1. AMINOACIDOS: Son considerados el esqueleto estructural de las protenas y determinan sus propiedades.

2. UNION DE AMINOACIDOS MEDIANTE ENLACES REPTIDICOS PERMITE LA FORMACION DE LOS SIGUIENTES

COMPUESTOS:
*OLIGOPEPTIDOS -> AQUELLO CON MENOS DE 10 AAS
*POLIPEPTIDOS -> AQUELLOS CON MAS DE 10 AAS
3. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS: Se pueden clasificar siguiendo varios criterios, generalmente basados en su
grupo R
3.1 SEGN LA POLARIDAD DE LA CADENA R
*AAs. POLARES (SIN CARGA): Ser, Tre, Tir, Asn, Gin, Cis, Gli
*AAs. NO POLARES (HIDROFIBICOS): Ala, Leu, lle, Val, Pro, Fen, Trp, Met
*AAs. CARGADOS POSITIVAMENTE (+): Lis, Arg, His
*AAs. CARGADOS NEGATIVAMENTE (-): Asp, Glu
*AAs. CADENA ALIFATICA: Gli, Ala, Val, Tre, Leu
*AAs. CADENA ALIFATICA HIDROXILICAS: Ser, Tre
*AAs. AROMATICOS: Fen, Trp, Tir
*AAs. GRUPO AMINO SECUNDARIO: Pro
*AAs. ACIDOS: Asp, Glu
*AAs. CADENA AMIDICAS: Asn, Gin
*AAs. AZUFRADOS: Cis, Met
3.2 SEGN SU PRESENCIA EN EL ORGANISMO
*AAs. ESCENCIALES: Necesarios para la organizacin estructural y funcional del ser humano. Deben ser ingeridos en los
alimentos, el organismo es incapaz de sintetizarlos. Trp-Fen-Val-Leu-lle-Tre-Met-Lis-His (bebes)
*AAs. NO ESCENCIALES: Son sintetizados o producidos por nuestro organismo a partir del metabolismo lipidia y glcido.
Ala-Asp-Asn-Cis-Glu-Gli-Pro-Ser-Tir-Arg
4. PROTEINAS: Son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos, desempean un papel fundamental
para la vida y son biomoleculas mas verstiles y ms diversos, son imprescindibles para el crecimiento del organismo. (LAS
PROTEINAS DEPENDIENDO DE CMO SE ENCUENTRAN REGULADOS LOS GENES QUE LAS CODIFICAN; POR LO
TANTO, SON SUCEPTIBLES A SEALES O FACTORES EXTERNOS).
4.1 REALIZAN UNA ENORME CANTIDAD DE FUNCIONES DIFERENTES, ENTRE LAS QUE DESTACAN:
*ESTRUCTURAL (COLAGENO Y QUERATINA)
*REGULADORA (INSULINA Y HORMONA DEL CRECIMIENTO)
*TRANSPORTADORA (HEMOGLOBINA)
*DEFENSIVA (ANTICUERPOS)
*ENZIMATICA (SACARASA Y PEPSINA)
*CONTRACTIL (ACTINA Y MIOSINA)
5. NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTEINAS:
*ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de una cadena de aminocidos
*ESTRUCTURA SECUNDARIA: Ocurre cuando los aminocidos en la consecuencia interactan a travs de enlaces de
hidrogeno.
*ESTRUCTURA TERCIARIA: Ocurre cuando ciertas atracciones estn presentes entre hlices alfa y hojas pegadas.
*ESTRUCTURA CUATERNARIA: Es una protena que consiste de ms de una cadena de aminocidos.
6. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS.
6.1 SEGN SU FORMA O CONFORMACION
*FIBROSA: Forman cadenas polipeptidicas largas y una estructura secundaria atpica, Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. EJEMPLOS: QUERATINA, COLAGENO Y FIBRINA.
*GLOBULARES: Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compactada dejando grupos
hidrfobos hacia adentro de la protena y de los grupos hidrfilos hacia lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayora de las enzimas anticuerpo, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de las protenas globulares.
*MIXTAS: Posee una parte fibrilar (Comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

