Enzimas

M.C. Marycruz Trujillo Murillo

Introduccin
Enzimas

Con el afn de entender que son las enzimas, cul

es su funcin y su importancia, es necesario

establecer

la

definicin

conceptos:
Catalizador
Enzima

Cofactor
Coenzima

Grupo prosttico

de

los

siguientes

Introduccin
Enzimas

Conocemos como catalizador a cualquier

sustancia que acelera la velocidad de una
reaccin, pero sin participar qumicamente en
ella.
Por ejemplo, la descomposicin del perxido
de

hidrgeno

agua

oxgeno

es

extremadamente lenta, pero la adicin de Ion

Reaccin del perxido de hidrgeno
con la sangre

frrico acelera la reaccin, con la formacin

de burbujas de oxgeno.

Introduccin
Enzimas

Las reacciones de los sistemas biolgicos

suceden en tiempos apreciables debido a

que estn catalizadas por agentes, en su

gran

mayora

de

naturaleza

proteica,

llamados enzimas.
Por lo tanto, podemos concluir que las

enzimas
Modelo tridimensional de una enzima

son

los

sistemas biolgicos.

catalizadores

de

los

Introduccin
Enzimas

Un cofactor es una molculas qumicamente diferente a la enzima, que est unida a

esta y es necesaria para que sta pueda tener una actividad cataltica. Existen tres
tipos: coenzimas, grupos prostticos e iones metlicos.

La

DNA

polimerasa,

enzima

encargada de la replicacin del

DNA,

necesita

actividad.
DNA polimerasa

de

Mg

para

su

Introduccin
Enzimas

Una coenzima es una molcula pequea

que est qumicamente unida a la enzima

y es necesaria para su funcin cataltica, ya

que forma parte de su sitio activo, el lugar

de la enzima que realiza la reaccin.

Un ejemplo es el NAD, coenzima necesaria
para la formacin de energa til en la
NAD

clula.

Introduccin
Enzimas

Un grupo prosttico es una molcula con

caractersticas qumicas diferentes a la
enzima (como una coenzima), que esta
unida a ella, pero que no participa como
parte del sitio activo.
Por

ejemplo

algunas

enzimas

estn

glucosiladas o tienen residuos de lpidos.

La inmunoglobulina G, contiene
residuos de carbohidratos en la
regin constante

Introduccin
Enzimas

No todas las enzimas necesitan coenzimas,

pero aquellas que lo hacen no pueden

trabajar sin su coenzima.
A la parte proteica de la enzima se le llama

apoenzima, y a la unin de apoenzima y

Enzimas complejos

coenzima se le conoce como holoenzima,

que ya es activa.

Nomenclatura
Enzimas

Con el fin de distinguir una enzima de otra, a cada

una se le designa con un nombre. Para ellos, se
toma el nombre del sustrato (reactivo de la
reaccin que cataliza) y se le agrega el sufijo asa.
Por ejemplo, al grupo de enzimas bacterianas que
destruyen la penicilina y los beta-lactmicos se les
Algunas cepas de Escherichia coli
son resistentes a las penicilinas.

conoce como penicilinasas o lactamasas.

Nomenclatura
Enzimas

Esto creo confusin, porque varias

1. Se toman el (los) sustratos de la enzima.

enzimas

2. Se separan con dos puntos ( : )

pueden

tener

el

mismo

sustrato. Por ello, se sistematizo la forma

3. Se escribe la actividad de la enzima

de ponerles nombres a las enzimas.

Por ejemplo, existe una enzima que transfiere
un grupo fosfato del ATP a la glucosa en el
carbono 6.
Por lo tanto, se llama:
ATP : D-glucosa 6 - fosfotransferasa
Sustratos
La enzima transfiere un grupo
separados por fosfato del ATP a la posicin
dos puntos
6 de la glucosa.

Nomenclatura
Enzimas

Sin embargo, con el fin de evitar la complejidad,

se recomienda que se nombre primero el

sustrato y despus la actividad que tiene la

enzima sobre el mismo.

Por ejemplo, en vez de ATP : D-glucosa 6fosfotransferasa, es ms sencillo escribir glucosa
Modelo tridimensional de la glucosa
cinasa. En verde se muestra el ATP, y
en amarillo la glucosa.

cinasa (las cinasas son enzimas que transfieren

grupos fosfatos).

Clasificacin
Enzimas

Propiedades
Enzimas

Las enzimas poseen varias propiedades

que las distinguen de sus congneres

proteicos:
Sitio activo o cataltico
Nmero de recambio
Especificidad
Regulacin

Las enzimas tienen diversas

propiedades dependiendo de su
configuracin, conformacin e
integracin con otras molculas

Propiedades
Enzimas

El sitio activo de la enzima es la regin conformacional de la misma que

est directamente involucrada en la reaccin que se cataliza.

Propiedades
Enzimas

Anhidrasa carbnica

El nmero de recambio es la cantidad de

sustrato

(moles)

que

una

cantidad

de

enzima (moles) convierte en producto por

unidad de tiempo (minutos).
Por ejemplo, la anhidrasa carbnica puede

catalizar la hidratacin de 105 molculas de

CO2 a HCO3 en 1 segundo.

