1) El tiempo de cada de un cuerpo no depende del peso solo cuando hablamos de un ambiente o

medio como el vacio ya que a los cuerpos no se le ejercen ninguna fuerza (solo la gravedad). Pero
cuando el medio es el aire, este ocasiona una friccin sobre el cuerpo y como va en contra la
trayectoria del cuerpo retrasa el tiempo pero insignificativamente, es decir el retraso tiende a ser
nulo o se da en milsimas
Definicin de cada libre

El aprendizaje de las cualidades del movimiento de objetos fsicos debe empezar con el
estudio de la cada libre. El ejemplo ms comn de movimiento con aceleracin constante
es el de un cuerpo que cae en direccin a la Tierra. Al dejar caer un cuerpo desde una gran
altura se tendr que al comienzo el movimiento es uniformemente acelerado, siendo la
velocidad muy pequea y como consecuencia lo ser tambin la resistencia del aire (R).
A medida que la velocidad aumenta, el valor de la resistencia del aire tambin aumenta y la
aceleracin del movimiento va disminuyendo gradualmente hasta llegar a un momento en
que la resistencia y el peso del cuerpo ( ) tiene el mismo valor, ( ). A partir de entonces no
hay aceleracin y el cuerpo sigue cayendo con velocidad constante. Esa velocidad final
constante se denomina Velocidad lmite o terminal del cuerpo.

Qu es la Cada Libre?
Es el movimiento rectilneo en direccin vertical con aceleracin constante realizado por un
cuerpo cuando se deja caer en el vaco.

La cada libre resalta dos caractersticas importantes:
1) Los objetos en cada libre no encuentran resistencia del aire.
2) Todos los objetos en la superficie de la Tierra aceleran hacia abajo a un valor de
aproximadamente 10 m/seg
2
(Para ser ms exacto 9.8 m/seg
2
).

En el vaco, todos los cuerpos caen con igual velocidad. Esto se puede demostrar
experimentalmente utilizando el tubo de Newton.

Un objeto al caer libremente est bajo la influencia nica de la gravedad. Se conoce como
aceleracin de la gravedad . Y se define como la variacin de velocidad que experimentan
los cuerpos en su cada libre. El valor de la aceleracin que experimenta cualquier masa
sometida a una fuerza constante depende de la intensidad de esa fuerza y sta, en el caso
de la cada de los cuerpos, no es ms que la atraccin de la Tierra. La aceleracin de la
gravedad tiene un smbolo especial para denotarla el smbolo ().

Para un cuerpo en cada libre se toma sobre la Tierra como sistema referencial de manera
tal que el eje vertical o eje Y se tome positivo hacia arriba, esto implica que la aceleracin
debido a la gravedad () sea un vector apuntando verticalmente hacia abajo () y de
magnitud 9,8 m/seg
2
. La altura h ser simplemente coordenada y).
Si se supone nula la resistencia del aire, se encuentra que todos los cuerpos
independientemente de su tamao, peso o composicin, caen con la misma aceleracin en el
mismo punto de la superficie de la Tierra, y si la distancia recorrida no es demasiada
grande, la aceleracin se conserva constante en toda la cada. La gravedad vara con la
latitud y la altura. Su valor mximo corresponde en los polos y el valor mnimo en el
Ecuador terrestre.
http://cienciasnaturales7mobasico.bligoo.com/content/view/852409/Caida-libre-Definicion.html

