Vous êtes sur la page 1sur 52

Tema 5: aminocidos y protenas

1.

Los aminocidos

2. Propiedades de los aminocidos


3. El enlace peptdico
4. Estructuras 1aria y 2aria de las protenas

5. Estructuras 3aria y 4aria de las protenas


6. Propiedades de las protenas
7. Clasificacin de las protenas: holoprotenas y heteroprotenas
8. Diversidad funcional de protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

ANTECEDENTES PAU:
2002 Junio : clasificacin de las protenas segn su funcin;
estructura general de un aminocido, concepto de pptido;
tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;
2005 Junio : protenas, niveles estructurales, desnaturalizacin y funciones biolgicas;
2006 Septiembre : estructura de aminocidos y concepto de pptido;

funciones biolgicas de las protenas;


tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;

2008 Septiembre : desnaturalizacin de protenas y sus causas;


estructura general de aminocidos y concepto de pptido;

clasificacin de protenas segn su funcin;


tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;

2009 Septiembre : concepto de protena y nombrar sus elementos constituyentes;


protena conjugada, ejemplos;

funcin de las protenas;


2010 Septiembre : funcin biolgica de las protenas;
desnaturalizacin de protenas, tipos de desnaturalizacin y causas;

1.- Los aminocidos


PROTENAS : (del griego proteios, que significa primero o principal)

Son las molculas orgnicas ms abundantes en la clula: 50% de su peso seco

Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo


Qumicamente formadas por: C, H, O, N

A veces: S, P, H, Cu, Mg, Zn y I

GRUPO CARBOXILO

AMINOCIDOS : monmeros de las protenas


Diferenciamos:

GRUPO AMINO

20 aas proteicos

+150 no proteicos
Son:

- slidos
- solubles en agua

- cristalizables
- incoloros o poco coloreados
- punto de fusin > 200C

La cadena lateral es distinta en cada aminocido y


determina sus propiedades qumicas y biolgicas

- AMINOCIDOS HIDRFOBOS -

Tema 5:
aminocidos y protenas

R hidrocarbonados no polares
(siempre ocultos al medio acuoso)

Alanina (Ala o A)

Valina (Val o V)

Prolina (Pro o P)

Metionina (Met o M)

Leucina (Leu o L)

Fenilalanina (Phe o F)

Isoleucina (Ile o I)

Triptfano (Trp o W)

- AMINOCIDOS POLARES HIDROFLICOS R polares, sin carga

Tema 5:
aminocidos y protenas

(pueden establecer puentes de Hidrgeno con el H2O)

Serina (Ser o S)

Treonina (Thr o T)
Glutamina (Gln o Q)

Glicocola o glicina
(Gly o G)

Cistena (Cys o C)

Asparagina (Asn o N)

Tirosina (Tyr o Y)

- AMINOCIDOS CIDOS Y BSICOS -

Tema 5:
aminocidos y protenas

R polares con carga (+) o (-)


AMINOCIDOS BSICOS
(carga positiva a pH 7)

AMINOCIDOS
CIDOS
(carga negativa a pH 7)

(tienen un grupo amino)

(tienen un grupo cido)

cido asprtico
(Asp o D)

Lisina (Lys o K)

Arginina (Arg o R)

cido glutmico (Glu o E)

Histidina (His o H)

2.- Propiedades de los aas

Tema 5:
aminocidos y protenas

ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS


En todos los aas estndar el Carbono es asimtrico... En todos excepto en UNO

En cul?
GLICINA (Gly)

Debido al ordenamiento tetradrico de los enlaces alrededor del C, los cuatro


sustituyentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes que son . . .

IMGENES ESPECULARES

ENANTIMERO o ESTEREOISMEROS

Tema 5:
aminocidos y protenas

ENANTIMERO o ESTEREOISMEROS
L-aminocidos tienen el grupo amino a la izquierda
D-aminocidos tienen el grupo amino a la derecha

Todos los aas proteicos son de la serie L

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

PROPIEDADES CIDO-BASE DE LOS AMINOCIDOS


En una disolucin acuosa los aminocidos estn ionizados y pueden actuar
como cidos o como bases:

NH2 (aa en disolucin) NH3+ = base dbil


COOH (aa en disolucin) COO- + H+ = cido dbil
A los aas ionizados se les denominan zwitteriones (del alemn iones hbridos)

Qu aminocido es este?

