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INHIBIDORES REVERSIBLES
1. COMPETITIVOS
Se unen de forma reversible a la E libre, para formar E-I, bloqueando el acceso del S al
sitio activo. El S y el Inhibidor compiten por el sitio activo de la E. se disocia con
facilidad y la E queda disponible de nuevo. El complejo E-I no participa del proceso
cataltico. Por otra parte si la [S] aumenta se contrarresta el efecto inhibidor. (Si la enzima
se va con el inhibidor no hay producto). El inhibidor reduce la afinidad de una E por un S y
pueden ser anlogos o derivados del S, o de estructura semejante al S.
2. NO COMPETITIVOS
El Inhibidor no se parece al S. El Inhibidor se une a un sitio
diferente del sitio activo, modificando la conformacin de la E.
Con S o sin l, el inhibidor no va a dejar trabajar a la E. La afinidad
por la E no se altera. La Vmax disminuye, y Km no se altera,
permanece constante.
3. A COMPETITIVA
El Inhibidor solo se une al complejo ES y no a la Enzima libre, ineficaz a bajas [S],
porque hay poca [ES]. Cuando el inhibidor se une al ES, el S no est libre para disociarse
de la E y Km disminuye, lo que produce mayor afinidad por S. A altas [S]
el ESI es ms eficaz y la Vmax disminuye.
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
VENENOS PARA EL ORGANISMO, El inhibidor se une a la E por fuerzas fuertes covalentes, a la
cadena lateral del sitio activo.
EJ. 1. Metales Pesados: Pb ++, Hg++, Bi++ 2. Cianuro: CN- 3. Organofosforados (insecticidas)
4. Penicilina 5. Yodo acetato
6. Penicilina, Inhibidor Irreversible de la Sntesis de la Pared Celular Bacteriana.
REGULACIN ENZIMTICA
1. Mantenimiento del estado ordenado: produccin de sustancias de forma conveniente y sin
desperdicio.
2. Conversin de la Energa: control de las reacciones que generan energa.
3. Respuesta a variaciones ambientales: Como la T, PH, fuerza inica y la [] de nutrientes,
variando la Vel.
MECANISMO DE REGULACIN
1. Inhibicin feed-back o retro inhibicin: Enzimas alostricas 2. Regulacin por modificacin covalente
3. Regulacin por activacin de zimgenos
4. Regulacin por modulacin en la concentracin de enzima. B, C, D,
E,= Intermediarios metablicos
MODULACIN ALOSTRICA
Hay E que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R forma ms
activa porque se une al S con ms afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R<==>T
TIPOS DE ENZIMAS ALOSTERICAS
a) Homotrficas: el mismo S puede actuar como modulador, generalmente positivo.
b) Heterotrficas: Moduladas positiva o negativamente por sustancias distintas al S donde para cada una la E
posee un sitio de reconocimiento.
c) Homotrficas-heterotrficas: responden a efectos regulatorios del mismo S y de sustancias distintas.
d) Activadores alostricos: Molculas que favorecen la forma R, pero actan sobre una regin de la E distinta
al centro activo, favoreciendo la unin del S.
e) Moduladores positivos: Sustancias que tienden a estabilizar la forma R. El propio S es a menudo un
modulador positivo.
f) Moduladores negativos: Sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimtica. Si estos
moduladores actan en lugares distintos del centro activo de la
E
se
llaman
inhibidores alostricos. (Impide la unin del sustrato)
ENZIMAS ALOSTRICAS
Enzimas regulables. Formadas por varias cadenas poli peptdicas tienen estructura cuaternaria, con 2 sitios
funcionales: sitio activo o cataltico y sitio alostrico.
La actividad de la E alosterica es regulada por cambios en la concentracin de S en las
clulas
Sitio
en
Modelo Concertado
Modelo Secuencial