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PROPRIETES DES PROTEINES

SOLUBILITE
INFLUENCE DU PH

La solubilit dune protine est minimum pour une valeur de


pH gale son phi, car ce pH la protine se comporte
comme une molcule neutre et ses possibilits dinteraction
avec leau par le biais de liaisons hydrognes sont donc
minimum.

SOLUBILITE
INFLUENCE DE LA FORCE
IONIQUE

Les sels interviennent la fois par leur charges et leur


concentrations.

U=

c.z

*C: concentration de chaque ion.


*Z: valence de chaque ion.
Les protines sont solubles faible force ionique, alors
qu force ionique leve(concentration en sels
augmente) les protines prcipitent : cest leffet de
relargage: utilis dans les techniques de prcipitation
par les sels: sulfate dammonium.

EXPLOITATION DU PHNOMNE DE
RELARGAGE PAR LES SELS
Plus une molcule est polaire, plus la force ionique devra
tre importante pour observer le phnomne de relargage
par les sels.
Pour une force ionique donne, certaines protines
pourront tre encore solubles alors que dautres auront
dj t prcipites.
Ce principe est couramment utilis lors des premires
tapes de purification dune protine pour sparer
rapidement et moindre cot les protines des autres
composants prsents dans le milieu.
Il est galement envisageable dexploiter le phnomne
de relargage par les sels afin de sparer des protines.

SOLUBILITE
INFLUENCE DE LA
TEMPERATURE

Llvation thermique est un facteur de dnaturation des


protines et par consquent de leur prcipitation.
En dessous de 40, la T favorise la solubilit de certaines
protines.
La dnaturation dune protine correspond la destruction
des liaisons qui maintiennent en place les niveaux de
structure quaternaires (sil y a lieu), tertiaires et secondaires.
La protine se prsente sous une configuration
dsordonne, seule la structure primaire nest pas
perturbe. En consquence, la protine nest plus sous sa
forme native et a donc perdu son activit biologique.
Suivant les facteurs de dnaturation, le processus peut tre
rversible ou irrversible.

SOLUBILITE
INFLUENCE DES SOLVANTS
ORGANIQUES

Les protines sont insolubles.

Augmentent les forces dattraction et facilitent ainsi


lagrgation des protines entre elles.

SOLUBILITE
INFLUENCE DES DETERGENTS

Pntrent dans le cur des protines et perturbe les


interactions hydrophobes.
le dsoxycholate de sodium qui facilite le passage en
solution de certaines protines enzymatiques.

SOLUBILITE
INFLUENCE DES AGENTS
CHIMIQUES

Ure et Guanidine:

Facilitent la pntration de leau dans les protines, ce


qui perturbe les interactions hydrophobes et les liaisons
hydrognes.
Mercaptothanol entrane la rupture des ponts
disulfures.
Lacide trichloractique 5% provoque la prcipitation
des protines.

CARACTERE AMPHOTERE

Les protines possdent au moins deux fonctions


caractre acido-basique (extrmits N et C terminales), elles
ont donc un caractre amphotre.
La charge globale dune protine sera fonction du bilan des
charges prsentes sur chaque site acido-basique.
Cette charge globale pourra tre positive, nulle ou ngative.
La protine pourra, en fonction du pH du milieu dans lequel
elle se trouve, se comporter comme un cation, comme une
molcule neutre ou comme un anion.
Le pH ou 100 % de la protine est sous forme globalement
neutre (forme zwitterion) correspond au pHi de la protine.
Lorsque le pH est infrieur au pHi, la forme majoritaire de la
protine est la forme cation.
Lorsque le pH est suprieur au pHi de la protine la forme
majoritaire de la protine est la forme anion.

ESTIMATION DU PHI DUNE PROTINE

Le pHi dune protine dpend du pKa de chaque fonction


acido-basique.
Sachant que le pHi correspond au pH o la protine est
entirement sous la forme zwitterion, on peut facilement
estimer sa valeur par une quation du type:
pHi = 1/2 (pKa1 +pKa2) avec pKa1 et pKa2 correspondant
aux pKa des couples acidobasiques impliqus dans la
formation de la forme zwitterion.

Le bilan des charges montre que la forme zwitterion


(charge globale de la protine gale 0) est
majoritaire entre pH 3,86 et pH 9,69.
On aura une valeur proche de 100 % de forme
zwitterion entre ces deux pH.
On peut donc estimer le pHi de cette protine :
pHi 1/2 (3,86 + 9,69) 6,775