Los zwitteriones son elctricamente neutros

Tema 5:
aminocidos y protenas

El zwitterion puede actuar como :


CIDO (dador de protones)

BASE (aceptor de protones)

RECORDEMOS :

NH2

CIDO
(dador de H+)

H+

COOH
BASE
(aceptor de H+)

H+

Tema 5:
aminocidos y protenas

El punto isoelctrico (pI) es el pH al cual el aminocido forma un ion hbrido y la


carga neta = 0 (forma un zwitterion)
Cada aa tiene un pI caracterstico, propiedad que se utiliza para la electroforesis
Un ion dipolar se puede comportar, segn el pH de la disolucin, como:
neutro (pH = punto isoelctrico) [ NH3+ /COO- ]
cido (cede H+ al medio o toma e- del medio) [ NH2 /COO- ]
base (capta H+ del medio o cede e-) [ NH3+ /COOH ]
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFTERAS
CARCTER ANFTERO DE LOS AMINOCIDOS

pH disminuye

Si aumenta la [H+]

El aminocido se comporta como una base.

pH aumenta

Si disminuye la [H+]

El aminocido se comporta como un cido.

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

RESUMIENDO:

pH disolucin

Comportamiento del
aminocido

Formas qumicas

Neutro
(pH=pI)

Zwitterion

NH3+
COO-

cido ( H+)
(pH < pI)

Como una base

NH3+
COOH

Bsico ( H+)
(pH > pI)

Como un cido

NH2
COO-

AMINOCIDOS ESENCIALES

Tema 5:
aminocidos y protenas

Aas que deben ser ingeridos en la dieta de HETERTROFOS porque no somos


capaces de sintetizarlos:
Phe

Ile
Leu
Lys

Met
Thr
Trp

Val
His
(en lactantes)

Los organismos AUTTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aas que necesitan
para su metabolismo

3.- El enlace peptdico

Tema 5:
aminocidos y protenas

Los aa se unen entre s por enlaces peptdicos


(Enlace covalente entre el COO- y NH3+ de 2 aas con prdida de 1 molcula de H2O)

Los aas unidos se pasan a llamar residuos


Se forma dipptido (2), tripptido (3), oligopptido (< 50), polipptidos (+ aa)

Extremo Cterminal
Extremo Nterminal
Extremo AMINO-TERMINAL

Extremo CARBOXILOTERMINAL

FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO

Tema 5:
aminocidos y protenas

Reaccionan el grupo carboxilo de


un aminocido y el amino de otro

Enlace peptdico
Plano del enlace
peptdico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Tema 5:
aminocidos y protenas

Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal

N-terminal
(amino terminal)

ENLACE
PEPTDICO

C-terminal
(carboxilo terminal)

Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal

Tema 5:
aminocidos y protenas

Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal

Nt-Gly-Ile-Val-Cys-Glu-Gln-Ala-Ser-Leu-Asp-Arg-Cys-Val-Pro-Lys-Phe-Tyr-Thr-Leu-His-Lys-Asn-Ct

Tema 5:
aminocidos y protenas

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

Es un enlace covalente ms corto


que la mayora de los enlaces C N

Posee cierto carcter de doble


enlace, lo que le impide girar
libremente

Los cuatro tomos del enlace


(C=O ; NH) se encuentran
sobre el mismo plano

Los nicos enlaces que pueden girar son


los formados por CC y CN

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

Tema 5:
aminocidos y protenas

1 = 1 ngstrm = 10-10 m=

PPTIDOS Y OLIGOPPTIDOS DE INTERS BIOLGICO

Tema 5:
aminocidos y protenas

OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del tero


ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la prdida de agua

INSULINA y GLUCAGN: regulan el nivel de azcar en sangre


GLUTATIN: transporta aas al exterior de la clula
GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a travs de mbs biolgicas

Tema 5:
aminocidos y protenas

4.- Estructura 1aria y 2aria de las protenas


ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

Todas las protenas la tienen.


Indica los aminocidos que la forman
y el orden en el que estn colocados.
Est dispuesta en zigzag por la
planaridad del enlace peptdico.
El nmero de polipptidos diferentes
que pueden formarse es:

20

Nmero de
aminocidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminocidos, el


nmero de las diferentes cadenas posibles
sera:

1267650600228229401496703205376 10100

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

Estructura 2aria: disposicin espacial que adoptan los aas debido a puentes de H
entre los tomos del esqueleto polipeptdico (-hlice / conformacin )
RELACIN ENTRE
-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA
En la Estructura 1aria ocurren interacciones entre los distintos aas.
Linus Pauling y Robert Corey descubrieron que podan formarse puentes de H entre:

H del grupo amino (NH) de 1 aa


(positivo)

O del grupo carbonilo (C=O) de otro aa


(negativo)

Dedujeron 2 estructuras que podran ser el resultado de estos puentes de H:


-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA

Tema 5:
aminocidos y protenas

RELACIN ENTRE
-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA

Una misma protena puede tener


una regin en -hlice y otra en

lmina plegada
El tipo de estructura 2aria que
adopte una protena depende de su
funcin

Tema 5:
aminocidos y protenas

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS: -HLICE


La cadena se va enrollando en espiral
sobre s misma debido a los giros en C.

