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1.

INTRODUCCIN
La mayor parte de los procariotas poseen una pared celular (P.C.) rgida rodeando al
protoplasto. Las excepciones son los micoplasmas (divisin Mollicutes) y la arqueobacteria
Thermoplasma.
Al microscopio electrnico se puede observar como una capa en ntimo contacto con la
membrana citoplsmica, con un espesor que oscila entre 10 y 80 nm (segn especies) -frente a
los 8 nm de la membrana celular- y con una estructura ms o menos compleja, segn los tipos
bacterianos.

Las P.C. ms frecuentes siguen dos modelos alternativos que, como veremos
comparten un componente comn: paredes de tipo Gram-positivo o de tipo Gramnegativo.
Unas pocas eubacterias (como las del gn. Planctomyces) poseen paredes a base de
protenas.
Las Arqueobacterias poseen paredes diferentes a las anteriores, agrupables en
diversos tipos.

El grueso de este captulo est dedicado al estudio de las paredes Gram-positivas y Gramnegativas, con sus principales variantes, pero finalizaremos con una alusin a los principales
modelos de paredes arqueobacterianas.
(Para la descripcin de la tincin de Gram, remitimos al alumno a la explicacin del profesor en
esta clase de teora, y sobre todo a la correspondiente prctica).

2. PAREDES DE LAS EUBACTERIAS


Consisten en un esqueleto macromolecular rgido, llamado peptidoglucano (= mucopptido o
murena), que

en Gram-positivas se encuentra inmerso en una matriz aninica de polmeros


azucarados;

y en Gram-negativas est rodeada por una membrana externa, e inmersa en un


espacio periplsmico.

2.1 EL PEPTIDOGLUCANO
En las bacterias Gram-positivas representa el componente mayoritario de la P.C. (50-80% en
peso), mientras que en Gram-negativas supone slo del 1 al 10%.

2.1.1. COMPOSICIN QUMICA Y ESTRUCTURA BSICAS DEL


PEPTIDOGLUCANO (PG)
Est formado por repeticiones de una unidad disacardica fundamental unida a su vez a un
tetrapptido. Distintas cadenas (formadas por el esqueleto de azcares) se unen entre s por
determinados enlaces peptdicos entre tetraptidos de cadenas diferentes. Veamos todo ello en
su concrecin qumica:
La unidad disacardica repetitiva: N-acetilglucosamina (NAG) unida por enlace (1-->4) a Nacetilmurmico (NAM).
Observar que el NAM es el 3-O-D-lactil-ter de la NAG (o sea, se deriva de unir el cido Dlctico con el OH del C-3 de la NAG).
Las distintas unidades disacardicas se van uniendo entre s por enlaces (1-->4) entre el NAM
de una unidad y la NAG de la siguiente. Este enlace es susceptible a la rotura catalizada por el
enzima lisozima. El nmero de repeticiones (n) puede oscilar entre 10 y 100.
La cadena tetrapeptdica:
Desde el grupo carboxilo de cada cido NAM, y mediante un enlace amido, se encuentra unido
el tetrapptido. Un tetrapptido tpico de muchas bacterias es:
L-alanina---D-glutmico---meso-diaminopimlico---D-alanina
Obsrvese la alternancia de aminocidos D y L en el tetrapptido.
La estructura global:
Las distintas cadenas polisacardicas, con sus respectivos tetrapptidos, se unen entre s por
medio de puentes o enlaces peptdicos, entre un aminocido de una cadena (p. ej., el
aminocido n13, como el meso-DAP del ejemplo) y otro aminocido de una cadena adyacente
(la D-ala terminal). De este modo, la estructura global es una sola macromolcula gigante
que envuelve al protoplasto, formando un sculo rgido, a modo de tejido continuo, que tiene el
volumen y la forma de la bacteria respectiva.
En bacterias Gram-negativas este sculo est formado por una sola capa (o unas pocas) de
cadenas de PG.
En Gram-positivas existen varias capas (hay varios niveles de PG).
A continuacin describiremos por separado el PG de Gram-positivas y Gram-negativas, dando
indicaciones de sus principales variantes.

