UNIVERSIDAD TCNICA DE MANAB

FACULTAD DE CIENCIAS MATEMTICAS, FSICAS Y

QUMICAS.
CARRERA DE ING. QUMICA
CTEDRA DE BIOTECNOLOGA
NIVEL: 8vo E

TEMA:
CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS POR SUS GRUPOS R

AUTOR:
CEDEO FRANCO JORGE FERNANDO.

CATEDRTICO:
Ing. Ernesto Rosero

OBJETIVOS
Objetivo General:

Identificar los aminocidos y su clasificacin de acuerdo a su grupo R.

Objetivos Especficos:

Determinar los aminocidos conocidos y al grupo que pertenecen.

Analizar las propiedades y caractersticas de los aminocidos.
Conocer sobre el PKA (constante de disociacin de los aminocidos) y el punto
isoelctrico de los aminocidos.

INTRODUCCIN
Se considera que la funcin de mayor importancia de los aminocidos es la de ser la
unidad estructural bsica que conforma las protenas; sin embargo, pueden cumplir otras
funciones, por ejemplo, la de ser neurotransmisores (sustancias que, en el sistema nervioso,
transportan la informacin de una clula a la siguiente).

En la naturaleza, se han descrito ms de cien aminocidos (LFFLER y PETRIDES,

1998); de ellos, solo veinte participan en la sntesis de todas las protenas que se conocen.
En el siguiente apartado se seala el nombre, la estructura, la clasificacin y algunas
propiedades de esos aminocidos.
Los estudios iniciales de las protenas se centraron, naturalmente, en los aminocidos
libres procedentes de las mismas. El primer aminocido descubierto en las protenas fue la
asparagina (1806), encontrada por primera vez en el esprrago, y el ltimo en descubrirse
fue la treonina (1938). El tipo de aminocido, el orden en que se unen y su relacin
espacial mutua dictan las estructuras tridimensionales y propiedades biolgicas de las
protenas simples, y son determinantes importantes de la estructura y funcin de protenas
complejas, que contienen adems de aminocidos, carbohidratos, lpidos, cidos nucleicos,
etc.
Todos los aminocidos poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al
carbono en posicin alfa, diferencindose por la composicin de su cadena lateral R,
clasificndose en base a la polaridad de sus grupos R.

LOS AMINOCIDOS
Todos los aminocidos tienen en comn el poseer un grupo amino (NH2) y un carboxilo (-COOH) unidos a un mismo carbono central, el cual se
denomina carbn alfa. A este carbn tambin se encuentra unido un
hidrogeno y un grupo R.

FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)

Los aminocidos se diferencian entre s por el grupo R, tambin

llamado grupo sustituyente. Las caractersticas estructurales y qumicas de
los grupos R son las que se adjudican diferentes propiedades a cada uno de
los aminocidos y, por lo tanto, determinan su funcin dentro de una
protena ya constituida.
Como se mencion, de todos los aminocidos que se conocen en la
naturaleza, nicamente veinte forman parte de las protenas. Transcurri
ms de una siglo, a partir del inicio de su estudio, antes de que se conocieran
las estructuras de todos ellos: en 1806, se descubri, en el esprrago, el
primer aminocido que, por ende, recibi el nombre de asparragina; hace
relativamente pocos aos, en 1938, fue descubierto el ltimo de los veinte,
la treonina, un aminocido polar sin carga (NELSON y COX, 2000).
Algunos de estos aminocidos son esenciales; esto significa que no
son sintetizados por el organismo del todo o en cantidades suficientes para
poder cumplir con los requisitos celulares. La cualidad de esencial de un

aminocido vara segn la especie y la etapa del desarrollo en la que se

encuentre el organismo. (J. Fornaguera, G. Gmez, 2004, p. 36-37)
Clasificacin de los aminocidos
Los aminocidos se pueden agrupar segn las propiedades de sus grupos R, en
especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biolgico. La polaridad de
los grupos R vara enormemente desde totalmente apolar o hidrofbico a altamente polar o
hidroflico. Existen 5 clases principales de aminocidos:

