice. Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede
establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre el
grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo

-CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro puente de
hidrogeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el
grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice
tiene un paso de rosca de 0,54 nm.

Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del helicoide, lo
que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta estructura
puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca no tiene
libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele
determinar una interrupcin en la conformacin en hlice . Los aminocidos muy
polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque los enlaces de hidrgeno
pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de atraccin o repulsin.
Por este motivo, la estructura en hlice es la que predomina a valores de pH en los que
los grupos ionizables no estn cargados.

Hoja beta


Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenas
polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena
polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas .

Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es
paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.

Giros beta

Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo
estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados
a la cadena principal de un polipeptido.




Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de
tipo o) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los
giros est estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los
residuos 1 y 4 del giro.

Hlice de colgeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del
colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.

Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos
de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son
Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.




La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del
colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian
para formar un helicoide dextrgiro.

Lminas beta o lminas plegadas


Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los
enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por
dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por
medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera
de un acorden.



Estructura terciaria


Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos
que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras
molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que
constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener.

Tipos de estructura terciaria


Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:


Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o
la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria
(hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes
modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las
hebras de una cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no existe
una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente
esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar,
hlice a hoja b, acodamientos y estructuras super secundarias.


Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen
entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la componen. Los enlaces
propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre
dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre
las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:


1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto
2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares

3. interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares

4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo


Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria globular:
Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula
evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter
hidrofbico.
Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la
molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en
disolucin.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el de tipo covalente, y
entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son las de tipo hidrofbico, ya
que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas que
actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las
protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las
estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se
pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la asociacin
de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.





Estructura cuaternaria


Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se
trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria debe considerar El nmero y la naturaleza de las distintas
subunidades o monmeros que integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que,
asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus
monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos
monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros
constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cistena situados en cadenas distintas.

La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.




En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria
resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la
tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en una fibra
levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras
en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que
forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con
estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.




Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para
formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con
seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.




Aspartato transcarbamilasa


La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la separacin
de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las fuerzas que
mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las
mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones
dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en
algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene
mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma
espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto
a los monmeros.








Asociaciones de las protenas

En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos
de biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carcter permanente. Se pueden dar asociaciones entre protenas o de
stas con otras biomolculas.

5.1. Asociaciones entre protenas

Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman
parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del
centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).




La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los
monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneo.













Polimerizacin de la fibrina

















Cogulo sanguneo


Asociaciones de protenas y otras biomolculas
Las protenas se pueden asociar:
Con azcares
Con lpidos

Con cidos nucleicos


Asociaciones entre protenas y azcares

Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.




Proteoglicano de tipo muy
grande













Peptidoglicano de la pared
celular bacteriana







Asociaciones entre protenas y lpidos


Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas
biolgicas.






Lipoprotena del plasma
sanguneo










Lipoprotena del plasma
sanguneo







Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos

Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.


Ribosomas












Virus HIV (SIDA)



Nucleosoma



Clasificacin de protenas

Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin
que engloba dichos criterios es:





































Holoprotenas o protenas simples.

Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o fibrosas:

PROTENAS FIBROSAS
Poseen estructuras ms simples que las globulares. En la mayora de los casos, los poli
pptidos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo largo de una sola
dimensin, frecuentemente en haces paralelos. Son protenas insolubles en agua, y
mantienen importantes funciones estructurales o protectoras.


Pertenecen a este grupo:
. El colgeno. Es el principal componente del tejido conjuntivo, y est presente como uno de
los principales componentes de la matriz extracelular de la piel: cartlago, hueso, tendones y
crnea. Se calcula que una fibra de colgeno de 1nm de dimetro de capaz de resistir un
peso superior a 10 kg.

. La miosina. Es una protena fibrosa responsable de la contraccin muscular.


. Las queratinas. Son un amplio grupo de protenas animales que se sintetizan y almacenan
en las clulas de la epidermis; forman los cuernos, uas, pelo y lana de muchos animales.

. La fibrina de la sangre. Se obtiene a partir del fibringeno plasmtico, e interviene en la
coagulacin sangunea.