2.1.2 EL PEPTIDOGLUCANO DE BACTERIAS GRAM-NEGATIVAS


En la mayor parte de Gram-negativas el PG corresponde a la composicin y estructura que
acabamos de describir.
Variante: El diaminocido en posicin 3 del tetrapptido suele ser el meso-DAP, pero en las
espiroquetas est sustituido por la L-ornitina (que tambin es un diaminocido).
El enlace entre cadenas polisacardicas se realiza normalmente mediante unin peptdica
directa entre el grupo carboxilo de la D-ala terminal y el grupo e -amino del meso-DAP.
Ahora bien, en este enlace participan solamente el 50% de los tetrapptidos. Los dems

pptidos no participan en enlaces, y entre estos ltimos se encuentran incluso dipptidos y


tripptidos.
El resultado es una capa simple de PG (de 1 nm de espesor), a modo de malla floja, y con
grandes poros (los "huecos" dejados por las zonas donde no hay enlace peptdicos). Ello
explica el comportamiento de las bacterias Gram-negativas en la tincin de Gram: al aadir el
alcohol, se produce una deshidratacin que tiende a contraer la estructura del PG, pero los
poros son grandes y por ellos sale el primer colorante (el violeta de genciana). El ulterior
tratamiento de la preparacin con el colorante de contraste (fucsina o safranina) tie a estas
bacterias de rojo.

2.1.3 EL PEPTIDOGLUCANO DE BACTERIAS GRAM-POSITIVAS


Es ms variado que el de Gram-negativas, sobre todo en funcin de ciertas variantes en la
composicin del tetrapptido y del tipo de enlaces entre los tetrapptidos.
En bacterias Corineformes:

el grupo -CO- en a del D-glu (2) puede estar amidado o unido a una glicina (Gly);
el aa (1) puede ser Gly o L-Ser, en lugar de la L-ala;

el hidroxilo en 6 del NAM puede estar acetilado, lo que hace que el PG de estas
bacterias sea resistente a la lisozima.

Muchas bacterias Gram-positivas carecen de meso-DAP (3), y en su lugar puede existir:

LL-DAP
L-diaminobutrico (DAB)

L-lisina

L-homoserina

L-ornitina

Modalidades de uniones interpeptdicas:

enlace directo entre la D-ala(4) y el -NH2 libre del diaminocido en (3)


enlace D-ala(4) ---X---diaminocido(3), donde X representa un puente, que puede
consistir en:
un solo aminocido: L-ala, o D-iso-Asn
un pptido corto: {L-ala--L-ala}
{L-ala}3
{L-ala}3 -- L-ornitina
{Gly}5

enlace D-ala(4) ---{mismo tetrapptido}--- diaminocido (3)

enlace entre D-ala(4) y el D-glu(2) (y no el aa en 3), por medio de un pptido en el que


debe de existir obligatoriamente un diaminocido (p. ej., D-lys, D-ornitina).

Desde el punto de vista estructural, el PG de Gram-positivas se caracteriza por la existencia de


mltiples capas, existiendo entrecruzamientos tanto entre cadenas adyacentes en el mismo
nivel como entre niveles distintos.
El resultado es una red tridimensional gruesa (hasta 50 capas en algunos Bacillus), y ms
compacta que en Gram-negativas. De todas formas, el grado de compacidad vara entre
especies, y depende de:

n de NAM que contengan tetraptidos que participen en entrecruzamientos;


longitud del puente peptdico

Ello condiciona a su vez la intensidad de la gram-positividad en la tincin de Gram.

