MODIFICACIONES

POSTTRADUCCIONALES

 La

estructura tridimensional de una protena es un factor

determinante de su funcin biolgica.

Chaperonas

MPTs

Generalidades.
Luego de la sntesis la protena es una secuencia lineal de aminocidos que
carece de funcionalidad.

Para que la protena tenga funcionalidad necesita una estructura 3D.

Las modificaciones postraduccionales ocurren mediante cambios qumicos de

los aminocidos que constituyen las protenas y pueden ser de muchos tipos

Importancia MPT??
Falla

genetica
Flacidez en los tejidos

 No

siempre un polipptido recin sintetizado es una

protena funcional. Hay diversas modificaciones qumicas
que son necesarias para realizar su funcin (amino y
carboxilo de la protena)
Acetilacin

Metilacin

Hidroxilacion

Glicosilacion

Fosforilacin

MODIFICACION

AA MODIFICADO

Fosforilacin

Ser, Thr y Tyr

Hidroxilacin

Lys y Pro

Acetilacin

Lys y Ser

Metilacin

Lys, His y Arg

Sulfatacin

Tyr

Carboxilacin

Glu

Glicosilacin

variado

Fosforilacin de Protenas

Es la modificacin regulatoria ms comn en eucariotas. La

fosforilacin de un residuo de aminocido puede ocasionar un
cambio conformacional en la protena afectando su funcin.

La fosforilacin puede controlar la actividad, estructura y localizacin celular de una

protena.

Acetilacion

Metilacin

Hidroxilacin

Carboxilacin

Modificaciones amino-terminales y
carboxilo-terminales
El

primer residuo insertado en todos los polipptidos es Nformilmetionina (en las bacterias) o metionina (en los
eucariotas). Sin embargo, el grupo formilo, el residuo MET
amino terminal y, a menudo, otros residuos aminoterminales pueden ser eliminados enzimticamente en la
elaboracin de la protena funcional final.

Perdidas de Secuencias Seal

Los

15 a 30 residuos en el extremo amino-terminal de

algunas protenas juegan un papel en dirigir la protena a
su destino final en la clula. Estas secuencias seal son
finalmente eliminadas mediante pepsidasas especificas.

Modificacin de aminocidos concretos

Los

grupos hidroxilo de ciertos residuos Ser, Thr y Tyr de

algunas protenas son fosforilados enzimticamente por
ATP. El significado funcional de esta modificacin
depende de la protena.

los grupos fosfatos

aaden
cargas
negativas a estos
polipptidos

Modificacin de aminocidos concretos

Se

pueden aadir grupos carboxilo adicionales a los

residuos de Glu de algunas protenas.

Modificacin de aminocidos concretos

Existen

residuos monometil- y dimetil-lisina en algunas

protenas musculares y en el citocromo c. en otras
protenas, la metilacin de los grupos carboxilo en
algunos residuos Glu elimina su carga negativa.

Unin de cadenas laterales de glcidos

Las

cadenas laterales de glcidos de las glucoprotenas

se unen covalentemente durante o despus de la sntesis
del polipptido.
Glcidos unidos enzimticamente a residuos de Asn
(oligosacridos unidos por enlace N),
Glcidos unidos enzimticamente a residuos de Ser o Thr
(oligosacridos unidos por enlace O).

Adicin de grupos isoprenilo

Diversas protenas eucariotas estn

modificadas con grupos derivados
del isopreno. Se forma un enlace
tioster entre el grupo isoprenilo y
un residuo Cys de la protena.
Los grupo isoprenilo proceden de
intermedios pirofosforilados de la
ruta biosintetica del colesterol,
tales como el farnesil-pirofosfato

Adicin de grupos prostticos

Muchas

protenas requieren para su actividad grupos

prostticos unidos covalentemente. Dos ejemplos
evidentes de ellos son la molcula de biotina de la
acetil-CoA carboxilasa y el grupo hemo de la
hemoglobina o del citocromo c.

Modificacin Proteoltica
Muchas

protenas se sintetizan inicialmente como

grandes polipptidos precursores inactivos, que son
recortados proteolticamente para dar sus formas activas
ms pequeas

Formacin de Puentes disulfuro

Algunas

protenas, despus de plegarse en su

conformacin nativa, forman puentes disulfuro inter- o
intracatenarios entre residuos de Cys.

Los

entrecruzamientos formados de este modo ayudan a

proteger la conformacin nativa de la molcula de
protena de la desnaturalizacin en el medio extracelular

La ciencia es para el mundo moderno lo que el arte fue

para el antiguo.
Benjamin Disraeli