. La elastina. Es una protena fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo de
estructuras y rganos que son elsticos, como la piel, el cartlago o los vasos sanguneos;
posee una conformacin irregular o estructura al azar que le permite ser extremadamente
flexible y mvil, asumiendo conformaciones muy diferentes. Las fibras de elastina se
asemejan ms a redes que a cuerdas, debido a que los polipptidos entrecruzados de estas
fibras no poseen conformaciones fijas o regulares. Estas redes de elastina se alargan o se
doblan cuando se ven sometidas a un esfuerzo.






PROTEINAS GLOBULARES

Son ms complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptdicas que las integran se
encuentran plegadas formando una estructura compacta, ms o menos esfrica. Son
solubles en agua o bien en disoluciones polares, y son las principales responsables de las
actividades biolgicas de la clula. Pertenecen a este grupo:

. La actina. Es una protena globular que se ensambla formando filamentos. Junto con la
miosina es responsable de la contraccin muscular. Ambas fueron identificadas
inicialmente en las clulas musculares, pero aparecen en casi todos los tipos de clulas
eucariticas.

. Las albuminas. Son protenas con funciones de transporte de otras molculas, o bien
de reserva de aminocidos. Son representantes de este grupo la ovoalbmina de la clara
de huevo, la lactoalbmina de la leche y la seroalbmina de la sangre.

. Las globulinas. Son protenas con forma globular casi perfecta y soluble en
disoluciones salinas. Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche,
la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre, la alfa-globulina (protena
asociada a la hemoglobulina) y las y-globulinas o inmunoglobulinas, que forman los
anticuerpos.
. Las histonas, componentes de lo cromatina.
. Los interferones, protenas de defensa antiviral, evitan la multiplicacin de los virus.
. Las hemoglobinas, protenas que transportan genes:O2, CO, CO2 en los glbulos rojos
de los vertebrados.
. Las enzimas, biocatalizadores que aceleran las reacciones biologicas.




HETEROPROTEINAS O PROTEINAS CONJUGADAS

Unas protenas conjugadas o heteroprotenas son molculas que presentan una
parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prosttico. Esto las diferencia de las
protenas simples u holoprotenas. Todas son globulares, y se clasifican en funcin del
grupo prosttico.
Fosfoprotenas
Presentan cido fosfrico y son de carcter cido. Enzimas. (casena alfa, beta y gamma).
Glucoprotenas
Glcido unido covalentemente a la protena. Desempean funciones enzimticas, hormonales,
de coagulacin, etc. Destacan las inmunoglobulinas.
Lipoprotenas
Lpido ms protena. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo
los quilomicrones.
Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser
ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una
ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica
fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia
de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.

Cromoprotenas
Se caracterizan porque la fraccin no proteica presenta coloracin debido a la presencia de
metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxgeno
(mioglobina), protenas que intervienen en la transferencia de electrones
(citocromos, flavoprotenas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).


APLICACIONES DE LAS PROTEINAS EN LA
INDUSTRIA
Las enormes aplicaciones de las protenas en la industria: pelcula, papel
fotogrfico, pinturas, colas, calzados, alimentos, detergentes, fibras, medicinas.
Tambin la importancia de las sntesis de las protenas que resuelven el dficit de
algunas protenas en la dieta de gran parte de la poblacin humana
subalimentada. Los problemas generados por el enorme desarrollo tecnolgico y
cientfico de la Biotecnologa como la introduccin de genes humanos y de otras
especies en cromosomas para desarrollar procesos fermentativos industriales
para la obtencin de hormonas a partir de la accin de microorganismos a los que
genticamente se les ha alterado el metabolismo, lo que ha permitido la
produccin de diferentes hormonas como la del crecimiento, la cortisona, la
vasopresina, y la insulina. La produccin del interfern a nivel industrial ha
permitido el tratamiento de diferentes enfermedades virales, incluso la prueba para
el tratamiento del SIDA.
A continuacin les mencionaremos en las distintas industrias que se aplica
mayormente las protenas.