2.1.4 RELACIONES ENTRE ESTRUCTURA Y FUNCIN EN EL PEPTIDOGLUCANO


La arquitectura molecular del sculo de murena est an sujeta a debate. Sin embargo, uno de
los modelos recientes ms aceptado se podra resumir de la siguiente manera:
Los esqueletos de repeticiones de la unidad disacardica se disponen casi paralelos a la
superficie celular, con una tendencia a una forma espiral por encima de la membrana
citoplsmica. Si consideramos una bacteria de forma bacilar, esta espiral cerrada se dispone
siguiendo el permetro circular (y no siguiendo el eje longitudinal). Los grupos tetrapeptdicos
salen perpendicularmente de los NAM, en sentido vertical hacia la membrana. Sin embargo,
cuando dos tetraptidos de un nivel se unen entre s, forman un puente casi horizontal,
formando ngulos de unos 90o repecto de los esqueletos carbonados, y siguiendo el eje
longitudinal de la clula.
Esta estructura confiere una serie de importantes propiedades:
1. Gran rigidez, que contrarresta las fuerzas osmticas a que est sometido el
protoplasto (aguanta presiones de unas 5 a 15 atmsferas). Esta rigidez depende de:
a. el grado de entrecruzamiento;
b. el hecho de que el enlace (1 --> 4) es muy compacto. La alternancia regular
entre anillos piransicos de NAG y de NAM genera uno de los polisacridos
ms estables desde el punto de vista termodinmico, que recuerda en su
"estilo" a la quitina y a la celulosa;
c.

la alternancia en el tetrapptido, de aminocidos en configuraciones D y L


supone una factor adicional que confiere an ms fuerza estructural, y adems
permite que todas las cadenas laterales de estos aminocidos se dispongan
hacia el mismo lado, facilitando la formacin de puentes de H.

2. Pero, al mismo tiempo, la estructura permite una notable flexibilidad. Ello colabora,
junto con su rigidez, a soportar variaciones amplias de la tensin osmtica del
protoplasto.
3. Condiciona la forma celular. Aunque la qumica del PG, por s misma, no determina
la forma, es su disposicin espacial la responsable principal de esta forma.

2.2 OTROS COMPONENTES DE LA PARED CELULAR DE BACTERIAS


GRAM-POSITIVAS: LA MATRIZ
Como ya dijimos, el PG de las bacterias Gram-positivas se encuentra inmerso en una matriz,
que puede representar hasta el 50% del peso de la P.C., y que est constituida por largos
polmeros denominados cidos teicoicos, pudiendo existir tambin (o en su lugar) los cidos

teicurnicos y los lipoteicoicos. Estos componentes llegan a sobresalir de la superficie


celular y suministran especificidad antignica.
a) cidos teicoicos: Estn presentes en muchas bacterias Gram-positivas, pero no en todas.
Son polmeros de hasta 30 unidades de glicerol-fosfato o ribitol-fosfato, unidas entre s por
enlaces fosfodister, en los que la mayora de los grupos -OH estn sustituidos por -H,
azcares, aminoazcares o D-alanina.
Los cidos teicoicos estn unidos covalentemente al PG, concretamente al -OH en posicin 6
del NAM, a travs de una unidad de enlace, variable segn las especies.
Por ejemplo, en una especie de Micrococcus, el elemento de enlace consiste en {glicerol-P}3
--NAG-P.
b) cidos teicurnicos: ciertas bacterias Gram-positivas, cuando se someten a un rgimen de
limitacin de fosfato son incapaces de sintetizar cidos teicoicos, pero en su lugar producen
cidos teicurnicos. Los teicurnicos consisten en polmeros aninicos formados por la
alternancia de cidos urnicos (que tienen grupos -COOH libres) y aminozcares como la Nacetil-galactosamina.
c) cidos lipoteicoicos: estn presentes en todas las bacterias Gram-positivas, aun en
condiciones de carencia de fosfato. Se trata simplemente de cidos glicerol-teicoicos que se
encuentran unidos a la membrana citoplsmica, concretamente se unen por enlace
fosfodister con glucolpidos de membrana, mientras que el otro extremo de la cadena queda
expuesto al exterior.
En Streptococcus pyogenes las cadenas de lipoteicoicos se encuentran asociadas con la
llamada protena M, originando una microfibrillas que sobresalen notablemente hacia el
exterior celular (observables a microscopio electrnico), y que facilitan la unin a las clulas de
animales en que parasitan estas bacterias.
Funciones de los polmeros de la matriz:

Parece ser que su papel principal es suministrar una carga neta negativa a la P.C., lo
que permite captar cationes divalentes (p. ej., Mg++), que a su vez se necesitan para
muchas actividades enzimticas de la membrana citoplsmica o del espacio
periplsmico, que participan de la morfognesis y divisin de la pared celular.
Como ya dijimos, los cidos teicoicos y teicurnicos son buenos antgenos. Cuando no
estn cubiertos por estructuras ms externas (como cpsulas), constituyen el antgeno
somtico O de las bacterias Gram-positivas.
Finalmente, en algunas bacterias, sumistran, junto con el PG, receptores especficos
para la adsorcin de ciertos bacterifagos.

