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UTESA
PRESENTADO A:
Dra. Mirta Villar
PRESENTADO POR:
2-10-1461 Mayreni Ortiz
1-11-2684 Lucia Arias
2-10-2441 Dessiree Paulino
2-08-1378 Enilda Rodrguez
2-10-0803 Danely C. Polonia
2-10-2622 Leidy Acosta
1-10-1401 Darling M. Ulloa
2-08-1888 Ramona Portorreal
Chasteryn Fernandez 1-11-7125
Dorca Baez 2-11-1234
MATERIA:
Inmunologa y Alergia
FECHA DE ENTREGA:
Jueves, 27 noviembre 2014
Introduccin
Los anticuerpos son proteicos, es decir estructuras a base de aminocidos con
uniones peptdicas. Tienen como funcin el reconocimiento y la unin a los
antgenos. Son secretados por los linfocitos B, los cuales son activados por la
interaccin existente entre la clula B y el antgeno. Son considerados como los
elementos efectores de la inmunidad humoral. Pues, cuando son secretados
circulan por la sangre en la bsqueda de sus blancos a los cuales pueden tanto
neutralizar como marcarlos para la eliminacin.
INMUNOGLOBULINAS
INTRODUCCIN A LAS MOLCULAS QUE RECONOCEN ANTGENOS
El punto clave del sistema inmune adaptativo es su capacidad de reconocimiento
especfico de cualquier tipo de molcula o partcula extraa. El sistema inmune
cuenta con las inmunoglobulinas (Ig) y con los receptores de los linfocitos T, los
cuales exhiben tres importantes propiedades:
1- Diversidad
2-Heterogeneidad
3-Procedencia a partir de reordenaciones de genes.
Las inmunoglobulinas funcionan como:
La parte especfica del complejo de las clulas B, a nivel de membrana, que
reconoce al antgeno; molculas circulantes, es decir anticuerpos secretados por
las clulas plasmticas procedentes de activacin, proliferacin y diferenciacin de
clulas B. Estos anticuerpos se localizan en el suero, en los lquidos tisulares
(intersticiales) y recubriendo ciertos epitelios internos. Estas Ig circulantes son los
efectores de la rama humoral del sistema inmune especfico.
Los receptores de clulas T aparecen slo como molculas de membrana de los
linfocitos T. Reconocen al antgeno restringido por el MHC de la clula diana o de
la clula presentadora. Suministran la base de la inmunidad celular especfica y
del mecanismo de los linfocitos T colaboradores.
APROXIMACIN HISTRICA AL ESTUDIO DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Porter dedujo que cada molcula de IgG haba sido escindida por la papana en
dos fragmentos idnticos, capaces de unir antgeno (fragmentos Fab) y un
fragmento cristalizable (Fc).
Experimentos de Kabat & Tiselius : Estos demostraron que la llamada fraccin g
-globulnica de las protenas del suero era la responsable de la actividad
anticuerpo (por eso, a los anticuerpos se les ha denominado durante mucho
tiempo como g -globulinas).
Porter y Edelman: Ambos por separado, en los aos 50 y 60 realizaron diversos
experimentos utilizando ultra centrifugacin para separar las g -globulinas,
obteniendo una fraccin que posea un coeficiente de sedimentacin de 7S, a la
que llamaron IgG, con un peso molecular de unos 150.000 Da.
Nisonoff realiz experimentos parecidos a los de Porter, pero en lugar de digerir la
IgG con papana, emple pepsina. Dedujo que la pepsina haba roto cada
Cadenas H
La cadena pesada posee unos 440 aminocidos (menos dos tipos, que poseen
unos 550). Cada cadena pesada posee una regin amino-terminal de 100 a 110
aminocidos, cuya composicin es variable (VH). En el caso de las IgG e IgA, se
pueden distinguir, adems, pequeas diferencias de secuencias dentro de cada
clase, que dan origen a subclases.
Estructura en detalle de las Inmunoglobulinas
Al ser protenas formadas por dos tipos de cadenas polipeptdicas, en las
inmunoglobulinas podemos distinguir estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria:
La estructura primaria (la secuencia lineal de aminocidos) explica que existan
regiones V y regiones C tanto en cadenas H como en L.
Estructura secundaria: existen abundantes lminas b antiparalelas, cada una de
ellas formadas por 3 o 4 cadenas b antiparalelas, mantenidas por puentes de
hidrgeno entre grupos -NH- y -CO-.
La estructura terciaria es a base de dominios globulares compactos. Cada dominio
globular consta de dos capas (lminas) b conectadas entre s por un puente
disulfuro caracterstico. Dos dominios globulares consecutivos se conectan entre
s por secuencias cortas de aminocidos sin estructura especial.
Conclusin
El sistema inmune tiene la capacidad de reconocer especficamente a cualquier
particula extraa, para ello este sistema cuenta con los anticuerpos
(inmunoglobulinas) Ig y con los receptores de linfocitos. Las inmunoglobulinas son
glucoproteina; estas por lo tanto tambin pueden comportarse como antgenos al
ser inyectados en recptores adecuados.
Las inmunoglobulinas pueden presentarse en distintas variedades conocidas
como isotipos o clases. En mamferos placentados existen cinco isotipos de
inmunoglobulinas conocidos como IgA, IgD, IgE,IgG e IgM. Se nombran mediante
el prefijo "Ig" que significa inmunoglobulina y difieren en sus propiedades
biolgicas, localizaciones funcionales y capacidad para reconocer diferentes tipos
de antgenos.
El isotipo cambia durante el desarrollo y la activacin de los linfocitos B. Antes de
la maduracin de estos ltimos, cuando an no se han expuesto a su antgeno, se
conocen como celulas B vgenes y slo expresan el isotipo IgM en su forma
anclada a la superficie celular. Los linfocitos comienzan a expresar tanto IgM como
IgD cuando alcanzan la madurez y en ese momento estn listos para responder a
su antgeno. La activacin de los linfocitos B sigue al encuentro y unin de ste
con su antgeno, lo que estimula a la clula para que se divide y se diferencie en
una clula productora de anticuerpos denominada plasmtica. En esta forma
activada, los linfocitos B comienzan a secretar anticuerpos en lugar de anclarlos a
la membrana.
ANEXO
Molcula de inmunoglobulina
Clula B de memoria
+++
++
IgG2
+/-
IgG3
11
+++
+++
IgG4
0.5
Bibliografa