Propiedades
Enzimas

Especificidad significa que una enzima

slo puede reconocer a un, y slo a un
sustrato.
A veces, debido a que una molcula se

parece mucho a un sustrato, la enzima los

Especificidad enzimtica

puede

confundir,

pero

no

catalizar su conversin a producto.

puede

Propiedades
Enzimas

Finalmente, es necesario que las enzimas estn

reguladas, ya que pueden agotar sus sustratos o

producir demasiado producto. Hay varios tipos de
regulacin:
Alostrica
Por catabolitos
Inhibidores
Estadios inactivados
Factores externos

Modo de accin
Enzimas

Para que una reaccin qumica tenga lugar,

los reactivos deben de alcanzar un estado de
energa, de modo que se puedan activar y
transformarse en productos.
A esta energa se le conoce como energa

de activacin.

Modo de accin
Enzimas

Cuando es necesario agregar energa a los

sustratos (Ej; calor), y por lo tanto los productos
tienen ms energa que los reactivos, se dice
que la reaccin es endergnica.
Cuando durante la reaccin, los sustratos
liberan energa al transformarse en productos, la
La combustin del Mg es una reaccin
exergnica, porque libera energa en
forma de luz durante la reaccin.

reaccin se conoce como exergnica.

Modo de accin
Enzimas

La energa de activacin es un paso limitante en

la velocidad de las reacciones.

Las enzimas aceleran las reacciones al disminuir

la energa de activacin necesaria para llevar

a cabo la reaccin.
Esto no quiere decir que los sustratos pierdan o
ganen energa, slo se necesita menos para
realizar su transformacin.

Modo de accin
Enzimas

1. Es una porcin muy pequea de la enzima

2. Es tridimensional
3. Los

sustratos

se

unen

al

sitio

activo

mediante fuerzas dbiles

4. Son hoyos o hendiduras

5. Hay especificidad entre el sitio activo y su

sustrato:

a) Modelo de llave hendidura

b) Modelo de ajuste inducido

Como se mencion, el sitio activo es

la regin de la enzima donde se
lleva

a cabo la catlisis. Para tal

efecto tiene varias caractersticas

que se mencionan en el cuadro
naranja.

Modo de accin
Enzimas

El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo

son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura.

Modelo llave-cerradura

Modo de accin
Enzimas

El centro activo adopta la conformacin

idnea slo en presencia del sustrato. La
unin del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional
que da lugar a la formacin del producto.
Este es el modelo del ajuste inducido.

Modelo de ajuste inducido

Factores moduladores
Enzimas

Las clulas suelen tener bajo un fino

control

la

actividad

de

las

enzimas.

Adems de los mecanismos discutidos,

existen

toda

componentes

una

de

serie

las

de

factores

reacciones

que

modifican la velocidad de catlisis de las

enzimas.

Factores moduladores
Enzimas

Un factor importante es la cantidad de

enzima presente en la reaccin. A mayor

cantidad

de

sitios

activos

para

cada

sustrato, ms rpidamente se lleva a cabo

la reaccin.

Con la ingesta de alcohol, la cantidad de

Entre ms obreros haya en una fbrica,
ms fcil se podr cubrir la demanda en
el mercado.

alcohol

deshidrogenasa

del

aumenta para eliminar esta toxina.

hgado

Factores moduladores
Enzimas

La cantidad de sustrato tambin es un

factor determinante. A una cantidad

constante de enzima, entre ms sustrato

haya, menos sitios activos habr para

cada

sustrato,

las

enzimas

se

saturarn, hasta que no puedan ir ms

rpido de un lmite.
Si una sola contadora tratara de auditar a
todas las empresas de Mxico, ira mucho
mas lento que si tuviese ayuda, pues tiene
una velocidad mxima de auditora.

Factores moduladores
Enzimas

Las enzimas por su naturaleza proteica estn

fuertemente influenciadas por la temperatura
y el pH, de modo que slo pueden trabajar en
rangos muy especficos de estos dos.
La

pepsina,

una

enzima

hidroltica

del

estmago, slo trbaja a pH bajo, mientras que

La mayora de las enzimas trabaja en
rangos muy estrechos de pH, como se
observa en la figura

la DNA polimerasa slo trabaja a ms de 70C.

Factores moduladores
Enzimas
Los inhibidores son sustancias que reducen de manera dramtica la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas al interactuar con ellas, al grado de ser capaces de
detener por completo la reaccin.
Hay dos tipos; reversible e irreversible.
Los inhibidores irreversibles son aquellos que se
unen covalentemente a la enzima en alguna regin
que bloquea o interfiere por completo con su
actividad cataltica.
La velocidad

de la

reaccin

no

aumenta

al

aumentar la cantidad de sustrato, porque la enzima

no tiene actividad.

Factores moduladores
Enzimas

Los inhibidores reversibles son de tres tipos; competitivos, no competitivos y

acompetitivos. No se unen de manera covalente a la enzima, pero si interfieren con su
actividad.
Cuando se aumenta la cantidad de sustrato, aumenta la velocidad de reaccin.

Los competitivos son compuestos

que se parecen mucho al sustrato y
compiten con este por el sitio
activo.

Factores moduladores
Enzimas

Los

inhibidores

no

competitivos

no

compiten por el sitio activo, sino que se unen

a este cuando la enzima se ha unido a su
sustrato

(formando

el

complejo

enzima-

sustrato-inhibidor- ESI) o cuando la enzima

est libre (formando el complejo EI).

Los inhibidores acompetitivos slo

logran inhibir a la enzima cuando
esta ha formado el complejo ES,
pero no cuando est libre; es decir
no forman complejo EI.