2.4 LA PARED DE BACTERIAS GRAM-NEGATIVAS


El peptidoglucano se encuentra inmerso en un compartimento llamado espacio periplsmico,
comprendido entre la membrana citoplsmica y la membrana externa.

2.4.1 LA MEMBRANA EXTERNA DE BACTERIAS GRAM-NEGATIVAS


Se trata de una estructura de bicapa lipdica exclusiva de las bacterias Gram-negativas. Como
otras bicapas lipdicas, consta de una doble capa de lpidos, junto con protenas de matriz
(estas ltimas atravesando total o parcialmente la bicapa). Por supuesto, en la bicapa lipdica,
los grupos polares quedan hacia afuera, mientras que los hidrfobos tienden al interior.

Ahora bien, la composicin qumica y la disposicin de los elementos de esta membrana


externa son muy distintos a los de una membrana tpica:

la bicapa es altamente asimtrica:


en la capa externa existe un 60% de protenas y un 40% de una macromolcula
exclusiva de esta membrana externa: el lipopolisacrido (LPS);

en la capa interna no hay LPS, existiendo fosfolpidos (FL), lipoprotenas (LPP) y otras
protenas.

El conjunto es un mosaico fluido que permite el desplazamiento lateral de los fosfolpidos, del
LPS, y de las protenas, pero no de las lipoprotenas unidas covalentemente al PG. Sin
embargo, esta fluidez es menor que la de la membrana citoplsmica.
2.4.1.1 COMPOSICIN QUMICA Y ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA EXTERNA
Por favor, consultar en la Fig el esquema general de la estructura de la pared de Gramnegativas, donde se representan la disposicin y las relaciones de sus distintos componentes.
La membrana externa se encuentra unida con el PG subyacente a travs de distintos
componentes y tipos de enlaces:

enlaces inicos, mediados por cationes divalentes, entre distintas protenas de la


membrana externa y el PG;
enlaces hidrfobos entre fosfolpidos y protenas de la capa interior de la membrana
externa con el PG;
enlaces covalentes entre algunas molculas de lipoprotena y el PG.

Estudiaremos a continuacin los componentes de la membrana externa, aludiendo a su


composicin qumica, estructura y funciones.
1) FOSFOLPIDOS (FL)
Se localizan en la lmina interna de la m. ext. La composicin en fosfolpidos es similar a la de
la membrana citoplsmica, con un ligero enriquecimiento en fosfatidil-etanolamina.
2) LIPOPOLISACRIDO (LPS)
Se trata de una macromolcula exclusiva de la lmina externa de la m. ext. de bacterias Gramnegativas, responsable de muchas de las propiedades biolgicas de estas bacterias. Se le
conoce tambin con el nombre de endotoxina (toxina termoestable, no difusible). Se trata de
un glucolpido complejo, que podemos considerar compuesto de tres regiones o dominios:

lpido A, que es la porcin ms proximal, y de carcter hidrofbico;


regin intermedia, llamada oligosacrido medular;

regin distal (cadena lateral especfica, polisacardica) a base de repeticiones de


unos pocos azcares. Es de carcter hidroflico y constituye el antgeno somtico O
de las bacterias Gram-negativas.

a) El lpido A: esta regin es prcticamente idntica en todas las bacterias Gram-negativas.