1) PROTEINAS EN LA INDUSTRIA FARMACEUTICA
1. Protenas y pptidos teraputicos recombinantes
La llegada de la ingeniera gentica ha supuesto que numerosas protenas
potencialmente teraputicas, que antes se producan solo en pequeas
cantidades, puedan elaborarse en grandes cantidades. Hoy da existen cientos de
genes de protenas teraputicas que se han expresado a nivel de laboratorio, y
que estn intentando demostrar su adecuacin clnica. Ya existen ms de 30
protenas aprobadas para su uso clnico.
Sustancia Empresa Enfermedad
factor antihemoflico
Miles, Baxter, Genetics
Institute
Hemofilia A
DNasa I Genentech Fibrosis qustica
Eritropoyetina (EPO) Amgen, Ortho Biotech Anemia, enf. renal
Glucocerebrosidasa Genzyme Enfermedad de Gaucher
Hormona del crecimiento Genentech Enanismo hipofisario
Insulina Eli Lilly Diabetes
Interfern alfa-2a Hoffmann-LaRoche
ciertas leucemias, sarcoma de
Kaposi
Interfern alfa-2b Schering-Plough
ciertas leucemias, Sarcoma de
Kaposi, hepatitis B y C
Interfern alfa-n3 Interferon Sciences Herpes genital
Interfern gamma-1b Genentech enf. granulomatosa crnica
Interleucina-2 Chiron Carcinoma clulas renales
Somatotropina Eli Lilly
Deficiencia hormona
crecimiento
Activador tisular del
plasmingeno (tPA)
Genentech
Infarto agudo de miocardio,
embolismo pulmonar masivo
El porcentaje de protenas teraputicas que se fabricarn por mtodos
recombinantes ir creciendo con el tiempo. En el ao 2000 su valor estaba en
torno a los 20.000 millones de dlares.
Comentemos algunos ejemplos de los citados en la tabla anterior:
La insulina es el primer caso de protena por ingeniera gentica aprobada para
uso en humanos (en 1982, con el nombre comercial de Humulina, de la
compaa Eli-Lilly). Los mamferos producen insulina en las clulas beta de los
islotes de Langerhans del pncreas, y regula los niveles de glucosa en la
sangre. El defecto de su sntesis conduce a la diabetes. Hasta la ingeniera
gentica la insulina para diabticos proceda de pncreas de cerdos o vacas,
que aunque es biolgicamente activa en humanos, no es idntica a la nuestra,
de modo que se pueden producir algunos problemas de reacciones inmunes
adversas.
La hormona de crecimiento es un pptido de 191 aminocidos producido por la
hipfisis (glndula pituitaria), que estimula el crecimiento normal. Los nios que
no producen niveles adecuados tienden a tallas inferiores a las normales
(enanismo hipofisario). Antes, esta enfermedad se trataba con hormona extraida
de cerebros de cadveres, extraccin larga y costosa, con poco rendimiento,
cuyo producto, adems, de vez en cuando daba infecciones con virus y priones
procedentes de los cerebros de los cadveres. Todo esto se ha resuelto con la
ingeniera gentica. Millones de dosis de la hormona recombinante se
administran cada ao a cientos de miles de pacientes.
Hace poco se aprob el uso de DNasa-I para el tratamiento de la fibrosis
qustica (la enfermedad monognica ms frecuente en poblaciones caucasianas,
que hace que los afectados sean muy susceptibles a infecciones bacterianas en
sus pulmones, con lo que se acumula un grueso moco que les dificulta la
respiracin). La DNasa-I, administrada como aerosol, puede romper el
componente ADN del moco acumulado en los pulmones del enfermo,
disminuyendo su viscosidad y facilitando la respiracin del paciente. Igualmente
se est intentado obtener una alginato-liasa que rompe el componente alginato
secretado por bacterias Pseudomonas aeruginosa que son responsables de
buena parte del moco de los enfermos de fibrosis qustica.
La primera protena teraputica recombinante obtenida en clulas de mamfero
es el activador tisular del plasmingeno (tPA), que se administra a vctimas de
ataques cardacos (infarto agudo de miocardio). Esta sustancia cataliza la
conversin del plasmingeno en plasmina, que a su vez disuelve la fibrina de los
cogulos sanguneos. El tPA recombinante, desarrollado por Genentech fue
licenciado en 1987 con el nombre comercial de Activasa. Aparte de su empleo
para el infarto agudo de miocardio (aprobado en 1987), se ha aprobado su
empleo en el embolismo pulmonar agudo (1990) y en la isquemia aguda (1996).
Existen muchos mbitos econmicos donde se requiere el uso de enzimas
animales, vegetales o microbianas
Las enzimas microbianas se emplean sobre todo en la obtencin de jarabes de
glucosa y fructosa, en detergentes y en textiles, y suelen ser enzimas que
hidrolizan polmeros, como protenas y polisacridos.
La produccin industrial de enzimas es un negocio que a comienzos del siglo XXI
mueve en torno a 1.600 millones de dlares al ao, de los cuales el 70% se debe
a productos del gneroBacillus. Veamos el desglose por grupos de enzimas y
actividades comerciales (los datos de esta tabla son de finales de los aos
ochenta):