Con grupos R apolares y alifticos

Con grupos R aromticos (generalmente apolares)
Con grupos polares sin carga
Con grupos cargados negativamente
Con grupos cargados positivamente

Grupos R apolares alifticos

Los grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofbicos. Las cadenas laterales
voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son
importantes para la promocin de interacciones hidrofbicas dentro de las estructuras
proteicas. La glicina (estructura ms sencilla) impone el mnimo impedimento estrico, lo
que le permite ms flexibilidad estructural que cualquier otro aminocido. Al contrario, la
prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad
estructural de las protenas.

Grupos R aromticos
La fenilalanina, tirosina y el triptfano con sus cadenas laterales aromticas son
relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofbicas, las
cuales son especialmente fuertes cuando los grupos aromticos se apilan (stacking) los unos
sobre los otros. El grupo OH de la tirosina puede formar puentes de H y acta como un
grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptfaano
son significativamente ms polares que la fenilalanina (grupo OH y el N del anillo
indlico del triptfano). El triptfano y la tirosina, y en menor grado la fenilalanina,
absorben la luz ultravioleta. Esto explica la caracterstica absorbancia fuerte de luz por
parte de las protenas a una longitud de onda de 280 nm.

Grupos R polares sin carga

Los grupos R de estos aminocidos son ms solubles en agua, o hidroflicos, que los
aminocidos apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H
con el agua. Aqu se incluyen la serina, treonina, cistena, metionina, asparagina y
glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la
asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cistena y metionina de su tomo de
azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 aminocidos (aspartato y
glutamato), en los que se hidrolizan fcilmente por cido o base. La cistena tiene un grupo
tiol, que es aprox. Tan cido como el grupo OH de la tirosina. La cistena requiere
mencin especial, porque se oxida fcilmente formando un aminocido dimrico unido
covalentemente llamado cistina, en la que estn unidas 2 molculas de cistena mediante un

puente disulfuro. Los puentes disulfuros de este tipo se encuentran en muchas protenas
estabilizando sus estructuras.

Grupos R cargados negativamente (acdicos)

Los 2 aminocidos que tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7 son
aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.

Grupos R cargados positivamente (bsicos)

Los aminocidos en los cuales los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7
son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posicin e de su cadena aliftica;
arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente, y la histidina, que tiene un
grupo imidazol. La histidina es el nico aminocido estndar que tiene una cadena lateral
con un pKa prximo a la neutralidad.
FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)

Las clulas tambin contienen aminocidos no estndar

Adems de los 20 aminocidos estndar que son comunes a todas las protenas, se
han encontrado otros aminocidos como componentes de slo ciertos tipos de protenas.
Cada uno de stos deriva de uno de los 20 aminocidos estndar mediante una reaccin de
modificacin que tiene lugar una vez que se ha incorporado el aminocido estndar a la

protena. Entre los aminocidos no estndar estn la 4-hidroxiprolina, que es un derivado de

la prolina, y la 5-hidroxilisina; la primera se encuentra en protenas de la pared celular de
plantas, mientras que ambas se encuentran en la protena fibrosa colgeno del tejido
conjuntivo. La N-metil-lisina se encuentra en la miosina, que es una protena contrctil del
msculo. Otro aminocido no estndar importante es el g -carboxiglutamato, que se
encuentra en la protena protrombina, que interviene en la coagulacin sangunea. Ms
complicado es el aminocido no estndar desmosina, que es un derivado de 4 residuos
diferentes de lisina, y que se encuentra en la protena fibrosa elastina.
Se han encontrado alrededor de 300 aminocidos que tienen una diversidad de
funciones en las clulas, pero que no forman parte de protenas. La ornitina y citrulina
merecen mencin especial, porque son intermediarios claves en la sntesis de la arginina y
en el ciclo de la urea.
Aminocidos esenciales (hombre): arginina*, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina,

fenilalanina,

treonina,

triptfano,

valina.