ENZIMAS
A. Concepto
- Biocatalizadores. Protenas globulares que aceleran las reacciones bioqumicas (unas 107 veces).
Cada reaccin que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
- Pueden ser holo- o heteroprotenas . En este ltimo caso, la parte constituida por aminocidos se
denomina Apoenzim a (no activo), el grupo prosttico se denomina Cofactor y la unin de ambos es
el Holoenzima (activo).
- Los reactivos sobre los cuales actan los enzimas se conocen como sustratos .
B. Propiedades
- Gran poder cataltico: son muy activas. Una pequea cantidad de enzima es capaz de catalizar la
transformacin de una gran cantidad de sustrato, Adems aceleran mucho las reacciones (del
orden de 107veces).
- No se gastan ni alteran durante la catlisis: son reutilizables.
- Altamente especficos: presentan especificidad de sustrato y de accin. Como el resto de las
protenas son adems caractersticos de cada especie.
C. Caractersticas de la actividad enzimtica
- Reducen la energa de activacin. Permiten que las reacciones bioqumicas transcurran
rpidamente y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).
- No alteran los equilibrios de reaccin. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante
de equilibrio no se ve alterada (las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio).
- Poseen un centro activo. Zona estereoespecfica de la molcula donde se une el sustrato. Al unirse
enzima y sustrato forman el complejo enzima-sustrato que luego se separar en enzima (listo para
actuar otra vez) y producto(s).
E + S ES E + P
Dos modelos para explicar la unin entre enzima y sustrato: "la llave y la cerradura" (formas
complementarias de centro activo y sustrato) y "encaje inducido" (la forma del centro activo se
adapta a la del sustrato cuando se produce la unin). No son incompatibles; pueden darse los dos
modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.
- Presentan saturacin con el sustrato. Alcanzan una vmx para una determinada [S] cuando el
enzima est trabajando a su mximo rendimiento (todos los centros activos estn ocupados en un
instante determinado).
- Muchos enzimas requieren de cofactores : molculas no proteicas que se unen al centro activo
del enzima y realizan o colaboran en la realizacin de la reaccin. Los cofactores pueden ser:
Activadores inorgnicos: iones metlicos.
Coenzimas: molculas orgnicas complejas. Tienen como parte de su estructura alguna vitamina.

Grupo prosttico: coenzima o metal unido covalentemente a la enzima. De
caractersticas no proteicas
Inhibidores sustractos reversibles
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales
como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y los enlaces inicos. Los
enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una
unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los inhibidores
irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones
qumicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fcilmente
por dilucin o pordilisis.
Tipos de inhibidores reversibles
Inhibicin competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto
producido por la variacin de la concentracin del sustrato de la enzima en el
inhibidor.
2

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidorcompiten para
el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en
estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos ms abajo).
En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este
tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del
sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo,
este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se
une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio
alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria o la forma
tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se
reduce.
La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato. Como
resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

Inhibidores irreversibles


Reaccin del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una sern-proteasa.
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la
inhibicin no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos
funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehdos, haloalcanos o alquenos. Estos
grupos electroflicos reaccionan con las cadenas de aminocidos para formar uniones
covalentes. Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas laterales
nuclefilos como por ejemplo un grupo hidroxilo o un grupo sulfhdrico. Esto incluye a los
aminocidos serina (como en el DFP, a la derecha), cistena, treonina o tirosina.
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[editar]Tipos de inhibiciones irreversibles
La inhibicin irreversible es diferente de la inactivacin enzimtica reversible. Los inhibidores
irreversibles son generalmente especficos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las
protenas. No funcionan destruyendo la estructura protenica, sino alterando especficamente
la estructura tridimencional del sitio activo inhabilitndolo. Por ejemplo, el pH y las
temperaturas extremas causan la desnaturalizacin de casi todas las protenas, pero este no
es un efecto especfico. De forma similar, algunos tratamientos qumicos no especficos
destruyen la estructura de la protena: por ejemplo, si son sometidas a una elevada
concentracin de cido clorhdrico, el cual hidrolizar los enlaces peptdicos que mantienen
unidos los aminocidos de las protenas.
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Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo y, por ello, su
potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin del valor IC
50
. Esto se debe a
que la cantidad de enzima activa a una concentracin dada de inhibidor irreversible ser
diferente dependiendo del tiempo de pre-incubacin del inhibidor con la enzima. Por ello, en
lugar del valor IC
50
, se utiliza el parmetro k
obs
/[I],
15
donde k
obs
es el primer valor observado de
la tasa de inactivacin (obtenido al representar en una grfica log %actividad VS. tiempo) e [I]
es la concentracin de inhibidor. El parmetro k
obs
/[I] es vlido siempre y cuando el inhibidor
no se encuentre a concentraciones saturantes (en cuyo caso tendramos que k
obs
= k
inact
).
Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir
determinadas molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son dbiles y
nocovalentes, y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que repercute
en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin de la enzima.
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Las interacciones
alostricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy comn de
controlar las enzimas en las clulas.