Consiste en un disacrido formado por dos unidades de glucosamina unidas por enlace (1->6), pero donde todos los grupos -OH (menos uno) y -NH2 estn sustituidos (unidos a otras
molculas):

Obsrvese que existen 5 (a veces 6) cidos grasos, todos ellos saturados, con
predominio de -hidroximirstico (un cido graso C14)
El -OH original en 4 est sustituido por arabinosamina-fosfato.
El -OH en 1 est sustituido por fosforil-etanolamina (a veces pirofosforil-etanolamina).
b) El oligosacrido medular (tambin llamado corazn o ncleo): se une al lpido A a travs
del -OH en 3. Se pueden considerar dos fracciones:

la fraccin del ncleo interno, a base de dos tipos de azcares exclusivos de Gramnegativas: 2-ceto-3-desoxioctnico (KDO) y L-glicero-D-manoheptosa (Hep). Alguna de
las Hep y alguno de los KDO pueden a su vez estar unidos a fosforil-etanolamina (o
pirofosforil-etanolamina). Esta regin es muy rica en grupos cargados, especialmente
con carga negativa (de los fosfatos y KDO).
La fraccin del ncleo externo est constituida a base de hexosas (glucosa, galactosa,
NAG, y a veces algunas hexosas ms raras).

c) Cadena lateral especfica: polisacrido repetitivo, que se proyecta hacia el exterior celular,
y que constituye el Ag somtico O de bacterias Gram-negativas. Consiste en la repeticin
(hasta 40 veces) de unidades tri-, tetra- o pentasacardicas (en estos dos ltimos casos uno
de los azcares de cada repeticin queda lateral respecto del esqueleto lineal que forman los
dems).
De todas estas regiones del LPS la nica indispensable para la viabilidad es el lpido A. Los
mutantes incapaces de sintetizar las cadenas laterales o el oligosacrido medular dan colonias
rugosas y estn afectados en distintas propiedades biolgicas, pero pueden sobrevivir.
Papeles y funciones del LPS
1) Papel estructural: el LPS es el componente esencial de la membrana externa. La porcin
hidrofbica (las cadenas de cidos grasos del lpido A) se proyectan hacia el interior de esta
membrana. Precisamente es la estructura del lpido A la principal responsable de la menor
fluidez de dicha membrana, y por lo tanto de la mayor resistencia fsica.
Obsrvese que, mientras cualquier fosfolpido tiene dos cadenas de A.G., el lpido A
posee 5 o 6, todas ellas unidas al mismo disacrido, generando una molcula ms
"masiva."
2) A su vez, la propiedad anterior hace que sea menos soluble a detergentes y ms
resistente a disolventes orgnicos.
3) Es menos permeable a muchas molculas hidrofbicas, incluyendo antibiticos, debido a
las largas cadenas laterales hidroflicas.
4) Se une a cationes divalentes (como Mg++ o Zn++), lo que contribuye a la mayor estabilidad de
la membrana externa. Esta presencia de cationes suministra un ambiente adecuado para
muchas funciones de la P.C.
Si aadimos un agente quelante como el EDTA, o eliminamos el Mg++ y lo sustituimos
por Ca++, se produce la desorganizacin de la membrana externa.
5) Como ya dijimos, el LPS constituye la endotoxina de las bacterias Gram-negativas. La
funcin como endotoxina se debe a la regin del lpido A. Sus propiedades como endotoxina
estn en el origen de muchos sntomas patolgicos propiciados por patgenos Gram-negativos:

pirogenicidad (induccin de fiebre)

hipotensin

en casos graves, choque letal, por fallo cardaco

actividad necrtica de tejidos.