Los enlaces de hidrgeno


intracatenarios mantienen la estructura
(entre [NH] de un enlace peptdico y [C=O] del 4 aa)

La formacin de estos enlaces determina


la longitud por vuelta (= 054 nm)
La rotacin es hacia la derecha. Cada
aminocido gira 100 con respecto al
anterior. Hay 36 residuos por vuelta.
Los grupos -C=O se orientan en la misma
direccin y los -NH en direccin contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de la
-hlice.

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

Hlice

Tema 5:
aminocidos y protenas

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS:

CONFORMACIN o LMINA PLEGADA


Algunas protenas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre s.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrgeno

Enlace
peptdico
Las cadenas
polipeptdicas se
pueden unir de dos
formas distintas.

Disposicin
antiparalela

Cadenas en direcciones Nt-Ct y Ct-Nt

Disposicin
paralela

Cadenas en direccin Nt-Ct

Tema 5:
aminocidos y protenas

Nt

Ct

Ct

Nt

Nt

Ct

DIRECCIN Nt-Ct y Ct-Nt


(+ compacta y + frecuente)

Tema 5:
aminocidos y protenas

Nt

Nt

Extremo

Ct

Ct

Ct

Nt

DIRECCIN Nt-Ct
(- compacta y frecuente)

Tema 5:
aminocidos y protenas

Codos :
Conectan extremos adyacentes de una hoja plegada antiparalela.
Forma un giro de 180 donde participan 4 aas.
Se forman un puente de Hidrgeno entre el primer y cuarto aa.

5.- Estructuras 3aria y 4aria de las protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Es el modo en que la protena se encuentra plegada en el espacio por las


uniones entre grupos R de diferentes aminocidos
R de aminocidos alejados unos de otros:
Enlaces de hidrgeno (entre grupos R de aas polares)
Atracciones electrostticas (entre grupos R con carga opuesta)
Atracciones hidrofbicas (entre grupos R apolares)
Puentes disulfuro (entre grupos SH de 2 Cys)

La estructura se estabiliza por uniones entre

Tema 5:
aminocidos y protenas

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Tema 5:
aminocidos y protenas

En las protenas de elevado peso molecular, la estructura 3aria est constituida por dominios

(unidades de 50-300 aas conectados por polipptidos)


Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porcin proteica flexible)

La estructura 2aria de los dominios puede ser diferente (-hlice o lmina)

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Tema 5:
aminocidos y protenas

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTENAS

Tema 5:
aminocidos y protenas

La presentan las protenas que tienen ms de 1 cadena polipeptdica


(subunidad o protmero)
2 cadenas = dmero ; 3 cadenas = trmero ; 4 cadenas = tetrmero

Las cadenas se unen entre s por interacciones del mismo tipo que las
que estabilizan la estructura 3aria
El uso de subunidades puede presentar ventajas:
Reduce la cantidad de informacin gentica necesaria
Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fcilmente y se
conserva el resto (ahorro de energa y materiales)

Tema 5:
aminocidos y protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

6.- Propiedades de las protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

Solubilidad: depender de la cantidad de aas polares que tenga y que


se localicen sobre la superficie externa de la protena estableciendo
puentes de H con el H2O

Desnaturalizacin: rotura de los enlaces que mantiene la estructura


de la protena.
Se pierde la estructura 4aria, 3aria y 2aria

La protena pierde su funcin biolgica


En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalizacin)

Causas:
o Variaciones de Temperatura

o Variaciones de pH
o Sustancias semejantes a aas, que compiten con los grupos cido y amino
para establecer puentes de H (p.e. Urea)

Tema 5:
aminocidos y protenas

DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN
La desnaturalizacin es la prdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes
En algunos casos la desnaturalizacin puede ser reversible.

Desnaturalizacin

Renaturalizacin

PROTENA NATIVA

PROTENA DESNATURALIZADA

Tema 5:
aminocidos y protenas

Capacidad amortiguadora: las protenas tienen un comportamiento


anftero (igual que los aas que la forman) ya que pueden comportarse como
cidos o como bases

Especificidad: las protenas son especficas en diferentes niveles:


Especificidad de funcin: reside en la posicin de determinados aas
en la estructura 1aria
posicin aas estructura 1aria estructura 4 funcin de esa protena
Una pequea variacin en la secuencia de aas puede variar (o hacer
que pierda) su funcin
Especificidad de especie: existen protenas exclusivas de cada especie
Hay protenas de especies distintas con igual funcin que tienen
prcticamente igual composicin (protenas homlogas como la
insulina exclusiva de vertebrados)

Tema 5:
aminocidos y protenas

7.- Clasificacin de las protenas

HOLOPROTENAS: protenas compuestas slo por aminocidos


PROTENAS FIBROSAS

PROTENAS GLOBULARES

Generalmente, los polipptidos que las forman se


encuentran ordenados o enrrollados en haces paralelos.