Tipo de enzimas Actividad econmica Millones $ / ao
Sacarasas e Procesamiento del almidn, 150
isomerasas endulzantes y jarabes ricos en
fructosa
Fabricacin de textiles
Proteinasas Detergentes
Carnes, quesos
Procesamiento de pescado
Procesamiento de tejidos
400
Renninas
(quimosinas)
Coagulacin de la leche para
produccin de quesos
60
Lipasas Detergentes
Procesamiento de pieles
Saborizantes
Procesamiento de carne y queso
20
Celulasas Produccin de zumos de frutas
Produccin de olivas
Modificacin de granos y fibras
Envejecimiento de prendas
vaqueras
20
Para usar un microorganismo que produzca enzimas de consumo humano, se
deben de cumplir una serie de requisitos legales, que se centran en que tal
microorganismo debe figurar en la llamada lista GRAS (generally aknowledged
as secure), es decir, que haya demostrado una larga historia de seguridad. Existen
unos 50 microorganismos GRAS aprobados para la industria alimentaria, de los
cuales citamos los siguientes:
Bacillus, como p. ej. B. subtilis y B. licheniformis.
Saccharomyces cerevisiae (levadura de panadera).
Aspergillus niger y A. oryzae.
Lactobacillus y estreptococos lcticos.
Como se ve, la produccin de enzimas por microbiologa industrial era ya un
negocio floreciente ante de la era del ADN recombinante, pero precisamente la
I.G. se adapta perfectamente a los objetivos de mejora de esta biotecnologa
comercial, y empez a usarse de modo casi inmediato en cuanto estuvieron a
punto las tcnicas.








PROTEINAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA
En la industria alimentaria:


Quimosina recombinante (rennina) para la elaboracin de quesos. Muy
empleada en EE.UU y Gran Bretaa (90% de los quesos duros), sustityendo a
la escasa quimosina de terneros y a la biotecnolgica tradicional obtenida de
hongos (Rhizomucor, Endothia parasitica). La quimosina recombinante se
obtiene en Kluyveromyces lactis yAspergillus niger manipulados.


Somatotropina bovina recombinante pare estimular la produccin de leche de
vacas en los EE.UU. (aprobada por la FDA en 1994 para Monsanto, con el
nombre comercial de Prosilac, pero no en la UE).


En la industria de detergentes:

La Lipolasa de Novo-Nordisk (ahora Novozymes) es la primera enzima
recombinante aprobada para detergentes. El gen de esta lipasa, aislado de
hongo filamentosoHumicola se transfiri a Aspergillus oryzae.


La cutinasa de Fusarium, buena degradadora de cidos grasos, se expresa
por ingeniera gentica en la levadura Saccharomyces cerevisiae.


Entre las proteasas, hay que destacar la subtilisina de Bacillus
licheniformis y B. amyloquefaciens, que ayuda a eliminar manchas de sangre,
comida, etc. Por ingeniera de protenas ha sido posible mejorar las ya de por
s buenas cualidades de la subtilisina, creando variantes resistentes a la
oxidacin por perxido de hidrgeno derivado de los perboratos, resistentes a
pH alcalinos y termorresistentes.









