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Aminocidos:
Los aminocidos son las unidades monomricas ms simples de las protenas.
Las protenas estn conformadas por uniones lineales covalentes de
aminocidos. Los grupos radicales de los aminocidos son los encargados de
conferir propiedades especficas a las protenas.
Cuando un aminocido se une a otro, se denomina residuo, porque pierde
parte de sus caractersticas en la unin (por medio del enlace peptdico). La
estructura bsica de un aminocido es la que se encuentra a continuacin:
(a)
(b)
Figura 2. En este resumen, se utilizar ste esquema para efectos prcticos (es decir,
colocando el radical en la parte inferior). Para las estructuras, se utilizar la forma (a). Para el
enlace peptdico y ejercicios de pK a, se utilizar la forma (b). El que el grupo amino o el carboxilo
tengan o no hidrgenos depender de si el aminocido se encuentra en su forma disociada o no.
Fuente: Adaptado de Nelson & Cox (2006).
Figura 5. Aminocidos polares sin carga. Obsrvense los grupos OH de Serina (Ser) y
Treonina (Thr), el grupo sulhidrilo de la Cistena (Cys) y los grupos amida de Asparagina (Asn)
y Glutamina (Gln), los que les confieren el carcter hidroflico a stos aminocidos. Fuente:
Adaptado de Nelson & Cox (2006)
Figura 8. Aminocidos cidos o con grupo radical cargado negativamente (a pH 7). Ambos
tienen un grupo carboxilo adicional en su radical. Fuente: Adaptado de Nelson & Cox (2006)
AMINOCIDOS
Metionina (Aliftico apolar) Met
Cistena (Polar, sin carga) Cys
Tirosina (Aromtico) - Tyr
Serina (Polar, sin carga) - Ser
Treonina (Polar, sin carga) - Thr
Tirosina (Aromtico) Tyr (por su
OH)
Triptfano (Aromtico) Trp (por
si NH del anillo indlico)
Cistena (Polar, sin carga) - Cys
(por SH)
Serina (Polar, sin carga) Ser
(por OH)
Treonina (Polar, sin carga) Thr
(por OH)
Asparragina (Polar, sin carga)
Asn (COO)
Glutamina (Polar, sin carga)
Gln (COO)
Lisina (Polar, con carga) Lys
(NH3)
Arginina (Polar, con carga) Arg
(NH2)
Histidina (Polar, con carga) Hys
(NH)
Prolina (Aliftico, apolar) Pro
(a)
(b)
Cuando una sustancia de comporta de forma dual como cido o base es una
sustancia anftera (conocida como anfolito o electrolito anftero).
Tabla 1. Valores de pKa para diferentes aminocidos. Algunos de ellos tienen 3 como
consecuencia de la cadena lateral. En la realizacin de los ejercicios, los valores se ordenan del
menor al mayor.
p H (100 3)=3.9+
103.9
=6.95
2
pH (75 3caso 1)=3.9+
6.953.9
=5.425
2
106.95
=8,475
2
Pptidos:
Los pptidos son secuencias de dos hasta 99 (dependiendo de la bibliografa,
se encuentra que hasta 20 o 50 aminocidos) mediante una unin conocida
como enlace peptdico. Cuando se unen dos aminocidos se llama dipptido,
tres es un tripptido y ms de 3 se considera un oligopptido (cuando son
pocos aminocidos) y polipptido (cuando son muchos aminocidos). El enlace
peptdico es la unin covalente del grupo carboxilo terminal de un aminocido
con el grupo amino inicial de otro aminocido, en un proceso de deshidratacin
que libera 1 molcula de agua (reaccin de condensacin). Se considera
protenas a las masas de ms de 10.000 daltons (10 KD).
Figura 11. Esquema de un enlace peptdico (una reaccin de deshidratacin). La rotura del
enlace peptdico se denomina hidrlisis e implica un rompimiento con participacin de molculas
de agua. Cuando no hay un rompimiento, se denomina hidratacin. Fuente: Adaptado de Nelson
& Cox (2006).
Al final, se dice que el pptido resultante tiene un extremo amino terminal (Nterminal) y un extremo carboxilo terminal (C-terminal), como se observa en el
siguiente grfico:
Figura 13. Resumen de las estructuras resonantes del polipptido. Fuente: Adaptado de Nelson
& Cox (2006).
Figura 14. Lminas beta paralelas y antiparalelas. Fuente: Adaptado de Nelson & Cox
(2006).
AE=
R=
P=
AE en la fraccin i
AE en la fraccin original
Al final slo debe salir 1 mancha negra que indica la protena de inters; si
salen varias indicara que la protena se degrad en secciones o que sufri
reacciones inespecficas.
para
o
o
TEMA 5: ENZIMAS: