LOS ENZIMAS

0,. Define enzima.

1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.
1BIS .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que las clulas
desarrollen su actividad.
2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.
4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre ella la cantidad
de sustrato presente en el medio de reaccin?
5 .- Dnde actan los enzimas alostricos?
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro alostrico?
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. Qu
es el centro activo?
9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva.
10 .- Principales tipos de coenzimas.
11 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos?

0,. Define enzima.

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas, siempre
que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es
energticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es
decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas
actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.
1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.
Los principales factores que afectan a la actividad enzimtica son:
Temperatura: Las reacciones controladas enzimticamente tienen lugar dentro de un intervalo ptimo
de temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los
enzimas carecen de energa cintica suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario,
temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice.
pH: Las reacciones metablicas suceden, tambin, dentro de un intervalo ptimo de pH. Las
variaciones de pH pueden influir de varias maneras: Si el centro activo contiene aminocidos con
grupos ionizados, varan con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo
puede provocar modificaciones en la conformacin que tambin afecte a la actividad. El sustrato
puede verse afectado por las variaciones del pH.
1BIS .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que las clulas
desarrollen su actividad.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica hasta hacerla instantnea o casi
instantnea. Las clulas desarrollan su actividad por medio de una serie de reacciones qumicas orgnicas.
Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, seran tan lentas que prcticamente no se llevaran a
cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones qumicas al disminuir la energa de activacin, necesaria
para que las molculas reaccionantes pasen al estado de transicin que, posteriormente, dar lugar a la
formacin del producto.
2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
Los inhibidores son sustancias especficas de distinta naturaleza, que se unen con el enzima en distintos
puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su actividad. Los inhibidores pueden ser algn tipo de ion,
algn compuesto orgnico, y, con frecuencia, suele ser el producto final de la reaccin. En este caso, a la
accin del inhibidor se la denomina retroinhibicin. La accin que realizan los inhibidores se denomina
inhibicin, y puede ser de dos tipos: reversible e irreversible.
Reversible: En este caso, el inhibidor se une con el enzima de forma temporal e impide su normal
funcionamiento; no se destruye el centro activo del enzima y ste recupera su actividad una vez
eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibicin, el inhibidor se une al enzima mediante enlaces
dbiles (puentes de hidrgeno, inicos, etc.) que se rompen con facilidad, quedando libre el enzima,
que recupera su actividad.
Irreversible: En este caso, el inhibidor se une de forma permanente con el enzima mediante enlaces
covalentes fuertes, alterando su estructura e inutilizndolo de forma indefinida; de ah el nombre. A
este tipo de inhibicin tambin se la denomina envenenamiento del enzima.
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima
Algunos enzimas llamados holoenzimas son protenas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una
parte proteica denominada apoenzima, y una parte no proteica que recibe el nombre de cofactor. Ambos
componentes (apoenzima y cofactor) son inactivos por s mismos. Para ser activas, han de estar unidas,
formando el holoenzima.
Atendiendo a su naturaleza qumica, los cofactores pueden ser: Iones metlicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+,
etc.) o molculas sencillas. Molculas orgnicas ms o menos complejas. En este caso se llaman
coenzimas. Cuando el coenzima est unido a la apoenzima por enlaces covalentes, se denomina grupo
prosttico. Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras
que los coenzimas solamente sern aquellos cofactores que son molculas orgnicas y que se unen de
forma temporal al apoenzima.

4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre ella la cantidad
de sustrato presente en el medio de reaccin?
La velocidad de una reaccin enzimtica se mide por el nmero de molculas de sustrato transformadas por
unidad de tiempo. Esta velocidad depende de varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima
y la concentracin de molculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la concentracin del
enzima en una reaccin catalizada, se observa que la velocidad de la reaccin aumenta a medida que
incrementamos la concentracin de sustrato. Este aumento de la velocidad va hacindose progresivamente
ms lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentracin de sustrato no aumentan de
manera significativa la velocidad de la reaccin. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad
mxima (Vmx). En estas condiciones las molculas enzimticas estn saturadas por el sustrato, y, por ello,
no puede aumentarse la velocidad de transformacin de este.
5 .- Dnde actan los enzimas alostricos?
Los enzimas alostricos desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones
metablicas. Suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas, como son la primera reaccin
de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de una ruta metablica. Frecuentemente, el sustrato de
la primera reaccin de la ruta metablica acta como modulador positivo o activador alostrico; al unirse con
el enzima alostrico, provoca la aparicin de la conformacin activa de la enzima. En las rutas metablicas
no ramificadas, el producto final acta como modulador negativo o inhibidor alostrico, se une al enzima
alostrico y provoca la aparicin de la conformacin inactiva. Si la ruta metablica se ramifica, el inhibidor
del primer enzima alostrico es el metabolito del punto de ramificacin, mientras que los productos finales de
las ramificaciones sern los inhibidores de los enzimas alostricos que actan en la primera reaccin
despus de la ramificacin. A este proceso se le denomina inhibicin feed-back o retroinhibicin. Este
proceso supone un ahorro energtico para el organismo, ya que el exceso de producto final inhibe su propia
sntesis en una etapa temprana de esta.
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de
los aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se une al
sustrato y al grupo
prosttico, contribuyendo, mediante la accin de los grupos funcionales
activos, a la formacin o a la rotura de los enlaces. Para ejercer su accin, la
molcula enzimtica se une, de forma especfica, a la molcula de sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato. Los enzimas, actan disminuyendo la
energa de activacin. El mecanismo de actuacin es el siguiente: Las
molculas enzimticas (E) se unen de forma especfica a las reaccionantes, que denominamos sustratos
(S). En un primer paso, se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Aqu, el enzima induce cambios en la
molcula del sustrato (ruptura o redistribucin de enlaces, cambios en los grupos funcionales, etc.) que
hacen disminuir su energa de activacin y conducen a la formacin del producto final (P) y a la liberacin
del enzima (E), inalterado, que puede actuar de nuevo.
7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro alostrico?
Los enzimas alostricos, a diferencia de lo que ocurre con los dems enzimas, poseen ms de un centro de
actividad: el centro activo y el centro alostrico o centro regulador; ambos centros son diferentes y realizan
funciones distintas. El centro activo de un enzima alostrico es, al igual que en cualquier otro enzima, la
zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En este centro es donde se produce la
accin cataltica. El centro alostrico o centro regulador es una zona del enzima alostrico, diferente del
centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas molculas denominadas
moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores, al unirse al centro alostrico, provocan un cambio
en la conformacin de este enzima alostrico, que adoptar una forma ms o menos activa, dependiendo de
cmo sea el modulador. Los moduladores pueden ser de dos tipos: moduladores
positivos o activadores y moduladores negativos o inhibidores. Los
moduladores positivos o activadores, al unirse al centro
alostrico, provocan en el enzima alostrico el cambio de la
conformacin inactiva (T) a la activa (R), mientras que si es el
modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostrico,
ocurre al revs; es decir, el enzima alostrico pasa de la
confomacin activa a la inactiva.

8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. Qu
es el centro activo?
Los enzimas son biocatalizadores que:
Aceleran reacciones que sin su presencia no se desarrollaran o lo haran a velocidades
incompatibles para la vida.
Actan a bajas concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la reaccin.
Su accin es especfica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de transformacin
(especificidad de accin) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato).
El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de
los aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al grupo prosttico,
contribuyendo, mediante la accin de los grupos funcionales activos, a la formacin o a la rotura de los
enlaces.
9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva.
Ambos tipos de inhibicin son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que
deja de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibicin competitiva, el inhibidor es similar al
sustrato; se puede unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en
este tipo de inhibicin, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ah su
nombre. Esta inhibicin puede superarse aumentando la concentracin de sustrato. En la inhibicin no
competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de inhibicin,
el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro
activo: al hacerlo modifica su conformacin, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.
Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la formacin del producto. Este
tipo de inhibicin no se supera aumentando la concentracin del sustrato.
10 .- Principales tipos de coenzimas.
Atendiendo a los grupos qumicos que transfieren, podemos dividir los coenzimas en tres grupos:
Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. Estos coenzimas son
importantes por la gran cantidad de energa que acumulan en los enlaces que unen a las molculas
de fosfato. Esta energa se libera cuando estos enlaces se rompen. Por lo tanto, actan transfiriendo
energa de unos procesos a otros. Estos coenzimas son ribonucletidos, entre los cuales destacan, ,
los adenosn fosfatos: adenosn monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosn monofosfato: ADP =
Adenina-ribosa-P-P adenosn monofosfato: ATP = Adenina-ribosa-P-P-P
Coenzimas que intervienen en las reacciones de xido-reduccin, transfiriendo hidrgenos
(electrones) de unos sustratos a otros. Muchos de ellos son mono o dinucletidos que en ocasiones
tienen bases especiales.
Coenzimas que intervienen en la transferencia de otros grupos qumicos. Aqu se incluyen, entre
otros: El coenzima A, que interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros.
Fosfato de piridoxal, que transfiere grupos amino.
11 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos?
Las principales caractersticas que presentan los enzimas alostricos son las siguientes:
Estn formados, generalmente, por ms de una cadena polipeptdica (subunidad); por tanto, tienen
estructura cuaternaria.
Poseen varios centros reguladores denominados centros alostricos. En ellos se pueden fijar
moduladores, que pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores. Estos enzimas
presentan dos conformaciones diferentes estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o
relajada, que tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa, que tiene
baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformacin a otra se produce al fijarse en el centro
regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva) a la forma R (activa) se produce al fijarse al
centro regulador un modulador positivo o activador alostrico. El paso de la forma R a la forma T se
produce al fijarse al centro regulador un modulador negativo o inhibidor alostrico.
Presentan efecto cooperativo entre las subunidades que las forman; es decir que la activacin o
inhibicin de una de ellas produce el mismo efecto en todas las dems. La cintica de los enzimas
alostricos es diferente de la de los dems enzimas.
En los enzimas alostricos, la grfica de la velocidad de la reaccin en funcin de la concentracin
del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es hiperblica