Pero igualmente, tiene efectos beneficiosos: estimula una serie de mecanismos defensivos del
hospedador, incluyendo la activacin del complemento, que puede ocasionar la lisis de la
bacteria, mejora las propiedades de los fagocitos, etc.
Es decir, a pesar del nombre de endotoxina, el LPS no es intrnsecamente txico, sino que su
efecto depende de la respuesta del hospedador. El macrfago es la clula del hospedador
principal responsable de la mediacin de los efectos del LPS, tanto los positivos como los
negativos. El macrfago posee receptores de membrana para detectar el LPS bacteriano, y en
respuesta a l, libera una serie de molculas mediadoras (citoquinas) que actan a su vez
sobre diversas partes del sistema inmunitario. De hecho, los efectos negativos se deben a
comportamientos incontrolados desencadenados en el propio sistema inmunitario.
6) El LPS, y concretamente las cadenas laterales constituyen el antgeno somtico O, cuya
especificidad viene determinada por la secuencia repetitiva de azcares. Esta porcin
condiciona la virulencia de las bacterias Gram-negativas patgenas, por lo que debe de ser
esencial en la interaccin hospedador-parsito.
3) LA LIPOPROTENA (LPP, LIPOPROTENA DE BRAUN)
Su porcin polipeptdica es una pequea protena (7.2 kDa) muy abundante en la membrana
externa, y es la responsable de la unin covalente entre sta y el PG. La protena tiene una
configuracin mayoritaria en a -hlice, que atraviesa el espacio periplsmico, y parece que se
agrega formando trmeros. Una de las LPP del trmero (por trmino medio) se une
covalentemente con el PG.
El aminocido N-terminal es una cistena cuyo grupo sulfhidrilo est unido por enlace tioter a
un diglicrido, y cuyo grupo amino se une por enlace amido con un cido graso (p. ej.,
palmtico). De este modo, la porcin N-terminal de la LPP est embebida en la lmina interna
de la membrana externa.
El aminocido C-terminal es una lisina. Una de cada tres molculas de LPP usa esta Lys para
establecer un enlace peptdico entre su propio grupo -NH2 libre y el -COOH libre del meso-DAP
del PG. Por trmino medio, por cada diez unidades disacardicas del PG, existe un enlace
covalente con la LPP.
La principal (y probablemente nica) funcin de la LPP es meramente estructural: estabilizar el
complejo entre PG y membrana externa.
4) PROTENAS DE LA MEMBRANA EXTERNA
Estn intercaladas en esta membrana, participando en la estabilizacin de la arquitectura
tridimensional, interaccionando unas con otras y con los lpidos. Entre ellas, las ms
importantes son las porinas.
Las porinas son protenas de unos 35 kDa, que se agregan formando trmeros con canales
interiores, y que atraviesan la membrana de parte a parte. Su funcin es permitir el paso de
sustancias a travs de dichos canales interiores.
En Escherichia coli existen tres porinas mayoritarias: las denominadas OmpC, OmpF y PhoE.
La OmpC deja pasar sustancias de menos de 500 dalton, mientras que OmpF permite el
trnsito de molculas de hasta 600 dalton. La proporcin de ambas porinas est regulada por

un interesante mecanismo gentico que estudiaremos oportunamente, y que responde a las


condiciones de concentracin de solutos en el medio:

en medios de baja osmolaridad aumenta la proporcin de OmpF (la porina ms


permeable, de poro ms grueso), lo que facilita la entrada de nutrientes en medios
oligotrficos, como las aguas residuales (con pocos nutrientes disueltos);

en medios de alta osmolaridad, aumenta la proporcin de la OmpC, lo cual supone que


slo entren molculas ms pequeas, impidiendo la entrada de molculas mayores,
que son ms abundantes en los muy nutritivos fluidos corporales (p. ej., en el tracto
digestivo).

PhoE slo se produce (se induce) en condiciones de hambre de fosfatos, y permite el paso de
molculas cargadas negativamente.
En las enterobacterias, las porinas colaboran en la proteccin contra las sales biliares que
existen en el ecosistema intestinal donde pasan parte de su vida.
Existen otras protenas minoritarias parecidas a porinas, que actan como canales
especficos que permiten el paso de ciertas molculas: vitamina B 12, quelatos de Fe,
nuclesidos, maltodextrinas, etc. Algunas de ellas sirven simultneamente como receptores de
fagos.
Por ejemplo, la protena LamB sirve para la difusin de maltosa y maltodextrina, pero acta
como receptor del fago lambda.
2.4.1.2 PAPELES Y FUNCIONES DE LA MEMBRANA EXTERNA
1. Acta como tamiz molecular, que permite la difusin nicamente de molculas
relativamente pequeas. Esto supone una proteccin frente a muchos agentes
antibacterianos: colorantes, cidos biliares, antibiticos, enzimas (p. ej., la lisozima,
que podra alcanzar y atacar al PG). Recurdese que las porinas slo permiten el paso
de sustancias hidroflicas por debajo del tamao especificado por el dimetro de los
canales.
2. Condiciona propiedades de superficie:
a. grado de humedad (humectabilidad)
b. adhesividad
c.

carga elctrica.