(Recuperado

de:

http://acemucsc.galeon.com/articulos/Bioquimica/aminoacidos.htm)

La estructura de los aminocidos

Los aminocidos se presentan en dos formas isomricas que son imgenes
especulares, no superponibles; de acuerdo con la posicin del grupo alfa amino, los
ismeros de la serie L son los que poseen este grupo a la izquierda, y los de la serie D son
los que lo poseen a la derecha, como se muestra a continuacin.

FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)

Los aminocidos que se encuentran en las protenas son de la serie L y, por lo tanto,
son estos los que tienen una mayor participacin en el metabolismo celular. Los de la serie
D se hallan en pequeos pptidos de las paredes celulares de las bacterias y en algunos
antibiticos peptdicos.
Por sus caractersticas estructurales, los aminocidos se ionizan en solucin acuosa,
de manera que pueden funcionar como cidos y como base (son anfolitos). Los
aminocidos que poseen nicamente un grupo amino y un grupo carboxilo, como la glicina,
la leucina, la isoleucina, etctera, se convierten en iones dipolares, llamados tambin
zwitteriones (del alemn, que significa dos iones). Estos iones, en soluciones acuosa, son
elctricamente neutros y, por lo tanto, no migran si se someten a un campo elctrico
(NELSON y COX, 2000)
La titulacin de los aminocidos
En los aminocidos, los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se pueden
protonar y desprotonar. Esta caracterstica y la estructura determinada de cada aminocido
hacen que cada uno de ellos posea una curva de titulacin especfica.
En la titulacin de algunos aminocidos, se debe recordar que el pH y la pKa se
relacionan con la concentracin de protones y la constante de equilibrio para la ionizacin

de una molcula, respectivamente. La ionizacin de una molcula de aminocido se

representa por medio de la siguiente ecuacin:
FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)

Otro punto importante de reconocer en una curva de titulacin lo constituye el punto

isoelctrico (pI) que, como su nombre lo indica, es el valor en el cual el aminocido se
encuentra en su forma elctricamente neutra (es decir, la suma de las cargas de los grupos
protonables o desprotonables carga neta es igual a 0). En el punto isoelctrico, cualquier
cambio de carga (variacin del nmero de equivalentes de OH - O H+) cambia de
propiedades acido-base del aminocido, y provoca un cambio brusco de pH; dicho de otro
modo, es el punto de menor capacidad amortiguadora del aminocido. (J. Fornaguera, G.
Gmez, 2004, p. 40-42)

CONCLUSIN
Existen 20 aminocidos diferentes que forman parte de las protenas. Todos constan
de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrgeno y un grupo distintivo llamado R
unidos a un mismo carbono denominado carbono-a, y se clasifican en: grupos R apolares y
alifticos, grupos R aromticos (generalmente apolares), grupos polares sin carga, grupos
cargados negativamente y grupos cargados positivamente.
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica
y con un comportamiento anftero. El comportamiento anftero se refiere a que, en
disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un
cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y
una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar
inico conocido como zwitterin.
El punto isoeltrico (pI) se define como el pH en el que los aminocidos naturales o
cualquier otra especie anftera que tienen carga 0 y para hallar el punto isoelctrico de un
aminocido hay que calcular sus pKa.
PKa es la fuerza que tienen las molculas de disociarse (es el logaritmo negativo de
la constante de disociacin cida de un cido dbil).

BIBLIOGRAFA

Fornaguera J., y Gmez G., (2004). Bioqumica: la ciencia de la vida. 1 Edicin,

Ed Universidad Estatal a Distancia.

Voet, D., Voet, J.G. y Pratt, C.W., (2007).Fundamentos de Bioqumica. 2 Edicin,

Ed. Panamericana.
Boyer, R., (2004). Conceptos de Bioqumica. 2 Edicin, Ed. Thomson.
Berg, J.M., Tymoczko, J.L. y Stryer, L., (2008). Bioqumica, 6 Edicin, Ed.

Revert.
Urdiles

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Annimo.
Aminocidos
Recuperado

J.

(2005).

Aminocidos

Pptidos

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