Citaremos a continuacin
algunos ejemplos de protenas en la industria alimentaria
1) GELITA protenas de colgeno - esenciales en la
industria alimentaria

La gelatina es un alimento moderno que se procesa en muchas reas de la
industria. Donde se requieran agentes gelificantes, estabilizantes, aglutinantes,
emulsionantes, formadores de pelcula, de espuma y recursos de batido, entra en
accin este producto natural, de sabor neutral.
Adems, los pptidos de colgeno y la gelatina se pueden utilizar para la
acumulacin de protenas, la reduccin de grasas / hidratos de carbono y como
agentes portadores. Estas aplicaciones verstiles y diferentes requieren, por
supuesto, diferentes tipos de gelatina, la correcta seleccin requiere el
asesoramiento de expertos. El servicio de aplicaciones GELITA ofrece
asesoramiento a travs de tecnlogos alimentarios con experiencia, y nuestra
gama de productos posee el tipo de gelatina adecuado para cada aplicacin.
El desarrollo de productos semi-grasos, bajos en grasa o light, no habra sido
posible en muchas reas sin la gelatina. Ya se trate de margarina o mantequilla
semigrasas, pastetes bajos en grasa, preparados de queso reducidos en grasa,
caramelos sin azcar o productos de goma, la gelatina o los pptidos de colgeno
son utilizados con xito. La razn de esto se basa en el hecho de que la gelatina
espesa grandes cantidades de agua y forma geles, por otro lado, proporciona a
estos productos caracteristicas agradables para degustarlos, un aspecto muy
importante para el xito de nuevos productos.







2) PROTEINA DE LA SOYA

Las protenas juegan un papel mayoritario en las propiedades funcionales de los
alimentos. Las protenas son aproximadamente el 40% del peso seco de la soya.
La mayor parte de la protena de soya es clasificada como flobulinas.
Las protenas de soya contienen numerosas cadenas polares laterales con lo cual
se vuelve hidroflica tal protena, por lo tanto, las protenas tienden a absorber y
retener agua cuando estn presentes en sistemas de alimentos. Ciertos sitios
polares en las molculas de las protenas de soya tales como los grupos carboxilo
y amino son ionizables as que la polaridad es cambiada por las condiciones de
pH. La harina de soya desgrasada, por ejemplo, a un pH de, 8.5 absorbe el doble
de agua que absorbera a un intervalo de pH de 4 o 3.
En productos crnicos desmenuzados, las protenas de soya promueven la
absorcin y retencin de grasa, por lo tanto se disminuyen las prdidas durante la
coccin y se mantiene la estabilidad dimensional. Los aislados de soya se ha
reportado que absorben del 50-90% de aceite de su peso seco.
Productos proteicos derivados de soya
Producto %
protena
Harinas desengrasadas y
smolas
52 54
Concentrados 67-72
Aislados 90-92
Aislados de soya
Hay dos tipos de aislados: isoelctricos y neutralizados.
Isoelctricos: extraccin alcalina que se ajusta a pH 4.1.
Neutralizados: el extracto se neutraliza (proteinatos de Na y K ) para hacer el
aislado ms soluble y funcional.
Aplicaciones en crnicos
La protena de soya es una forma econmica de reducir grasa y de alcanzar o
incrementar los niveles de protena en una gran variedad de productos crnicos.
Estos incluyen:
Productos emulsificados, Carne molida, reestructurada, troceada, Productos de
msculo completo, Anlogos, Productos de pollo y de origen marino.
Aplicaciones en lcteos
En productos lcteos se han encontrado aplicaciones en quesos frescos,
semianlogos y anlogos, bebidas proteicas, yogurt, postres helados, polvos
lcteos y reemplazantes lcteos.
Algunos productos de soya
Soypro 900
Soypro 900 (90 % min. de protena) absorbe ms de 5 veces su peso en agua y
sigue reteniendo humedad.
Excelente capacidad de emulsin y retencin de agua.
Utilizado en embutidos crudos y cocidos, tipo frankfurt, sandwiches, enlatados,
etc.
Soypro 950
Soypro 950 (90 % min. de protena) proporciona un sistema estable y econmico
de carnes en salmuera moldeables por inyeccin.
Buena dispersin y baja viscosidad.
Es ampliamente utilizado para jamones, roast beef, carne de aves, anlogos de
carne, queso vegetariano, etc.