3. Es la estructura donde se fijan los componentes del complemento (sistema


defensivo de los animales superiores que conduce a la insercin, en la membrana
externa, de una serie de protenas llamadas complejo de ataque a la membrana, que
agujerea dicha membrana y ocasiona la lisis de la bacteria).
4. Ciertas protenas y cadenas laterales del LPS pueden ser lugares de adsorcin
(receptores especficos) de fagos y bacteriocinas.
5. Punto de anclaje del anillo externo ("L") del corpsculo basal de los flagelos.

2.4.2 EL ESPACIO PERIPLSMICO


Entre la membrana externa y la membrana citoplsmica existe un compartimento acuoso
baando al PG, denominado periplasma o espacio periplsmico. El contenido del periplasma
(el "gel periplsmico") incluye:

RNAasa y fosfatasa, que digieren molculas que por s mismas no pueden pasar al
citoplasma.
Penicilinasa: degrada penicilina, evitando destruccin de PG

protenas de transporte de nutrientes (p. ej., de maltosa)

protenas de unin a estmulos qumicos.

El periplasma cumple una funcin de osmorregulacin: el periplasma es una solucin densa,


con alta concentracin de macromolculas, y que participa en la regulacin de la osmolaridad
celular frente a la tonicidad del medio exterior. Para ello, existe en este espacio periplsmico un
oligosacrido derivado de la membrana citoplsmica (ODM, o segn sus iniciales inglesas,
MDO), a base de 10 unidades de -D-glucosa (unidas entre s por enlaces 1-->2) con
sustituyentes cidos.

En medios de alta osmolaridad (por ejemplo, en los fluidos corporales), disminuye la


concentracin del oligosacrido.
En ambientes de baja osmolaridad (p. ej., aguas fecales), aumenta mucho la
concentracin de dicha molcula. De este modo, la presin de turgor del protoplasto se
transmite contra el PG, que como sabemos ya, es la estructura de la P.C. que aguanta
las variaciones de presin osmtica.

3. PAREDES DE LAS ARQUEAS

Como ya dijimos, las Arqueas constituyen una lnea de procariotas filogenticamente


separada de las dems bacterias. Es lgico que sus paredes difieran notablemente de
las estudiadas hasta ahora. Exceptuando el gnero Thermoplasma, carente de P.C.,
las dems arqueas poseen, por encima de la membrana citoplsmica, algn tipo de
estructura con funciones de pared celular.
En muchos casos las funciones de P.C. son ejercidas simplemente por una capa S
paracristalina, a base de disposicin regular de subunidades idnticas de una protena
o glucoprotena (p. ej., Methanococcus, Methanogenium). Recordar que en ciertas
arqueobacterias de ambientes extremos, esta capa S est estabilizada por factores de
esos ambientes: En el halfilo obligado Halobacterium las subunidades de
glucoprotena se estabilizan por altas concentraciones de in Na +. En el termoacidfilo
Sulfolobus la estabilidad la confieren los bajsimos pH.

En Methanospirillum y en Methanotrhix varias clulas, cada una con su capa S, se


encuentran englobadas por una vaina comn, a base de protenas y carbohidratos, con
una estructura a base de anillos paralelos (vanse dibujos y micrografas).

En Methanosarcina la capa S se encuentra rodeada de metanocondroitina, un


polmero a base de N-acetil-galactosamina, glucurnico, glucosa y manosa, y que es la
responsable de la formacin de los paquetes cbicos (sarcinas) de este gnero.

En el halfilo Halococcus no hay capa S, pero existe una pared a base de un


heteropolisacrido complejo sulfatado (donde participan azcares sulfatados y
sulfonatados, aminoazcares, cidos urnicos y glicocola).

Finalmente, los miembros del orden Methanobacteriales poseen una pared de


pseudomurena, un extrao peptidoglucano no basado en NAM. Consiste en un
esqueleto de unidades repetitivas de NAG unidas por enlace (1-->3) con N-acetiltalosaminournico (NAT, un azcar exclusivo de estos organismos). El grupo -NH 2 del
NAT va unido a su vez con un tetrapptido, pero en ste slo participan aminocidos de
la serie L. Al igual que en la murena de las eubacterias, las diversas cadenas se unen
entre s por enlaces peptdicos entre el aminocido terminal (4) de un tetrapptido y el
diaminocido (3) de otra cadena.