6.2 SEGN SU COMPOSICION FISICA

*SIMPLES O HOLOPROTEINAS: Su hidrlisis solo produce aminocidos. EJEMPLOS: INSULINA Y EL COLAGENO
(GLOBULARES Y FIBROSA).
*CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS: Su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas o inorgnicas,
un grupo prosttico.
6.3 SEGN SU ORIGEN
*PROTEINA ANIMAL: Presente en carnes rojas, pescados, huevos y productos lcteos (MAYOR COMPLEJIDAD)
*PROTEINA VEGETALES: Presentes en frutos secos, soya, legumbres, championes y cereales con germen (MENOR
COMPLEJIDAD)
6.4 SEGN SU GRUPO POSTETICO
*NUCLEOPROTEINAS: cidos nucledos ->Nucleosomas de la cromatina
*LIPOPROTEINAS: Lpidos -> LDL, HDL, VDRL (TRANSPORTAN LIPIDOS EN LA SANGRE)
*FOSFOPROTEINAS: Grupos fosfatos -> Fosfatasa.
*GLUCOPROTEINAS: Menosacridos -> ribonucleasa, anticuerpos, mucoproteinas.
7. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS:
7.1 DESNATURALIZACION: Perdida de la estructura terciaria de las protenas, debido a cambios de ciertas condiciones
como la temperatura o el PH, ocasionando la insolubilidad en agua y precipitacin de las mismas.
7.2 RENATURALIZACION: Recuperacin de la conformacin estructural de las protenas, solo bajo las condiciones
iniciales de la temperatura y del PH.
8. ENZIMAS: Son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas, adems de su importancia como catalizadores
biolgicos, tiene muchos usos mdicos y comerciales. (PUEDEN SER UTILIZADAS EN EL DIAGNOSTICO CLINICO, ES
DECIR, SE PUEDEN UTILIZAR PARA CONOCER LA NATURALEZA DE UNA ENFERMEDAD (SINTOMAS Y SIGNOS).
EJEMPLOS DE LAS ENZIMAS:
*PRESENCIA DE LA MILASA EN LA SANGRE (ENZIMA QUE CATALIZA LA HIDRLISIS DE POLISACARIDOS)
PERMITE EVALUAR LA PANCREATITIS AGUDA.
*PRESENCIA DE LACTATO DESHIDROGENOSA PUEDE SER INDICADOR DE PATOLOGIAS MUSCULARES,
CARDIACAS, RENALES O HEPATICAS
*PRESENCIA DE TRANSAMINASAS PUEDEN SER INDICADOR DE ENFERMEDADES HEPATOCELULARES
(HEPATITIS VIRAL O CIRROCIS)
*PRESENCIA DE FOSFATASA ACIDA ELEVADA PUEDEN INDICAR EXISTENCIA DE CARCINOMA PROSTATICO.
8.1 LAS ENZIMAS ACTUAN SOBRE UNA MOLECULA DENOMINADAS SUSTRATOS.
8.2 AL COMBINARSE SE CONVIERTEN EN MOLCULAS DIFERENTES DENOMINADAS PRODUCTOS.
8.3 EL COFACTOR ES LA PARTE NO PROTEICA DE LA ENZIMA.
8.4 EL SITIO ACTIVO ES LA ZONA DE LA ENZIMA A LA QUE SE UNE EL SUSTRATO PARA SER CATALIZADO.
8.5 A LAS REACCIONES MEDIADAS POR ENZIMAS SE LE DENOMINA REACCIONES ENZIMATICAS.
9. CATALIZADOR: Es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica, al disminuir la
energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.
10. INBICION DE LAS ENZIMAS: Son molculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad. La unin de un
inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccin
correspondiente.
IRREVERSIBLE-> INHIBICION ENZIMATICAS -> REVERSIBLE: (COMPETITIVA, ACOMPETITIVO Y NO COMPETITIVA)
10.1 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS:
CATEGORIA
OXIDERRUCTASAS
TRANSFERASAS
HIDROLASAS
LIASAS
ISOMERAZAS
LIGASAS

CARACTERISTICAS
CATALIZAN REACCIONES DE OXIDO-REDUCCION. ESTE GRUPO SE ENCUENTRAN LAS
DESHIDROGENASAS, OXIDASAS, ETC.
HAY UNA TRANSFERENCIA DE GRUPOS DE UNA MOLECULA A OTRA. MAS COMUNES SON
GRUPOS CARBONILO Y CARBOXILO
SE PRODUCE LA RUPTURA DE UN ENLACE POR LA ACCION DE AGUA.
SE ELIMINAN GRUPOS PARA FORMAR UN DOBLE ENLACE O SE AADEN A UN DOBLE
ENLACE.
CATALIZAN VARIOS TIPOS DE REORDENAMIENTO INTERMOLECULARES.
CATALIZAN LA FORMACION DE UN ENLACE ENTRE DOS MOLECILAS DE SUSTRATO,
APORTA SIEMPRE LA HIDRLISIS DE ATP.