ENZIMAS

USOS INDUSTRIALES
PREPARACIN DE ENZIMAS: Las enzimas empleadas en detergentes se encuentran disponibles en forma lquida
y granular. En 1969-70, los trabajadores de las fbricas de detergentes mostraban reacciones alrgicas hacia
las enzimas presentadas en forma granular. Hoy en da se ha logrado erradicar las reacciones alrgicas y en el
mercado se hallan detergentes en forma de polvo. Para mejorar las propiedades de los preparados, se aaden
sales inorgnicas y fibras de celulosa (entre otras sustancias). Hay partes de las enzimas recubiertas por una
capa de cera para reducir el riesgo de que la enzima sufra abrasin. Esta capa tambin contiene pigmentos
para la coloracin. os preparados lquidos de las enzimas estn diseados para los detergentes lquidos
acuosos, que contienen a las enzimas en disolventes basados en propilenglicol y agua. A veces se aaden otros
estabilizadores, los cuales difieren segn las enzimas empleadas.
PROTEASAS: Todos los detergentes proteolticos que se hallan en el mercado son serinas proteolticas. Algunas
son altamente alcalinas (su mayor actividad se presenta en pH alto), otras son moderadamente alcalinas.
Las proteasas para detergentes deben trabajar a elevados valores de pH y de temperatura. Por ello es de vital
importancia conocer su actividad y su estabilidad en funcin de la temperatura y del pH.
Muchas investigaciones intentan explicar el funcionamiento de las proteasas durante el lavado. En la
actualidad no est totalmente claro por qu las proteasas con una estructura similar pueden actuar de
maneras muy dispares. Otros conceptos muy a tener en cuenta son la especificidad, en relacin con el pH, la
proporcin adsorcin/expulsin de la suciedad...
El mtodo ms comn para la determinacin de la eficacia de las proteasas se basa en la degradacin de todas
las sustancias solubles. Esto contrasta con el sistema heterogneo en el que las proteasas deben trabajar
durante el proceso de lavado, donde al menos una parte de las diferentes sustancias usadas como sustratos
deben ser insolubles.
LIPASAS: Una lipasa es una enzima que descompone grasas en sustancias ms hidroflicas, que son ms fciles
de eliminar que las manchas similares no hidrolizadas. La primera lipasa para detergentes fue introducida en el
mercado en 1988. Las grasas animales o vegetales estn constituidas en su mayora por triglicridos. La
estructura de que presentan los triglicridos es:
Las lipasas hidrolizan los triglicridos generando una mezcla de tres cidos grasos, diglicridos, monoglicridos
y glicerol que se pueden eliminar ms fcilmente que los triglicridos en condiciones de alcalinidad.
Paralelamente a lo que ocurre con las proteasas microbianas (y pancreticas) las lipasas contienen una trada
cataltica.
AMILASAS: Las amilasas se emplean en los detergentes para eliminar las manchas que contienen almidn. Las
amilasas provocan la coagulacin del almidn al hidrolizarlo. Se adhieren a las superficies textiles y actan
como pegamento para los compuestos de almidn.

Las amilasas empleadas en los detergentes son la amilasas. Hidrolizan los enlaces 1, 4 glucosdicos. La
coagulacin del almidn se da con mayor velocidad en dextrinas y oligosacridos solubles. El rango de pH es en
que poseen mayor actividad es en la proximidad a la neutralidad.
LIPASAS: Actan hidrolizando las grasas a nivel de los enlaces steres. Se liberan cidos grasos y glicridos
parciales (mono o di) o en ltimo trmino de glicerol.
Algunas lipasas pueden hidrolizar diferentes steres, mientras que otras son de actuacin muy especfica.
La accin hidroltica de las lipasas se emplea para la fabricacin de determinados productos (queso azul,
chocolates, galletas) en los que los cidos de cadena corta contribuyen al equilibrio de los componentes del
sabor. Generalmente dan muchos problemas en tecnologa lechera.
En la leche fresca recin ordeada, las lipasas no actan porque no tienen acceso a la materia grasa. De forma
gradual van perdiendo su actividad, posiblemente por oxidacin, inactivndose por completo en tres horas si la
leche se conserva despus del ordeo a 37C y en 48 horas a una temperatura alrededor de 0C.
La accin lipoltica se desencadena por tratamientos como la agitacin y la homogeneizacin en los que la
materia grasa se libera por ruptura de la membrana globular.
La refrigeracin lenta de la leche favorece la liplisis. Esto ocurre porque los triglicridos ms slidos, situados
en la superficie de los glbulos grasos cristalizan, con lo que los triglicridos ms lquidos y ms vulnerables se
desplazan hacia la periferia. Si la leche se calienta a 30C y a continuacin se enfra lentamente, este fenmeno
se acenta. El calentamiento de la leche hasta la temperatura de fusin de la materia grasa seguido de un
enfriamiento rpido, impide que los glicridos se orienten de la forma descrita.
Las lipasas se destruyen fcilmente con los tratamientos de pasteurizacin, e incluso con los de termizacin.
Son tambin sensibles a agentes oxidantes como los rayos UV, el obre o el perxido de hidrgeno y son
atacadas por enzimas proteolticas como la tripsina o la pepsina. El pH ptimo de las lipasas es 8.5 y su
actividad disminuye con el descenso del pH.
SALOLASA: La salolasa es una enzima capaz de hidrolizar fenil salicilato. La importancia de esta enzima no se
conoce, podra emplearse como indicador del tratamiento trmico de la leche.
FOSFATASAS: Las fosfatasas son enzimas que catalizan la hidrlisis de los steres glicerofosfricos. En la leche
hay dos fosfatasas; una alcalina (pH 9-10) y otra cida (pH 4), la ms importante es la alcalina. Esta enzima es
una glicoprotena que se encuentra en pequea cantidad en la leche de principio de lactacin, pero cuya
concentracin va aumentando y al final de la lactacin se encuentra en la leche en una cantidad considerable.
Se inactiva a temperaturas de pasteurizacin. Esta cualidad le convierte en el indicador para comprobar si el
tratamiento de la leche ha sido el adecuado. Para esta prueba se emplea como sustrato el fenilfosfato
disdico, que libera fenol fcilmente medible. En este mtodo hay que considerar la posible produccin de
fosfatasa de origen bacteriano, el fenmeno de reactivacin, la fosfatasa residual y la presencia de
compuestos que pueden reaccionar como el fenol.
PROTEASAS: Las proteasas (antes llamadas galactasas) hidrolizan las protenas en pptidos ms simples o en
ltimo trmino, en aminocidos. La lisozima, cuya presencia se ha advertido en la leche, es una mucopeptidasa
que puede clasificarse como una enzima proteoltica.