3) PROTEINAS EN LA INDUSTRIA CARNICA
La utilizacin de ingredientes en la industria crnica responde no solo, a la
necesidad de elaborar productos seguros para el consumidor, adems permite
producir alimentos en forma rpida de una calidad constante que sean sabrosas y
de bajo costo, afirm Maricela Hidalgo Olvera, Asesor Especialista de Empresas
en Vilher, dentro del marco de su participacin en Espacio Industria Crnica 2009.
Hidalgo expuso que un crnico funcional ser aquel que: Mejore la dieta y la salud;
tenga beneficios nutricionales; aquel en el que la cantidad apropiada de ingesta
diaria est establecida por expertos; no sea nocivo para la salud; el ingrediente
funcional que contenga deba estar caracterizado por sus propiedades fsicas y
qumicas valoradas a travs de mtodos analticos detallados; tenga una
presencia cualitativa y cuantitativa en el crnico; el o los ingredientes no reduzcan
su valor nutritivo; sea administrado como tal; y el ingrediente funcional deba ser un
producto natural.
La especialista detall que actualmente los alimentos funcionales constituyen un
campo que se encuentra en pleno crecimiento y maduracin. Y que el consumidor
debe recibir junto con el crnico funcional una informacin correcta, adecuada,
suficiente de lo que es y lo que contiene, muy en lnea con el concepto de
trazabilidad, as como de sus posibles efectos positivos para la salud.
La complementacin proteica permite, mediante la formulacin de mezclas de
protenas de baja calidad, mejorar la biodisponibilidad, y por tanto la calidad de
esa mezcla proteica. Tanto las protenas funcionales como los pptidos bioactivos
estn cobrando gran importancia ya que, adems de su papel nutricional por ser
fuente de aminocidos, son capaces de ejercer diferentes efectos biolgicos
especficos sobre el sistema inmune, el sistema cardiovascular o el tracto
gastrointestinal, dijo la asesora.
Las propiedades funcionales de las protenas proporcionan una serie de ventajas
sobre la calidad de los productos crnicos, mejorando mucho sobre sus
propiedades sensoriales, se les atribuye la capacidad de disminuir la prdida de
peso, mejoran la firmeza y la distribucin proteica, adems de mejorar su sabor y
aroma, concluy la expositora.










4) PROTEINAS EN LA INDUSTRIA LACTEA

Las protenas sricas, han sido muy estudiadas ya que pueden ser empleadas
prcticamente en cualquier alimento, son la base para leches maternizadas,
alimentos para infantes, bebidas energticas, bebidas saborizadas, reemplazantes
de grasas lcteas en la pafinicacin y la repostera, en la industria de los dulces,
entre otros tantos usos.

Los casenatos se producen por una precipitacin cida de la protenas de la leche
en presencia de calcio y son ampliamente usadas en la industria de alimentos, ya
que poseen muchos de las propiedades funcionales requeridas para la
elaboracin de distintos productos, son altamente estables al calor, siempre y
cuando el pH y la concentracin de iones divalentes se controlen adecuadamente,
no poseen sabor, y por lo tanto se usan en la formulacin de alimentos no
condimentados. Por presentar un alto porcentaje de amino cidos hidrfobos e
hidroflicos, se utilizan como estabilizantes y espumantes, absorben agua,
mejorando textura de productos crnicos embutidos, por lo que controlan
humedad de los mismos durante la operacin de cocimiento y almacenamiento.

Las propiedades espumantes de las casenas y de emulsificacin son superiores a
las que presentan las protenas sricas. Por otro lado los casenartos pueden ser
el origen de muchas reacciones qumicas indeseables que conducen a la
produccin de sabores desgradables durante el almacenamiento de los alimentos
que los contengan.

































ANEXOS


Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat

Barcelona (2004).


Biologa Molecular de la Clula. Alberts y col. Edit. Omega. Espaa (2004).


Bioqumica mdica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier Espaa

(2007).


Bioqumica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, Jos M. Macarulla


Edit. Reverte (2008)


Protenas alimentarias: Bioqumica, propiedades funcionales, valor nutricional,
modificaciones qumicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)

Qumica Orgnica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).

http://www.alimentacion-sana.com.
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html
http://es.wikipedia.org

Vous aimerez peut-être aussi