UNIVERSIDAD MESOAMERICANA

FACULTAD DE MEDICINA
CARRERA MDICO Y CIRUJANO
BIOQUIMICA
III SEMESTRE
SECCION B

PREGUNTAS DE REVISION
CUESTIONARIO CAP # 15

VIVIAN ARIANA RAMIREZ ZACARAS

201416019

Cap. 15 Metabolismo del nitrgeno II: degradacin

PREGUNTAS DE REVISIN PG. 525
5.
Aminocidos y nucletidos.
6.
1) Sntesis y degradacin contina de protenas.
2) Da a los seres vivos flexibilidad metablica
3) Protege a las clulas de la acumulacin de protenas anormales
7.
Existen dos caractersticas estructurales que las marcan para su destruccin:
los residuos terminales N: protenas con vida muy corta; y los Motivos
peptdicos: las protenas con determinadas consecuencias homologas se
degradan con rapidez.
8.
1)
2)
3)
4)

Acetil-CoA,
Acetoacetil-CoA,
Piruvato,
Cetoglutarato ,

5) Succinil-CoA,
6) Fumarato
7) Oxaloacetato

8) 16.

cido

pjaros
Urea: anfibios
Alantoato:

rico:

primates

NH: invertebrados marinos

Alantonina:
Algunos
mamferos.

algunos

mamferos

27.

Causa una degeneracin en las neuronas de la sustancia negra

que enva sus axones al cuerpo estriado da lugar a una reduccin de liberacin
del neurotransmisor dopamina dentro del cuerpo estriado. Esto produce una
hipersensibilidad

de

los

postsinapticas en el estriado.

receptores

de

dopamina

en

las

neuronas

 CUESTIONARIO

1. Cules son las formas de recambio proteico?

Sistema autosmico de ubicuitina.

Sistema autofagia lisosomica.

2. Por qu es necesaria la sntesis y degradacin de protenas?

Para mantener la flexibilidad metablica que se consigue mediante
cambios relativamente rpidos de la concentracin de hormonas
peptdicas.
Para proteger a las clulas de la acumulacin de protenas anmalas.

3. En qu consiste la ubicuitinacin?

Es la fijacin de una pequea protena altamente conservada de

76 residuos llamada ubicuitina a protenas desgastadas o daadas o protenas
reguladoras de vida corta.

4. Mencione las caractersticas principales que deben de tener

las protenas para su destruccin.

Residuos terminales
Motivos peptdicos

5. Explique cmo pueden estar relacionados los sistemas de

recambio de protenas.

Ambos son procesos catablicos, que se encargan de la

degradacin de protenas.

6. Defina qu es el proteasoma.

Es una estructura en forma de barril que contiene 28 protenas y

es una maquina masiva molecular proteolticas que desdobla las protenas en
fragmentos peptdicos con un promedio de siete u ocho residuos

7. En qu consiste la autofagia?

Consiste en un auto digestin celular, es una va de degradacin

de protenas por accin de enzimas hidroliticas dentro del lisosoma.

8. Describa las tres formas de autofagia que existen

La chaperona
La microautofagia

La macroautofagia.

9. Cules son los inhibidores de la autofagia?

La autofagia se inhibe con la serina-treonina cinasa mTOR.

10. En qu consiste el catabolismo de un aminocido?

Consiste en la degradacin de molculas, produciendo energa.

11. Cmo se produce el amoniaco en la desanimacin?

El amoniaco se genera en la degradacin de los aminocidos lo

produce la desanimacin oxidativa del glutamato.

12. Quines son los precursores del ciclo de la urea?

Son el amoniaco, el dixido de Carbono y el aspartato.

13. Qu reacciones del ciclo de la urea se dan dentro de la

matriz mitocondrial?

La formacin de fosfato de carbamoil

14. Detalle los pasos de reaccin del ciclo de la urea

El ciclo de la urea convierte el NH4+ en urea, una molcula menos

toxica. Se muestran en color las fuertes de los tomos de la urea, un
transportador de aminocidos neutros traslada la citrulina a travs de la
membrana interna. La ornitina se transporta mediante la ornitina
translocasa a cambio de H+ y citrulina. El furamato se transporta de
vuelta a la matriz mitocondrial (para su conversin en malato) mediante
transportadores para el -cetoglutarato o los cidos tricarboxlicos.

15. Cmo se forman la arginina y el fumarato?

El nitrgeno del amino de aspartato acta como nucleofilo, desplaza al

AMP para formar argininosuccinato.

La liasa de argininosuccinato divide el argininosuccinato para formar
arginina (precursor inmediato de la urea) y furamato

16. Cul es el rgano encargado de eliminar la urea?

El Rin elimina la urea por medio de la orina

17. En qu consiste la hiperamonemia?

Es un estado potencialmente letal en el que las concentraciones

sanguneas de NH4+ se tornan excesivas cuando est mermada la
capacidad del hgado para sintetizar urea.

18. Segn los esqueletos carbonados, los aminocidos se

clasifican en:

ACETIL-CoA:

Alanna
Serna
Glicina

Cistena
Treonna
Lisina

Triptfano
Tirosina

Fenilalanin
a
Leucina

-CETOGLUTARATO:

Glutamato
glutamina

Arginina
Prolina
Histidina

SUCCINIL-CoA:
Metionina

Isoleucina y valina


OXALOACETATO:

Aspartato y asparagina
19. Mencione 3 razones se da el catabolismo de aminocidos:
1) Eliminacin del grupo (desanimacin) amino,
2) El grupo amino pueden eliminarse en la sntesis de la urea.
3) los esqueletos de carbono resultantes se degradan para obtener uno de
siete

productos

metablicos

posibles:

acetil-CoA,

acetoacetil-CoA,

piruvato, cetoglutarato , succinil-CoA, furamato u oxaloacetato.

20. A parte de la sntesis de la urea, qu otras formas existen para
eliminar el nitrgeno del cuerpo?

El nitrgeno formado ya en urea se va a la sangre, la cual

este se va a los riones. Los desechos y el agua en exceso se convierten

en orina que fluye hacia la vejiga a travs de unos conductos llamados
urteres. La vejiga almacena orina hasta que la libera al orinar. Si los
riones no los eliminaran, estos desechos se acumularan en la sangre y
daaran el cuerpo.

Por lo tanto el nitrgeno se puede eliminar del cuerpo por

medio de la orina.