Ms complejas que las fibrosas.

Son protenas insolubles en agua.

Plegadas en forma ms o menos


esfrica.

Tienen funciones estructurales o protectoras.

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,


cartlago, hueso, tendones y crnea.

COLGENO
MIOSINA

Responsables de la contraccin muscular.

QUERATINAS
FIBRINA

Forman los cuernos, uas, pelo y lana.

Interviene en la coagulacin sangunea.

ELASTINA
Protena elstica que
aparece en estructuras
elsticas (piel, vasos
sang.)

ALBMINAS
Realizan transporte de molculas
o reserva de aminocidos.
GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos.
ACTINA
Contraccin muscular.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.

HETEROPROTENAS: grupo proteico + grupo prosttico

Tema 5:
aminocidos y protenas

En su composicin tienen:

Una protena (grupo proteico)


Una parte no proteica (grupo prosttico)
HETEROPROTENA

GRUPO PROSTTICO

Cromoprotena

Pigmento (sustancia coloreada)

Porfirnicas

Grupo hemo

No porfirnicas

Cobre

EJEMPLO

Hemoglobina (pigmento
respiratorio rojo de vertebrados)

Hemocianina (pigmento
respiratorio azul de crustceos)

Nucleoprotena

cidos nucleicos

Histonas (protenas

Glucoprotena

Glcido

Fibringeno (cicatrizacin)
Inmunoglobulinas (Ac)

Fosfoprotena

cido fosfrico

Casena (leche)
Vitelina (yema huevo)

Lipoprotena

Lpido

LDL HDL

asociadas al ADN)

Tema 5:
aminocidos y protenas

EJEMPLOS DE HETEROPROTENAS
Hemoglobina

Inmunoglobulina

Lipoprotena plasmtica
Retinal

Rodopsina

8.- Diversidad funcional de las protenas

Tema 5:
aminocidos y protenas

Debido a la gran diversidad estructural, las protenas pueden tener funciones diversas
FUNCIN
DE RESERVA

Almacenan compuestos qumicos para


utilizarlos como elementos nutritivos o
colaborar en la formacin del embrin
DE TRANSPORTE
Se unen a diversas sustancias y las
transportan a travs de un medio
acuoso o a travs de mbs celulares

EJEMPLO
Ovoalbmina: clara del huevo
Casena: leche
Zena: maz
Hordena: cebada

Lipoprotena: lpidos en el plasma


Citocromos: e- en las mbs de mitocondrias y cloroplastos
Hemoglobina: O2 en la sangre de vertebrados
Mioglobina: O2 en los msculos
Hemocianina: O2 en la sangre de invertebrados
Seroalbmina: cidos grasos

Actina y Miosina: contraccin muscular


CONTRCTIL
Participan en la contraccin y movimiento

movimiento de clulas (bacterias y esperma)

Flagelina: forma parte de flagelos


Dinena: movimiento de cilios

Tema 5:
aminocidos y protenas

FUNCIN
PROTECTORA O DEFENSIVA
Protegen y defienden al organismo

TRANSDUCCIN DE SEALES
Ante una seal extracelular, las
protenas son mediadoras para que la
clula produzca una respuesta
HORMONAL
Son capaces de controlar importantes
funciones celulares

ESTRUCTURAL
Proporcionan soporte mecnico a clulas
vegetales y animales

EJEMPLO
Trombina: coagulacin de la sangre
Fibringeno: coagulacin de la sangre
Anticuerpos: defensa de infecciones

Rodopsina: en la retina, convierte una seal luminosa en


un impulso nervioso

Insulina y Glucagn: secretadas por el pncreas;


regulan el metabolismo de la glucosa

Somatotropina: regula el crecimiento corporal

Glucoprotenas: en la membrana plasmtica


Histonas: en cromosomas
Tubulina: formacin del huso mittico, mvtos de la clula
Colgeno: resistencia mecnica a tejidos conjuntivos
Queratina: en la epidermis
Elastina: en el cartlago
Esclerotina: en el exoesqueleto de insectos

Tema 5:
aminocidos y protenas

FUNCIN
HOMEOSTTICA

EJEMPLO
Albmina: controla el pH

Mantienen el equilibrio del medio interno


y colaboran en el mantenimiento del pH
RECONOCIMIENTO DE
SEALES QUMICAS
Se sitan en la superficie externa de la
mb plasmtica, donde reconocen
hormonas, neurotransmisores,
anticuerpos, virus, bacterias

ENZIMTICA
Aumentan la velocidad de las reacciones
qumicas de los seres vivos

Glucoprotenas

ACTIVIDADES:
7, 8, 13, 20, 21, 27
(pgs. 84-85)