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INTRODUO
Prof. Heberth de Paula
CARACTERSTICAS ESTRUTURAIS
Ligante
Ajuste induzido
Stio Alostrico
Sitio de Ligao
Reversvel
Ptn-ligante
Flexibilidade
Funcionalidade
Complementar ao ligante
em tamanho, forma,
carga e hidrofobicidade
a 50C
Principalmente
GRUPO HEME
No
Impede
Gerao de ROS
Fe3+ no se liga a O2
livres
Perpendicular
ao grupo heme
para ligar ao O2
1 coordenado pela His da protena
1
20/01/2011
GRUPO HEME
GRUPO HEME
Fe3+ no se liga ao O2
CO e NO possui uma afinidade maior pelo Fe
do grupo Heme
A ligao ao O2 muda a conformao da
protena
Alterao
MIOGLOBINA
Transporte O2 msculos
Focas e baleias
Globinas
MIOGLOBINA
His 93 ou
His F8
Estoque de O2
Existe um equilbrio
qumico entre ligante e
PTN:
Estrutura 3aria
semelhantes
P + L = PL
K = [PL]/{[P].[L]}
His 64 ou
His E7
HEMOGLOBINA
Transporte de O2 no sangue
Sangue arterial
96%
saturada
Sangue venoso
Protena multimrica
64%
HEMOGLOBINA
Estrutura 4aria
saturada
20/01/2011
HEMOGLOBINA
2 conformaes
HEMOGLOBINA
A ligao com O2
promove uma rotao da
hlice F
A toro na hlice F
estreita a distncia
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Este estreitamento
aumenta a afinidade das
outras subunidades
Na forma T-desoxi:
LIGAO COOPERATIVA DO O2
LIGAO COOPERATIVA DO O2
Lig Cooperativa:
Lig Cooperativa:
Hemoglobina
LIGAO COOPERATIVA DO O2
A Hb deve ligar ao O2 (p= 13,3KPa) nos
pulmes e liber-lo nos tecidos (p=4KPa).
O primeiro O2 ligado, a Hb est no estado T, a
ultima no estado R.
2 modelos
MWC
tudo ou nada
Vrias conformaes so
possveis
Sequencial
Anidrase
Liga
carbnica
no lugar de O2.
do pH
Diminuio
Efeito Bohr
A
Msculos,
Pulmo,
pH; afinidade ao O2
pH; afinidade ao O2
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INFLUNCIA DO 2,3BPG
EFEITO BOHR
Prtons se ligam a qq
aa
H+ protona His146
(pKa = 6,0) interao
inica com Asp94,
estabilizando a forma T
Em pH = 7,6 (sangue e
pulmes) His146 est
praticamente
desprotonado
entre as subunidades
a afinidade pelo O2
Estabiliza a conformao T
A ligao do oxignio diminui a afinidade pelo BPG
O desligamento do BPG facilita a transio para a
conformao R
Diminui
CONTRAO MUSCULAR
MOTORES BIOLGICOS
CONTRAO MUSCULAR