Se ha comprobado que la leche contiene una pequea cantidad de proteasa nativa. Su actividad es mxima a
pH 8 y a 37C, es muy termoestable, no destruyndose en los procesos de UHT y requiriendo una temperatura
de 142C durante 16 segundos para su inactivacin. Preferentemente hidroliza las casenas y .
Aunque se encuentra en pequea cantidad de forma natural, la actividad que realiza contribuye a la
disociacin de las micelas de casena y puede explicar en algunas dificultades que se presentan en la
fabricacin de quesos, principalmente en la coagulacin de la leche por el cuajo.
Las proteasas secretadas por los microorganismos, sobre todo los psicrtofos (pseudomonas) tienen ms
importancia que las propias de la leche. Aunque estos microorganismos se destruyen en los procesos de
termizacin, las protesas resisten y son la causa de muchos problemas presentes en la industria lctea.
LACTASA: La lactasa es una enzima que hidroliza la lactosa en glucosa y galactosa. Generalmente se encuentra
en el aparato digestivo de los consumidores de leche y sera deficitaria en personas consideradas alrgicas a la
lactosa. Algunos microorganismos la producen, pero su presencia en la leche no est definitivamente
establecida.
AMILASA: La leche contiene amilasas capaces de hidrolizar el almidn en dextrina. Se distinguen una amilasa
(licuefaciente) y una amilasa. Como probablemente son de origen sanguneo, su cantidad en la leche depende
del estado patolgico de la vaca.
Las amilasas se inactivan a 65C durante 30 minutos, por lo que se ha propuesto su empleo como indicadores
del tratamiento trmico.
ALDOLASA: La aldolasa es una enzima que interviene en el metabolismo de los carbohidratos. Hidroliza la
frutosa difosfato en cetonas y aldehdos. Su presencia en la leche no causa problemas aparentes.
XANTN OXIDASA: La xantn oxidasa (enzima de Schardinger) es una deshidrogenasa o reductasa que se pone
en evidencia por la decoloracin del azul de metileno en presencia de formol. En la reaccin el aldehdo se
oxida a cido frmico y el azul de metileno se reduce.
Es una metalo-protena que contiene hierro y molidbeno. Como la fosfatasa alcalina, est asociada a la grasa
de la leche. Sin embargo, es ms resistente al calor. Su inactivacin se produce a 75C durante 20 minutos y su
pH ptimo es de 6-9.
PEROXIDASA: Es una ferro-enzima que cataliza la oxidacin de una serie de sustancias aromticas (fenoles,
aminas aromticas, cidos aromticos) y sus compuestos (nitritos). Se encuentra en la leche en cantidades
apreciables y pH ptimo de actuacin es 6.8. Su deteccin es la base de la prueba de Storch para identificar las
leches que han sido sometidas a un calentamiento superior a los 80C y tambin puede servir para comprobar
la presencia de perxido de hidrgeno en la leche.
CATALASA: La catalasa es una enzima que descompone el perxido de hidrgeno en oxgeno molecular y agua.
La leche normal contiene muy poca cantidad de esta enzima. Como su contenido est unido a la presencia de
leucocitos y clulas epiteliales en la leche, su cuantificacin se ha propuesto como un mtodo para identificar
las leches mamticas y calostrales.
Hay microorganismos que producen catalasa en diversas cantidades, pero la utilizacin del test de la catalasa
para valorar la cantidad de microbiolgica de la leche no es muy adecuada porque las bacterias lcticas no
producen esta enzima. Este test resulta ms til para aplicaciones especficas que para el recuento total de la
flora bacteriana.